Chaîne respiratoire (French Wikipedia)

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acs.org

pubs.acs.org

  • (en) Colleen M. Byron, Marian T. Stankovich, Mazhar Husain et Victor L. Davidson, « Unusual redox properties of electron-transfer flavoprotein from Methylophilus methylotrophus », Biochemistry, vol. 28, no 21,‎ , p. 8582-8587 (PMID 2605209, DOI 10.1021/bi00447a047, lire en ligne)
  • (en) Motonari Tsubaki et Shinya Yoshikawa, « Fourier-transform infrared study of cyanide binding to the Fea3-CuB binuclear site of bovine heart cytochrome c oxidase: implication of the redox-linked conformational change at the binuclear site », Biochemistry, vol. 32, no 1,‎ , p. 164-173 (PMID 8380331, DOI 10.1021/bi00052a022, lire en ligne)

annualreviews.org

asm.org

mmbr.asm.org

  • (en) Günter Schäfer, Martin Engelhard et Volker Müller, « Bioenergetics of the Archaea », Microbiology and Molecular Biology Reviews, vol. 63, no 3,‎ , p. 570-620 (PMID 10477309, PMCID 103747, lire en ligne)
  • (en) W. John Ingledew et Robert K. Poole, « The respiratory chains of Escherichia coli », Microbiology and Molecular Biology Reviews, vol. 48, no 3,‎ , p. 222-271 (PMID 6387427, PMCID 373010, lire en ligne)

aem.asm.org

  • (en) Shawn R. Starkenburg, Patrick S. G. Chain, Luis A. Sayavedra-Soto, Loren Hauser, Miriam L. Land, Frank W. Larimer, Stephanie A. Malfatti, Martin G. Klotz, Peter J. Bottomley, Daniel J. Arp et William J. Hickey, « Genome Sequence of the Chemolithoautotrophic Nitrite-Oxidizing Bacterium Nitrobacter winogradskyi Nb-255 », Applied and Environmental Microbiology, vol. 72, no 3,‎ , p. 2050-2063 (PMID 16517654, PMCID 1393235, DOI 10.1128/AEM.72.3.2050-2063.2006, lire en ligne)

jb.asm.org

  • (en) M. W. Calhoun, K. L. Oden, R. B. Gennis, M. J. de Mattos et O. M. Neijssel, « Energetic efficiency of Escherichia coli: effects of mutations in components of the aerobic respiratory chain », Journal of Bacteriology, vol. 175, no 10,‎ , p. 3020-3025 (PMID 8491720, PMCID 204621, lire en ligne)

biochemistry.org

symposia.biochemistry.org

biochemj.org

biochemsoctrans.org

  • (en) J. Hirst, « Energy transduction by respiratory complex I--an evaluation of current knowledge », Biochemical Society Transactions, vol. 33, no 3,‎ , p. 525-529 (PMID 15916556, DOI 10.1042/BST0330525, lire en ligne)

bioscirep.org

  • (en) Jiří Borecký et Aníbal E. Vercesi, « Plant uncoupling mitochondrial protein and alternative oxidase: energy metabolism and stress », Bioscience Reports, vol. 3, no 4,‎ , p. 271-286 (PMID 16283557, DOI 10.1007/s10540-005-2889-2, lire en ligne)

