Enzim (Catalan Wikipedia)

Analysis of information sources in references of the Wikipedia article "Enzim" in Catalan language version.

refsWebsite

Global rank Catalan rank

52nih.gov

4^th place

7^th place

36doi.org

2^nd place

6^th place

9web.archive.org

1^st place

3nobelprize.org

301^st place

106^th place

2qmul.ac.uk

1,735^th place

2,434^th place

2jbc.org

4,455^th place

1,947^th place

2iubmb.org

low place

1expasy.org

7,021^st place

7,233^rd place

1virginia.edu

1,041^st place

1,012^th place

1fasebj.org

low place

1ebi.ac.uk

5,849^th place

low place

1york.ac.uk

7,670^th place

7,094^th place

1bnf.fr

124^th place

171^st place

1worldcat.org

5^th place

1archive.today

14^th place

23^rd place

1structure.org

low place

1sciencedirect.com

149^th place

111^th place

1uni-koeln.de

2,455^th place

3,776^th place

1lemoyne.edu

6,850^th place

702^nd place

1biochemj.org

low place

1fass.org

low place

1biologists.org

3,870^th place

1,006^th place

archive.today

Yang LW, Bahar I. «Coupling between catalytic site and collective dynamics: A requirement for mechanochemical activity of enzymes». Structure., 13, 05-06-2005, pàg. 893–904. Arxivat de l'original el 26 de maig 2012. DOI: 10.1016/j.str.2005.03.015. PMID: 15939021 [Consulta: 13 desembre 2008].

biochemj.org

Briggs G. E., Haldane J. B. S. «A note on the kinetics of enzyme action». Biochem. J., 19, 1925, pàg. 339–339. PMID: 16743508.

biologists.org

jcs.biologists.org

Doble B. W., Woodgett J. R. «GSK-3: tricks of the trade for a multi-tasking kinase». J. Cell. Sci., 116, Abril 2003, pàg. 1175–1186. DOI: 10.1242/jcs.00384. PMID: 12615961.

bnf.fr

gallica.bnf.fr

Fischer E. «Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme». Ber. Dt. Chem. Ges., 27, 1894, pàg. 2985–2993. DOI: 10.1002/cber.18940270364.

