Никотинамидадениндинуклеотид (Russian Wikipedia)

Analysis of information sources in references of the Wikipedia article "Никотинамидадениндинуклеотид" in Russian language version.

refsWebsite

Global rank Russian rank

90nih.gov

4^th place

6^th place

90wikipedia.org

low place

52doi.org

2^nd place

3^rd place

8web.archive.org

1^st place

2archive.org

6^th place

9^th place

2jbc.org

4,455^th place

4,527^th place

1hardydiagnostics.com

low place

1chemspider.com

8,573^rd place

low place

1qmul.ac.uk

1,735^th place

2,659^th place

1expasy.org

7,021^st place

low place

1jstor.org

26^th place

145^th place

1nobelprize.org

301^st place

424^th place

1worldcat.org

5^th place

archive.org

Windholz, Martha. The Merck Index: an encyclopedia of chemicals, drugs, and biologicals (англ.). — 10th. — Rahway NJ, US: Merck, 1983. — P. 909. — ISBN 0-911910-27-1.
Nicholls DG; Ferguson S. J. Bioenergetics 3 (неопр.). — 1st. — Academic Press, 2002. — ISBN 0-12-518121-3.

chemspider.com

Nicotinamide adenine dinucleotide | C21H27N7O14P2 | ChemSpider (неопр.). www.chemspider.com. Дата обращения: 27 декабря 2019. Архивировано 21 декабря 2019 года.

