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Hélice alpha (French Wikipedia)

Analysis of information sources in references of the Wikipedia article "Hélice alpha" in French language version.

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  • (en) H Neurath, « Intramolecular folding of polypeptide chains in relation to protein structure », Journal of Physical Chemistry, vol. 44, no 3,‎ , p. 296-305 (DOI 10.1021/j150399a003)
  • (en) JC Kendrew, RE Dickerson, BE Strandberg, RG Hart, DR Davies, DC Phillips et VC Shore, « Structure of myoglobin : A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Å resolution », Nature, vol. 185, no 4711,‎ , p. 422-427 (PMID 18990802, DOI 10.1038/185422a0).
  • (en) M Huggins, « The structure of fibrous proteins », Chemical Reviews, vol. 32, no 2,‎ , p. 195-218 (DOI 10.1021/cr60102a002).
  • (en) WL Bragg, JC Kendrew et MF Perutz, « Polypeptide chain configurations in crystalline proteins », Proceedings of the Royal Society A, vol. 203, no 1074,‎ , p. 321-357 (DOI 10.1098/rspa.1950.0142, lire en ligne).
  • (en) L Pauling, RB Corey et HR Branson, « The Structure of Proteins : Two Hydrogen-Bonded Helical Configurations of the Polypeptide Chain », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 37, no 4,‎ , p. 205-211 (PMID 14816373, PMCID 1063337, DOI 10.1073/pnas.37.4.205).
  • K Kabsch et C Sander, « Dictionary of protein secondary structure : pattern recognition of hydrogen-bonded and geometrical features », Biopolymers, vol. 22, no 12,‎ , p. 2577–2637 (PMID 6667333, DOI 10.1002/bip.360221211).
  • JS Richardson, « The Anatomy and Taxonomy of Proteins », Advances in Protein Chemistry, vol. 34,‎ , p. 167-339[1] (PMID 7020376, DOI 10.1016/S0065-3233(08)60520-3).
  • (en) SC Lovell, IW Davis, VW III Arendall, PIW de Bakker, JM Word, MG Prisant, JS Richardson et DC Richardson, « Structure validation by Cα geometry : φ,ψ and Cβ deviation », Proteins, vol. 50, no 3,‎ , p. 437–450 (PMID 12557186, DOI 10.1002/prot.10286).
  • (en) TC Terwilliger, « Rapid model-building of α-helices in electron density maps », Acta Crystallographica, vol. D66,‎ , p. 268–275 (PMID 20179338, PMCID 2827347, DOI 10.1107/S0907444910000314).
  • (en) M Schiffer et AB Edmundson, « Use of helical wheels to represent the structures of proteins and to identify segments with helical potential », Biophys. J., vol. 7, no 2,‎ , p. 121–35 (PMID 6048867, PMCID 1368002, DOI 10.1016/S0006-3495(67)86579-2, Bibcode 1967BpJ.....7..121S)
  • (en) KC Chou, CT Zhang et GM Maggiora, « Disposition of amphiphilic helices in heteropolar environments », Proteins, vol. 28, no 1,‎ , p. 99–108 (PMID 9144795, DOI 10.1002/(SICI)1097-0134(199705)28:1<99::AID-PROT10>3.0.CO;2-C)
  • (en) N Kurochkina, « Helix-helix interactions and their impact on protein motifs and assemblies », J. Theor. Biol., vol. 264, no 2,‎ , p. 585–92 (PMID 20202472, DOI 10.1016/j.jtbi.2010.02.026)
  • (en) D Eisenberg, RM Weiss et TC Terwilliger, « The helical hydrophobic moment : a measure of the amphiphilicity of a helix », Nature, vol. 299, no 5881,‎ , p. 371–374 (PMID 7110359, DOI 10.1038/299371a0)