doi.org

dx.doi.org

Bairoch A. «The ENZYME database in 2000» (en anglès). Nucleic Acids Res, 28, 2000, pàg. 304–305. Arxivat de l'original el 2011-06-01. DOI: 10.1093/nar/28.1.304. PMID: 10592255 [Consulta: 18 setembre 2008].
Lilley D. «Structure, folding and mechanisms of ribozymes» (en anglès). Curr Opin Struct Biol, 15, 3, 2005, pàg. 313–23. DOI: 10.1016/j.sbi.2005.05.002. PMID: 15919196.
Groves J. T. «Artificial enzymes. The importance of being selective» (en anglès). Nature, 389, 6649, 1997, pàg. 329–30. DOI: 10.1038/38602. PMID: 9311771.
Dubos J. «Louis Pasteur: Free Lance of Science, Gollancz. Citat a Manchester K. L. (1995). Louis Pasteur (1822–1895)—chance and the prepared mind» (en anglès). Trends Biotechnol, 13, 12, 1951, pàg. 511–515. DOI: 10.1016/S0167-7799(00)89014-9. PMID: 8595136.
Blake C. C., Koenig D. F., Mair G. A., North A. C., Phillips D. C., Sarma V. R. «Structure of hen egg-white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution». Nature, 22, 206, 1965, pàg. 757–761. DOI: 10.1038/206757a0. PMID: 5891407.
Anfinsen C. B. «Principles that Govern the Folding of Protein Chains». Science, 181, 1973, pàg. 223–230. DOI: 10.1126/science.181.4096.223. PMID: 4124164.
Dunaway-Mariano, D. «Enzyme function discovery» (en anglès). Structure, 16, 11, novembre 2008, pàg. 1599–600. DOI: 10.1016/j.str.2008.10.001. PMID: 19000810.
Jaeger K. E., Eggert T. «Enantioselective biocatalysis optimized by directed evolution». Curr Opin Biotechnol., 15(4), 2004, pàg. 305–313. DOI: 10.1016/j.copbio.2004.06.007. PMID: 15358000.
Shevelev I. V.; Hubscher U. «The 3' 5' exonucleases». Nat Rev Mol Cell Biol., 3, 5, 2002, pàg. 364–376. DOI: 10.1038/nrm804. PMID: 11988770.
Zenkin N., Yuzenkova Y., Severinov K. «Transcript-assisted transcriptional proofreading». Science, 313, 2006, pàg. 518–520. DOI: 10.1126/science.1127422. PMID: 16873663.
Ibba M., Soll D. «Aminoacyl-tRNA synthesis». Annu Rev Biochem., 69, 2000, pàg. 617–650. DOI: 10.1146/annurev.biochem.69.1.617. PMID: 10966471.
Rodnina M. V., Wintermeyer W. «Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome: kinetic and structural mechanisms». Annu Rev Biochem., 70, 2001, pàg. 415–435. DOI: 10.1146/annurev.biochem.70.1.415. PMID: 11395413.
Fischer E. «Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme». Ber. Dt. Chem. Ges., 27, 1894, pàg. 2985–2993. DOI: 10.1002/cber.18940270364.
Koshland D. E. «Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis». Proc. Natl. Acad. Sci., 44, 2, 1958, pàg. 98–104. DOI: 10.1073/pnas.44.2.98. PMID: 16590179.
Vasella A, Davies GJ, Bohm M. «Glycosidase mechanisms» (en anglès). Curr Opin Chem Biol., 6, 5, 2002, pàg. 619–629. DOI: 10.1016/S1367-5931(02)00380-0. PMID: 12413546.
Villa J., Strajbl M., Glennon T. M., Sham Y. Y., Chu Z. T., Warshel A. «How important are entropic contributions to enzyme catalysis?». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 97, 22, 2000, pàg. 11899–904. DOI: 10.1073/pnas.97.22.11899. PMID: 11050223.
Warshel A., Sharma P. K., Kato M., Xiang Y., Liu H., Olsson M. H. «Electrostatic basis for enzyme catalysis». Chem. Rev., 106, 8, 2006, pàg. 3210–35. DOI: 10.1021/cr0503106. PMID: 16895325.
Yang LW, Bahar I. «Coupling between catalytic site and collective dynamics: A requirement for mechanochemical activity of enzymes». Structure., 13, 05-06-2005, pàg. 893–904. Arxivat de l'original el 26 de maig 2012. DOI: 10.1016/j.str.2005.03.015. PMID: 15939021 [Consulta: 13 desembre 2008].
Agarwal PK, Billeter SR, Rajagopalan PT, Benkovic SJ, Hammes-Schiffer S. «Network of coupled promoting motions in enzyme catalysis». Proc. Natl. Acad. Sci. U S A., 99, 05-03-2002, pàg. 2794–9. DOI: 10.1073/pnas.052005999. PMID: 11867722.
