Acide aminé protéinogène (French Wikipedia)

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doi.org

(en) Alexandre Ambrogelly, Sotiria Palioura et Dieter Söll, « Natural expansion of the genetic code », Nature Chemical Biology, vol. 3, n^o 1,‎ janvier 2007, p. 29-35 (PMID 17173027, DOI 10.1038/nchembio847, lire en ligne)
(en) Fred Sherman, John W. Stewart et Susumu Tsunasawa, « Methionine or not methionine at the beginning of a protein », BioEssays, vol. 3, n^o 1,‎ juillet 1985, p. 27-31 (PMID 3024631, DOI 10.1002/bies.950030108, lire en ligne)
La cystéine est une molécule polaire, cependant les résidus de cystéine des protéines sont souvent impliqués dans des interactions hydrophobes et assurent de ce fait une fonction biochimique essentiellement apolaire :
(en) P. Heitmann, « A Model for Sulfhydryl Groups in Proteins. Hydrophobic Interactions of the Cysteine Side Chain in Micelles », European Journal of Biochemistry, vol. 3, n^o 3,‎ janvier 1968, p. 346-350 (PMID 5650851, DOI 10.1111/j.1432-1033.1968.tb19535.x, lire en ligne)
(en) Byung Jin Byun et Young Kee Kang, « Conformational preferences and pK_a value of selenocysteine residue », Biopolymers, vol. 95, n^o 5,‎ mai 2011, p. 345-353 (PMID 21213257, DOI 10.1002/bip.21581, lire en ligne)

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La cystéine est une molécule polaire, cependant les résidus de cystéine des protéines sont souvent impliqués dans des interactions hydrophobes et assurent de ce fait une fonction biochimique essentiellement apolaire :
(en) P. Heitmann, « A Model for Sulfhydryl Groups in Proteins. Hydrophobic Interactions of the Cysteine Side Chain in Micelles », European Journal of Biochemistry, vol. 3, n^o 3,‎ janvier 1968, p. 346-350 (PMID 5650851, DOI 10.1111/j.1432-1033.1968.tb19535.x, lire en ligne)
(en) Byung Jin Byun et Young Kee Kang, « Conformational preferences and pK_a value of selenocysteine residue », Biopolymers, vol. 95, n^o 5,‎ mai 2011, p. 345-353 (PMID 21213257, DOI 10.1002/bip.21581, lire en ligne)
ACo-EvolutionTheoryoftheGeneticCode. Wong, J. T. F. Proc.Nat.Acad.Sci.USA Vol.72, No.5, pp.1909-1912, May1975.

Code Biology – A New Science of Life. Marcello Barbieri Biosemiotics 5(3) · December 2012.

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(en) M. Beals, L. Gross, S. Harrell, « Amino Acid Frequency », sur The Institute for Environmental Modeling (TIEM) à l'université du Tennessee (consulté le 22 juillet 2015).

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La cystéine est une molécule polaire, cependant les résidus de cystéine des protéines sont souvent impliqués dans des interactions hydrophobes et assurent de ce fait une fonction biochimique essentiellement apolaire :
(en) P. Heitmann, « A Model for Sulfhydryl Groups in Proteins. Hydrophobic Interactions of the Cysteine Side Chain in Micelles », European Journal of Biochemistry, vol. 3, n^o 3,‎ janvier 1968, p. 346-350 (PMID 5650851, DOI 10.1111/j.1432-1033.1968.tb19535.x, lire en ligne)
(en) Byung Jin Byun et Young Kee Kang, « Conformational preferences and pK_a value of selenocysteine residue », Biopolymers, vol. 95, n^o 5,‎ mai 2011, p. 345-353 (PMID 21213257, DOI 10.1002/bip.21581, lire en ligne)