doi.org

dx.doi.org

Pollak N., Dölle C., Ziegler M. The power to reduce: pyridine nucleotides--small molecules with a multitude of functions. (англ.) // The Biochemical journal. — 2007. — Vol. 402, no. 2. — P. 205—218. — doi:10.1042/BJ20061638. — PMID 17295611. [исправить]
Belenky P., Bogan K. L., Brenner C. NAD+ metabolism in health and disease. (англ.) // Trends in biochemical sciences. — 2007. — Vol. 32, no. 1. — P. 12—19. — doi:10.1016/j.tibs.2006.11.006. — PMID 17161604. [исправить]
Kasimova M. R., Grigiene J., Krab K., Hagedorn P. H., Flyvbjerg H., Andersen P. E., Møller I. M. The free NADH concentration is kept constant in plant mitochondria under different metabolic conditions. (англ.) // The Plant cell. — 2006. — Vol. 18, no. 3. — P. 688—698. — doi:10.1105/tpc.105.039354. — PMID 16461578. [исправить]
Yamada K., Hara N., Shibata T., Osago H., Tsuchiya M. The simultaneous measurement of nicotinamide adenine dinucleotide and related compounds by liquid chromatography/electrospray ionization tandem mass spectrometry. (англ.) // Analytical biochemistry. — 2006. — Vol. 352, no. 2. — P. 282—285. — doi:10.1016/j.ab.2006.02.017. — PMID 16574057. [исправить]
Yang H., Yang T., Baur J. A., Perez E., Matsui T., Carmona J. J., Lamming D. W., Souza-Pinto N. C., Bohr V. A., Rosenzweig A., de Cabo R., Sauve A. A., Sinclair D. A. Nutrient-sensitive mitochondrial NAD+ levels dictate cell survival. (англ.) // Cell. — 2007. — Vol. 130, no. 6. — P. 1095—1107. — doi:10.1016/j.cell.2007.07.035. — PMID 17889652. [исправить]
Belenky P., Racette F. G., Bogan K. L., McClure J. M., Smith J. S., Brenner C. Nicotinamide riboside promotes Sir2 silencing and extends lifespan via Nrk and Urh1/Pnp1/Meu1 pathways to NAD+. (англ.) // Cell. — 2007. — Vol. 129, no. 3. — P. 473—484. — doi:10.1016/j.cell.2007.03.024. — PMID 17482543. [исправить]
Blinova K., Carroll S., Bose S., Smirnov A. V., Harvey J. J., Knutson J. R., Balaban R. S. Distribution of mitochondrial NADH fluorescence lifetimes: steady-state kinetics of matrix NADH interactions. (англ.) // Biochemistry. — 2005. — Vol. 44, no. 7. — P. 2585—2594. — doi:10.1021/bi0485124. — PMID 15709771. [исправить]
Todisco S., Agrimi G., Castegna A., Palmieri F. Identification of the mitochondrial NAD+ transporter in Saccharomyces cerevisiae. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2006. — Vol. 281, no. 3. — P. 1524—1531. — doi:10.1074/jbc.M510425200. — PMID 16291748. [исправить]
Zhang Q., Piston D. W., Goodman R. H. Regulation of corepressor function by nuclear NADH. (англ.) // Science (New York, N.Y.). — 2002. — Vol. 295, no. 5561. — P. 1895—1897. — doi:10.1126/science.1069300. — PMID 11847309. [исправить]
Katoh A., Uenohara K., Akita M., Hashimoto T. Early steps in the biosynthesis of NAD in Arabidopsis start with aspartate and occur in the plastid. (англ.) // Plant physiology. — 2006. — Vol. 141, no. 3. — P. 851—857. — doi:10.1104/pp.106.081091. — PMID 16698895. [исправить]
Sakuraba H., Kawakami R., Ohshima T. First archaeal inorganic polyphosphate/ATP-dependent NAD kinase, from hyperthermophilic archaeon Pyrococcus horikoshii: cloning, expression, and characterization. (англ.) // Applied and environmental microbiology. — 2005. — Vol. 71, no. 8. — P. 4352—4358. — doi:10.1128/AEM.71.8.4352-4358.2005. — PMID 16085824. [исправить]
Raffaelli N., Finaurini L., Mazzola F., Pucci L., Sorci L., Amici A., Magni G. Characterization of Mycobacterium tuberculosis NAD kinase: functional analysis of the full-length enzyme by site-directed mutagenesis. (англ.) // Biochemistry. — 2004. — Vol. 43, no. 23. — P. 7610—7617. — doi:10.1021/bi049650w. — PMID 15182203. [исправить]
Anderson R. M., Bitterman K. J., Wood J. G., Medvedik O., Cohen H., Lin S. S., Manchester J. K., Gordon J. I., Sinclair D. A. Manipulation of a nuclear NAD+ salvage pathway delays aging without altering steady-state NAD+ levels. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2002. — Vol. 277, no. 21. — P. 18881—18890. — doi:10.1074/jbc.M111773200. — PMID 11884393. [исправить]
Billington R. A., Travelli C., Ercolano E., Galli U., Roman C. B., Grolla A. A., Canonico P. L., Condorelli F., Genazzani A. A. Characterization of NAD uptake in mammalian cells. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2008. — Vol. 283, no. 10. — P. 6367—6374. — doi:10.1074/jbc.M706204200. — PMID 18180302. [исправить]
Henderson L. M. Niacin. (англ.) // Annual review of nutrition. — 1983. — Vol. 3. — P. 289—307. — doi:10.1146/annurev.nu.03.070183.001445. — PMID 6357238. [исправить]
Rongvaux A., Andris F., Van Gool F., Leo O. Reconstructing eukaryotic NAD metabolism. (англ.) // BioEssays : news and reviews in molecular, cellular and developmental biology. — 2003. — Vol. 25, no. 7. — P. 683—690. — doi:10.1002/bies.10297. — PMID 12815723. [исправить]
Ma B., Pan S. J., Zupancic M. L., Cormack B. P. Assimilation of NAD(+) precursors in Candida glabrata. (англ.) // Molecular microbiology. — 2007. — Vol. 66, no. 1. — P. 14—25. — doi:10.1111/j.1365-2958.2007.05886.x. — PMID 17725566. [исправить]
Senkovich O., Speed H., Grigorian A., Bradley K., Ramarao C. S., Lane B., Zhu G., Chattopadhyay D. Crystallization of three key glycolytic enzymes of the opportunistic pathogen Cryptosporidium parvum. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 2005. — Vol. 1750, no. 2. — P. 166—172. — doi:10.1016/j.bbapap.2005.04.009. — PMID 15953771. [исправить]
Smyth L. M., Bobalova J., Mendoza M. G., Lew C., Mutafova-Yambolieva V. N. Release of beta-nicotinamide adenine dinucleotide upon stimulation of postganglionic nerve terminals in blood vessels and urinary bladder. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2004. — Vol. 279, no. 47. — P. 48893—48903. — doi:10.1074/jbc.M407266200. — PMID 15364945. [исправить]
Billington R. A., Bruzzone S., De Flora A., Genazzani A. A., Koch-Nolte F., Ziegler M., Zocchi E. Emerging functions of extracellular pyridine nucleotides. (англ.) // Molecular medicine (Cambridge, Mass.). — 2006. — Vol. 12, no. 11-12. — P. 324—327. — doi:10.2119/2006–00075.Billington. — PMID 17380199. [исправить]
Goto M., Muramatsu H., Mihara H., Kurihara T., Esaki N., Omi R., Miyahara I., Hirotsu K. Crystal structures of Delta1-piperideine-2-carboxylate/Delta1-pyrroline-2-carboxylate reductase belonging to a new family of NAD(P)H-dependent oxidoreductases: conformational change, substrate recognition, and stereochemistry of the reaction. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2005. — Vol. 280, no. 49. — P. 40875—40884. — doi:10.1074/jbc.M507399200. — PMID 16192274. [исправить]
Vickers T. J., Orsomando G., de la Garza R. D., Scott D. A., Kang S. O., Hanson A. D., Beverley S. M. Biochemical and genetic analysis of methylenetetrahydrofolate reductase in Leishmania metabolism and virulence. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2006. — Vol. 281, no. 50. — P. 38150—38158. — doi:10.1074/jbc.M608387200. — PMID 17032644. [исправить]
Rich P. R. The molecular machinery of Keilin's respiratory chain. (англ.) // Biochemical Society transactions. — 2003. — Vol. 31, no. Pt 6. — P. 1095—1105. — doi:10.1042/. — PMID 14641005. [исправить]
Freitag A., Bock E. Energy conservation in Nitrobacter (неопр.) // FEMS Microbiology Letters. — 1990. — Т. 66, № 1—3. — С. 157—162. — doi:10.1111/j.1574-6968.1990.tb03989.x.
Starkenburg S. R., Chain P. S., Sayavedra-Soto L. A., Hauser L., Land M. L., Larimer F. W., Malfatti S. A., Klotz M. G., Bottomley P. J., Arp D. J., Hickey W. J. Genome sequence of the chemolithoautotrophic nitrite-oxidizing bacterium Nitrobacter winogradskyi Nb-255. (англ.) // Applied and environmental microbiology. — 2006. — Vol. 72, no. 3. — P. 2050—2063. — doi:10.1128/AEM.72.3.2050-2063.2006. — PMID 16517654. [исправить]
Diefenbach J., Bürkle A. Introduction to poly(ADP-ribose) metabolism. (англ.) // Cellular and molecular life sciences : CMLS. — 2005. — Vol. 62, no. 7-8. — P. 721—730. — doi:10.1007/s00018-004-4503-3. — PMID 15868397. [исправить]
Berger F., Ramírez-Hernández M. H., Ziegler M. The new life of a centenarian: signalling functions of NAD(P). (англ.) // Trends in biochemical sciences. — 2004. — Vol. 29, no. 3. — P. 111—118. — doi:10.1016/j.tibs.2004.01.007. — PMID 15003268. [исправить]
Corda D., Di Girolamo M. Functional aspects of protein mono-ADP-ribosylation. (англ.) // The EMBO journal. — 2003. — Vol. 22, no. 9. — P. 1953—1958. — doi:10.1093/emboj/cdg209. — PMID 12727863. [исправить]
Bürkle A. Poly(ADP-ribose). The most elaborate metabolite of NAD+. (англ.) // The FEBS journal. — 2005. — Vol. 272, no. 18. — P. 4576—4589. — doi:10.1111/j.1742-4658.2005.04864.x. — PMID 16156780. [исправить]
Chen Y. G., Kowtoniuk W. E., Agarwal I., Shen Y., Liu D. R. LC/MS analysis of cellular RNA reveals NAD-linked RNA. (англ.) // Nature chemical biology. — 2009. — Vol. 5, no. 12. — P. 879—881. — doi:10.1038/nchembio.235. — PMID 19820715. [исправить]
Guse A. H. Second messenger function and the structure-activity relationship of cyclic adenosine diphosphoribose (cADPR). (англ.) // The FEBS journal. — 2005. — Vol. 272, no. 18. — P. 4590—4597. — doi:10.1111/j.1742-4658.2005.04863.x. — PMID 16156781. [исправить]
North B. J., Verdin E. Sirtuins: Sir2-related NAD-dependent protein deacetylases. (англ.) // Genome biology. — 2004. — Vol. 5, no. 5. — P. 224. — doi:10.1186/gb-2004-5-5-224. — PMID 15128440. [исправить]
Blander G., Guarente L. The Sir2 family of protein deacetylases. (англ.) // Annual review of biochemistry. — 2004. — Vol. 73. — P. 417—435. — doi:10.1146/annurev.biochem.73.011303.073651. — PMID 15189148. [исправить]
Ziegler M., Niere M. NAD+ surfaces again. (англ.) // The Biochemical journal. — 2004. — Vol. 382, no. Pt 3. — P. e5–6. — doi:10.1042/BJ20041217. — PMID 15352307. [исправить]
Koch-Nolte F., Fischer S., Haag F., Ziegler M. Compartmentation of NAD+-dependent signalling. (англ.) // FEBS letters. — 2011. — Vol. 585, no. 11. — P. 1651—1656. — doi:10.1016/j.febslet.2011.03.045. — PMID 21443875. [исправить]
Yamboliev I. A., Smyth L. M., Durnin L., Dai Y., Mutafova-Yambolieva V. N. Storage and secretion of beta-NAD, ATP and dopamine in NGF-differentiated rat pheochromocytoma PC12 cells. (англ.) // The European journal of neuroscience. — 2009. — Vol. 30, no. 5. — P. 756—768. — doi:10.1111/j.1460-9568.2009.06869.x. — PMID 19712094. [исправить]
Durnin L., Dai Y., Aiba I., Shuttleworth C. W., Yamboliev I. A., Mutafova-Yambolieva V. N. Release, neuronal effects and removal of extracellular β-nicotinamide adenine dinucleotide (β-NAD⁺) in the rat brain. (англ.) // The European journal of neuroscience. — 2012. — Vol. 35, no. 3. — P. 423—435. — doi:10.1111/j.1460-9568.2011.07957.x. — PMID 22276961. [исправить]
Breen L. T., Smyth L. M., Yamboliev I. A., Mutafova-Yambolieva V. N. beta-NAD is a novel nucleotide released on stimulation of nerve terminals in human urinary bladder detrusor muscle. (англ.) // American journal of physiology. Renal physiology. — 2006. — Vol. 290, no. 2. — P. 486—495. — doi:10.1152/ajprenal.00314.2005. — PMID 16189287. [исправить]
Mutafova-Yambolieva V. N., Hwang S. J., Hao X., Chen H., Zhu M. X., Wood J. D., Ward S. M., Sanders K. M. Beta-nicotinamide adenine dinucleotide is an inhibitory neurotransmitter in visceral smooth muscle. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2007. — Vol. 104, no. 41. — P. 16359—16364. — doi:10.1073/pnas.0705510104. — PMID 17913880. [исправить]
Hwang S. J., Durnin L., Dwyer L., Rhee P. L., Ward S. M., Koh S. D., Sanders K. M., Mutafova-Yambolieva V. N. β-nicotinamide adenine dinucleotide is an enteric inhibitory neurotransmitter in human and nonhuman primate colons. (англ.) // Gastroenterology. — 2011. — Vol. 140, no. 2. — P. 608—617. — doi:10.1053/j.gastro.2010.09.039. — PMID 20875415. [исправить]
Sauve A. A. NAD+ and vitamin B3: from metabolism to therapies. (англ.) // The Journal of pharmacology and experimental therapeutics. — 2008. — Vol. 324, no. 3. — P. 883—893. — doi:10.1124/jpet.107.120758. — PMID 18165311. [исправить]
Khan J. A., Forouhar F., Tao X., Tong L. Nicotinamide adenine dinucleotide metabolism as an attractive target for drug discovery. (англ.) // Expert opinion on therapeutic targets. — 2007. — Vol. 11, no. 5. — P. 695—705. — doi:10.1517/14728222.11.5.695. — PMID 17465726. [исправить]
Kaneko S., Wang J., Kaneko M., Yiu G., Hurrell J. M., Chitnis T., Khoury S. J., He Z. Protecting axonal degeneration by increasing nicotinamide adenine dinucleotide levels in experimental autoimmune encephalomyelitis models. (англ.) // The Journal of neuroscience : the official journal of the Society for Neuroscience. — 2006. — Vol. 26, no. 38. — P. 9794—9804. — doi:10.1523/JNEUROSCI.2116-06.2006. — PMID 16988050. [исправить]
Timmins G. S., Deretic V. Mechanisms of action of isoniazid. (англ.) // Molecular microbiology. — 2006. — Vol. 62, no. 5. — P. 1220—1227. — doi:10.1111/j.1365-2958.2006.05467.x. — PMID 17074073. [исправить]
Rawat R., Whitty A., Tonge P. J. The isoniazid-NAD adduct is a slow, tight-binding inhibitor of InhA, the Mycobacterium tuberculosis enoyl reductase: adduct affinity and drug resistance. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2003. — Vol. 100, no. 24. — P. 13881—13886. — doi:10.1073/pnas.2235848100. — PMID 14623976. [исправить]
Argyrou A., Vetting M. W., Aladegbami B., Blanchard J. S. Mycobacterium tuberculosis dihydrofolate reductase is a target for isoniazid. (англ.) // Nature structural & molecular biology. — 2006. — Vol. 13, no. 5. — P. 408—413. — doi:10.1038/nsmb1089. — PMID 16648861. [исправить]
Gomes A. P., Price N. L., Ling A. J., Moslehi J. J., Montgomery M. K., Rajman L., White J. P., Teodoro J. S., Wrann C. D., Hubbard B. P., Mercken E. M., Palmeira C. M., de Cabo R., Rolo A. P., Turner N., Bell E. L., Sinclair D. A. Declining NAD(+) induces a pseudohypoxic state disrupting nuclear-mitochondrial communication during aging. (англ.) // Cell. — 2013. — Vol. 155, no. 7. — P. 1624—1638. — doi:10.1016/j.cell.2013.11.037. — PMID 24360282. [исправить]
Valenzano D. R., Terzibasi E., Genade T., Cattaneo A., Domenici L., Cellerino A. Resveratrol prolongs lifespan and retards the onset of age-related markers in a short-lived vertebrate. (англ.) // Current biology : CB. — 2006. — Vol. 16, no. 3. — P. 296—300. — doi:10.1016/j.cub.2005.12.038. — PMID 16461283. [исправить]
Howitz K. T., Bitterman K. J., Cohen H. Y., Lamming D. W., Lavu S., Wood J. G., Zipkin R. E., Chung P., Kisielewski A., Zhang L. L., Scherer B., Sinclair D. A. Small molecule activators of sirtuins extend Saccharomyces cerevisiae lifespan. (англ.) // Nature. — 2003. — Vol. 425, no. 6954. — P. 191—196. — doi:10.1038/nature01960. — PMID 12939617. [исправить]
Wood J. G., Rogina B., Lavu S., Howitz K., Helfand S. L., Tatar M., Sinclair D. Sirtuin activators mimic caloric restriction and delay ageing in metazoans. (англ.) // Nature. — 2004. — Vol. 430, no. 7000. — P. 686—689. — doi:10.1038/nature02789. — PMID 15254550. [исправить]
Warburg Otto, Christian Walter. Pyridin, der wasserstoffübertragende Bestandteil von Gärungsfermenten (англ.) // Helvetica Chimica Acta. — 1936. — Vol. 19, no. 1. — P. E79—E88. — ISSN 0018-019X. — doi:10.1002/hlca.193601901199. [исправить]
Imai S., Armstrong C. M., Kaeberlein M., Guarente L. Transcriptional silencing and longevity protein Sir2 is an NAD-dependent histone deacetylase. (англ.) // Nature. — 2000. — Vol. 403, no. 6771. — P. 795—800. — doi:10.1038/35001622. — PMID 10693811. [исправить]

expasy.org

NiceZyme View of ENZYME: EC 1.6.5.3 (неопр.). Expasy. Дата обращения: 16 декабря 2007. Архивировано 19 декабря 2007 года.

hardydiagnostics.com

catalog.hardydiagnostics.com

X- AND V-FACTOR DISKS (неопр.). Дата обращения: 22 августа 2014. Архивировано 26 августа 2014 года.

