Acide ribonucléique (French Wikipedia)

Analysis of information sources in references of the Wikipedia article "Acide ribonucléique" in French language version.

refsWebsite
Global rank French rank
4th place
12th place
2nd place
3rd place
149th place
80th place
234th place
147th place
1,248th place
778th place
3,867th place
1,561st place
4,455th place
1,915th place
5th place
13th place
222nd place
129th place
26th place
110th place
low place
7,486th place
low place
3,952nd place
1,293rd place
405th place
1,933rd place
3,198th place
low place
5,643rd place
2,814th place
1,023rd place
305th place
395th place
low place
1,448th place
124th place
14th place
1,082nd place
1,414th place

acs.org

pubs.acs.org

  • (en) Peter S. Klosterman, Sapan A. Shah et Thomas A. Steitz, « Crystal structures of two plasmid copy control related RNA duplexes: An 18 base pair duplex at 1.20 A resolution and a 19 base pair duplex at 1.55 A resolution. », Biochemistry, vol. 38, no 45,‎ , p. 14784-14792 (PMID 10555960, DOI 10.1021/bi9912793, lire en ligne)
  • (en) Alexander Rich et David R. Davies, « A new two stranded helical structure: Polyadenylic acid and polyuridylic acid », J. Am. Chem. Soc., vol. 78, no 14,‎ , p. 3548-3549 (DOI 10.1021/ja01595a086, lire en ligne)

annualreviews.org

arjournals.annualreviews.org

  • (en) S.T. Smale et J.T. Kadonaga, « The RNA polymerase II core promoter », Ann. Rev. Biochem., vol. 72,‎ , p. 449-479 (PMID 12651739, lire en ligne)
  • (en) S. Adhya et M. Gottesman, « Control of transcription termination », Annu. Rev. Biochem., vol. 47,‎ , p. 967-996 (PMID 354508, lire en ligne)

bnf.fr

catalogue.bnf.fr

cambridge.org

journals.cambridge.org

cell.com

  • (en) M. Dreyfus et P. Régnier, « The poly(A) tail of mRNAs: bodyguard in eukaryotes, scavenger in bacteria », Cell, vol. 111,‎ , p. 611-613 (PMID 12464173, lire en ligne)

cshlp.org

symposium.cshlp.org

  • (en) R.P. Lifton, M.L. Goldberg, R.W. Karp et D.S. Hogness, « The organization of the histone genes in Drosophila melanogaster: functional and evolutionary implications », Cold Spring Harb. Symp. Quant. Biol., vol. 42,‎ , p. 1047-1051 (PMID 98262, lire en ligne)

doi.org

dx.doi.org

jbc.org

  • (en) M. Edmonds et R. Abrams, « Polynucleotide biosynthesis: formation of a sequence of adenylate units from adenosine triphosphate by an enzyme from thymus nuclei », J. Biol. Chem., vol. 235,‎ , p. 1142-1149 (PMID 13819354, lire en ligne)
  • (en) W.E. Cohn, « Pseudouridine, a carbon-carbon linked ribonucleoside in ribonucleic acids: isolation, structure, and chemical characteristics », Journal of Biological Chemistry, vol. 235,‎ , p. 1488-1498 (PMID 13811056, lire en ligne)

jstor.org

  • (en) R.O. Day, N.C. Seeman, J.M. Rosenberg et A. Rich, « A Crystalline Fragment of the Double Helix: The Structure of the Dinucleoside Phosphate Guanylyl-3',5'-Cytidine. », Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 70, no 3,‎ , p. 849-853 (PMID 4514996, lire en ligne)

nature.com

  • (en) Rebecca K. Montange et Robert T. Batey, « Structure of the S-adenosylmethionine riboswitch regulatory mRNA element », Nature, vol. 441, no 7097,‎ , p. 1172-1175 (PMID 16810258, lire en ligne)
  • (en) J.M. Rosenberg, N.C. Seeman, J.J. Kim, F.L. Suddath, H.B. Nicholas et A. Rich, « Double helix at atomic resolution. », Nature, vol. 243, no 5403,‎ , p. 150-154 (PMID 4706285, lire en ligne)