cell.com

doi.org

dx.doi.org

  • (en) F. Scott Mathews, « The structure, function and evolution of cytochromes », Progress in Biophysics and Molecular Biology, vol. 45, no 1,‎ , p. 1-56 (PMID 3881803, DOI 10.1016/0079-6107(85)90004-5, lire en ligne)
  • (en) Paul M. Wood, « Why do c-type cytochromes exist? », FEBS Letters, vol. 164, no 2,‎ , p. 223-226 (PMID 6317447, DOI 10.1016/0014-5793(83)80289-0, lire en ligne)
  • (en) Frederick L. Crane, « Biochemical Functions of Coenzyme Q10 », Journal of the American College of Nutrition, vol. 20, no 6,‎ , p. 591-598 (PMID 11771674, DOI 10.1080/07315724.2001.10719063, lire en ligne)
  • (en) Peter Mitchell, « Keilin's respiratory chain concept and its chemiosmotic consequences », Science, vol. 206, no 4423,‎ , p. 1148-1159 (PMID 388618, DOI 10.1126/science.388618, Bibcode 1979Sci...206.1148M, lire en ligne)
  • (en) Britta Søballe et Robert K. Poole, « Microbial ubiquinones: multiple roles in respiration, gene regulation and oxidative stress management », Microbiology, vol. 145, no Pt 8,‎ , p. 1817-1830 (PMID 10463148, DOI 10.1099/13500872-145-8-1817, lire en ligne)
  • (en) Brian E. Schultz et Sunney I. Chan, « Structures and Proton-Pumping Strategies of Mitochondrial Respiratory Enzymes », Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure, vol. 30,‎ , p. 23-65 (PMID 11340051, DOI 10.1146/annurev.biophys.30.1.23, lire en ligne)
  • (en) Deborah C. Johnson, Dennis R. Dean, Archer D. Smith et Michael K. Johnson, « STRUCTURE, FUNCTION, AND FORMATION OF BIOLOGICAL IRON-SULFUR CLUSTERS », Annual Review of Biochemistry, vol. 74,‎ , p. 247-281 (PMID 15952888, DOI 10.1146/annurev.biochem.74.082803.133518, lire en ligne)
  • (en) David Leys et Nigel S Scrutton, « Electrical circuitry in biology: emerging principles from protein structure », Current Opinion in Structural Biology, vol. 14, no 6,‎ , p. 642-647 (PMID 15582386, DOI 10.1016/j.sbi.2004.10.002, lire en ligne)
  • (en) Christopher C. Page, Christopher C. Moser, Xiaoxi Chen et P. Leslie Dutton, « Natural engineering principles of electron tunnelling in biological oxidation–reduction », Nature, vol. 402, no 6757,‎ , p. 47-52 (PMID 10573417, DOI 10.1038/46972, Bibcode 1999Natur.402...47P, lire en ligne)
  • (en) J. Hirst, « Energy transduction by respiratory complex I--an evaluation of current knowledge », Biochemical Society Transactions, vol. 33, no 3,‎ , p. 525-529 (PMID 15916556, DOI 10.1042/BST0330525, lire en ligne)
  • (en) Giorgio Lenaz, Romana Fato, Maria Luisa Genova, Christian Bergamini, Cristina Bianchi et Annalisa Biondi, « Mitochondrial Complex I: Structural and functional aspects », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics, vol. 1757, nos 9-10,‎ , p. 1406-1420 (PMID 16828051, DOI 10.1016/j.bbabio.2006.05.007, lire en ligne)
  • (en) Leonid A. Sazanov et Philip Hinchliffe, « Structure of the Hydrophilic Domain of Respiratory Complex I from Thermus thermophilus », Science, vol. 311, no 5766,‎ , p. 1430-1436 (PMID 16469879, DOI 10.1126/science.1123809, Bibcode 2006Sci...311.1430S, lire en ligne)
  • (en) Ekaterina A. Baranova, Peter J. Holt et Leonid A. Sazanov, « Projection Structure of the Membrane Domain of Escherichia coli Respiratory Complex I at 8 Å Resolution », Journal of Molecular Biology, vol. 366, no 1,‎ , p. 140-154 (PMID 17157874, DOI 10.1016/j.jmb.2006.11.026, lire en ligne)
  • (en) Thorsten Friedrich et Bettina Böttcher, « The gross structure of the respiratory complex I: a Lego System », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics, vol. 1608, no 1,‎ , p. 1-9 (PMID 14741580, DOI 10.1016/j.bbabio.2003.10.002, lire en ligne)
  • (en) Judy Hirst, « Towards the molecular mechanism of respiratory complex I », Biochemical Journal, vol. 425, no 2,‎ , p. 327-339 (PMID 20025615, DOI 10.1042/BJ20091382, lire en ligne)
  • (en) Gary Cecchini, « Function and Structure of Complex II of the Respiratory Chain », Annual Review of Biochemistry, vol. 72,‎ , p. 77-109 (PMID 14527321, DOI 10.1146/annurev.biochem.72.121801.161700, lire en ligne)
  • (en) Victoria Yankovskaya, Rob Horsefield, Susanna Törnroth, César Luna-Chavez, Hideto Miyoshi, Christophe Léger, Bernadette Byrne, Gary Cecchini et So Iwata, « Architecture of Succinate Dehydrogenase and Reactive Oxygen Species Generation », Science, vol. 299, no 5607,‎ , p. 700-704 (PMID 12560550, DOI 10.1126/science.1079605, Bibcode 2003Sci...299..700Y, lire en ligne)
  • (en) Rob Horsefield, So Iwata et Bernadette Byrne, « Complex II from a Structural Perspective », Current Protein & Peptide Science, vol. 5, no 2,‎ , p. 107-118 (PMID 15078221, DOI 10.2174/1389203043486847, lire en ligne)
  • (en) Kiyoshi Kita, Hiroko Hirawake, Hiroko Miyadera, Hisako Amino et Satoru Takeo, « Role of complex II in anaerobic respiration of the parasite mitochondria from Ascaris suum and Plasmodium falciparum », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics, vol. 1553, nos 1-2,‎ , p. 123-139 (PMID 11803022, DOI 10.1016/S0005-2728(01)00237-7, lire en ligne)
  • (en) Heather J. Painter, Joanne M. Morrisey, Michael W. Mather et Akhil B. Vaidya, « Specific role of mitochondrial electron transport in blood-stage Plasmodium falciparum », Nature, vol. 446, no 7131,‎ , p. 88-91 (PMID 17330044, DOI 10.1038/nature05572, Bibcode 2007Natur.446...88P, lire en ligne)
  • (en) Jian Zhang , Frank E. Frerman et Jung-Ja P. Kim, « Structure of electron transfer flavoprotein-ubiquinone oxidoreductase and electron transfer to the mitochondrial ubiquinone pool », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 103, no 44,‎ , p. 16212-16217 (PMID 17050691, PMCID 1637562, DOI 10.1073/pnas.0604567103, Bibcode 2006PNAS..10316212Z, lire en ligne)
  • (en) Colleen M. Byron, Marian T. Stankovich, Mazhar Husain et Victor L. Davidson, « Unusual redox properties of electron-transfer flavoprotein from Methylophilus methylotrophus », Biochemistry, vol. 28, no 21,‎ , p. 8582-8587 (PMID 2605209, DOI 10.1021/bi00447a047, lire en ligne)
  • (en) Kimitsune Ishizaki, Tony R. Larson, Nicolas Schauer, Alisdair R. Fernie, Ian A. Graham et Christopher J. Leaver, « The Critical Role of Arabidopsis Electron-Transfer Flavoprotein:Ubiquinone Oxidoreductase during Dark-Induced Starvation », American Society of Plant Biologists, vol. 17, no 9,‎ , p. 2587-2600 (PMID 16055629, PMCID 1197437, DOI 10.1105/tpc.105.035162, lire en ligne)
  • (en) Edward A. Berry, Mariana Guergova-Kuras, Li-shar Huang et Antony R. Crofts, « Structure and Function of Cytochrome bc Complexes », Annual Review of Biochemistry, vol. 69,‎ , p. 1005-1075 (PMID 10966481, DOI 10.1146/annurev.biochem.69.1.1005, lire en ligne)
  • (en) Antony R. Crofts, « The Cytochrome bc1 Complex: Function in the Context of Structure », Annual Review of Physiology, vol. 66,‎ , p. 689-733 (PMID 14977419, DOI 10.1146/annurev.physiol.66.032102.150251, lire en ligne)
  • (en) So Iwata, Joong W. Lee, Kengo Okada, John Kyongwon Lee, Momi Iwata, Bjarne Rasmussen, Thomas A. Link, S. Ramaswamy et Bing K. Jap, « Complete Structure of the 11-Subunit Bovine Mitochondrial Cytochrome bc1 Complex », Science, vol. 281, no 5373,‎ , p. 64-71 (PMID 9651245, DOI 10.1126/science.281.5373.64, Bibcode 1998Sci...281...64I, lire en ligne)
  • (en) Carola Hunte, Hildur Palsdottir et Bernard L Trumpower, « Protonmotive pathways and mechanisms in the cytochrome bc1 complex », FEBS Letters, vol. 545, no 1,‎ , p. 39-46 (PMID 12788490, DOI 10.1016/S0014-5793(03)00391-0, lire en ligne)
  • (en) Melissa W. Calhoun, Jeffrey W. Thomas et Robert B. Gennis, « The cytochrome oxidase superfamily of redox-driven proton pumps », Trends in Biochemical Sciences, vol. 19, no 8,‎ , p. 325-330 (PMID 7940677, DOI 10.1016/0968-0004(94)90071-X, lire en ligne)
  • (en) Tomitake Tsukihara, Hiroshi Aoyama, Eiki Yamashita, Takashi Tomizaki, Hiroshi Yamaguchi, Kyoko Shinzawa-Itoh, Ryosuke Nakashima, Rieko Yaono et Shinya Yoshikawa, « The Whole Structure of the 13-Subunit Oxidized Cytochrome c Oxidase at 2.8 Å », Science, vol. 272, no 5265,‎ , p. 1136-1144 (PMID 8638158, DOI 10.1126/science.272.5265.1136, Bibcode 1996Sci...272.1136T, lire en ligne)
  • (en) Shinya Yoshikawa, Kazumasa Muramoto, Kyoko Shinzawa-Itoh, Hiroshi Aoyama, Tomitake Tsukihara, Kunitoshi Shimokata, Yukie Katayama et Hideo Shimada, « Proton pumping mechanism of bovine heart cytochrome c oxidase », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics, vol. 1757, nos 9-10,‎ , p. 1110-1116 (PMID 16904626, DOI 10.1016/j.bbabio.2006.06.004, lire en ligne)
  • (en) Allan G. Rasmusson, Kathleen L. Soole et Thomas E. Elthon, « Alternative NAD(P)H dehydrogenases of plant mitochondria », Annual Review of Plant Biology, vol. 55,‎ , p. 23-39 (PMID 15725055, DOI 10.1146/annurev.arplant.55.031903.141720, lire en ligne)
  • (en) R. Ian Menz et David A. Day, « Purification and Characterization of a 43-kDa Rotenone-insensitive NADH Dehydrogenase from Plant Mitochondria », Journal of Biological Chemistry, vol. 271, no 38,‎ , p. 23117-23120 (PMID 8798503, DOI 10.1074/jbc.271.38.23117, lire en ligne)
  • (en) Allison E. McDonald et Greg C. Vanlerberghe, « Branched Mitochondrial Electron Transport in the Animalia: Presence of Alternative Oxidase in Several Animal Phyla », IUBMB Life, vol. 56, no 6,‎ , p. 333-341 (PMID 15370881, DOI 10.1080/1521-6540400000876, lire en ligne)