  • (en) GP Zhou, « The disposition of the LZCC protein residues in wenxiang diagram provides new insights into the protein-protein interaction mechanism », J. Theor. Biol., vol. 284, no 1,‎ , p. 142–148 (PMID 21718705, DOI 10.1016/j.jtbi.2011.06.006)
  • (en) GP Zhou, « The Structural Determinations of the Leucine Zipper Coiled-Coil Domains of the cGMP-Dependent Protein Kinase I alpha and its Interaction with the Myosin Binding Subunit of the Myosin Light Chains Phosphase », Protein & Peptide Letters, vol. 18, no 10,‎ , p. 966-978 (PMID 21592084, DOI 10.2174/0929866511107010966)
  • (en) KC Chou, WZ Ling et X Xiai, « Wenxiang : a web-server for drawing wenxiang diagrams », Natural Science, vol. 3, no 10,‎ , p. 862-865 (DOI 10.4236/ns.2011.310111)
  • (en) RR Hudgins et MF Jarrold, « Helix Formation in Unsolvated Alanine-Based Peptides : Helical Monomers and Helical Dimers », Journal of the American Chemical Society, vol. 121, no 14,‎ , p. 3494-3501 (DOI 10.1021/ja983996a)
  • (en) CN Pace et JM Scholtz, « A helix propensity scale based on experimental studies of peptides and proteins », Biophys. J., vol. 75, no 1,‎ , p. 422–427 (PMID 9649402, PMCID 1299714, DOI 10.1016/S0006-3495(98)77529-0, Bibcode 1998BpJ....75..422N)
  • (en) WGJ Hol et PT van Duijnen, « The alpha helix dipole and the properties of proteins », Nature, vol. 273,‎ , p. 443–446 (DOI 10.1038/273443a0)
  • (en) JJ He et FA Quiocho, « Dominant role of local dipoles in stabilising uncompensated charges in a sulfate sequestered in a periplasmic active transport protein », Protein Science, vol. 2,‎ , p. 1643–1647 (DOI 10.1002/pro.5560021010)
  • (en) EJ Milner-White, « The partial charge of the nitrogen atom in peptide bonds », Protein Science, vol. 6,‎ , p. 2477–2482 (DOI 10.1002/pro.5560061125)
  • (en) T Ackbarow, X Chen, S Keten et MJ Buehler, « Hierarchies, multiple energy barriers and robustness govern the fracture mechanics of alpha-helical and beta-sheet protein domains », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 104, no 42,‎ , p. 16410–16415 (PMID 17925444, PMCID 2034213, DOI 10.1073/pnas.0705759104)
  • (en) PC Painter, LE Mosher et C Rhoads, « Low-frequency modes in the Raman spectra of proteins », Biopolymers, vol. 21, no 7,‎ , p. 1469–1472 (PMID 7115900, DOI 10.1002/bip.360210715)
  • KC Chou, « Biological functions of low-frequency vibrations (phonons). III. Helical structures and microenvironment », Biophys. J., vol. 45, no 5,‎ , p. 881–889 (PMID 6428481, PMCID 1434967, DOI 10.1016/S0006-3495(84)84234-4, Bibcode 1984BpJ....45..881C)
  • (en) B Fierz, A Reiner et T Kiefhaber, « Local conformational dynamics in α-helices measured by fast triplet transfer », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 106, no 44,‎ , p. 1057-1062 (PMID 19131517, PMCID 2633579, DOI 10.1073/pnas.0808581106)
  • (en) J Voss-Andreae, « Protein Sculptures: Life's Building Blocks Inspire Art », Leonardo, vol. 38,‎ , p. 41–45 (DOI 10.1162/leon.2005.38.1.41)