nih.gov

ncbi.nlm.nih.gov

  • (en) Rebecca K. Montange et Robert T. Batey, « Structure of the S-adenosylmethionine riboswitch regulatory mRNA element », Nature, vol. 441, no 7097,‎ , p. 1172-1175 (PMID 16810258, lire en ligne)
  • (en) R. Langridge et P.J. Gomatos, « The Structure of RNA. Reovirus RNA and transfer RNA have similar three-dimensional structures, which differ from DNA. », Science, vol. 141, no 4,‎ , p. 694-698 (PMID 13928677)
  • (en) H.R. Drew, R.M. Wing, T. Tanako, C Broka, S Tanaka, K Itakura et R.E. Dickerson, « Structure of a B-DNA dodecamer: conformation and dynamics. », Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 78, no 4,‎ , p. 2179-2183 (PMID 6941276, lire en ligne)
  • (en) Peter S. Klosterman, Sapan A. Shah et Thomas A. Steitz, « Crystal structures of two plasmid copy control related RNA duplexes: An 18 base pair duplex at 1.20 A resolution and a 19 base pair duplex at 1.55 A resolution. », Biochemistry, vol. 38, no 45,‎ , p. 14784-14792 (PMID 10555960, DOI 10.1021/bi9912793, lire en ligne)
  • (en) J.M. Rosenberg, N.C. Seeman, J.J. Kim, F.L. Suddath, H.B. Nicholas et A. Rich, « Double helix at atomic resolution. », Nature, vol. 243, no 5403,‎ , p. 150-154 (PMID 4706285, lire en ligne)
  • (en) R.O. Day, N.C. Seeman, J.M. Rosenberg et A. Rich, « A Crystalline Fragment of the Double Helix: The Structure of the Dinucleoside Phosphate Guanylyl-3',5'-Cytidine. », Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 70, no 3,‎ , p. 849-853 (PMID 4514996, lire en ligne)
  • (en) D.E. Draper, « Protein-RNA recognition », Annu. Rev. Biochem., vol. 64,‎ , p. 593-620 (PMID 7574494, lire en ligne)
  • (en) S.A. Woodson, « Metal ions and RNA folding: a highly charged topic with a dynamic future », Curr. Opin. Chem. Biol., vol. 9, no 2,‎ , p. 104-9 (PMID 15811793, lire en ligne)
  • (en) P. Doty, H. Boedtker, J.R. Fresco, R. Haselkorn et M. Litt, « Secondary Structure in Ribonucleic Acids », Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 45, no 4,‎ , p. 482-499 (PMID 16590404)
  • (en) A.M. Michelson, « Hyperchromicity and nucleic acids. », Nature, vol. 182, no 4648,‎ , p. 1502-1503 (PMID 13613306)
  • (en) H.A. Heus et A. Pardi, « Structural features that give rise to the unusual stability of RNA hairpins containing GNRA loops. », Science, vol. 253, no 5016,‎ , p. 191-194 (PMID 1712983)
  • (en) N.B. Leontis et E. Westhof, « The non-Watson-Crick base pairs and their associated isostericity matrices. », Nucleic Acids Res., vol. 30, no 16,‎ , p. 3497-3531 (PMID 12177293)
  • (en) D.W. Staple et S.E. Butcher, « Pseudoknots: RNA Structures with Diverse Functions. », PloS Biol., vol. 3, no 6,‎ , e213 (PMID 15941360, lire en ligne)
  • (en) M. Costa et F. Michel, « Frequent use of the same tertiary motif by self-folding RNAs », EMBO J., vol. 14,‎ , p. 1276–1285 (PMID 7720718, lire en ligne)
  • (en) P.J. Gomatos et I. Tamm, « The secondary structure of reovirus RNA », Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 49, no 5,‎ , p. 707-714 (PMID 16591092)
  • (en) R. Markham et J.D. Smith, « The Structure of Ribonucleic Acids 1. Cyclic nucleotides produced by ribonuclease and by alkaline hydrolysis », Biochem. J., vol. 52, no 4,‎ , p. 552-557 (PMID 13018277, lire en ligne)
  • (en) S.T. Smale et J.T. Kadonaga, « The RNA polymerase II core promoter », Ann. Rev. Biochem., vol. 72,‎ , p. 449-479 (PMID 12651739, lire en ligne)
  • (en) R.P. Lifton, M.L. Goldberg, R.W. Karp et D.S. Hogness, « The organization of the histone genes in Drosophila melanogaster: functional and evolutionary implications », Cold Spring Harb. Symp. Quant. Biol., vol. 42,‎ , p. 1047-1051 (PMID 98262, lire en ligne)
  • (en) D. Pribnow, « Nucleotide sequence of an RNA polymerase binding site at an early T7 promoter », Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 72,‎ , p. 784-788 (PMID 1093168, lire en ligne)