Tousignant A, Pelletier JN. «Protein motions promote catalysis». Chem Biol., 11, 8, Agost 2004, pàg. 1037–42. Arxivat de l'original el 2009-11-30. DOI: 10.1016/j.chembiol.2004.06.007. PMID: 15324804 [Consulta: 13 desembre 2008].
Fisher Z., Hernandez Prada J. A., Tu C., Duda D., Yoshioka C., An H., Govindasamy L., Silverman D. N. i McKenna R. «Structural and kinetic characterization of active-site histidine as a proton shuttle in catalysis by human carbonic anhydrase II». Biochemistry., 44(4), 2005, pàg. 1097–115. DOI: 10.1021/bi0480279. PMID: 15667203.
Radzicka A., Wolfenden R. «A proficient enzyme». Science, 6, 267, 1995, pàg. 90–931. DOI: 10.1126/science.7809611. PMID: 7809611.
Ellis R. J. «Macromolecular crowding: obvious but underappreciated». Trends Biochem. Sci., 26, 10, 2001, pàg. 597–604. DOI: 10.1016/S0968-0004(01)01938-7. PMID: 11590012.
Kopelman R «Fractal Reaction Kinetics». Science, 241, 4873, 1988, pàg. 1620–26. DOI: 10.1126/science.241.4873.1620.
Savageau M. A. «Michaelis-Menten mechanism reconsidered: implications of fractal kinetics». J. Theor. Biol., 176, 1, 1995, pàg. 115–24. DOI: 10.1006/jtbi.1995.0181. PMID: 7475096.
Schnell S., Turner T. E. «Reaction kinetics in intracellular environments with macromolecular crowding: simulations and rate laws». Prog. Biophys. Mol. Biol., 85, 2–3, 2004, pàg. 235–60. DOI: 10.1016/j.pbiomolbio.2004.01.012. PMID: 15142746.
Xu F, Ding H «A new kinetic model for heterogeneous (or spatially confined) enzymatic catalysis: Contributions from the fractal and jamming (overcrowding) effects». Appl. Catal. A: Gen., 317, 1, 2007, pàg. 70–81. DOI: 10.1016/j.apcata.2006.10.014.
Garcia-Viloca M., Gao J., Karplus M., Truhlar D. G. «How enzymes work: analysis by modern rate theory and computer simulations». Science, 303, 5655, 2004, pàg. 186–195. DOI: 10.1126/science.1088172. PMID: 14716003.
Olsson M. H., Siegbahn P. E., Warshel A. «Simulations of the large kinetic isotope effect and the temperature dependence of the hydrogen atom transfer in lipoxygenase». J. Am. Chem. Soc., 126, 9, 2004, pàg. 2820–1828. DOI: 10.1021/ja037233l. PMID: 14995199.
Masgrau L., Roujeinikova A., Johannissen L. O., Hothi P., Basran J., Ranaghan K. E., Mulholland A. J., Sutcliffe M. J., Scrutton N. S., Leys D. «Atomic Description of an Enzyme Reaction Dominated by Proton Tunneling». Science, 312, 5771, 2006, pàg. 237–241. DOI: 10.1126/science.1126002. PMID: 16614214.
Hunter T. «Protein kinases and phosphatases: the yin and yang of protein phosphorylation and signaling». Cell., 80(2), 1995, pàg. 225–236. DOI: 10.1016/0092-8674(95)90405-0. PMID: 7834742.
Doble B. W., Woodgett J. R. «GSK-3: tricks of the trade for a multi-tasking kinase». J. Cell. Sci., 116, Abril 2003, pàg. 1175–1186. DOI: 10.1242/jcs.00384. PMID: 12615961.
Carr C. M., Kim P. S. «A spring-loaded mechanism for the conformational change of influenza hemagglutinin». Cell, 73, Abril 2003, pàg. 823–832. DOI: 10.1016/0092-8674(93)90260-W. PMID: 8500173.
Renugopalakrishnan V., Garduno-Juarez R., Narasimhan G., Verma C. S., Wei X., Li P. «Rational design of thermally stable proteins: relevance to bionanotechnology». J Nanosci Nanotechnol., 5, 11, 2005, pàg. 1759–1767. DOI: 10.1166/jnn.2005.441. PMID: 16433409.
Hult K, Berglund P. «Engineered enzymes for improved organic synthesis». Curr Opin Biotechnol., 14, 4, 2003, pàg. 395–400. DOI: 10.1016/S0958-1669(03)00095-8. PMID: 12943848.
Jiang L, Althoff EA, Clemente FR et al «De novo computational design of retro-aldol enzymes» (en anglès). Science, 319, 5868, març 2008, pàg. 1387–91. DOI: 10.1126/science.1152692. PMID: 18323453.