jbc.org

Elvehjem C.A., Madden R.J., Strong F.M., Woolley D.W. The isolation and identification of the anti-black tongue factor (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1938. — Vol. 123, no. 1. — P. 137—149. Архивировано 26 марта 2009 года.
Axelrod A.E., Madden R.J., Elvehjem C.A. The effect of a nicotinic acid deficiency upon the coenzyme I content of animal tissues (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1939. — Vol. 131, no. 1. — P. 85—93. Архивировано 26 марта 2009 года.

jstor.org

A. Harden, W. J. Young. The alcoholic ferment of yeast-juice Part II.--The coferment of yeast-juice (англ.) // Proceedings of the Royal Society of London : journal. — 1906. — 24 October (vol. 78, Series B, Containing Papers of a Biological Character, no. 526). — P. 369—375. — JSTOR 80144.

nih.gov

ncbi.nlm.nih.gov

Pollak N., Dölle C., Ziegler M. The power to reduce: pyridine nucleotides--small molecules with a multitude of functions. (англ.) // The Biochemical journal. — 2007. — Vol. 402, no. 2. — P. 205—218. — doi:10.1042/BJ20061638. — PMID 17295611. [исправить]
Belenky P., Bogan K. L., Brenner C. NAD+ metabolism in health and disease. (англ.) // Trends in biochemical sciences. — 2007. — Vol. 32, no. 1. — P. 12—19. — doi:10.1016/j.tibs.2006.11.006. — PMID 17161604. [исправить]
Unden G., Bongaerts J. Alternative respiratory pathways of Escherichia coli: energetics and transcriptional regulation in response to electron acceptors. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 1997. — Vol. 1320, no. 3. — P. 217—234. — PMID 9230919. [исправить]
Biellmann J. F., Lapinte C., Haid E., Weimann G. Structure of lactate dehydrogenase inhibitor generated from coenzyme. (англ.) // Biochemistry. — 1979. — Vol. 18, no. 7. — P. 1212—1217. — PMID 218616. [исправить]
Lakowicz J. R., Szmacinski H., Nowaczyk K., Johnson M. L. Fluorescence lifetime imaging of free and protein-bound NADH. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 1992. — Vol. 89, no. 4. — P. 1271—1275. — PMID 1741380. [исправить]
Jameson D. M., Thomas V., Zhou D. M. Time-resolved fluorescence studies on NADH bound to mitochondrial malate dehydrogenase. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 1989. — Vol. 994, no. 2. — P. 187—190. — PMID 2910350. [исправить]
Kasimova M. R., Grigiene J., Krab K., Hagedorn P. H., Flyvbjerg H., Andersen P. E., Møller I. M. The free NADH concentration is kept constant in plant mitochondria under different metabolic conditions. (англ.) // The Plant cell. — 2006. — Vol. 18, no. 3. — P. 688—698. — doi:10.1105/tpc.105.039354. — PMID 16461578. [исправить]
Reiss P. D., Zuurendonk P. F., Veech R. L. Measurement of tissue purine, pyrimidine, and other nucleotides by radial compression high-performance liquid chromatography. (англ.) // Analytical biochemistry. — 1984. — Vol. 140, no. 1. — P. 162—171. — PMID 6486402. [исправить]
Yamada K., Hara N., Shibata T., Osago H., Tsuchiya M. The simultaneous measurement of nicotinamide adenine dinucleotide and related compounds by liquid chromatography/electrospray ionization tandem mass spectrometry. (англ.) // Analytical biochemistry. — 2006. — Vol. 352, no. 2. — P. 282—285. — doi:10.1016/j.ab.2006.02.017. — PMID 16574057. [исправить]
Yang H., Yang T., Baur J. A., Perez E., Matsui T., Carmona J. J., Lamming D. W., Souza-Pinto N. C., Bohr V. A., Rosenzweig A., de Cabo R., Sauve A. A., Sinclair D. A. Nutrient-sensitive mitochondrial NAD+ levels dictate cell survival. (англ.) // Cell. — 2007. — Vol. 130, no. 6. — P. 1095—1107. — doi:10.1016/j.cell.2007.07.035. — PMID 17889652. [исправить]
Belenky P., Racette F. G., Bogan K. L., McClure J. M., Smith J. S., Brenner C. Nicotinamide riboside promotes Sir2 silencing and extends lifespan via Nrk and Urh1/Pnp1/Meu1 pathways to NAD+. (англ.) // Cell. — 2007. — Vol. 129, no. 3. — P. 473—484. — doi:10.1016/j.cell.2007.03.024. — PMID 17482543. [исправить]
Blinova K., Carroll S., Bose S., Smirnov A. V., Harvey J. J., Knutson J. R., Balaban R. S. Distribution of mitochondrial NADH fluorescence lifetimes: steady-state kinetics of matrix NADH interactions. (англ.) // Biochemistry. — 2005. — Vol. 44, no. 7. — P. 2585—2594. — doi:10.1021/bi0485124. — PMID 15709771. [исправить]
Todisco S., Agrimi G., Castegna A., Palmieri F. Identification of the mitochondrial NAD+ transporter in Saccharomyces cerevisiae. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2006. — Vol. 281, no. 3. — P. 1524—1531. — doi:10.1074/jbc.M510425200. — PMID 16291748. [исправить]
Schafer F. Q., Buettner G. R. Redox environment of the cell as viewed through the redox state of the glutathione disulfide/glutathione couple. (англ.) // Free radical biology & medicine. — 2001. — Vol. 30, no. 11. — P. 1191—1212. — PMID 11368918. [исправить]
Williamson D. H., Lund P., Krebs H. A. The redox state of free nicotinamide-adenine dinucleotide in the cytoplasm and mitochondria of rat liver. (англ.) // The Biochemical journal. — 1967. — Vol. 103, no. 2. — P. 514—527. — PMID 4291787. [исправить]
Zhang Q., Piston D. W., Goodman R. H. Regulation of corepressor function by nuclear NADH. (англ.) // Science (New York, N.Y.). — 2002. — Vol. 295, no. 5561. — P. 1895—1897. — doi:10.1126/science.1069300. — PMID 11847309. [исправить]
Lin S. J., Guarente L. Nicotinamide adenine dinucleotide, a metabolic regulator of transcription, longevity and disease. (англ.) // Current opinion in cell biology. — 2003. — Vol. 15, no. 2. — P. 241—246. — PMID 12648681. [исправить]
Veech R. L., Eggleston L. V., Krebs H. A. The redox state of free nicotinamide-adenine dinucleotide phosphate in the cytoplasm of rat liver. (англ.) // The Biochemical journal. — 1969. — Vol. 115, no. 4. — P. 609—619. — PMID 4391039. [исправить]
Katoh A., Uenohara K., Akita M., Hashimoto T. Early steps in the biosynthesis of NAD in Arabidopsis start with aspartate and occur in the plastid. (англ.) // Plant physiology. — 2006. — Vol. 141, no. 3. — P. 851—857. — doi:10.1104/pp.106.081091. — PMID 16698895. [исправить]
Foster J. W., Moat A. G. Nicotinamide adenine dinucleotide biosynthesis and pyridine nucleotide cycle metabolism in microbial systems. (англ.) // Microbiological reviews. — 1980. — Vol. 44, no. 1. — P. 83—105. — PMID 6997723. [исправить]
Magni G., Orsomando G., Raffaelli N. Structural and functional properties of NAD kinase, a key enzyme in NADP biosynthesis. (англ.) // Mini reviews in medicinal chemistry. — 2006. — Vol. 6, no. 7. — P. 739—746. — PMID 16842123. [исправить]
Sakuraba H., Kawakami R., Ohshima T. First archaeal inorganic polyphosphate/ATP-dependent NAD kinase, from hyperthermophilic archaeon Pyrococcus horikoshii: cloning, expression, and characterization. (англ.) // Applied and environmental microbiology. — 2005. — Vol. 71, no. 8. — P. 4352—4358. — doi:10.1128/AEM.71.8.4352-4358.2005. — PMID 16085824. [исправить]
Raffaelli N., Finaurini L., Mazzola F., Pucci L., Sorci L., Amici A., Magni G. Characterization of Mycobacterium tuberculosis NAD kinase: functional analysis of the full-length enzyme by site-directed mutagenesis. (англ.) // Biochemistry. — 2004. — Vol. 43, no. 23. — P. 7610—7617. — doi:10.1021/bi049650w. — PMID 15182203. [исправить]
Anderson R. M., Bitterman K. J., Wood J. G., Medvedik O., Cohen H., Lin S. S., Manchester J. K., Gordon J. I., Sinclair D. A. Manipulation of a nuclear NAD+ salvage pathway delays aging without altering steady-state NAD+ levels. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2002. — Vol. 277, no. 21. — P. 18881—18890. — doi:10.1074/jbc.M111773200. — PMID 11884393. [исправить]
Billington R. A., Travelli C., Ercolano E., Galli U., Roman C. B., Grolla A. A., Canonico P. L., Condorelli F., Genazzani A. A. Characterization of NAD uptake in mammalian cells. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2008. — Vol. 283, no. 10. — P. 6367—6374. — doi:10.1074/jbc.M706204200. — PMID 18180302. [исправить]
Henderson L. M. Niacin. (англ.) // Annual review of nutrition. — 1983. — Vol. 3. — P. 289—307. — doi:10.1146/annurev.nu.03.070183.001445. — PMID 6357238. [исправить]
Rongvaux A., Andris F., Van Gool F., Leo O. Reconstructing eukaryotic NAD metabolism. (англ.) // BioEssays : news and reviews in molecular, cellular and developmental biology. — 2003. — Vol. 25, no. 7. — P. 683—690. — doi:10.1002/bies.10297. — PMID 12815723. [исправить]
Ma B., Pan S. J., Zupancic M. L., Cormack B. P. Assimilation of NAD(+) precursors in Candida glabrata. (англ.) // Molecular microbiology. — 2007. — Vol. 66, no. 1. — P. 14—25. — doi:10.1111/j.1365-2958.2007.05886.x. — PMID 17725566. [исправить]