  • (en) F. E. Sluse et W. Jarmuszkiewicz, « Alternative oxidase in the branched mitochondrial respiratory network: an overview on structure, function, regulation, and role », Brazilian Journal of Medical and Biological Research, vol. 31, no 6,‎ , p. 733-747 (PMID 9698817, DOI 10.1590/S0100-879X1998000600003, lire en ligne)
  • (en) Anthony L. Moore et James N. Siedow, « The regulation and nature of the cyanide-resistant alternative oxidase of plant mitochondria », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics, vol. 1059, no 2,‎ , p. 121-140 (PMID 1883834, DOI 10.1016/S0005-2728(05)80197-5, lire en ligne)
  • (en) Greg C. Vanlerberghe et Lee McIntosh, « ALTERNATIVE OXIDASE: From Gene to Function », Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology, vol. 48,‎ , p. 703-734 (PMID 15012279, DOI 10.1146/annurev.arplant.48.1.703, lire en ligne)
  • (en) Yusuke Ito, Daisuke Saisho, Mikio Nakazono, Nobuhiro Tsutsumi et Atsushi Hirai, « Transcript levels of tandem-arranged alternative oxidase genes in rice are increased by low temperature », Gene, vol. 203, no 2,‎ , p. 121-129 (PMID 9426242, DOI 10.1016/S0378-1119(97)00502-7, lire en ligne)
  • (en) Denis P. Maxwell, Yong Wang et Lee McIntosh, « The alternative oxidase lowers mitochondrial reactive oxygen production in plant cells », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 96, no 14,‎ , p. 8271-8276 (PMID 10393984, PMCID 22224, DOI 10.1073/pnas.96.14.8271, Bibcode 1999PNAS...96.8271M, lire en ligne)
  • (en) Giorgio Lenaz, « A critical appraisal of the mitochondrial coenzyme Q pool », FEBS Letters, vol. 502, no 9,‎ , p. 151-155 (PMID 11741580, DOI 10.1016/S0014-5793(01)03172-6, lire en ligne)
  • (en) Jesco Heinemeyer, Hans-Peter Braun, Egbert J. Boekema et Roman Kouřil, « A Structural Model of the Cytochrome c Reductase/Oxidase Supercomplex from Yeast Mitochondria », Journal of Biological Chemistry, vol. 282, no 16,‎ , p. 12240-12248 (PMID 17322303, DOI 10.1074/jbc.M610545200, lire en ligne)
  • (en) S. Gupte, E. S. Wu, L. Hoechli, M. Hoechli, K. Jacobson, A. E. Sowers et C. R. Hackenbrock, « Relationship between lateral diffusion, collision frequency, and electron transfer of mitochondrial inner membrane oxidation-reduction components », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 81, no 9,‎ , p. 2606-2610 (PMID 6326133, PMCID 345118, DOI 10.1073/pnas.81.9.2606, Bibcode 1984PNAS...81.2606G, lire en ligne)
  • (en) Hermann Schägger et Kathy Pfeiffer, « Supercomplexes in the respiratory chains of yeast and mammalian mitochondria », The EMBO Journal, vol. 19, no 8,‎ , p. 1777-1783 (PMID 10775262, PMCID 302020, DOI 10.1093/emboj/19.8.1777, lire en ligne)
  • (en) Hermann Schägger, « Respiratory chain supercomplexes of mitochondria and bacteria », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics, vol. 1555, nos 1-3,‎ , p. 154-159 (PMID 12206908, DOI 10.1016/S0005-2728(02)00271-2, lire en ligne)
  • (en) Hermann Schägger et Kathy Pfeiffer, « The Ratio of Oxidative Phosphorylation Complexes I, II, III, IV, and V in Bovine Heart Mitochondria, and the Composition of Respiratory Chain Supercomplexes », Journal of Biological Chemistry, vol. 276, no 41,‎ , p. 37861-37867 (PMID 11483615, DOI 10.1074/jbc.M106474200, lire en ligne)
  • (en) Kenneth H. Nealson, « Post-Viking Microbiology: New Approaches, New Data, New Insights », Origins of life and evolution of the biosphere, vol. 29, no 1,‎ , p. 73-93 (PMID 11536899, DOI 10.1023/A:1006515817767, lire en ligne)
  • (en) G. Unden et J. Bongaerts, « Alternative respiratory pathways of Escherichia coli: energetics and transcriptional regulation in response to electron acceptors », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics, vol. 1320, no 3,‎ , p. 217-234 (PMID 9230919, DOI 10.1016/S0005-2728(97)00034-0, lire en ligne)
  • (en) Gary Cecchini, Imke Schröder, Robert P Gunsalus et Elena Maklashina, « Succinate dehydrogenase and fumarate reductase from Escherichia coli », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics, vol. 1553, nos 1-2,‎ , p. 140-157 (PMID 11803023, DOI 10.1016/S0005-2728(01)00238-9, lire en ligne)
  • (en) A. Freitag et E. Bock, « Energy conservation in Nitrobacter », FEMS Microbiology Letters, vol. 66, nos 1-3,‎ , p. 157-162 (DOI 10.1016/0378-1097(90)90275-U, lire en ligne)
  • (en) Shawn R. Starkenburg, Patrick S. G. Chain, Luis A. Sayavedra-Soto, Loren Hauser, Miriam L. Land, Frank W. Larimer, Stephanie A. Malfatti, Martin G. Klotz, Peter J. Bottomley, Daniel J. Arp et William J. Hickey, « Genome Sequence of the Chemolithoautotrophic Nitrite-Oxidizing Bacterium Nitrobacter winogradskyi Nb-255 », Applied and Environmental Microbiology, vol. 72, no 3,‎ , p. 2050-2063 (PMID 16517654, PMCID 1393235, DOI 10.1128/AEM.72.3.2050-2063.2006, lire en ligne)
  • (en) Tateo Yamanaka et Yoshihiro Fukumori, « The nitrite oxidizing system of Nitrobacter winogradskyi », FEMS Microbiology Reviews, vol. 4, no 4,‎ , p. 259-270 (PMID 2856189, DOI 10.1111/j.1574-6968.1988.tb02746.x, lire en ligne)
  • (en) S. Iuchi et E. C. C. Lin, « Adaptation of Escherichia coli to redox environments by gene expression », Molecular Microbiology, vol. 9, no 1,‎ , p. 9-15 (PMID 8412675, DOI 10.1111/j.1365-2958.1993.tb01664.x, lire en ligne)
  • (en) Kelvin J.A. Davies, « Oxidative stress: the paradox of aerobic life », Biochemical Society Symposium, vol. 61,‎ , p. 1-31 (PMID 8660387, DOI 10.1042/bss0610001, lire en ligne)
  • (en) Suresh I.S. Rattana, « Theories of biological aging: Genes, proteins, and free radicals », Free Radical Research, vol. 40, no 12,‎ , p. 1230-1238 (PMID 17090411, DOI 10.1080/10715760600911303, lire en ligne)
  • (en) Marian Valko, Dieter Leibfritz, Jan Moncol, Mark T.D. Cronin, Milan Mazur et Joshua Telser, « Free radicals and antioxidants in normal physiological functions and human disease », The International Journal of Biochemistry & Cell Biology, vol. 39, no 1,‎ , p. 44-84 (PMID 16978905, DOI 10.1016/j.biocel.2006.07.001, lire en ligne)
  • (en) Sandeep Raha et Brian H. Robinson, « Mitochondria, oxygen free radicals, disease and ageing », Trends in Biochemical Science, vol. 25, no 10,‎ , p. 502-508 (PMID 11050436, DOI 10.1016/S0968-0004(00)01674-1, lire en ligne)
  • (en) « Oxidants, oxidative stress and the biology of ageing », Nature, vol. 408, no 6809,‎ , p. 239-247 (PMID 11089981, DOI 10.1038/35041687, lire en ligne)
  • (en) Bernhard Kadenbach, Rabia Ramzan, Li Wen et Sebastian Vogt, « New extension of the Mitchell Theory for oxidative phosphorylation in mitochondria of living organisms », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects, vol. 1800, no 3,‎ , p. 205-212 (PMID 19409964, DOI 10.1016/j.bbagen.2009.04.019, lire en ligne)
  • (en) Karim S. Echtay, Damien Roussel, Julie St-Pierre, Mika B. Jekabsons, Susana Cadenas, Jeff A. Stuart, James A. Harper, Stephen J. Roebuck, Alastair Morrison, Susan Pickering, John C. Clapham et Martin D. Brand, « Superoxide activates mitochondrial uncoupling proteins », Nature, vol. 415, no 6867,‎ , p. 96-99 (PMID 11780125, DOI 10.1038/415096a, Bibcode 2002Natur.415...96E, lire en ligne)
  • (en) Adrian J. Lambert et Martin D. Brand, « Inhibitors of the quinone-binding site allow rapid superoxide production from mitochondrial NADH:ubiquinone oxidoreductase (complex I) », Journal of Biological Chemistry, vol. 279, no 38,‎ , p. 39414-39420 (PMID 15262965, DOI 10.1074/jbc.M406576200, lire en ligne)
  • (en) D. V. Dervartanian et C. Veeger, « Studies on succinate dehydrogenase: I. Spectral properties of the purified enzyme and formation of enzyme-competitive inhibitor complexes », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Specialized Section on Enzymological Subjects, vol. 92, no 2,‎ , p. 233-247 (PMID 14249115, DOI 10.1016/0926-6569(64)90182-8, lire en ligne)
  • (en) Motonari Tsubaki et Shinya Yoshikawa, « Fourier-transform infrared study of cyanide binding to the Fea3-CuB binuclear site of bovine heart cytochrome c oxidase: implication of the redox-linked conformational change at the binuclear site », Biochemistry, vol. 32, no 1,‎ , p. 164-173 (PMID 8380331, DOI 10.1021/bi00052a022, lire en ligne)
  • (en) Saroj Joshi et Yougou Huang, « ATP synthase complex from bovine heart mitochondria: The oligomycin sensitivity conferring protein is essential for dicyclohexyl carbodiimide-sensitive ATPase », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes, vol. 1067, no 2,‎ , p. 255-258 (PMID 1831660, DOI 10.1016/0005-2736(91)90051-9, lire en ligne)
  • (en) Peter G. Heytler, « Uncouplers of oxidative phosphorylation », Methods in Enzymology, vol. 55,‎ , p. 462-472 (PMID 156853, DOI 10.1016/0076-6879(79)55060-5, lire en ligne)
  • (en) Daniel Ricquier et Frédéric Bouillaud, « The uncoupling protein homologues: UCP1, UCP2, UCP3, StUCP and AtUCP », Biochemical Journal, vol. 345, no Pt é,‎ , p. 161-179 (PMID 10620491, PMCID 1220743, DOI 10.1042/bj3450161, lire en ligne)
  • (en) Jiří Borecký et Aníbal E. Vercesi, « Plant uncoupling mitochondrial protein and alternative oxidase: energy metabolism and stress », Bioscience Reports, vol. 3, no 4,‎ , p. 271-286 (PMID 16283557, DOI 10.1007/s10540-005-2889-2, lire en ligne)