ebi.ac.uk

The Catalytic Site Atlas, a The European Bioinformatics Institute Arxivat 2013-08-03 a Wayback Machine. Consultat el 4 abril 2007

expasy.org

Bairoch A. «The ENZYME database in 2000» (en anglès). Nucleic Acids Res, 28, 2000, pàg. 304–305. Arxivat de l'original el 2011-06-01. DOI: 10.1093/nar/28.1.304. PMID: 10592255 [Consulta: 18 setembre 2008].

fasebj.org

Smith S. «The animal fatty acid synthase: one gene, one polypeptide, seven enzymes». Faseb J., 8, 15, 1994, pàg. 1248–59. PMID: 8001737.

fass.org

jds.fass.org

Mackie R. I., White B. A. «Recent advances in rumen microbial ecology and metabolism: potential impact on nutrient output». J. Dairy Sci., 73, 10, 1990, pàg. 2971–95. PMID: 2178174.

iubmb.org

«A Brief Guide to Enzyme Nomenclature and Classification». Arxivat de l'original el 2019-10-16. [Consulta: 16 octubre 2019].
«Translocases (EC 7): A new EC Class». Arxivat de l'original el 2019-05-04. [Consulta: 16 octubre 2019].

jbc.org

Poulin R., Lu L., Ackermann B., Bey P., Pegg A. E. «Mechanism of the irreversible inactivation of mouse ornithine decarboxylase by alpha-difluoromethylornithine. Characterization of sequences at the inhibitor and coenzyme binding sites.» Arxivat 2009-01-24 a Wayback Machine. J Biol Chem. 5 gener 1992; 267(1): 150–8. PMID: 1730582
Yoshikawa S., Caughey W. S. «Infrared evidence of cyanide binding to iron and copper sites in bovine heart cytochrome c oxidase. Implications regarding oxygen reduction». J Biol Chem., 265, 14, Maig 1990, pàg. 7945–7958. Arxivat de l'original el 2008-09-25. PMID: 2159465 [Consulta: 3 febrer 2009]. Arxivat 2008-09-25 a Wayback Machine.

lemoyne.edu

web.lemoyne.edu

Michaelis L., Menten M. «Die Kinetik der Invertinwirkung». Biochem. Z., 49, 1913, pàg. 333–369. English translation Consultat el 6 abril 2007