Reidl J., Schlör S., Kraiss A., Schmidt-Brauns J., Kemmer G., Soleva E. NADP and NAD utilization in Haemophilus influenzae. (англ.) // Molecular microbiology. — 2000. — Vol. 35, no. 6. — P. 1573—1581. — PMID 10760156. [исправить]
Gerdes S. Y., Scholle M. D., D'Souza M., Bernal A., Baev M. V., Farrell M., Kurnasov O. V., Daugherty M. D., Mseeh F., Polanuyer B. M., Campbell J. W., Anantha S., Shatalin K. Y., Chowdhury S. A., Fonstein M. Y., Osterman A. L. From genetic footprinting to antimicrobial drug targets: examples in cofactor biosynthetic pathways. (англ.) // Journal of bacteriology. — 2002. — Vol. 184, no. 16. — P. 4555—4572. — PMID 12142426. [исправить]
Senkovich O., Speed H., Grigorian A., Bradley K., Ramarao C. S., Lane B., Zhu G., Chattopadhyay D. Crystallization of three key glycolytic enzymes of the opportunistic pathogen Cryptosporidium parvum. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 2005. — Vol. 1750, no. 2. — P. 166—172. — doi:10.1016/j.bbapap.2005.04.009. — PMID 15953771. [исправить]
Smyth L. M., Bobalova J., Mendoza M. G., Lew C., Mutafova-Yambolieva V. N. Release of beta-nicotinamide adenine dinucleotide upon stimulation of postganglionic nerve terminals in blood vessels and urinary bladder. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2004. — Vol. 279, no. 47. — P. 48893—48903. — doi:10.1074/jbc.M407266200. — PMID 15364945. [исправить]
Billington R. A., Bruzzone S., De Flora A., Genazzani A. A., Koch-Nolte F., Ziegler M., Zocchi E. Emerging functions of extracellular pyridine nucleotides. (англ.) // Molecular medicine (Cambridge, Mass.). — 2006. — Vol. 12, no. 11-12. — P. 324—327. — doi:10.2119/2006–00075.Billington. — PMID 17380199. [исправить]
Lesk A. M. NAD-binding domains of dehydrogenases. (англ.) // Current opinion in structural biology. — 1995. — Vol. 5, no. 6. — P. 775—783. — PMID 8749365. [исправить]
Rao S. T., Rossmann M. G. Comparison of super-secondary structures in proteins. (англ.) // Journal of molecular biology. — 1973. — Vol. 76, no. 2. — P. 241—256. — PMID 4737475. [исправить]
Goto M., Muramatsu H., Mihara H., Kurihara T., Esaki N., Omi R., Miyahara I., Hirotsu K. Crystal structures of Delta1-piperideine-2-carboxylate/Delta1-pyrroline-2-carboxylate reductase belonging to a new family of NAD(P)H-dependent oxidoreductases: conformational change, substrate recognition, and stereochemistry of the reaction. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2005. — Vol. 280, no. 49. — P. 40875—40884. — doi:10.1074/jbc.M507399200. — PMID 16192274. [исправить]
Elmar G. Weinhold, Arthur Glasfeld, Andrew D. Ellington, and Steven A. Benner. Structural determinants of stereospecificity in yeast alcohol dehydrogenase (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences U.S.A. : Научный журнал. — 1991. — Vol. 88, no. 19. — P. 8420—8424. — PMID 1924300. Архивировано 21 января 2022 года.
Bellamacina C. R. The nicotinamide dinucleotide binding motif: a comparison of nucleotide binding proteins. (англ.) // FASEB journal : official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology. — 1996. — Vol. 10, no. 11. — P. 1257—1269. — PMID 8836039. [исправить]
Carugo O., Argos P. NADP-dependent enzymes. I: Conserved stereochemistry of cofactor binding. (англ.) // Proteins. — 1997. — Vol. 28, no. 1. — P. 10—28. — PMID 9144787. [исправить]
Vickers T. J., Orsomando G., de la Garza R. D., Scott D. A., Kang S. O., Hanson A. D., Beverley S. M. Biochemical and genetic analysis of methylenetetrahydrofolate reductase in Leishmania metabolism and virulence. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2006. — Vol. 281, no. 50. — P. 38150—38158. — doi:10.1074/jbc.M608387200. — PMID 17032644. [исправить]
Bakker B. M., Overkamp K. M., van Maris A. J., Kötter P., Luttik M. A., van Dijken J. P., Pronk J. T. Stoichiometry and compartmentation of NADH metabolism in Saccharomyces cerevisiae. (англ.) // FEMS microbiology reviews. — 2001. — Vol. 25, no. 1. — P. 15—37. — PMID 11152939. [исправить]
Rich P. R. The molecular machinery of Keilin's respiratory chain. (англ.) // Biochemical Society transactions. — 2003. — Vol. 31, no. Pt 6. — P. 1095—1105. — doi:10.1042/. — PMID 14641005. [исправить]
Heineke D., Riens B., Grosse H., Hoferichter P., Peter U., Flügge U. I., Heldt H. W. Redox Transfer across the Inner Chloroplast Envelope Membrane. (англ.) // Plant physiology. — 1991. — Vol. 95, no. 4. — P. 1131—1137. — PMID 16668101. [исправить]
Sistare F. D., Haynes R. C. Jr. The interaction between the cytosolic pyridine nucleotide redox potential and gluconeogenesis from lactate/pyruvate in isolated rat hepatocytes. Implications for investigations of hormone action. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1985. — Vol. 260, no. 23. — P. 12748—12753. — PMID 4044607. [исправить]
Starkenburg S. R., Chain P. S., Sayavedra-Soto L. A., Hauser L., Land M. L., Larimer F. W., Malfatti S. A., Klotz M. G., Bottomley P. J., Arp D. J., Hickey W. J. Genome sequence of the chemolithoautotrophic nitrite-oxidizing bacterium Nitrobacter winogradskyi Nb-255. (англ.) // Applied and environmental microbiology. — 2006. — Vol. 72, no. 3. — P. 2050—2063. — doi:10.1128/AEM.72.3.2050-2063.2006. — PMID 16517654. [исправить]
Ziegler M. New functions of a long-known molecule. Emerging roles of NAD in cellular signaling. (англ.) // European journal of biochemistry / FEBS. — 2000. — Vol. 267, no. 6. — P. 1550—1564. — PMID 10712584. [исправить]
Diefenbach J., Bürkle A. Introduction to poly(ADP-ribose) metabolism. (англ.) // Cellular and molecular life sciences : CMLS. — 2005. — Vol. 62, no. 7-8. — P. 721—730. — doi:10.1007/s00018-004-4503-3. — PMID 15868397. [исправить]
Berger F., Ramírez-Hernández M. H., Ziegler M. The new life of a centenarian: signalling functions of NAD(P). (англ.) // Trends in biochemical sciences. — 2004. — Vol. 29, no. 3. — P. 111—118. — doi:10.1016/j.tibs.2004.01.007. — PMID 15003268. [исправить]
Corda D., Di Girolamo M. Functional aspects of protein mono-ADP-ribosylation. (англ.) // The EMBO journal. — 2003. — Vol. 22, no. 9. — P. 1953—1958. — doi:10.1093/emboj/cdg209. — PMID 12727863. [исправить]
Bürkle A. Poly(ADP-ribose). The most elaborate metabolite of NAD+. (англ.) // The FEBS journal. — 2005. — Vol. 272, no. 18. — P. 4576—4589. — doi:10.1111/j.1742-4658.2005.04864.x. — PMID 16156780. [исправить]
Seman M., Adriouch S., Haag F., Koch-Nolte F. Ecto-ADP-ribosyltransferases (ARTs): emerging actors in cell communication and signaling. (англ.) // Current medicinal chemistry. — 2004. — Vol. 11, no. 7. — P. 857—872. — PMID 15078170. [исправить]
Chen Y. G., Kowtoniuk W. E., Agarwal I., Shen Y., Liu D. R. LC/MS analysis of cellular RNA reveals NAD-linked RNA. (англ.) // Nature chemical biology. — 2009. — Vol. 5, no. 12. — P. 879—881. — doi:10.1038/nchembio.235. — PMID 19820715. [исправить]
Guse A. H. Biochemistry, biology, and pharmacology of cyclic adenosine diphosphoribose (cADPR). (англ.) // Current medicinal chemistry. — 2004. — Vol. 11, no. 7. — P. 847—855. — PMID 15078169. [исправить]
Guse A. H. Regulation of calcium signaling by the second messenger cyclic adenosine diphosphoribose (cADPR). (англ.) // Current molecular medicine. — 2004. — Vol. 4, no. 3. — P. 239—248. — PMID 15101682. [исправить]
Guse A. H. Second messenger function and the structure-activity relationship of cyclic adenosine diphosphoribose (cADPR). (англ.) // The FEBS journal. — 2005. — Vol. 272, no. 18. — P. 4590—4597. — doi:10.1111/j.1742-4658.2005.04863.x. — PMID 16156781. [исправить]
North B. J., Verdin E. Sirtuins: Sir2-related NAD-dependent protein deacetylases. (англ.) // Genome biology. — 2004. — Vol. 5, no. 5. — P. 224. — doi:10.1186/gb-2004-5-5-224. — PMID 15128440. [исправить]
Blander G., Guarente L. The Sir2 family of protein deacetylases. (англ.) // Annual review of biochemistry. — 2004. — Vol. 73. — P. 417—435. — doi:10.1146/annurev.biochem.73.011303.073651. — PMID 15189148. [исправить]
Trapp J., Jung M. The role of NAD+ dependent histone deacetylases (sirtuins) in ageing. (англ.) // Current drug targets. — 2006. — Vol. 7, no. 11. — P. 1553—1560. — PMID 17100594. [исправить]
Wilkinson A., Day J., Bowater R. Bacterial DNA ligases. (англ.) // Molecular microbiology. — 2001. — Vol. 40, no. 6. — P. 1241—1248. — PMID 11442824. [исправить]
Schär P., Herrmann G., Daly G., Lindahl T. A newly identified DNA ligase of Saccharomyces cerevisiae involved in RAD52-independent repair of DNA double-strand breaks. (англ.) // Genes & development. — 1997. — Vol. 11, no. 15. — P. 1912—1924. — PMID 9271115. [исправить]