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harvard.edu

ui.adsabs.harvard.edu

jci-bioinfo.cn

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nih.gov

ncbi.nlm.nih.gov

  • (en) JC Kendrew, RE Dickerson, BE Strandberg, RG Hart, DR Davies, DC Phillips et VC Shore, « Structure of myoglobin : A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Å resolution », Nature, vol. 185, no 4711,‎ , p. 422-427 (PMID 18990802, DOI 10.1038/185422a0).
  • (en) L Pauling, RB Corey et HR Branson, « The Structure of Proteins : Two Hydrogen-Bonded Helical Configurations of the Polypeptide Chain », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 37, no 4,‎ , p. 205-211 (PMID 14816373, PMCID 1063337, DOI 10.1073/pnas.37.4.205).
  • (en) IUPAC-IUB Commission on Biochemical Nomenclature, « Abbreviations and symbols for the description of the conformation of polypeptide chains », Journal of Biological Chemistry, vol. 245,‎ , p. 6489–6497 (lire en ligne).
  • K Kabsch et C Sander, « Dictionary of protein secondary structure : pattern recognition of hydrogen-bonded and geometrical features », Biopolymers, vol. 22, no 12,‎ , p. 2577–2637 (PMID 6667333, DOI 10.1002/bip.360221211).
  • JS Richardson, « The Anatomy and Taxonomy of Proteins », Advances in Protein Chemistry, vol. 34,‎ , p. 167-339[1] (PMID 7020376, DOI 10.1016/S0065-3233(08)60520-3).
  • (en) SC Lovell, IW Davis, VW III Arendall, PIW de Bakker, JM Word, MG Prisant, JS Richardson et DC Richardson, « Structure validation by Cα geometry : φ,ψ and Cβ deviation », Proteins, vol. 50, no 3,‎ , p. 437–450 (PMID 12557186, DOI 10.1002/prot.10286).
  • (en) TC Terwilliger, « Rapid model-building of α-helices in electron density maps », Acta Crystallographica, vol. D66,‎ , p. 268–275 (PMID 20179338, PMCID 2827347, DOI 10.1107/S0907444910000314).
  • (en) M Schiffer et AB Edmundson, « Use of helical wheels to represent the structures of proteins and to identify segments with helical potential », Biophys. J., vol. 7, no 2,‎ , p. 121–35 (PMID 6048867, PMCID 1368002, DOI 10.1016/S0006-3495(67)86579-2, Bibcode 1967BpJ.....7..121S)
  • (en) KC Chou, CT Zhang et GM Maggiora, « Disposition of amphiphilic helices in heteropolar environments », Proteins, vol. 28, no 1,‎ , p. 99–108 (PMID 9144795, DOI 10.1002/(SICI)1097-0134(199705)28:1<99::AID-PROT10>3.0.CO;2-C)
  • (en) N Kurochkina, « Helix-helix interactions and their impact on protein motifs and assemblies », J. Theor. Biol., vol. 264, no 2,‎ , p. 585–92 (PMID 20202472, DOI 10.1016/j.jtbi.2010.02.026)
  • (en) D Eisenberg, RM Weiss et TC Terwilliger, « The helical hydrophobic moment : a measure of the amphiphilicity of a helix », Nature, vol. 299, no 5881,‎ , p. 371–374 (PMID 7110359, DOI 10.1038/299371a0)
  • (en) GP Zhou, « The disposition of the LZCC protein residues in wenxiang diagram provides new insights into the protein-protein interaction mechanism », J. Theor. Biol., vol. 284, no 1,‎ , p. 142–148 (PMID 21718705, DOI 10.1016/j.jtbi.2011.06.006)
  • (en) GP Zhou, « The Structural Determinations of the Leucine Zipper Coiled-Coil Domains of the cGMP-Dependent Protein Kinase I alpha and its Interaction with the Myosin Binding Subunit of the Myosin Light Chains Phosphase », Protein & Peptide Letters, vol. 18, no 10,‎ , p. 966-978 (PMID 21592084, DOI 10.2174/0929866511107010966)
  • (en) CN Pace et JM Scholtz, « A helix propensity scale based on experimental studies of peptides and proteins », Biophys. J., vol. 75, no 1,‎ , p. 422–427 (PMID 9649402, PMCID 1299714, DOI 10.1016/S0006-3495(98)77529-0, Bibcode 1998BpJ....75..422N)
  • (en) T Ackbarow, X Chen, S Keten et MJ Buehler, « Hierarchies, multiple energy barriers and robustness govern the fracture mechanics of alpha-helical and beta-sheet protein domains », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 104, no 42,‎ , p. 16410–16415 (PMID 17925444, PMCID 2034213, DOI 10.1073/pnas.0705759104)
  • (en) PC Painter, LE Mosher et C Rhoads, « Low-frequency modes in the Raman spectra of proteins », Biopolymers, vol. 21, no 7,‎ , p. 1469–1472 (PMID 7115900, DOI 10.1002/bip.360210715)
  • (en) KC Chou, « Identification of low-frequency modes in protein molecules », Biochem. J., vol. 215, no 3,‎ , p. 465–469 (PMID 6362659, PMCID 1152424)
  • KC Chou, « Biological functions of low-frequency vibrations (phonons). III. Helical structures and microenvironment », Biophys. J., vol. 45, no 5,‎ , p. 881–889 (PMID 6428481, PMCID 1434967, DOI 10.1016/S0006-3495(84)84234-4, Bibcode 1984BpJ....45..881C)
  • (en) B Fierz, A Reiner et T Kiefhaber, « Local conformational dynamics in α-helices measured by fast triplet transfer », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 106, no 44,‎ , p. 1057-1062 (PMID 19131517, PMCID 2633579, DOI 10.1073/pnas.0808581106)

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