nih.gov

ncbi.nlm.nih.gov

Bairoch A. «The ENZYME database in 2000» (en anglès). Nucleic Acids Res, 28, 2000, pàg. 304–305. Arxivat de l'original el 2011-06-01. DOI: 10.1093/nar/28.1.304. PMID: 10592255 [Consulta: 18 setembre 2008].
Lilley D. «Structure, folding and mechanisms of ribozymes» (en anglès). Curr Opin Struct Biol, 15, 3, 2005, pàg. 313–23. DOI: 10.1016/j.sbi.2005.05.002. PMID: 15919196.
Groves J. T. «Artificial enzymes. The importance of being selective» (en anglès). Nature, 389, 6649, 1997, pàg. 329–30. DOI: 10.1038/38602. PMID: 9311771.
Dubos J. «Louis Pasteur: Free Lance of Science, Gollancz. Citat a Manchester K. L. (1995). Louis Pasteur (1822–1895)—chance and the prepared mind» (en anglès). Trends Biotechnol, 13, 12, 1951, pàg. 511–515. DOI: 10.1016/S0167-7799(00)89014-9. PMID: 8595136.
Blake C. C., Koenig D. F., Mair G. A., North A. C., Phillips D. C., Sarma V. R. «Structure of hen egg-white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution». Nature, 22, 206, 1965, pàg. 757–761. DOI: 10.1038/206757a0. PMID: 5891407.
Chen L. H., Kenyon G. L., Curtin F., Harayama S., Bembenek M. E., Hajipour G., Whitman C. P. «4-Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer». J. Biol. Chem., 267, 25, 1992, pàg. 17716–21. PMID: 1339435.
Smith S. «The animal fatty acid synthase: one gene, one polypeptide, seven enzymes». Faseb J., 8, 15, 1994, pàg. 1248–59. PMID: 8001737.
Anfinsen C. B. «Principles that Govern the Folding of Protein Chains». Science, 181, 1973, pàg. 223–230. DOI: 10.1126/science.181.4096.223. PMID: 4124164.
Dunaway-Mariano, D. «Enzyme function discovery» (en anglès). Structure, 16, 11, novembre 2008, pàg. 1599–600. DOI: 10.1016/j.str.2008.10.001. PMID: 19000810.
Jaeger K. E., Eggert T. «Enantioselective biocatalysis optimized by directed evolution». Curr Opin Biotechnol., 15(4), 2004, pàg. 305–313. DOI: 10.1016/j.copbio.2004.06.007. PMID: 15358000.
Shevelev I. V.; Hubscher U. «The 3' 5' exonucleases». Nat Rev Mol Cell Biol., 3, 5, 2002, pàg. 364–376. DOI: 10.1038/nrm804. PMID: 11988770.
Zenkin N., Yuzenkova Y., Severinov K. «Transcript-assisted transcriptional proofreading». Science, 313, 2006, pàg. 518–520. DOI: 10.1126/science.1127422. PMID: 16873663.
Ibba M., Soll D. «Aminoacyl-tRNA synthesis». Annu Rev Biochem., 69, 2000, pàg. 617–650. DOI: 10.1146/annurev.biochem.69.1.617. PMID: 10966471.
Rodnina M. V., Wintermeyer W. «Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome: kinetic and structural mechanisms». Annu Rev Biochem., 70, 2001, pàg. 415–435. DOI: 10.1146/annurev.biochem.70.1.415. PMID: 11395413.
Koshland D. E. «Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis». Proc. Natl. Acad. Sci., 44, 2, 1958, pàg. 98–104. DOI: 10.1073/pnas.44.2.98. PMID: 16590179.
Vasella A, Davies GJ, Bohm M. «Glycosidase mechanisms» (en anglès). Curr Opin Chem Biol., 6, 5, 2002, pàg. 619–629. DOI: 10.1016/S1367-5931(02)00380-0. PMID: 12413546.
Villa J., Strajbl M., Glennon T. M., Sham Y. Y., Chu Z. T., Warshel A. «How important are entropic contributions to enzyme catalysis?». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 97, 22, 2000, pàg. 11899–904. DOI: 10.1073/pnas.97.22.11899. PMID: 11050223.
Warshel A., Sharma P. K., Kato M., Xiang Y., Liu H., Olsson M. H. «Electrostatic basis for enzyme catalysis». Chem. Rev., 106, 8, 2006, pàg. 3210–35. DOI: 10.1021/cr0503106. PMID: 16895325.
Eisenmesser E. Z., Bosco D. A., Akke M., Kern D. «Enzyme dynamics during catalysis». Science. 2002 22 de febrer;295(5559):1520–3. PMID: 11859194
Agarwal P. K. "Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes". J Am Chem Soc., 2 novembre 2005; 127(43): 15248-56. PMID: 16248667
Eisenmesser E. Z., Millet O., Labeikovsky W., Korzhnev D. M., Wolf-Watz M., Bosco D. A., Skalicky J. J., Kay L. E., Kern D. "Intrinsic dynamics of an enzyme underlies catalysis". Nature. 3 novembre 2005; 438(7064): 117-21. PMID: 16267559
Yang LW, Bahar I. «Coupling between catalytic site and collective dynamics: A requirement for mechanochemical activity of enzymes». Structure., 13, 05-06-2005, pàg. 893–904. Arxivat de l'original el 26 de maig 2012. DOI: 10.1016/j.str.2005.03.015. PMID: 15939021 [Consulta: 13 desembre 2008].
Agarwal PK, Billeter SR, Rajagopalan PT, Benkovic SJ, Hammes-Schiffer S. «Network of coupled promoting motions in enzyme catalysis». Proc. Natl. Acad. Sci. U S A., 99, 05-03-2002, pàg. 2794–9. DOI: 10.1073/pnas.052005999. PMID: 11867722.
Agarwal P. K., Geist A., Gorin A. «Protein dynamics and enzymatic catalysis: investigating the peptidyl-prolyl cis-trans isomerization activity of cyclophilin A.» Biochemistry. 24 agost 2004; 43(33): 10605-18. PMID: 15311922
Tousignant A, Pelletier JN. «Protein motions promote catalysis». Chem Biol., 11, 8, Agost 2004, pàg. 1037–42. Arxivat de l'original el 2009-11-30. DOI: 10.1016/j.chembiol.2004.06.007. PMID: 15324804 [Consulta: 13 desembre 2008].