embopress.org

emboj.embopress.org

febsletters.org

harvard.edu

ui.adsabs.harvard.edu

ingentaconnect.com

jbc.org

  • (en) Yasuyuki Ikeda, Christine Dabrowski et Kay Tanaka, « Separation and properties of five distinct acyl-CoA dehydrogenases from rat liver mitochondria. Identification of a new 2-methyl branched chain acyl-CoA dehydrogenase », Journal of Biological Chemistry, vol. 258, no 2,‎ , p. 1066-1076 (PMID 6401712, lire en ligne)
  • (en) Bernard L. Trumpower, « The protonmotive Q cycle. Energy transduction by coupling of proton translocation to electron transfer by the cytochrome bc1 complex », Journal of Biological Chemistry, vol. 265, no 20,‎ , p. 11409-11412 (PMID 2164001, lire en ligne)
  • (en) R. Ian Menz et David A. Day, « Purification and Characterization of a 43-kDa Rotenone-insensitive NADH Dehydrogenase from Plant Mitochondria », Journal of Biological Chemistry, vol. 271, no 38,‎ , p. 23117-23120 (PMID 8798503, DOI 10.1074/jbc.271.38.23117, lire en ligne)
  • (en) Jesco Heinemeyer, Hans-Peter Braun, Egbert J. Boekema et Roman Kouřil, « A Structural Model of the Cytochrome c Reductase/Oxidase Supercomplex from Yeast Mitochondria », Journal of Biological Chemistry, vol. 282, no 16,‎ , p. 12240-12248 (PMID 17322303, DOI 10.1074/jbc.M610545200, lire en ligne)
  • (en) Hermann Schägger et Kathy Pfeiffer, « The Ratio of Oxidative Phosphorylation Complexes I, II, III, IV, and V in Bovine Heart Mitochondria, and the Composition of Respiratory Chain Supercomplexes », Journal of Biological Chemistry, vol. 276, no 41,‎ , p. 37861-37867 (PMID 11483615, DOI 10.1074/jbc.M106474200, lire en ligne)
  • (en) Adrian J. Lambert et Martin D. Brand, « Inhibitors of the quinone-binding site allow rapid superoxide production from mitochondrial NADH:ubiquinone oxidoreductase (complex I) », Journal of Biological Chemistry, vol. 279, no 38,‎ , p. 39414-39420 (PMID 15262965, DOI 10.1074/jbc.M406576200, lire en ligne)

microbiologyresearch.org

mic.microbiologyresearch.org

  • (en) Britta Søballe et Robert K. Poole, « Microbial ubiquinones: multiple roles in respiration, gene regulation and oxidative stress management », Microbiology, vol. 145, no Pt 8,‎ , p. 1817-1830 (PMID 10463148, DOI 10.1099/13500872-145-8-1817, lire en ligne)