Ziegler M., Niere M. NAD+ surfaces again. (англ.) // The Biochemical journal. — 2004. — Vol. 382, no. Pt 3. — P. e5–6. — doi:10.1042/BJ20041217. — PMID 15352307. [исправить]
Koch-Nolte F., Fischer S., Haag F., Ziegler M. Compartmentation of NAD+-dependent signalling. (англ.) // FEBS letters. — 2011. — Vol. 585, no. 11. — P. 1651—1656. — doi:10.1016/j.febslet.2011.03.045. — PMID 21443875. [исправить]
Yamboliev I. A., Smyth L. M., Durnin L., Dai Y., Mutafova-Yambolieva V. N. Storage and secretion of beta-NAD, ATP and dopamine in NGF-differentiated rat pheochromocytoma PC12 cells. (англ.) // The European journal of neuroscience. — 2009. — Vol. 30, no. 5. — P. 756—768. — doi:10.1111/j.1460-9568.2009.06869.x. — PMID 19712094. [исправить]
Durnin L., Dai Y., Aiba I., Shuttleworth C. W., Yamboliev I. A., Mutafova-Yambolieva V. N. Release, neuronal effects and removal of extracellular β-nicotinamide adenine dinucleotide (β-NAD⁺) in the rat brain. (англ.) // The European journal of neuroscience. — 2012. — Vol. 35, no. 3. — P. 423—435. — doi:10.1111/j.1460-9568.2011.07957.x. — PMID 22276961. [исправить]
Breen L. T., Smyth L. M., Yamboliev I. A., Mutafova-Yambolieva V. N. beta-NAD is a novel nucleotide released on stimulation of nerve terminals in human urinary bladder detrusor muscle. (англ.) // American journal of physiology. Renal physiology. — 2006. — Vol. 290, no. 2. — P. 486—495. — doi:10.1152/ajprenal.00314.2005. — PMID 16189287. [исправить]
Mutafova-Yambolieva V. N., Hwang S. J., Hao X., Chen H., Zhu M. X., Wood J. D., Ward S. M., Sanders K. M. Beta-nicotinamide adenine dinucleotide is an inhibitory neurotransmitter in visceral smooth muscle. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2007. — Vol. 104, no. 41. — P. 16359—16364. — doi:10.1073/pnas.0705510104. — PMID 17913880. [исправить]
Hwang S. J., Durnin L., Dwyer L., Rhee P. L., Ward S. M., Koh S. D., Sanders K. M., Mutafova-Yambolieva V. N. β-nicotinamide adenine dinucleotide is an enteric inhibitory neurotransmitter in human and nonhuman primate colons. (англ.) // Gastroenterology. — 2011. — Vol. 140, no. 2. — P. 608—617. — doi:10.1053/j.gastro.2010.09.039. — PMID 20875415. [исправить]
Sauve A. A. NAD+ and vitamin B3: from metabolism to therapies. (англ.) // The Journal of pharmacology and experimental therapeutics. — 2008. — Vol. 324, no. 3. — P. 883—893. — doi:10.1124/jpet.107.120758. — PMID 18165311. [исправить]
Khan J. A., Forouhar F., Tao X., Tong L. Nicotinamide adenine dinucleotide metabolism as an attractive target for drug discovery. (англ.) // Expert opinion on therapeutic targets. — 2007. — Vol. 11, no. 5. — P. 695—705. — doi:10.1517/14728222.11.5.695. — PMID 17465726. [исправить]
Kaneko S., Wang J., Kaneko M., Yiu G., Hurrell J. M., Chitnis T., Khoury S. J., He Z. Protecting axonal degeneration by increasing nicotinamide adenine dinucleotide levels in experimental autoimmune encephalomyelitis models. (англ.) // The Journal of neuroscience : the official journal of the Society for Neuroscience. — 2006. — Vol. 26, no. 38. — P. 9794—9804. — doi:10.1523/JNEUROSCI.2116-06.2006. — PMID 16988050. [исправить]
Swerdlow R. H. Is NADH effective in the treatment of Parkinson's disease? (англ.) // Drugs & aging. — 1998. — Vol. 13, no. 4. — P. 263—268. — PMID 9805207. [исправить]
Timmins G. S., Deretic V. Mechanisms of action of isoniazid. (англ.) // Molecular microbiology. — 2006. — Vol. 62, no. 5. — P. 1220—1227. — doi:10.1111/j.1365-2958.2006.05467.x. — PMID 17074073. [исправить]
Rawat R., Whitty A., Tonge P. J. The isoniazid-NAD adduct is a slow, tight-binding inhibitor of InhA, the Mycobacterium tuberculosis enoyl reductase: adduct affinity and drug resistance. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2003. — Vol. 100, no. 24. — P. 13881—13886. — doi:10.1073/pnas.2235848100. — PMID 14623976. [исправить]
Argyrou A., Vetting M. W., Aladegbami B., Blanchard J. S. Mycobacterium tuberculosis dihydrofolate reductase is a target for isoniazid. (англ.) // Nature structural & molecular biology. — 2006. — Vol. 13, no. 5. — P. 408—413. — doi:10.1038/nsmb1089. — PMID 16648861. [исправить]
Gomes A. P., Price N. L., Ling A. J., Moslehi J. J., Montgomery M. K., Rajman L., White J. P., Teodoro J. S., Wrann C. D., Hubbard B. P., Mercken E. M., Palmeira C. M., de Cabo R., Rolo A. P., Turner N., Bell E. L., Sinclair D. A. Declining NAD(+) induces a pseudohypoxic state disrupting nuclear-mitochondrial communication during aging. (англ.) // Cell. — 2013. — Vol. 155, no. 7. — P. 1624—1638. — doi:10.1016/j.cell.2013.11.037. — PMID 24360282. [исправить]
Pankiewicz K. W., Patterson S. E., Black P. L., Jayaram H. N., Risal D., Goldstein B. M., Stuyver L. J., Schinazi R. F. Cofactor mimics as selective inhibitors of NAD-dependent inosine monophosphate dehydrogenase (IMPDH)--the major therapeutic target. (англ.) // Current medicinal chemistry. — 2004. — Vol. 11, no. 7. — P. 887—900. — PMID 15083807. [исправить]
Franchetti P., Grifantini M. Nucleoside and non-nucleoside IMP dehydrogenase inhibitors as antitumor and antiviral agents. (англ.) // Current medicinal chemistry. — 1999. — Vol. 6, no. 7. — P. 599—614. — PMID 10390603. [исправить]
Kim E. J., Um S. J. SIRT1: roles in aging and cancer. (англ.) // BMB reports. — 2008. — Vol. 41, no. 11. — P. 751—756. — PMID 19017485. [исправить]
Valenzano D. R., Terzibasi E., Genade T., Cattaneo A., Domenici L., Cellerino A. Resveratrol prolongs lifespan and retards the onset of age-related markers in a short-lived vertebrate. (англ.) // Current biology : CB. — 2006. — Vol. 16, no. 3. — P. 296—300. — doi:10.1016/j.cub.2005.12.038. — PMID 16461283. [исправить]
Howitz K. T., Bitterman K. J., Cohen H. Y., Lamming D. W., Lavu S., Wood J. G., Zipkin R. E., Chung P., Kisielewski A., Zhang L. L., Scherer B., Sinclair D. A. Small molecule activators of sirtuins extend Saccharomyces cerevisiae lifespan. (англ.) // Nature. — 2003. — Vol. 425, no. 6954. — P. 191—196. — doi:10.1038/nature01960. — PMID 12939617. [исправить]
Wood J. G., Rogina B., Lavu S., Howitz K., Helfand S. L., Tatar M., Sinclair D. Sirtuin activators mimic caloric restriction and delay ageing in metazoans. (англ.) // Nature. — 2004. — Vol. 430, no. 7000. — P. 686—689. — doi:10.1038/nature02789. — PMID 15254550. [исправить]
Rizzi M., Schindelin H. Structural biology of enzymes involved in NAD and molybdenum cofactor biosynthesis. (англ.) // Current opinion in structural biology. — 2002. — Vol. 12, no. 6. — P. 709—720. — PMID 12504674. [исправить]
Begley T. P., Kinsland C., Mehl R. A., Osterman A., Dorrestein P. The biosynthesis of nicotinamide adenine dinucleotides in bacteria. (англ.) // Vitamins and hormones. — 2001. — Vol. 61. — P. 103—119. — PMID 11153263. [исправить]
KORNBERG A. The participation of inorganic pyrophosphate in the reversible enzymatic synthesis of diphosphopyridine nucleotide. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1948. — Vol. 176, no. 3. — P. 1475. — PMID 18098602. [исправить]
Friedkin M., Lehninger A. L. Esterification of inorganic phosphate coupled to electron transport between dihydrodiphosphopyridine nucleotide and oxygen. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1949. — Vol. 178, no. 2. — P. 611—644. — PMID 18116985. [исправить]
PREISS J., HANDLER P. Biosynthesis of diphosphopyridine nucleotide. I. Identification of intermediates. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1958. — Vol. 233, no. 2. — P. 488—492. — PMID 13563526. [исправить]
PREISS J., HANDLER P. Biosynthesis of diphosphopyridine nucleotide. II. Enzymatic aspects. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1958. — Vol. 233, no. 2. — P. 493—500. — PMID 13563527. [исправить]
CHAMBON P., WEILL J. D., MANDEL P. Nicotinamide mononucleotide activation of new DNA-dependent polyadenylic acid synthesizing nuclear enzyme. (англ.) // Biochemical and biophysical research communications. — 1963. — Vol. 11. — P. 39—43. — PMID 14019961. [исправить]
Clapper D. L., Walseth T. F., Dargie P. J., Lee H. C. Pyridine nucleotide metabolites stimulate calcium release from sea urchin egg microsomes desensitized to inositol trisphosphate. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1987. — Vol. 262, no. 20. — P. 9561—9568. — PMID 3496336. [исправить]
Imai S., Armstrong C. M., Kaeberlein M., Guarente L. Transcriptional silencing and longevity protein Sir2 is an NAD-dependent histone deacetylase. (англ.) // Nature. — 2000. — Vol. 403, no. 6771. — P. 795—800. — doi:10.1038/35001622. — PMID 10693811. [исправить]