  • (en) B.A. Hamkalo et O.L. Miller, « Electronmicroscopy of genetic activity », Annu. Rev. Biochem., vol. 42,‎ , p. 376-396 (PMID 4581229)
  • (en) W.R. McClure et Y. Chow, « The kinetics and processivity of nucleic acid polymerases », Methods Enzymol., vol. 64,‎ , p. 277-297 (PMID 6990186, lire en ligne)
  • (en) S. Adhya et M. Gottesman, « Control of transcription termination », Annu. Rev. Biochem., vol. 47,‎ , p. 967-996 (PMID 354508, lire en ligne)
  • (en) M.S. Ciampi, « Rho-dependent terminators and transcription termination », Microbiology, vol. 152,‎ , p. 2515-2528 (PMID 16946247, lire en ligne)
  • (en) M. Edmonds, « A history of poly A sequences: from formation to factors to function », Prog. Nucleic Acid res. Mol. Biol., vol. 71,‎ , p. 285-389 (PMID 12102557, lire en ligne)
  • (en) A.K. Banerjee, « 5'-terminal cap structure in eucaryotic messenger ribonucleic acids », Microbiol. Rev, vol. 44, no 2,‎ , p. 175-205 (PMID 6247631, lire en ligne)
  • (en) M. Edmonds et R. Abrams, « Polynucleotide biosynthesis: formation of a sequence of adenylate units from adenosine triphosphate by an enzyme from thymus nuclei », J. Biol. Chem., vol. 235,‎ , p. 1142-1149 (PMID 13819354, lire en ligne)
  • (en) M. Dreyfus et P. Régnier, « The poly(A) tail of mRNAs: bodyguard in eukaryotes, scavenger in bacteria », Cell, vol. 111,‎ , p. 611-613 (PMID 12464173, lire en ligne)
  • (en) J.P. Staley et C. Guthrie, « Mechanical devices of the spliceosome: motors, clocks, springs, and things », Cell, vol. 92,‎ , p. 315-326 (PMID 9476892, lire en ligne)
  • (en) W.E. Cohn, « Pseudouridine, a carbon-carbon linked ribonucleoside in ribonucleic acids: isolation, structure, and chemical characteristics », Journal of Biological Chemistry, vol. 235,‎ , p. 1488-1498 (PMID 13811056, lire en ligne)
  • (en) J.A. Kowalak, J.J. Dalluge, J.A. McCloskey et K.O. Stetter, « The role of posttranscriptional modification in stabilization of transfer RNA from hyperthermophiles. », Biochemistry, vol. 28,‎ , p. 7869-7876 (PMID 7516708)
  • (en) S. Valadkhan, A. Mohammadi, Y. Jaladat et S. Geisler, « Protein-free small nuclear RNAs catalyze a two-step splicing reaction. », Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 106,‎ , p. 11901-11906 (PMID 19549866)
  • (en) B.N. Ames et R.G. Martin, « Biochemical aspects of genetics: The operon. », Annu. Rev. Biochem., vol. 33,‎ , p. 235-258 (PMID 14268834)
  • (en) C. Yanofsky, « Establishing the triplet nature of the genetic code. », Cell, vol. 128,‎ , p. 815-818 (PMID 17350564)
  • (en) Huijing Shi et Peter B. Moore, « The crystal structure of yeast phenylalanine tRNA at 1.93 Å resolution: A classic structure revisited », RNA, vol. 6, no 8,‎ , p. 1091-1105 (PMID 10943889, PMCID 1369984, DOI 10.1017/S1355838200000364, lire en ligne)
  • (en) M.B. Hoagland, M.L Stephenson, J.F. Scott, H.I. Hecht et P.C. Zamecnik, « A soluble ribonucleic acid intermediate in protein synthesis », J. Biol. Chem., vol. 231,‎ , p. 241-257 (PMID 13538965)
  • (en) R.W. Holley, J. Apgar, G.A. Everett, J.T. Madison, M. Marquisee, S.H. Merrill, J.R. Penswick et A. Zamir, « Structure of a ribonucleic acid », Science, vol. 147,‎ , p. 1462-1465 (PMID 14263761)
  • (en) J.D. Robertus, J.E. Ladner, J.T. Finch, D. Rhodes, R.S. Brown, B.F. Clark et A. Klug, « Structure of yeast phenylalanine tRNA at 3 A resolution. », Nature, vol. 250,‎ , p. 546–551 (PMID 4602655), (en) S.H. Kim, F.L. Suddath, G.J. Quigley, A. McPherson, J.L. Sussman, A.H. Wang, N.C. Seeman et A. Rich, « Three-dimensional tertiary structure of yeast phenylalanine transfer RNA. », Science, vol. 250,‎ , p. 546–551 (PMID 4601792)
  • (en) Francis H. Crick, « On protein synthesis », Symp. Soc. Exp. Biol., vol. 12,‎ , p. 138-163 (PMID 13580867, lire en ligne)
  • (en) K. Kruger, P.J. Grabowski, A.J. Zaug, J. Sands, D.E. Gottschling et T.R. Cech, « Self-splicing RNA: autoexcision and autocyclization of the ribosomal RNA intervening sequence of Tetrahymena. », Cell, vol. 31,‎ , p. 147-157 (PMID 6297745)