nature.com

nih.gov

ncbi.nlm.nih.gov

  • (en) F. Scott Mathews, « The structure, function and evolution of cytochromes », Progress in Biophysics and Molecular Biology, vol. 45, no 1,‎ , p. 1-56 (PMID 3881803, DOI 10.1016/0079-6107(85)90004-5, lire en ligne)
  • (en) Paul M. Wood, « Why do c-type cytochromes exist? », FEBS Letters, vol. 164, no 2,‎ , p. 223-226 (PMID 6317447, DOI 10.1016/0014-5793(83)80289-0, lire en ligne)
  • (en) Frederick L. Crane, « Biochemical Functions of Coenzyme Q10 », Journal of the American College of Nutrition, vol. 20, no 6,‎ , p. 591-598 (PMID 11771674, DOI 10.1080/07315724.2001.10719063, lire en ligne)
  • (en) Peter Mitchell, « Keilin's respiratory chain concept and its chemiosmotic consequences », Science, vol. 206, no 4423,‎ , p. 1148-1159 (PMID 388618, DOI 10.1126/science.388618, Bibcode 1979Sci...206.1148M, lire en ligne)
  • (en) Britta Søballe et Robert K. Poole, « Microbial ubiquinones: multiple roles in respiration, gene regulation and oxidative stress management », Microbiology, vol. 145, no Pt 8,‎ , p. 1817-1830 (PMID 10463148, DOI 10.1099/13500872-145-8-1817, lire en ligne)
  • (en) Brian E. Schultz et Sunney I. Chan, « Structures and Proton-Pumping Strategies of Mitochondrial Respiratory Enzymes », Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure, vol. 30,‎ , p. 23-65 (PMID 11340051, DOI 10.1146/annurev.biophys.30.1.23, lire en ligne)
  • (en) Deborah C. Johnson, Dennis R. Dean, Archer D. Smith et Michael K. Johnson, « STRUCTURE, FUNCTION, AND FORMATION OF BIOLOGICAL IRON-SULFUR CLUSTERS », Annual Review of Biochemistry, vol. 74,‎ , p. 247-281 (PMID 15952888, DOI 10.1146/annurev.biochem.74.082803.133518, lire en ligne)
  • (en) David Leys et Nigel S Scrutton, « Electrical circuitry in biology: emerging principles from protein structure », Current Opinion in Structural Biology, vol. 14, no 6,‎ , p. 642-647 (PMID 15582386, DOI 10.1016/j.sbi.2004.10.002, lire en ligne)
  • (en) Christopher C. Page, Christopher C. Moser, Xiaoxi Chen et P. Leslie Dutton, « Natural engineering principles of electron tunnelling in biological oxidation–reduction », Nature, vol. 402, no 6757,‎ , p. 47-52 (PMID 10573417, DOI 10.1038/46972, Bibcode 1999Natur.402...47P, lire en ligne)
  • (en) J. Hirst, « Energy transduction by respiratory complex I--an evaluation of current knowledge », Biochemical Society Transactions, vol. 33, no 3,‎ , p. 525-529 (PMID 15916556, DOI 10.1042/BST0330525, lire en ligne)
  • (en) Giorgio Lenaz, Romana Fato, Maria Luisa Genova, Christian Bergamini, Cristina Bianchi et Annalisa Biondi, « Mitochondrial Complex I: Structural and functional aspects », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics, vol. 1757, nos 9-10,‎ , p. 1406-1420 (PMID 16828051, DOI 10.1016/j.bbabio.2006.05.007, lire en ligne)
  • (en) Leonid A. Sazanov et Philip Hinchliffe, « Structure of the Hydrophilic Domain of Respiratory Complex I from Thermus thermophilus », Science, vol. 311, no 5766,‎ , p. 1430-1436 (PMID 16469879, DOI 10.1126/science.1123809, Bibcode 2006Sci...311.1430S, lire en ligne)
  • (en) Ekaterina A. Baranova, Peter J. Holt et Leonid A. Sazanov, « Projection Structure of the Membrane Domain of Escherichia coli Respiratory Complex I at 8 Å Resolution », Journal of Molecular Biology, vol. 366, no 1,‎ , p. 140-154 (PMID 17157874, DOI 10.1016/j.jmb.2006.11.026, lire en ligne)
  • (en) Thorsten Friedrich et Bettina Böttcher, « The gross structure of the respiratory complex I: a Lego System », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics, vol. 1608, no 1,‎ , p. 1-9 (PMID 14741580, DOI 10.1016/j.bbabio.2003.10.002, lire en ligne)
  • (en) Judy Hirst, « Towards the molecular mechanism of respiratory complex I », Biochemical Journal, vol. 425, no 2,‎ , p. 327-339 (PMID 20025615, DOI 10.1042/BJ20091382, lire en ligne)
  • (en) Gary Cecchini, « Function and Structure of Complex II of the Respiratory Chain », Annual Review of Biochemistry, vol. 72,‎ , p. 77-109 (PMID 14527321, DOI 10.1146/annurev.biochem.72.121801.161700, lire en ligne)
  • (en) Victoria Yankovskaya, Rob Horsefield, Susanna Törnroth, César Luna-Chavez, Hideto Miyoshi, Christophe Léger, Bernadette Byrne, Gary Cecchini et So Iwata, « Architecture of Succinate Dehydrogenase and Reactive Oxygen Species Generation », Science, vol. 299, no 5607,‎ , p. 700-704 (PMID 12560550, DOI 10.1126/science.1079605, Bibcode 2003Sci...299..700Y, lire en ligne)
  • (en) Rob Horsefield, So Iwata et Bernadette Byrne, « Complex II from a Structural Perspective », Current Protein & Peptide Science, vol. 5, no 2,‎ , p. 107-118 (PMID 15078221, DOI 10.2174/1389203043486847, lire en ligne)
  • (en) Kiyoshi Kita, Hiroko Hirawake, Hiroko Miyadera, Hisako Amino et Satoru Takeo, « Role of complex II in anaerobic respiration of the parasite mitochondria from Ascaris suum and Plasmodium falciparum », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics, vol. 1553, nos 1-2,‎ , p. 123-139 (PMID 11803022, DOI 10.1016/S0005-2728(01)00237-7, lire en ligne)
  • (en) Heather J. Painter, Joanne M. Morrisey, Michael W. Mather et Akhil B. Vaidya, « Specific role of mitochondrial electron transport in blood-stage Plasmodium falciparum », Nature, vol. 446, no 7131,‎ , p. 88-91 (PMID 17330044, DOI 10.1038/nature05572, Bibcode 2007Natur.446...88P, lire en ligne)
  • (en) R. R. Ramsay, D. J. Steenkamp, M. Husain, « Reactions of electron-transfer flavoprotein and electron-transfer flavoprotein: ubiquinone oxidoreductase », Biochemical Journal, vol. 241, no 3,‎ , p. 883-892 (PMID 3593226, PMCID 3593226)
  • (en) Jian Zhang , Frank E. Frerman et Jung-Ja P. Kim, « Structure of electron transfer flavoprotein-ubiquinone oxidoreductase and electron transfer to the mitochondrial ubiquinone pool », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 103, no 44,‎ , p. 16212-16217 (PMID 17050691, PMCID 1637562, DOI 10.1073/pnas.0604567103, Bibcode 2006PNAS..10316212Z, lire en ligne)
  • (en) Colleen M. Byron, Marian T. Stankovich, Mazhar Husain et Victor L. Davidson, « Unusual redox properties of electron-transfer flavoprotein from Methylophilus methylotrophus », Biochemistry, vol. 28, no 21,‎ , p. 8582-8587 (PMID 2605209, DOI 10.1021/bi00447a047, lire en ligne)
  • (en) Yasuyuki Ikeda, Christine Dabrowski et Kay Tanaka, « Separation and properties of five distinct acyl-CoA dehydrogenases from rat liver mitochondria. Identification of a new 2-methyl branched chain acyl-CoA dehydrogenase », Journal of Biological Chemistry, vol. 258, no 2,‎ , p. 1066-1076 (PMID 6401712, lire en ligne)
  • (en) Frank J. Ruzicka et Helmut Beinert, « A new iron-sulfur flavoprotein of the respiratory chain. A component of the fatty acid beta oxidation pathway », Journal of Biological Chemistry, vol. 252, no 23,‎ , p. 8440-8445 (PMID 925004, www.jbc.org/cgi/reprint/252/23/8440.pdf)