Fisher Z., Hernandez Prada J. A., Tu C., Duda D., Yoshioka C., An H., Govindasamy L., Silverman D. N. i McKenna R. «Structural and kinetic characterization of active-site histidine as a proton shuttle in catalysis by human carbonic anhydrase II». Biochemistry., 44(4), 2005, pàg. 1097–115. DOI: 10.1021/bi0480279. PMID: 15667203.
Briggs G. E., Haldane J. B. S. «A note on the kinetics of enzyme action». Biochem. J., 19, 1925, pàg. 339–339. PMID: 16743508.
Radzicka A., Wolfenden R. «A proficient enzyme». Science, 6, 267, 1995, pàg. 90–931. DOI: 10.1126/science.7809611. PMID: 7809611.
Ellis R. J. «Macromolecular crowding: obvious but underappreciated». Trends Biochem. Sci., 26, 10, 2001, pàg. 597–604. DOI: 10.1016/S0968-0004(01)01938-7. PMID: 11590012.
Savageau M. A. «Michaelis-Menten mechanism reconsidered: implications of fractal kinetics». J. Theor. Biol., 176, 1, 1995, pàg. 115–24. DOI: 10.1006/jtbi.1995.0181. PMID: 7475096.
Schnell S., Turner T. E. «Reaction kinetics in intracellular environments with macromolecular crowding: simulations and rate laws». Prog. Biophys. Mol. Biol., 85, 2–3, 2004, pàg. 235–60. DOI: 10.1016/j.pbiomolbio.2004.01.012. PMID: 15142746.
Garcia-Viloca M., Gao J., Karplus M., Truhlar D. G. «How enzymes work: analysis by modern rate theory and computer simulations». Science, 303, 5655, 2004, pàg. 186–195. DOI: 10.1126/science.1088172. PMID: 14716003.
Olsson M. H., Siegbahn P. E., Warshel A. «Simulations of the large kinetic isotope effect and the temperature dependence of the hydrogen atom transfer in lipoxygenase». J. Am. Chem. Soc., 126, 9, 2004, pàg. 2820–1828. DOI: 10.1021/ja037233l. PMID: 14995199.
Masgrau L., Roujeinikova A., Johannissen L. O., Hothi P., Basran J., Ranaghan K. E., Mulholland A. J., Sutcliffe M. J., Scrutton N. S., Leys D. «Atomic Description of an Enzyme Reaction Dominated by Proton Tunneling». Science, 312, 5771, 2006, pàg. 237–241. DOI: 10.1126/science.1126002. PMID: 16614214.
Poulin R., Lu L., Ackermann B., Bey P., Pegg A. E. «Mechanism of the irreversible inactivation of mouse ornithine decarboxylase by alpha-difluoromethylornithine. Characterization of sequences at the inhibitor and coenzyme binding sites.» Arxivat 2009-01-24 a Wayback Machine. J Biol Chem. 5 gener 1992; 267(1): 150–8. PMID: 1730582
Yoshikawa S., Caughey W. S. «Infrared evidence of cyanide binding to iron and copper sites in bovine heart cytochrome c oxidase. Implications regarding oxygen reduction». J Biol Chem., 265, 14, Maig 1990, pàg. 7945–7958. Arxivat de l'original el 2008-09-25. PMID: 2159465 [Consulta: 3 febrer 2009]. Arxivat 2008-09-25 a Wayback Machine.
Hunter T. «Protein kinases and phosphatases: the yin and yang of protein phosphorylation and signaling». Cell., 80(2), 1995, pàg. 225–236. DOI: 10.1016/0092-8674(95)90405-0. PMID: 7834742.
Berg J. S., Powell B. C., Cheney R. E. «A millennial myosin census». Mol Biol Cell., 12(4), 2001, pàg. 780–794. PMID: 11294886.
Meighen E. A. «Molecular biology of bacterial bioluminescence». Microbiol Rev., 55(1), 1991, pàg. 123–142. PMID: 2030669.
Mackie R. I., White B. A. «Recent advances in rumen microbial ecology and metabolism: potential impact on nutrient output». J. Dairy Sci., 73, 10, 1990, pàg. 2971–95. PMID: 2178174.
Faergeman N. J, Knudsen J. «Role of long-chain fatty acyl-CoA esters in the regulation of metabolism and in cell signalling». Biochem J, 323, Abril 1997, pàg. 1–12. PMID: 9173866.
Doble B. W., Woodgett J. R. «GSK-3: tricks of the trade for a multi-tasking kinase». J. Cell. Sci., 116, Abril 2003, pàg. 1175–1186. DOI: 10.1242/jcs.00384. PMID: 12615961.
Carr C. M., Kim P. S. «A spring-loaded mechanism for the conformational change of influenza hemagglutinin». Cell, 73, Abril 2003, pàg. 823–832. DOI: 10.1016/0092-8674(93)90260-W. PMID: 8500173.
Phenylketonuria: NCBI Genes and Disease Accessed 4 abril 2007
Renugopalakrishnan V., Garduno-Juarez R., Narasimhan G., Verma C. S., Wei X., Li P. «Rational design of thermally stable proteins: relevance to bionanotechnology». J Nanosci Nanotechnol., 5, 11, 2005, pàg. 1759–1767. DOI: 10.1166/jnn.2005.441. PMID: 16433409.
Hult K, Berglund P. «Engineered enzymes for improved organic synthesis». Curr Opin Biotechnol., 14, 4, 2003, pàg. 395–400. DOI: 10.1016/S0958-1669(03)00095-8. PMID: 12943848.
Jiang L, Althoff EA, Clemente FR et al «De novo computational design of retro-aldol enzymes» (en anglès). Science, 319, 5868, març 2008, pàg. 1387–91. DOI: 10.1126/science.1152692. PMID: 18323453.
Guzmán-Maldonado H., Paredes-López O. «Amylolytic enzymes and products derived from starch: a review». Critical reviews in food science and nutrition, 35, 5, Setembre 1995, pàg. 373–403. PMID: 8573280.
Dulieu C., Moll M., Boudrant J., Poncelet D. «Improved performances and control of beer fermentation using encapsulated alpha-acetolactate decarboxylase and modeling». Biotechnology progress, 16, 6, 2000, pàg. 958–65. PMID: 11101321.