nobelprize.org

Fermentation of sugars and fermentative enzymes (неопр.) (PDF). Nobel Lecture, 23 May 1930. Nobel Foundation. Дата обращения: 30 сентября 2007. Архивировано 27 сентября 2007 года.

qmul.ac.uk

chem.qmul.ac.uk

Enzyme Nomenclature, Recommendations for enzyme names from the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (неопр.). Дата обращения: 6 декабря 2007. Архивировано из оригинала 5 декабря 2007 года.

web.archive.org

X- AND V-FACTOR DISKS (неопр.). Дата обращения: 22 августа 2014. Архивировано 26 августа 2014 года.
Nicotinamide adenine dinucleotide | C21H27N7O14P2 | ChemSpider (неопр.). www.chemspider.com. Дата обращения: 27 декабря 2019. Архивировано 21 декабря 2019 года.
Enzyme Nomenclature, Recommendations for enzyme names from the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (неопр.). Дата обращения: 6 декабря 2007. Архивировано из оригинала 5 декабря 2007 года.
NiceZyme View of ENZYME: EC 1.6.5.3 (неопр.). Expasy. Дата обращения: 16 декабря 2007. Архивировано 19 декабря 2007 года.
Elmar G. Weinhold, Arthur Glasfeld, Andrew D. Ellington, and Steven A. Benner. Structural determinants of stereospecificity in yeast alcohol dehydrogenase (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences U.S.A. : Научный журнал. — 1991. — Vol. 88, no. 19. — P. 8420—8424. — PMID 1924300. Архивировано 21 января 2022 года.
Fermentation of sugars and fermentative enzymes (неопр.) (PDF). Nobel Lecture, 23 May 1930. Nobel Foundation. Дата обращения: 30 сентября 2007. Архивировано 27 сентября 2007 года.
Elvehjem C.A., Madden R.J., Strong F.M., Woolley D.W. The isolation and identification of the anti-black tongue factor (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1938. — Vol. 123, no. 1. — P. 137—149. Архивировано 26 марта 2009 года.
Axelrod A.E., Madden R.J., Elvehjem C.A. The effect of a nicotinic acid deficiency upon the coenzyme I content of animal tissues (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1939. — Vol. 131, no. 1. — P. 85—93. Архивировано 26 марта 2009 года.