  • (en) Kimitsune Ishizaki, Tony R. Larson, Nicolas Schauer, Alisdair R. Fernie, Ian A. Graham et Christopher J. Leaver, « The Critical Role of Arabidopsis Electron-Transfer Flavoprotein:Ubiquinone Oxidoreductase during Dark-Induced Starvation », American Society of Plant Biologists, vol. 17, no 9,‎ , p. 2587-2600 (PMID 16055629, PMCID 1197437, DOI 10.1105/tpc.105.035162, lire en ligne)
  • (en) Edward A. Berry, Mariana Guergova-Kuras, Li-shar Huang et Antony R. Crofts, « Structure and Function of Cytochrome bc Complexes », Annual Review of Biochemistry, vol. 69,‎ , p. 1005-1075 (PMID 10966481, DOI 10.1146/annurev.biochem.69.1.1005, lire en ligne)
  • (en) Antony R. Crofts, « The Cytochrome bc1 Complex: Function in the Context of Structure », Annual Review of Physiology, vol. 66,‎ , p. 689-733 (PMID 14977419, DOI 10.1146/annurev.physiol.66.032102.150251, lire en ligne)
  • (en) So Iwata, Joong W. Lee, Kengo Okada, John Kyongwon Lee, Momi Iwata, Bjarne Rasmussen, Thomas A. Link, S. Ramaswamy et Bing K. Jap, « Complete Structure of the 11-Subunit Bovine Mitochondrial Cytochrome bc1 Complex », Science, vol. 281, no 5373,‎ , p. 64-71 (PMID 9651245, DOI 10.1126/science.281.5373.64, Bibcode 1998Sci...281...64I, lire en ligne)
  • (en) Bernard L. Trumpower, « The protonmotive Q cycle. Energy transduction by coupling of proton translocation to electron transfer by the cytochrome bc1 complex », Journal of Biological Chemistry, vol. 265, no 20,‎ , p. 11409-11412 (PMID 2164001, lire en ligne)
  • (en) Carola Hunte, Hildur Palsdottir et Bernard L Trumpower, « Protonmotive pathways and mechanisms in the cytochrome bc1 complex », FEBS Letters, vol. 545, no 1,‎ , p. 39-46 (PMID 12788490, DOI 10.1016/S0014-5793(03)00391-0, lire en ligne)
  • (en) Melissa W. Calhoun, Jeffrey W. Thomas et Robert B. Gennis, « The cytochrome oxidase superfamily of redox-driven proton pumps », Trends in Biochemical Sciences, vol. 19, no 8,‎ , p. 325-330 (PMID 7940677, DOI 10.1016/0968-0004(94)90071-X, lire en ligne)
  • (en) Tomitake Tsukihara, Hiroshi Aoyama, Eiki Yamashita, Takashi Tomizaki, Hiroshi Yamaguchi, Kyoko Shinzawa-Itoh, Ryosuke Nakashima, Rieko Yaono et Shinya Yoshikawa, « The Whole Structure of the 13-Subunit Oxidized Cytochrome c Oxidase at 2.8 Å », Science, vol. 272, no 5265,‎ , p. 1136-1144 (PMID 8638158, DOI 10.1126/science.272.5265.1136, Bibcode 1996Sci...272.1136T, lire en ligne)
  • (en) Shinya Yoshikawa, Kazumasa Muramoto, Kyoko Shinzawa-Itoh, Hiroshi Aoyama, Tomitake Tsukihara, Kunitoshi Shimokata, Yukie Katayama et Hideo Shimada, « Proton pumping mechanism of bovine heart cytochrome c oxidase », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics, vol. 1757, nos 9-10,‎ , p. 1110-1116 (PMID 16904626, DOI 10.1016/j.bbabio.2006.06.004, lire en ligne)
  • (en) Allan G. Rasmusson, Kathleen L. Soole et Thomas E. Elthon, « Alternative NAD(P)H dehydrogenases of plant mitochondria », Annual Review of Plant Biology, vol. 55,‎ , p. 23-39 (PMID 15725055, DOI 10.1146/annurev.arplant.55.031903.141720, lire en ligne)
  • (en) R. Ian Menz et David A. Day, « Purification and Characterization of a 43-kDa Rotenone-insensitive NADH Dehydrogenase from Plant Mitochondria », Journal of Biological Chemistry, vol. 271, no 38,‎ , p. 23117-23120 (PMID 8798503, DOI 10.1074/jbc.271.38.23117, lire en ligne)
  • (en) Allison E. McDonald et Greg C. Vanlerberghe, « Branched Mitochondrial Electron Transport in the Animalia: Presence of Alternative Oxidase in Several Animal Phyla », IUBMB Life, vol. 56, no 6,‎ , p. 333-341 (PMID 15370881, DOI 10.1080/1521-6540400000876, lire en ligne)
  • (en) F. E. Sluse et W. Jarmuszkiewicz, « Alternative oxidase in the branched mitochondrial respiratory network: an overview on structure, function, regulation, and role », Brazilian Journal of Medical and Biological Research, vol. 31, no 6,‎ , p. 733-747 (PMID 9698817, DOI 10.1590/S0100-879X1998000600003, lire en ligne)
  • (en) Anthony L. Moore et James N. Siedow, « The regulation and nature of the cyanide-resistant alternative oxidase of plant mitochondria », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics, vol. 1059, no 2,‎ , p. 121-140 (PMID 1883834, DOI 10.1016/S0005-2728(05)80197-5, lire en ligne)
  • (en) Greg C. Vanlerberghe et Lee McIntosh, « ALTERNATIVE OXIDASE: From Gene to Function », Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology, vol. 48,‎ , p. 703-734 (PMID 15012279, DOI 10.1146/annurev.arplant.48.1.703, lire en ligne)
  • (en) Yusuke Ito, Daisuke Saisho, Mikio Nakazono, Nobuhiro Tsutsumi et Atsushi Hirai, « Transcript levels of tandem-arranged alternative oxidase genes in rice are increased by low temperature », Gene, vol. 203, no 2,‎ , p. 121-129 (PMID 9426242, DOI 10.1016/S0378-1119(97)00502-7, lire en ligne)
  • (en) Denis P. Maxwell, Yong Wang et Lee McIntosh, « The alternative oxidase lowers mitochondrial reactive oxygen production in plant cells », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 96, no 14,‎ , p. 8271-8276 (PMID 10393984, PMCID 22224, DOI 10.1073/pnas.96.14.8271, Bibcode 1999PNAS...96.8271M, lire en ligne)
  • (en) Giorgio Lenaz, « A critical appraisal of the mitochondrial coenzyme Q pool », FEBS Letters, vol. 502, no 9,‎ , p. 151-155 (PMID 11741580, DOI 10.1016/S0014-5793(01)03172-6, lire en ligne)
  • (en) Jesco Heinemeyer, Hans-Peter Braun, Egbert J. Boekema et Roman Kouřil, « A Structural Model of the Cytochrome c Reductase/Oxidase Supercomplex from Yeast Mitochondria », Journal of Biological Chemistry, vol. 282, no 16,‎ , p. 12240-12248 (PMID 17322303, DOI 10.1074/jbc.M610545200, lire en ligne)
  • (en) S. Gupte, E. S. Wu, L. Hoechli, M. Hoechli, K. Jacobson, A. E. Sowers et C. R. Hackenbrock, « Relationship between lateral diffusion, collision frequency, and electron transfer of mitochondrial inner membrane oxidation-reduction components », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 81, no 9,‎ , p. 2606-2610 (PMID 6326133, PMCID 345118, DOI 10.1073/pnas.81.9.2606, Bibcode 1984PNAS...81.2606G, lire en ligne)
  • (en) Hermann Schägger et Kathy Pfeiffer, « Supercomplexes in the respiratory chains of yeast and mammalian mitochondria », The EMBO Journal, vol. 19, no 8,‎ , p. 1777-1783 (PMID 10775262, PMCID 302020, DOI 10.1093/emboj/19.8.1777, lire en ligne)
  • (en) Hermann Schägger, « Respiratory chain supercomplexes of mitochondria and bacteria », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics, vol. 1555, nos 1-3,‎ , p. 154-159 (PMID 12206908, DOI 10.1016/S0005-2728(02)00271-2, lire en ligne)