pubmedcentral.nih.gov

Berg J. S., Powell B. C., Cheney R. E. «A millennial myosin census». Mol Biol Cell., 12(4), 2001, pàg. 780–794. PMID: 11294886.
Meighen E. A. «Molecular biology of bacterial bioluminescence». Microbiol Rev., 55(1), 1991, pàg. 123–142. PMID: 2030669.
Faergeman N. J, Knudsen J. «Role of long-chain fatty acyl-CoA esters in the regulation of metabolism and in cell signalling». Biochem J, 323, Abril 1997, pàg. 1–12. PMID: 9173866.

nobelprize.org

Biografia d'Eduard Buchner a http://nobelprize.org Consultat el 4 abril 2007
Text de la xerrada de Buchner a la cerimònia dels Premis Nobel del 1907 a http://nobelprize.org Consultat el 4 abril 2007
Guardonats del Premi Nobel de Química del 1946 a http://nobelprize.org Consultat el 4 abril 2007

qmul.ac.uk

chem.qmul.ac.uk

de Bolster, M. W. G. «Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry». International Union of Pure and Applied Chemistry, 1997. [Consulta: 30 octubre 2007].
de Bolster, M. W. G. «Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry». International Union of Pure and Applied Chemistry, 1997. [Consulta: 30 octubre 2007].