wikipedia.org

ru.wikipedia.org

Pollak N., Dölle C., Ziegler M. The power to reduce: pyridine nucleotides--small molecules with a multitude of functions. (англ.) // The Biochemical journal. — 2007. — Vol. 402, no. 2. — P. 205—218. — doi:10.1042/BJ20061638. — PMID 17295611. [исправить]
Belenky P., Bogan K. L., Brenner C. NAD+ metabolism in health and disease. (англ.) // Trends in biochemical sciences. — 2007. — Vol. 32, no. 1. — P. 12—19. — doi:10.1016/j.tibs.2006.11.006. — PMID 17161604. [исправить]
Unden G., Bongaerts J. Alternative respiratory pathways of Escherichia coli: energetics and transcriptional regulation in response to electron acceptors. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 1997. — Vol. 1320, no. 3. — P. 217—234. — PMID 9230919. [исправить]
Biellmann J. F., Lapinte C., Haid E., Weimann G. Structure of lactate dehydrogenase inhibitor generated from coenzyme. (англ.) // Biochemistry. — 1979. — Vol. 18, no. 7. — P. 1212—1217. — PMID 218616. [исправить]
Lakowicz J. R., Szmacinski H., Nowaczyk K., Johnson M. L. Fluorescence lifetime imaging of free and protein-bound NADH. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 1992. — Vol. 89, no. 4. — P. 1271—1275. — PMID 1741380. [исправить]
Jameson D. M., Thomas V., Zhou D. M. Time-resolved fluorescence studies on NADH bound to mitochondrial malate dehydrogenase. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 1989. — Vol. 994, no. 2. — P. 187—190. — PMID 2910350. [исправить]
Kasimova M. R., Grigiene J., Krab K., Hagedorn P. H., Flyvbjerg H., Andersen P. E., Møller I. M. The free NADH concentration is kept constant in plant mitochondria under different metabolic conditions. (англ.) // The Plant cell. — 2006. — Vol. 18, no. 3. — P. 688—698. — doi:10.1105/tpc.105.039354. — PMID 16461578. [исправить]
Reiss P. D., Zuurendonk P. F., Veech R. L. Measurement of tissue purine, pyrimidine, and other nucleotides by radial compression high-performance liquid chromatography. (англ.) // Analytical biochemistry. — 1984. — Vol. 140, no. 1. — P. 162—171. — PMID 6486402. [исправить]
Yamada K., Hara N., Shibata T., Osago H., Tsuchiya M. The simultaneous measurement of nicotinamide adenine dinucleotide and related compounds by liquid chromatography/electrospray ionization tandem mass spectrometry. (англ.) // Analytical biochemistry. — 2006. — Vol. 352, no. 2. — P. 282—285. — doi:10.1016/j.ab.2006.02.017. — PMID 16574057. [исправить]
Yang H., Yang T., Baur J. A., Perez E., Matsui T., Carmona J. J., Lamming D. W., Souza-Pinto N. C., Bohr V. A., Rosenzweig A., de Cabo R., Sauve A. A., Sinclair D. A. Nutrient-sensitive mitochondrial NAD+ levels dictate cell survival. (англ.) // Cell. — 2007. — Vol. 130, no. 6. — P. 1095—1107. — doi:10.1016/j.cell.2007.07.035. — PMID 17889652. [исправить]
Belenky P., Racette F. G., Bogan K. L., McClure J. M., Smith J. S., Brenner C. Nicotinamide riboside promotes Sir2 silencing and extends lifespan via Nrk and Urh1/Pnp1/Meu1 pathways to NAD+. (англ.) // Cell. — 2007. — Vol. 129, no. 3. — P. 473—484. — doi:10.1016/j.cell.2007.03.024. — PMID 17482543. [исправить]
Blinova K., Carroll S., Bose S., Smirnov A. V., Harvey J. J., Knutson J. R., Balaban R. S. Distribution of mitochondrial NADH fluorescence lifetimes: steady-state kinetics of matrix NADH interactions. (англ.) // Biochemistry. — 2005. — Vol. 44, no. 7. — P. 2585—2594. — doi:10.1021/bi0485124. — PMID 15709771. [исправить]
Todisco S., Agrimi G., Castegna A., Palmieri F. Identification of the mitochondrial NAD+ transporter in Saccharomyces cerevisiae. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2006. — Vol. 281, no. 3. — P. 1524—1531. — doi:10.1074/jbc.M510425200. — PMID 16291748. [исправить]
Schafer F. Q., Buettner G. R. Redox environment of the cell as viewed through the redox state of the glutathione disulfide/glutathione couple. (англ.) // Free radical biology & medicine. — 2001. — Vol. 30, no. 11. — P. 1191—1212. — PMID 11368918. [исправить]
Williamson D. H., Lund P., Krebs H. A. The redox state of free nicotinamide-adenine dinucleotide in the cytoplasm and mitochondria of rat liver. (англ.) // The Biochemical journal. — 1967. — Vol. 103, no. 2. — P. 514—527. — PMID 4291787. [исправить]
Zhang Q., Piston D. W., Goodman R. H. Regulation of corepressor function by nuclear NADH. (англ.) // Science (New York, N.Y.). — 2002. — Vol. 295, no. 5561. — P. 1895—1897. — doi:10.1126/science.1069300. — PMID 11847309. [исправить]
Lin S. J., Guarente L. Nicotinamide adenine dinucleotide, a metabolic regulator of transcription, longevity and disease. (англ.) // Current opinion in cell biology. — 2003. — Vol. 15, no. 2. — P. 241—246. — PMID 12648681. [исправить]
Veech R. L., Eggleston L. V., Krebs H. A. The redox state of free nicotinamide-adenine dinucleotide phosphate in the cytoplasm of rat liver. (англ.) // The Biochemical journal. — 1969. — Vol. 115, no. 4. — P. 609—619. — PMID 4391039. [исправить]
Katoh A., Uenohara K., Akita M., Hashimoto T. Early steps in the biosynthesis of NAD in Arabidopsis start with aspartate and occur in the plastid. (англ.) // Plant physiology. — 2006. — Vol. 141, no. 3. — P. 851—857. — doi:10.1104/pp.106.081091. — PMID 16698895. [исправить]
Foster J. W., Moat A. G. Nicotinamide adenine dinucleotide biosynthesis and pyridine nucleotide cycle metabolism in microbial systems. (англ.) // Microbiological reviews. — 1980. — Vol. 44, no. 1. — P. 83—105. — PMID 6997723. [исправить]
Magni G., Orsomando G., Raffaelli N. Structural and functional properties of NAD kinase, a key enzyme in NADP biosynthesis. (англ.) // Mini reviews in medicinal chemistry. — 2006. — Vol. 6, no. 7. — P. 739—746. — PMID 16842123. [исправить]
Sakuraba H., Kawakami R., Ohshima T. First archaeal inorganic polyphosphate/ATP-dependent NAD kinase, from hyperthermophilic archaeon Pyrococcus horikoshii: cloning, expression, and characterization. (англ.) // Applied and environmental microbiology. — 2005. — Vol. 71, no. 8. — P. 4352—4358. — doi:10.1128/AEM.71.8.4352-4358.2005. — PMID 16085824. [исправить]
Raffaelli N., Finaurini L., Mazzola F., Pucci L., Sorci L., Amici A., Magni G. Characterization of Mycobacterium tuberculosis NAD kinase: functional analysis of the full-length enzyme by site-directed mutagenesis. (англ.) // Biochemistry. — 2004. — Vol. 43, no. 23. — P. 7610—7617. — doi:10.1021/bi049650w. — PMID 15182203. [исправить]
Anderson R. M., Bitterman K. J., Wood J. G., Medvedik O., Cohen H., Lin S. S., Manchester J. K., Gordon J. I., Sinclair D. A. Manipulation of a nuclear NAD+ salvage pathway delays aging without altering steady-state NAD+ levels. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2002. — Vol. 277, no. 21. — P. 18881—18890. — doi:10.1074/jbc.M111773200. — PMID 11884393. [исправить]
Billington R. A., Travelli C., Ercolano E., Galli U., Roman C. B., Grolla A. A., Canonico P. L., Condorelli F., Genazzani A. A. Characterization of NAD uptake in mammalian cells. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2008. — Vol. 283, no. 10. — P. 6367—6374. — doi:10.1074/jbc.M706204200. — PMID 18180302. [исправить]
Henderson L. M. Niacin. (англ.) // Annual review of nutrition. — 1983. — Vol. 3. — P. 289—307. — doi:10.1146/annurev.nu.03.070183.001445. — PMID 6357238. [исправить]
Rongvaux A., Andris F., Van Gool F., Leo O. Reconstructing eukaryotic NAD metabolism. (англ.) // BioEssays : news and reviews in molecular, cellular and developmental biology. — 2003. — Vol. 25, no. 7. — P. 683—690. — doi:10.1002/bies.10297. — PMID 12815723. [исправить]
Ma B., Pan S. J., Zupancic M. L., Cormack B. P. Assimilation of NAD(+) precursors in Candida glabrata. (англ.) // Molecular microbiology. — 2007. — Vol. 66, no. 1. — P. 14—25. — doi:10.1111/j.1365-2958.2007.05886.x. — PMID 17725566. [исправить]
Reidl J., Schlör S., Kraiss A., Schmidt-Brauns J., Kemmer G., Soleva E. NADP and NAD utilization in Haemophilus influenzae. (англ.) // Molecular microbiology. — 2000. — Vol. 35, no. 6. — P. 1573—1581. — PMID 10760156. [исправить]
Gerdes S. Y., Scholle M. D., D'Souza M., Bernal A., Baev M. V., Farrell M., Kurnasov O. V., Daugherty M. D., Mseeh F., Polanuyer B. M., Campbell J. W., Anantha S., Shatalin K. Y., Chowdhury S. A., Fonstein M. Y., Osterman A. L. From genetic footprinting to antimicrobial drug targets: examples in cofactor biosynthetic pathways. (англ.) // Journal of bacteriology. — 2002. — Vol. 184, no. 16. — P. 4555—4572. — PMID 12142426. [исправить]
Senkovich O., Speed H., Grigorian A., Bradley K., Ramarao C. S., Lane B., Zhu G., Chattopadhyay D. Crystallization of three key glycolytic enzymes of the opportunistic pathogen Cryptosporidium parvum. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 2005. — Vol. 1750, no. 2. — P. 166—172. — doi:10.1016/j.bbapap.2005.04.009. — PMID 15953771. [исправить]
Smyth L. M., Bobalova J., Mendoza M. G., Lew C., Mutafova-Yambolieva V. N. Release of beta-nicotinamide adenine dinucleotide upon stimulation of postganglionic nerve terminals in blood vessels and urinary bladder. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2004. — Vol. 279, no. 47. — P. 48893—48903. — doi:10.1074/jbc.M407266200. — PMID 15364945. [исправить]
Billington R. A., Bruzzone S., De Flora A., Genazzani A. A., Koch-Nolte F., Ziegler M., Zocchi E. Emerging functions of extracellular pyridine nucleotides. (англ.) // Molecular medicine (Cambridge, Mass.). — 2006. — Vol. 12, no. 11-12. — P. 324—327. — doi:10.2119/2006–00075.Billington. — PMID 17380199. [исправить]
Lesk A. M. NAD-binding domains of dehydrogenases. (англ.) // Current opinion in structural biology. — 1995. — Vol. 5, no. 6. — P. 775—783. — PMID 8749365. [исправить]
Rao S. T., Rossmann M. G. Comparison of super-secondary structures in proteins. (англ.) // Journal of molecular biology. — 1973. — Vol. 76, no. 2. — P. 241—256. — PMID 4737475. [исправить]
Goto M., Muramatsu H., Mihara H., Kurihara T., Esaki N., Omi R., Miyahara I., Hirotsu K. Crystal structures of Delta1-piperideine-2-carboxylate/Delta1-pyrroline-2-carboxylate reductase belonging to a new family of NAD(P)H-dependent oxidoreductases: conformational change, substrate recognition, and stereochemistry of the reaction. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2005. — Vol. 280, no. 49. — P. 40875—40884. — doi:10.1074/jbc.M507399200. — PMID 16192274. [исправить]
Bellamacina C. R. The nicotinamide dinucleotide binding motif: a comparison of nucleotide binding proteins. (англ.) // FASEB journal : official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology. — 1996. — Vol. 10, no. 11. — P. 1257—1269. — PMID 8836039. [исправить]
Carugo O., Argos P. NADP-dependent enzymes. I: Conserved stereochemistry of cofactor binding. (англ.) // Proteins. — 1997. — Vol. 28, no. 1. — P. 10—28. — PMID 9144787. [исправить]
Vickers T. J., Orsomando G., de la Garza R. D., Scott D. A., Kang S. O., Hanson A. D., Beverley S. M. Biochemical and genetic analysis of methylenetetrahydrofolate reductase in Leishmania metabolism and virulence. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2006. — Vol. 281, no. 50. — P. 38150—38158. — doi:10.1074/jbc.M608387200. — PMID 17032644. [исправить]
Bakker B. M., Overkamp K. M., van Maris A. J., Kötter P., Luttik M. A., van Dijken J. P., Pronk J. T. Stoichiometry and compartmentation of NADH metabolism in Saccharomyces cerevisiae. (англ.) // FEMS microbiology reviews. — 2001. — Vol. 25, no. 1. — P. 15—37. — PMID 11152939. [исправить]
Rich P. R. The molecular machinery of Keilin's respiratory chain. (англ.) // Biochemical Society transactions. — 2003. — Vol. 31, no. Pt 6. — P. 1095—1105. — doi:10.1042/. — PMID 14641005. [исправить]
Heineke D., Riens B., Grosse H., Hoferichter P., Peter U., Flügge U. I., Heldt H. W. Redox Transfer across the Inner Chloroplast Envelope Membrane. (англ.) // Plant physiology. — 1991. — Vol. 95, no. 4. — P. 1131—1137. — PMID 16668101. [исправить]
Sistare F. D., Haynes R. C. Jr. The interaction between the cytosolic pyridine nucleotide redox potential and gluconeogenesis from lactate/pyruvate in isolated rat hepatocytes. Implications for investigations of hormone action. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1985. — Vol. 260, no. 23. — P. 12748—12753. — PMID 4044607. [исправить]
Starkenburg S. R., Chain P. S., Sayavedra-Soto L. A., Hauser L., Land M. L., Larimer F. W., Malfatti S. A., Klotz M. G., Bottomley P. J., Arp D. J., Hickey W. J. Genome sequence of the chemolithoautotrophic nitrite-oxidizing bacterium Nitrobacter winogradskyi Nb-255. (англ.) // Applied and environmental microbiology. — 2006. — Vol. 72, no. 3. — P. 2050—2063. — doi:10.1128/AEM.72.3.2050-2063.2006. — PMID 16517654. [исправить]