  • (en) Hermann Schägger et Kathy Pfeiffer, « The Ratio of Oxidative Phosphorylation Complexes I, II, III, IV, and V in Bovine Heart Mitochondria, and the Composition of Respiratory Chain Supercomplexes », Journal of Biological Chemistry, vol. 276, no 41,‎ , p. 37861-37867 (PMID 11483615, DOI 10.1074/jbc.M106474200, lire en ligne)
  • (en) Kenneth H. Nealson, « Post-Viking Microbiology: New Approaches, New Data, New Insights », Origins of life and evolution of the biosphere, vol. 29, no 1,‎ , p. 73-93 (PMID 11536899, DOI 10.1023/A:1006515817767, lire en ligne)
  • (en) Günter Schäfer, Martin Engelhard et Volker Müller, « Bioenergetics of the Archaea », Microbiology and Molecular Biology Reviews, vol. 63, no 3,‎ , p. 570-620 (PMID 10477309, PMCID 103747, lire en ligne)
  • (en) W. John Ingledew et Robert K. Poole, « The respiratory chains of Escherichia coli », Microbiology and Molecular Biology Reviews, vol. 48, no 3,‎ , p. 222-271 (PMID 6387427, PMCID 373010, lire en ligne)
  • (en) G. Unden et J. Bongaerts, « Alternative respiratory pathways of Escherichia coli: energetics and transcriptional regulation in response to electron acceptors », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics, vol. 1320, no 3,‎ , p. 217-234 (PMID 9230919, DOI 10.1016/S0005-2728(97)00034-0, lire en ligne)
  • (en) Gary Cecchini, Imke Schröder, Robert P Gunsalus et Elena Maklashina, « Succinate dehydrogenase and fumarate reductase from Escherichia coli », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics, vol. 1553, nos 1-2,‎ , p. 140-157 (PMID 11803023, DOI 10.1016/S0005-2728(01)00238-9, lire en ligne)
  • (en) Shawn R. Starkenburg, Patrick S. G. Chain, Luis A. Sayavedra-Soto, Loren Hauser, Miriam L. Land, Frank W. Larimer, Stephanie A. Malfatti, Martin G. Klotz, Peter J. Bottomley, Daniel J. Arp et William J. Hickey, « Genome Sequence of the Chemolithoautotrophic Nitrite-Oxidizing Bacterium Nitrobacter winogradskyi Nb-255 », Applied and Environmental Microbiology, vol. 72, no 3,‎ , p. 2050-2063 (PMID 16517654, PMCID 1393235, DOI 10.1128/AEM.72.3.2050-2063.2006, lire en ligne)
  • (en) Tateo Yamanaka et Yoshihiro Fukumori, « The nitrite oxidizing system of Nitrobacter winogradskyi », FEMS Microbiology Reviews, vol. 4, no 4,‎ , p. 259-270 (PMID 2856189, DOI 10.1111/j.1574-6968.1988.tb02746.x, lire en ligne)
  • (en) S. Iuchi et E. C. C. Lin, « Adaptation of Escherichia coli to redox environments by gene expression », Molecular Microbiology, vol. 9, no 1,‎ , p. 9-15 (PMID 8412675, DOI 10.1111/j.1365-2958.1993.tb01664.x, lire en ligne)
  • (en) M. W. Calhoun, K. L. Oden, R. B. Gennis, M. J. de Mattos et O. M. Neijssel, « Energetic efficiency of Escherichia coli: effects of mutations in components of the aerobic respiratory chain », Journal of Bacteriology, vol. 175, no 10,‎ , p. 3020-3025 (PMID 8491720, PMCID 204621, lire en ligne)
  • (en) Kelvin J.A. Davies, « Oxidative stress: the paradox of aerobic life », Biochemical Society Symposium, vol. 61,‎ , p. 1-31 (PMID 8660387, DOI 10.1042/bss0610001, lire en ligne)
  • (en) Suresh I.S. Rattana, « Theories of biological aging: Genes, proteins, and free radicals », Free Radical Research, vol. 40, no 12,‎ , p. 1230-1238 (PMID 17090411, DOI 10.1080/10715760600911303, lire en ligne)
  • (en) Marian Valko, Dieter Leibfritz, Jan Moncol, Mark T.D. Cronin, Milan Mazur et Joshua Telser, « Free radicals and antioxidants in normal physiological functions and human disease », The International Journal of Biochemistry & Cell Biology, vol. 39, no 1,‎ , p. 44-84 (PMID 16978905, DOI 10.1016/j.biocel.2006.07.001, lire en ligne)
  • (en) Sandeep Raha et Brian H. Robinson, « Mitochondria, oxygen free radicals, disease and ageing », Trends in Biochemical Science, vol. 25, no 10,‎ , p. 502-508 (PMID 11050436, DOI 10.1016/S0968-0004(00)01674-1, lire en ligne)
  • (en) « Oxidants, oxidative stress and the biology of ageing », Nature, vol. 408, no 6809,‎ , p. 239-247 (PMID 11089981, DOI 10.1038/35041687, lire en ligne)
  • (en) Bernhard Kadenbach, Rabia Ramzan, Li Wen et Sebastian Vogt, « New extension of the Mitchell Theory for oxidative phosphorylation in mitochondria of living organisms », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects, vol. 1800, no 3,‎ , p. 205-212 (PMID 19409964, DOI 10.1016/j.bbagen.2009.04.019, lire en ligne)
  • (en) Karim S. Echtay, Damien Roussel, Julie St-Pierre, Mika B. Jekabsons, Susana Cadenas, Jeff A. Stuart, James A. Harper, Stephen J. Roebuck, Alastair Morrison, Susan Pickering, John C. Clapham et Martin D. Brand, « Superoxide activates mitochondrial uncoupling proteins », Nature, vol. 415, no 6867,‎ , p. 96-99 (PMID 11780125, DOI 10.1038/415096a, Bibcode 2002Natur.415...96E, lire en ligne)
  • (en) Adrian J. Lambert et Martin D. Brand, « Inhibitors of the quinone-binding site allow rapid superoxide production from mitochondrial NADH:ubiquinone oxidoreductase (complex I) », Journal of Biological Chemistry, vol. 279, no 38,‎ , p. 39414-39420 (PMID 15262965, DOI 10.1074/jbc.M406576200, lire en ligne)
  • (en) D. V. Dervartanian et C. Veeger, « Studies on succinate dehydrogenase: I. Spectral properties of the purified enzyme and formation of enzyme-competitive inhibitor complexes », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Specialized Section on Enzymological Subjects, vol. 92, no 2,‎ , p. 233-247 (PMID 14249115, DOI 10.1016/0926-6569(64)90182-8, lire en ligne)
  • (en) Motonari Tsubaki et Shinya Yoshikawa, « Fourier-transform infrared study of cyanide binding to the Fea3-CuB binuclear site of bovine heart cytochrome c oxidase: implication of the redox-linked conformational change at the binuclear site », Biochemistry, vol. 32, no 1,‎ , p. 164-173 (PMID 8380331, DOI 10.1021/bi00052a022, lire en ligne)
  • (en) Saroj Joshi et Yougou Huang, « ATP synthase complex from bovine heart mitochondria: The oligomycin sensitivity conferring protein is essential for dicyclohexyl carbodiimide-sensitive ATPase », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes, vol. 1067, no 2,‎ , p. 255-258 (PMID 1831660, DOI 10.1016/0005-2736(91)90051-9, lire en ligne)
  • (en) Peter G. Heytler, « Uncouplers of oxidative phosphorylation », Methods in Enzymology, vol. 55,‎ , p. 462-472 (PMID 156853, DOI 10.1016/0076-6879(79)55060-5, lire en ligne)
  • (en) Daniel Ricquier et Frédéric Bouillaud, « The uncoupling protein homologues: UCP1, UCP2, UCP3, StUCP and AtUCP », Biochemical Journal, vol. 345, no Pt é,‎ , p. 161-179 (PMID 10620491, PMCID 1220743, DOI 10.1042/bj3450161, lire en ligne)
  • (en) Jiří Borecký et Aníbal E. Vercesi, « Plant uncoupling mitochondrial protein and alternative oxidase: energy metabolism and stress », Bioscience Reports, vol. 3, no 4,‎ , p. 271-286 (PMID 16283557, DOI 10.1007/s10540-005-2889-2, lire en ligne)