sciencedirect.com

Tousignant A, Pelletier JN. «Protein motions promote catalysis». Chem Biol., 11, 8, Agost 2004, pàg. 1037–42. Arxivat de l'original el 2009-11-30. DOI: 10.1016/j.chembiol.2004.06.007. PMID: 15324804 [Consulta: 13 desembre 2008].

structure.org

Yang LW, Bahar I. «Coupling between catalytic site and collective dynamics: A requirement for mechanochemical activity of enzymes». Structure., 13, 05-06-2005, pàg. 893–904. Arxivat de l'original el 26 de maig 2012. DOI: 10.1016/j.str.2005.03.015. PMID: 15939021 [Consulta: 13 desembre 2008].

uni-koeln.de

brenda.uni-koeln.de

BRENDA. The Comprehensive Enzyme Information System Arxivat 2008-12-11 a Wayback Machine. Consultat el 4 abril 2007

virginia.edu

etext.lib.virginia.edu

Williams, H. S. (1904) A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences Harper and Brothers (New York) Consultat el 4 abril 2007

web.archive.org

Bairoch A. «The ENZYME database in 2000» (en anglès). Nucleic Acids Res, 28, 2000, pàg. 304–305. Arxivat de l'original el 2011-06-01. DOI: 10.1093/nar/28.1.304. PMID: 10592255 [Consulta: 18 setembre 2008].
The Catalytic Site Atlas, a The European Bioinformatics Institute Arxivat 2013-08-03 a Wayback Machine. Consultat el 4 abril 2007
Firn, Richard. «The Screening Hypothesis - a new explanation of secondary product diversity and function». Arxivat de l'original el 2006-10-31. [Consulta: 11 octubre 2006].
Tousignant A, Pelletier JN. «Protein motions promote catalysis». Chem Biol., 11, 8, Agost 2004, pàg. 1037–42. Arxivat de l'original el 2009-11-30. DOI: 10.1016/j.chembiol.2004.06.007. PMID: 15324804 [Consulta: 13 desembre 2008].
BRENDA. The Comprehensive Enzyme Information System Arxivat 2008-12-11 a Wayback Machine. Consultat el 4 abril 2007
Poulin R., Lu L., Ackermann B., Bey P., Pegg A. E. «Mechanism of the irreversible inactivation of mouse ornithine decarboxylase by alpha-difluoromethylornithine. Characterization of sequences at the inhibitor and coenzyme binding sites.» Arxivat 2009-01-24 a Wayback Machine. J Biol Chem. 5 gener 1992; 267(1): 150–8. PMID: 1730582
Yoshikawa S., Caughey W. S. «Infrared evidence of cyanide binding to iron and copper sites in bovine heart cytochrome c oxidase. Implications regarding oxygen reduction». J Biol Chem., 265, 14, Maig 1990, pàg. 7945–7958. Arxivat de l'original el 2008-09-25. PMID: 2159465 [Consulta: 3 febrer 2009]. Arxivat 2008-09-25 a Wayback Machine.
«A Brief Guide to Enzyme Nomenclature and Classification». Arxivat de l'original el 2019-10-16. [Consulta: 16 octubre 2019].
«Translocases (EC 7): A new EC Class». Arxivat de l'original el 2019-05-04. [Consulta: 16 octubre 2019].

worldcat.org

Boyer, Rodney [2002]. «6». A: Concepts in Biochemistry. 2a edició. Nova York, Chichester, Weinheim, Brisbane, Singapur, Toronto.: John Wiley & Sons, Inc., 2002, p. 137–138. ISBN 0-470-00379-0. OCLC 51720783 [Consulta: 21 abril 2007].

york.ac.uk

www-users.york.ac.uk

Firn, Richard. «The Screening Hypothesis - a new explanation of secondary product diversity and function». Arxivat de l'original el 2006-10-31. [Consulta: 11 octubre 2006].