Ziegler M. New functions of a long-known molecule. Emerging roles of NAD in cellular signaling. (англ.) // European journal of biochemistry / FEBS. — 2000. — Vol. 267, no. 6. — P. 1550—1564. — PMID 10712584. [исправить]
Diefenbach J., Bürkle A. Introduction to poly(ADP-ribose) metabolism. (англ.) // Cellular and molecular life sciences : CMLS. — 2005. — Vol. 62, no. 7-8. — P. 721—730. — doi:10.1007/s00018-004-4503-3. — PMID 15868397. [исправить]
Berger F., Ramírez-Hernández M. H., Ziegler M. The new life of a centenarian: signalling functions of NAD(P). (англ.) // Trends in biochemical sciences. — 2004. — Vol. 29, no. 3. — P. 111—118. — doi:10.1016/j.tibs.2004.01.007. — PMID 15003268. [исправить]
Corda D., Di Girolamo M. Functional aspects of protein mono-ADP-ribosylation. (англ.) // The EMBO journal. — 2003. — Vol. 22, no. 9. — P. 1953—1958. — doi:10.1093/emboj/cdg209. — PMID 12727863. [исправить]
Bürkle A. Poly(ADP-ribose). The most elaborate metabolite of NAD+. (англ.) // The FEBS journal. — 2005. — Vol. 272, no. 18. — P. 4576—4589. — doi:10.1111/j.1742-4658.2005.04864.x. — PMID 16156780. [исправить]
Seman M., Adriouch S., Haag F., Koch-Nolte F. Ecto-ADP-ribosyltransferases (ARTs): emerging actors in cell communication and signaling. (англ.) // Current medicinal chemistry. — 2004. — Vol. 11, no. 7. — P. 857—872. — PMID 15078170. [исправить]
Chen Y. G., Kowtoniuk W. E., Agarwal I., Shen Y., Liu D. R. LC/MS analysis of cellular RNA reveals NAD-linked RNA. (англ.) // Nature chemical biology. — 2009. — Vol. 5, no. 12. — P. 879—881. — doi:10.1038/nchembio.235. — PMID 19820715. [исправить]
Guse A. H. Biochemistry, biology, and pharmacology of cyclic adenosine diphosphoribose (cADPR). (англ.) // Current medicinal chemistry. — 2004. — Vol. 11, no. 7. — P. 847—855. — PMID 15078169. [исправить]
Guse A. H. Regulation of calcium signaling by the second messenger cyclic adenosine diphosphoribose (cADPR). (англ.) // Current molecular medicine. — 2004. — Vol. 4, no. 3. — P. 239—248. — PMID 15101682. [исправить]
Guse A. H. Second messenger function and the structure-activity relationship of cyclic adenosine diphosphoribose (cADPR). (англ.) // The FEBS journal. — 2005. — Vol. 272, no. 18. — P. 4590—4597. — doi:10.1111/j.1742-4658.2005.04863.x. — PMID 16156781. [исправить]
North B. J., Verdin E. Sirtuins: Sir2-related NAD-dependent protein deacetylases. (англ.) // Genome biology. — 2004. — Vol. 5, no. 5. — P. 224. — doi:10.1186/gb-2004-5-5-224. — PMID 15128440. [исправить]
Blander G., Guarente L. The Sir2 family of protein deacetylases. (англ.) // Annual review of biochemistry. — 2004. — Vol. 73. — P. 417—435. — doi:10.1146/annurev.biochem.73.011303.073651. — PMID 15189148. [исправить]
Trapp J., Jung M. The role of NAD+ dependent histone deacetylases (sirtuins) in ageing. (англ.) // Current drug targets. — 2006. — Vol. 7, no. 11. — P. 1553—1560. — PMID 17100594. [исправить]
Wilkinson A., Day J., Bowater R. Bacterial DNA ligases. (англ.) // Molecular microbiology. — 2001. — Vol. 40, no. 6. — P. 1241—1248. — PMID 11442824. [исправить]
Schär P., Herrmann G., Daly G., Lindahl T. A newly identified DNA ligase of Saccharomyces cerevisiae involved in RAD52-independent repair of DNA double-strand breaks. (англ.) // Genes & development. — 1997. — Vol. 11, no. 15. — P. 1912—1924. — PMID 9271115. [исправить]
Ziegler M., Niere M. NAD+ surfaces again. (англ.) // The Biochemical journal. — 2004. — Vol. 382, no. Pt 3. — P. e5–6. — doi:10.1042/BJ20041217. — PMID 15352307. [исправить]
Koch-Nolte F., Fischer S., Haag F., Ziegler M. Compartmentation of NAD+-dependent signalling. (англ.) // FEBS letters. — 2011. — Vol. 585, no. 11. — P. 1651—1656. — doi:10.1016/j.febslet.2011.03.045. — PMID 21443875. [исправить]
Yamboliev I. A., Smyth L. M., Durnin L., Dai Y., Mutafova-Yambolieva V. N. Storage and secretion of beta-NAD, ATP and dopamine in NGF-differentiated rat pheochromocytoma PC12 cells. (англ.) // The European journal of neuroscience. — 2009. — Vol. 30, no. 5. — P. 756—768. — doi:10.1111/j.1460-9568.2009.06869.x. — PMID 19712094. [исправить]
Durnin L., Dai Y., Aiba I., Shuttleworth C. W., Yamboliev I. A., Mutafova-Yambolieva V. N. Release, neuronal effects and removal of extracellular β-nicotinamide adenine dinucleotide (β-NAD⁺) in the rat brain. (англ.) // The European journal of neuroscience. — 2012. — Vol. 35, no. 3. — P. 423—435. — doi:10.1111/j.1460-9568.2011.07957.x. — PMID 22276961. [исправить]
Breen L. T., Smyth L. M., Yamboliev I. A., Mutafova-Yambolieva V. N. beta-NAD is a novel nucleotide released on stimulation of nerve terminals in human urinary bladder detrusor muscle. (англ.) // American journal of physiology. Renal physiology. — 2006. — Vol. 290, no. 2. — P. 486—495. — doi:10.1152/ajprenal.00314.2005. — PMID 16189287. [исправить]
Mutafova-Yambolieva V. N., Hwang S. J., Hao X., Chen H., Zhu M. X., Wood J. D., Ward S. M., Sanders K. M. Beta-nicotinamide adenine dinucleotide is an inhibitory neurotransmitter in visceral smooth muscle. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2007. — Vol. 104, no. 41. — P. 16359—16364. — doi:10.1073/pnas.0705510104. — PMID 17913880. [исправить]
Hwang S. J., Durnin L., Dwyer L., Rhee P. L., Ward S. M., Koh S. D., Sanders K. M., Mutafova-Yambolieva V. N. β-nicotinamide adenine dinucleotide is an enteric inhibitory neurotransmitter in human and nonhuman primate colons. (англ.) // Gastroenterology. — 2011. — Vol. 140, no. 2. — P. 608—617. — doi:10.1053/j.gastro.2010.09.039. — PMID 20875415. [исправить]
Sauve A. A. NAD+ and vitamin B3: from metabolism to therapies. (англ.) // The Journal of pharmacology and experimental therapeutics. — 2008. — Vol. 324, no. 3. — P. 883—893. — doi:10.1124/jpet.107.120758. — PMID 18165311. [исправить]
Khan J. A., Forouhar F., Tao X., Tong L. Nicotinamide adenine dinucleotide metabolism as an attractive target for drug discovery. (англ.) // Expert opinion on therapeutic targets. — 2007. — Vol. 11, no. 5. — P. 695—705. — doi:10.1517/14728222.11.5.695. — PMID 17465726. [исправить]
Kaneko S., Wang J., Kaneko M., Yiu G., Hurrell J. M., Chitnis T., Khoury S. J., He Z. Protecting axonal degeneration by increasing nicotinamide adenine dinucleotide levels in experimental autoimmune encephalomyelitis models. (англ.) // The Journal of neuroscience : the official journal of the Society for Neuroscience. — 2006. — Vol. 26, no. 38. — P. 9794—9804. — doi:10.1523/JNEUROSCI.2116-06.2006. — PMID 16988050. [исправить]
Swerdlow R. H. Is NADH effective in the treatment of Parkinson's disease? (англ.) // Drugs & aging. — 1998. — Vol. 13, no. 4. — P. 263—268. — PMID 9805207. [исправить]
Timmins G. S., Deretic V. Mechanisms of action of isoniazid. (англ.) // Molecular microbiology. — 2006. — Vol. 62, no. 5. — P. 1220—1227. — doi:10.1111/j.1365-2958.2006.05467.x. — PMID 17074073. [исправить]
Rawat R., Whitty A., Tonge P. J. The isoniazid-NAD adduct is a slow, tight-binding inhibitor of InhA, the Mycobacterium tuberculosis enoyl reductase: adduct affinity and drug resistance. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2003. — Vol. 100, no. 24. — P. 13881—13886. — doi:10.1073/pnas.2235848100. — PMID 14623976. [исправить]
Argyrou A., Vetting M. W., Aladegbami B., Blanchard J. S. Mycobacterium tuberculosis dihydrofolate reductase is a target for isoniazid. (англ.) // Nature structural & molecular biology. — 2006. — Vol. 13, no. 5. — P. 408—413. — doi:10.1038/nsmb1089. — PMID 16648861. [исправить]
Gomes A. P., Price N. L., Ling A. J., Moslehi J. J., Montgomery M. K., Rajman L., White J. P., Teodoro J. S., Wrann C. D., Hubbard B. P., Mercken E. M., Palmeira C. M., de Cabo R., Rolo A. P., Turner N., Bell E. L., Sinclair D. A. Declining NAD(+) induces a pseudohypoxic state disrupting nuclear-mitochondrial communication during aging. (англ.) // Cell. — 2013. — Vol. 155, no. 7. — P. 1624—1638. — doi:10.1016/j.cell.2013.11.037. — PMID 24360282. [исправить]
Pankiewicz K. W., Patterson S. E., Black P. L., Jayaram H. N., Risal D., Goldstein B. M., Stuyver L. J., Schinazi R. F. Cofactor mimics as selective inhibitors of NAD-dependent inosine monophosphate dehydrogenase (IMPDH)--the major therapeutic target. (англ.) // Current medicinal chemistry. — 2004. — Vol. 11, no. 7. — P. 887—900. — PMID 15083807. [исправить]
Franchetti P., Grifantini M. Nucleoside and non-nucleoside IMP dehydrogenase inhibitors as antitumor and antiviral agents. (англ.) // Current medicinal chemistry. — 1999. — Vol. 6, no. 7. — P. 599—614. — PMID 10390603. [исправить]
Kim E. J., Um S. J. SIRT1: roles in aging and cancer. (англ.) // BMB reports. — 2008. — Vol. 41, no. 11. — P. 751—756. — PMID 19017485. [исправить]
Valenzano D. R., Terzibasi E., Genade T., Cattaneo A., Domenici L., Cellerino A. Resveratrol prolongs lifespan and retards the onset of age-related markers in a short-lived vertebrate. (англ.) // Current biology : CB. — 2006. — Vol. 16, no. 3. — P. 296—300. — doi:10.1016/j.cub.2005.12.038. — PMID 16461283. [исправить]
Howitz K. T., Bitterman K. J., Cohen H. Y., Lamming D. W., Lavu S., Wood J. G., Zipkin R. E., Chung P., Kisielewski A., Zhang L. L., Scherer B., Sinclair D. A. Small molecule activators of sirtuins extend Saccharomyces cerevisiae lifespan. (англ.) // Nature. — 2003. — Vol. 425, no. 6954. — P. 191—196. — doi:10.1038/nature01960. — PMID 12939617. [исправить]
Wood J. G., Rogina B., Lavu S., Howitz K., Helfand S. L., Tatar M., Sinclair D. Sirtuin activators mimic caloric restriction and delay ageing in metazoans. (англ.) // Nature. — 2004. — Vol. 430, no. 7000. — P. 686—689. — doi:10.1038/nature02789. — PMID 15254550. [исправить]
Rizzi M., Schindelin H. Structural biology of enzymes involved in NAD and molybdenum cofactor biosynthesis. (англ.) // Current opinion in structural biology. — 2002. — Vol. 12, no. 6. — P. 709—720. — PMID 12504674. [исправить]
Begley T. P., Kinsland C., Mehl R. A., Osterman A., Dorrestein P. The biosynthesis of nicotinamide adenine dinucleotides in bacteria. (англ.) // Vitamins and hormones. — 2001. — Vol. 61. — P. 103—119. — PMID 11153263. [исправить]
Warburg Otto, Christian Walter. Pyridin, der wasserstoffübertragende Bestandteil von Gärungsfermenten (англ.) // Helvetica Chimica Acta. — 1936. — Vol. 19, no. 1. — P. E79—E88. — ISSN 0018-019X. — doi:10.1002/hlca.193601901199. [исправить]
KORNBERG A. The participation of inorganic pyrophosphate in the reversible enzymatic synthesis of diphosphopyridine nucleotide. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1948. — Vol. 176, no. 3. — P. 1475. — PMID 18098602. [исправить]
Friedkin M., Lehninger A. L. Esterification of inorganic phosphate coupled to electron transport between dihydrodiphosphopyridine nucleotide and oxygen. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1949. — Vol. 178, no. 2. — P. 611—644. — PMID 18116985. [исправить]
PREISS J., HANDLER P. Biosynthesis of diphosphopyridine nucleotide. I. Identification of intermediates. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1958. — Vol. 233, no. 2. — P. 488—492. — PMID 13563526. [исправить]
PREISS J., HANDLER P. Biosynthesis of diphosphopyridine nucleotide. II. Enzymatic aspects. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1958. — Vol. 233, no. 2. — P. 493—500. — PMID 13563527. [исправить]
CHAMBON P., WEILL J. D., MANDEL P. Nicotinamide mononucleotide activation of new DNA-dependent polyadenylic acid synthesizing nuclear enzyme. (англ.) // Biochemical and biophysical research communications. — 1963. — Vol. 11. — P. 39—43. — PMID 14019961. [исправить]
Clapper D. L., Walseth T. F., Dargie P. J., Lee H. C. Pyridine nucleotide metabolites stimulate calcium release from sea urchin egg microsomes desensitized to inositol trisphosphate. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1987. — Vol. 262, no. 20. — P. 9561—9568. — PMID 3496336. [исправить]
Imai S., Armstrong C. M., Kaeberlein M., Guarente L. Transcriptional silencing and longevity protein Sir2 is an NAD-dependent histone deacetylase. (англ.) // Nature. — 2000. — Vol. 403, no. 6771. — P. 795—800. — doi:10.1038/35001622. — PMID 10693811. [исправить]

worldcat.org

Warburg Otto, Christian Walter. Pyridin, der wasserstoffübertragende Bestandteil von Gärungsfermenten (англ.) // Helvetica Chimica Acta. — 1936. — Vol. 19, no. 1. — P. E79—E88. — ISSN 0018-019X. — doi:10.1002/hlca.193601901199. [исправить]