oxfordjournals.org

femsre.oxfordjournals.org

plantcell.org

  • (en) Kimitsune Ishizaki, Tony R. Larson, Nicolas Schauer, Alisdair R. Fernie, Ian A. Graham et Christopher J. Leaver, « The Critical Role of Arabidopsis Electron-Transfer Flavoprotein:Ubiquinone Oxidoreductase during Dark-Induced Starvation », American Society of Plant Biologists, vol. 17, no 9,‎ , p. 2587-2600 (PMID 16055629, PMCID 1197437, DOI 10.1105/tpc.105.035162, lire en ligne)

pnas.org

scielo.br

  • (en) F. E. Sluse et W. Jarmuszkiewicz, « Alternative oxidase in the branched mitochondrial respiratory network: an overview on structure, function, regulation, and role », Brazilian Journal of Medical and Biological Research, vol. 31, no 6,‎ , p. 733-747 (PMID 9698817, DOI 10.1590/S0100-879X1998000600003, lire en ligne)

sciencedirect.com

  • (en) F. Scott Mathews, « The structure, function and evolution of cytochromes », Progress in Biophysics and Molecular Biology, vol. 45, no 1,‎ , p. 1-56 (PMID 3881803, DOI 10.1016/0079-6107(85)90004-5, lire en ligne)
  • (en) David Leys et Nigel S Scrutton, « Electrical circuitry in biology: emerging principles from protein structure », Current Opinion in Structural Biology, vol. 14, no 6,‎ , p. 642-647 (PMID 15582386, DOI 10.1016/j.sbi.2004.10.002, lire en ligne)
  • (en) Giorgio Lenaz, Romana Fato, Maria Luisa Genova, Christian Bergamini, Cristina Bianchi et Annalisa Biondi, « Mitochondrial Complex I: Structural and functional aspects », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics, vol. 1757, nos 9-10,‎ , p. 1406-1420 (PMID 16828051, DOI 10.1016/j.bbabio.2006.05.007, lire en ligne)
  • (en) Ekaterina A. Baranova, Peter J. Holt et Leonid A. Sazanov, « Projection Structure of the Membrane Domain of Escherichia coli Respiratory Complex I at 8 Å Resolution », Journal of Molecular Biology, vol. 366, no 1,‎ , p. 140-154 (PMID 17157874, DOI 10.1016/j.jmb.2006.11.026, lire en ligne)
  • (en) Thorsten Friedrich et Bettina Böttcher, « The gross structure of the respiratory complex I: a Lego System », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics, vol. 1608, no 1,‎ , p. 1-9 (PMID 14741580, DOI 10.1016/j.bbabio.2003.10.002, lire en ligne)
  • (en) Kiyoshi Kita, Hiroko Hirawake, Hiroko Miyadera, Hisako Amino et Satoru Takeo, « Role of complex II in anaerobic respiration of the parasite mitochondria from Ascaris suum and Plasmodium falciparum », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics, vol. 1553, nos 1-2,‎ , p. 123-139 (PMID 11803022, DOI 10.1016/S0005-2728(01)00237-7, lire en ligne)
  • (en) Melissa W. Calhoun, Jeffrey W. Thomas et Robert B. Gennis, « The cytochrome oxidase superfamily of redox-driven proton pumps », Trends in Biochemical Sciences, vol. 19, no 8,‎ , p. 325-330 (PMID 7940677, DOI 10.1016/0968-0004(94)90071-X, lire en ligne)
  • (en) Shinya Yoshikawa, Kazumasa Muramoto, Kyoko Shinzawa-Itoh, Hiroshi Aoyama, Tomitake Tsukihara, Kunitoshi Shimokata, Yukie Katayama et Hideo Shimada, « Proton pumping mechanism of bovine heart cytochrome c oxidase », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics, vol. 1757, nos 9-10,‎ , p. 1110-1116 (PMID 16904626, DOI 10.1016/j.bbabio.2006.06.004, lire en ligne)
  • (en) Anthony L. Moore et James N. Siedow, « The regulation and nature of the cyanide-resistant alternative oxidase of plant mitochondria », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics, vol. 1059, no 2,‎ , p. 121-140 (PMID 1883834, DOI 10.1016/S0005-2728(05)80197-5, lire en ligne)
  • (en) Yusuke Ito, Daisuke Saisho, Mikio Nakazono, Nobuhiro Tsutsumi et Atsushi Hirai, « Transcript levels of tandem-arranged alternative oxidase genes in rice are increased by low temperature », Gene, vol. 203, no 2,‎ , p. 121-129 (PMID 9426242, DOI 10.1016/S0378-1119(97)00502-7, lire en ligne)
  • (en) Hermann Schägger, « Respiratory chain supercomplexes of mitochondria and bacteria », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics, vol. 1555, nos 1-3,‎ , p. 154-159 (PMID 12206908, DOI 10.1016/S0005-2728(02)00271-2, lire en ligne)
  • (en) G. Unden et J. Bongaerts, « Alternative respiratory pathways of Escherichia coli: energetics and transcriptional regulation in response to electron acceptors », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics, vol. 1320, no 3,‎ , p. 217-234 (PMID 9230919, DOI 10.1016/S0005-2728(97)00034-0, lire en ligne)
  • (en) Gary Cecchini, Imke Schröder, Robert P Gunsalus et Elena Maklashina, « Succinate dehydrogenase and fumarate reductase from Escherichia coli », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics, vol. 1553, nos 1-2,‎ , p. 140-157 (PMID 11803023, DOI 10.1016/S0005-2728(01)00238-9, lire en ligne)
  • (en) A. Freitag et E. Bock, « Energy conservation in Nitrobacter », FEMS Microbiology Letters, vol. 66, nos 1-3,‎ , p. 157-162 (DOI 10.1016/0378-1097(90)90275-U, lire en ligne)
  • (en) Marian Valko, Dieter Leibfritz, Jan Moncol, Mark T.D. Cronin, Milan Mazur et Joshua Telser, « Free radicals and antioxidants in normal physiological functions and human disease », The International Journal of Biochemistry & Cell Biology, vol. 39, no 1,‎ , p. 44-84 (PMID 16978905, DOI 10.1016/j.biocel.2006.07.001, lire en ligne)
  • (en) Bernhard Kadenbach, Rabia Ramzan, Li Wen et Sebastian Vogt, « New extension of the Mitchell Theory for oxidative phosphorylation in mitochondria of living organisms », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects, vol. 1800, no 3,‎ , p. 205-212 (PMID 19409964, DOI 10.1016/j.bbagen.2009.04.019, lire en ligne)
  • (en) D. V. Dervartanian et C. Veeger, « Studies on succinate dehydrogenase: I. Spectral properties of the purified enzyme and formation of enzyme-competitive inhibitor complexes », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Specialized Section on Enzymological Subjects, vol. 92, no 2,‎ , p. 233-247 (PMID 14249115, DOI 10.1016/0926-6569(64)90182-8, lire en ligne)
  • (en) Saroj Joshi et Yougou Huang, « ATP synthase complex from bovine heart mitochondria: The oligomycin sensitivity conferring protein is essential for dicyclohexyl carbodiimide-sensitive ATPase », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes, vol. 1067, no 2,‎ , p. 255-258 (PMID 1831660, DOI 10.1016/0005-2736(91)90051-9, lire en ligne)
  • (en) Peter G. Heytler, « Uncouplers of oxidative phosphorylation », Methods in Enzymology, vol. 55,‎ , p. 462-472 (PMID 156853, DOI 10.1016/0076-6879(79)55060-5, lire en ligne)

sciencemag.org

springer.com

link.springer.com

tandfonline.com

wiley.com

onlinelibrary.wiley.com