  • (en) C. Guerrier-Takada, K. Gardiner, T. Marsh, N. Pace et S. Altman, « The RNA moiety of ribonuclease P is the catalytic subunit of the enzyme. », Cell, vol. 35,‎ , p. 849-857 (PMID 6197186)
  • (en) A.C. Forster et Davies, « Characterization of self-cleavage of viroid and virusoid RNAs. », Methods Enzymol., vol. 181,‎ , p. 583-607 (PMID 2199768)
  • (en) T.R. Cech, « Structural biology. The ribosome is a ribozyme. », Science, vol. 289,‎ , p. 878-879 (PMID 10960319)
  • (en) J.E. Barrick, K.A. Corbino, W.C. Winkler, A. Nahvi, M. Mandal, J. Collins, M. Lee, A. Roth, N. Sudarsan, I. Jona, J.K. Wickiser et R.R. Breaker, « New RNA motifs suggest an expanded scope for riboswitches in bacterial genetic control. », Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 101,‎ , p. 6421-6426 (PMID 15096624)
  • (en) A.D. Ellington et J.W. Szostak, « In vitro selection of RNA molecules that bind specific ligands. », Nature, vol. 346,‎ , p. 818-822 (PMID 1697402)
    (en) C. Tuerk et L. Gold, « Systematic evolution of ligands by exponential enrichment: RNA ligands to bacteriophage T4 DNA polymerase. », Science, vol. 249,‎ , p. 505-510 (PMID 2200121)
  • (en) Z. Kiss-László, Y. Henry, J.P. Bachellerie, M. Caizergues-Ferrer et T. Kiss, « Site-specific ribose methylation of preribosomal RNA: a novel function for small nucleolar RNAs. », Cell, vol. 85,‎ , p. 1077-1088 (PMID 8674114)
  • (en) J. Liu, « Novel intron-encoded small nucleolar RNAs. », Cell, vol. 75,‎ , p. 403-405 (PMID 8221882)
  • (en) B. Sollner-Webb, « Control of protein synthesis and mRNA degradation by microRNAs. », Curr. Opin. Cell Biol., vol. 20,‎ , p. 214-221 (PMID 18329869)
  • (en) D. Shippen-Lentz et E.H. Blackburn, « Functional evidence for an RNA template in telomerase. », Science, vol. 247,‎ , p. 546-552 (PMID 1689074)
  • (en) M. Huarte, T. Jacks et J.L. Rinn, « A Large Intergenic Noncoding RNA Induced by p53 Mediates Global Gene Repression in the p53 Response », Cell, vol. 142,‎ , p. 409-419 (PMID 20673990)
  • (en) E.G. Wagner et R.W. Simons, « Antisense RNA control in bacteria, phages, and plasmids. », Annu. Rev. Microbiol., vol. 48,‎ , p. 713-742 (PMID 3685996)
  • (en) E. Heard, « Recent advances in X-chromosome inactivation. », Curr. Opin. Cell Biol., vol. 16,‎ , p. 247-255 (PMID 15145348)
  • (en) R Dahm, « Friedrich Miescher and the discovery of DNA », Dev. Biol., vol. 278, no 2,‎ , p. 274–88 (PMID 15680349, DOI 10.1016/j.ydbio.2004.11.028)
  • (en) F. Jacob et J. Monod, « Genetic regulatory mechanisms in the synthesis of proteins. », Journal of Molecular Biology, vol. 3,‎ , p. 318–356 (PMID 13718526)
  • (en) F. Gros, H. Hiatt, W. Gilbert, C.G. Kurland, R.W. Risebrough et J.D. Watson, « Unstable ribonucleic acid revealed by pulse labelling of Escherichia coli », Nature, vol. 190,‎ , p. 581-585 (PMID 13708983)
  • (en) A. Claude, « The constitution of protoplasm », Science, vol. 97, no 2525,‎ , p. 451–456 (PMID 17789864, DOI 10.1126/science.97.2525.451)
  • (en) N. Ban, P. Nissen, J. Hansen, P.B. Moore et T.A. Steitz, « The complete atomic structure of the large ribosomal subunit at 2.4 A resolution. », Science, vol. 289,‎ , p. 905-920 (PMID 10937989)
  • (en) F. Schluenzen, A. Tocilj, R. Zarivach, J. Harms, M. Gluehmann, D. Janell, A. Bashan, H. Bartels, I. Agmon, F. Franceschi et A. Yonath, « Structure of functionally activated small ribosomal subunit at 3.3 angstroms resolution. », Cell, vol. 102,‎ , p. 615–623 (PMID 11007480)
  • (en) D.E. Brodersen, « Structure of the 30S ribosomal subunit. », Nature, vol. 407,‎ , p. 1143-1154 (PMID 11014182)
  • (en) M.M. Yusupov, G.Z. Yusupova, A. Baucom, K. Lieberman, T.N. Earnest, J.H. Cate et H.F. Noller, « Crystal structure of the ribosome at 5.5 A resolution. », Nature, vol. 292,‎ , p. 883-896 (PMID 11283358)

