GroEL (French Wikipedia)

Analysis of information sources in references of the Wikipedia article "GroEL" in French language version.

refsWebsite
Global rank French rank
4th place
12th place
2nd place
3rd place
57th place
4th place
149th place
80th place

doi.org (Global: 2nd place; French: 3rd place)

dx.doi.org

  • (en) Cecilia Bartolucci, Doriano Lamba, Saulius Grazulis, Elena Manakova et Hermann Heumann, « Crystal Structure of Wild-type Chaperonin GroEL », Journal of Molecular Biology, vol. 354, no 4,‎ , p. 940-951 (PMID 16288915, DOI 10.1016/j.jmb.2005.09.096, lire en ligne)
  • (en) Zeilstra-Ryalls J, Fayet O, Georgopoulos C, « The universally conserved GroE (Hsp60) chaperonins », Annu Rev Microbiol., vol. 45,‎ , p. 301 (PMID 1683763, DOI 10.1146/annurev.mi.45.100191.001505).
  • (en) Horwich AL, Fenton WA, Chapman E, Farr GW, « Two Families of Chaperonin: Physiology and Mechanism », Annu Rev Cell Dev Biol., vol. 23,‎ , p. 115 (PMID 17489689, DOI 10.1146/annurev.cellbio.23.090506.123555)
  • (en) Samali A, Cai J, Zhivotovsky B, Jones D P, Orrenius S, « Presence of a pre-apoptotic complex of pro-caspase-3, Hsp60 and Hsp10 in the mitochondrial fraction of jurkat cells », EMBO J., Angleterre, vol. 18, no 8,‎ , p. 2040–8 (ISSN 0261-4189, PMID 10205158, DOI 10.1093/emboj/18.8.2040)
  • (en) Xanthoudakis S, Roy S, Rasper D, Hennessey T, Aubin Y, Cassady R, Tawa P, Ruel R, Rosen A, Nicholson D W, « Hsp60 accelerates the maturation of pro-caspase-3 by upstream activator proteases during apoptosis », EMBO J., Angleterre, vol. 18, no 8,‎ , p. 2049–56 (ISSN 0261-4189, PMID 10205159, DOI 10.1093/emboj/18.8.2049)
  • (en) Mayhew M, da Silva A C, Martin J, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Hartl F U, « Protein folding in the central cavity of the GroEL-GroES chaperonin complex », Nature, Angleterre, vol. 379, no 6564,‎ , p. 420–6 (ISSN 0028-0836, PMID 8559246, DOI 10.1038/379420a0)

issn.org (Global: 57th place; French: 4th place)

portal.issn.org

  • (en) Samali A, Cai J, Zhivotovsky B, Jones D P, Orrenius S, « Presence of a pre-apoptotic complex of pro-caspase-3, Hsp60 and Hsp10 in the mitochondrial fraction of jurkat cells », EMBO J., Angleterre, vol. 18, no 8,‎ , p. 2040–8 (ISSN 0261-4189, PMID 10205158, DOI 10.1093/emboj/18.8.2040)
  • (en) Lee Ki-Hwan, Kim Ho-Seung, Jeong Han-Seung, Lee Yong-Sung, « Chaperonin GroESL mediates the protein folding of human liver mitochondrial aldehyde dehydrogenase in Escherichia coli », Biochem. Biophys. Res. Commun., États-Unis, vol. 298, no 2,‎ , p. 216–24 (ISSN 0006-291X, PMID 12387818)
  • (en) Xanthoudakis S, Roy S, Rasper D, Hennessey T, Aubin Y, Cassady R, Tawa P, Ruel R, Rosen A, Nicholson D W, « Hsp60 accelerates the maturation of pro-caspase-3 by upstream activator proteases during apoptosis », EMBO J., Angleterre, vol. 18, no 8,‎ , p. 2049–56 (ISSN 0261-4189, PMID 10205159, DOI 10.1093/emboj/18.8.2049)
  • (en) Mayhew M, da Silva A C, Martin J, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Hartl F U, « Protein folding in the central cavity of the GroEL-GroES chaperonin complex », Nature, Angleterre, vol. 379, no 6564,‎ , p. 420–6 (ISSN 0028-0836, PMID 8559246, DOI 10.1038/379420a0)

nih.gov (Global: 4th place; French: 12th place)

ncbi.nlm.nih.gov

  • (en) Cecilia Bartolucci, Doriano Lamba, Saulius Grazulis, Elena Manakova et Hermann Heumann, « Crystal Structure of Wild-type Chaperonin GroEL », Journal of Molecular Biology, vol. 354, no 4,‎ , p. 940-951 (PMID 16288915, DOI 10.1016/j.jmb.2005.09.096, lire en ligne)
  • (en) Zeilstra-Ryalls J, Fayet O, Georgopoulos C, « The universally conserved GroE (Hsp60) chaperonins », Annu Rev Microbiol., vol. 45,‎ , p. 301 (PMID 1683763, DOI 10.1146/annurev.mi.45.100191.001505).
  • (en) Horwich AL, Fenton WA, Chapman E, Farr GW, « Two Families of Chaperonin: Physiology and Mechanism », Annu Rev Cell Dev Biol., vol. 23,‎ , p. 115 (PMID 17489689, DOI 10.1146/annurev.cellbio.23.090506.123555)
  • (en) Samali A, Cai J, Zhivotovsky B, Jones D P, Orrenius S, « Presence of a pre-apoptotic complex of pro-caspase-3, Hsp60 and Hsp10 in the mitochondrial fraction of jurkat cells », EMBO J., Angleterre, vol. 18, no 8,‎ , p. 2040–8 (ISSN 0261-4189, PMID 10205158, DOI 10.1093/emboj/18.8.2040)
  • (en) Lee Ki-Hwan, Kim Ho-Seung, Jeong Han-Seung, Lee Yong-Sung, « Chaperonin GroESL mediates the protein folding of human liver mitochondrial aldehyde dehydrogenase in Escherichia coli », Biochem. Biophys. Res. Commun., États-Unis, vol. 298, no 2,‎ , p. 216–24 (ISSN 0006-291X, PMID 12387818)
  • (en) Xanthoudakis S, Roy S, Rasper D, Hennessey T, Aubin Y, Cassady R, Tawa P, Ruel R, Rosen A, Nicholson D W, « Hsp60 accelerates the maturation of pro-caspase-3 by upstream activator proteases during apoptosis », EMBO J., Angleterre, vol. 18, no 8,‎ , p. 2049–56 (ISSN 0261-4189, PMID 10205159, DOI 10.1093/emboj/18.8.2049)
  • (en) Mayhew M, da Silva A C, Martin J, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Hartl F U, « Protein folding in the central cavity of the GroEL-GroES chaperonin complex », Nature, Angleterre, vol. 379, no 6564,‎ , p. 420–6 (ISSN 0028-0836, PMID 8559246, DOI 10.1038/379420a0)

sciencedirect.com (Global: 149th place; French: 80th place)

  • (en) Cecilia Bartolucci, Doriano Lamba, Saulius Grazulis, Elena Manakova et Hermann Heumann, « Crystal Structure of Wild-type Chaperonin GroEL », Journal of Molecular Biology, vol. 354, no 4,‎ , p. 940-951 (PMID 16288915, DOI 10.1016/j.jmb.2005.09.096, lire en ligne)