profiles.nlm.nih.gov

  • (en) Francis H. Crick, « On protein synthesis », Symp. Soc. Exp. Biol., vol. 12,‎ , p. 138-163 (PMID 13580867, lire en ligne)

plosbiology.org

pnas.org

reddit.com

  • Bhavesh H. Patel, Claudia Percivalle, Dougal J. Ritson, Colm D. Duffy & John D. Sutherland (2015), Common origins of RNA, protein and lipid precursors in a cyanosulfidic protometabolism ; Nature Chemistry (résumé)

sciencedirect.com

  • (en) S.A. Woodson, « Metal ions and RNA folding: a highly charged topic with a dynamic future », Curr. Opin. Chem. Biol., vol. 9, no 2,‎ , p. 104-9 (PMID 15811793, lire en ligne)
  • (en) W.R. McClure et Y. Chow, « The kinetics and processivity of nucleic acid polymerases », Methods Enzymol., vol. 64,‎ , p. 277-297 (PMID 6990186, lire en ligne)
  • (en) J.P. Staley et C. Guthrie, « Mechanical devices of the spliceosome: motors, clocks, springs, and things », Cell, vol. 92,‎ , p. 315-326 (PMID 9476892, lire en ligne)

sgmjournals.org

mic.sgmjournals.org

  • (en) M.S. Ciampi, « Rho-dependent terminators and transcription termination », Microbiology, vol. 152,‎ , p. 2515-2528 (PMID 16946247, lire en ligne)

ucsd.edu

ctbp.ucsd.edu

  • (en) H. Bremer et P.P. Dennis, « Modulation of chemical composition and other parameters of the cell by growth rate », dans F.C Neidhardt, R Curtiss, III, J.L Ingraham, E.C.C Lin, K.B Low, B Magasanik, W.S Reznikoff, M Riley, M Schaechter et H.E Umbarger, Escherichia coli and Salmonella typhimurium Cellular and Molecular Biology, Washington, DC, ASM Press, (ISBN 0-914826-89-1, lire en ligne), p. 1553-1569

ulb.ac.be

wiley.com

www3.interscience.wiley.com

  • (en) M. Sudaralingam, « Stereochemistry of nucleic acids and their constituents. IV. Allowed and preferred conformations of nucleosides, nucleoside mono-, di-, tri-, tetraphosphates, nucleic acids and polynucleotides », Biopolymers, vol. 7, no 6,‎ , p. 821-860 (lire en ligne)

worldcat.org

  • (en) Jan Barciszewski et Brian Frederic Carl Clark, RNA biochemistry and biotechnology, Springer, , 73–87 p. (ISBN 0-7923-5862-7, OCLC 52403776)