Hémocyanine (French Wikipedia)

Analysis of information sources in references of the Wikipedia article "Hémocyanine" in French language version.

refsWebsite
Global rank French rank
4th place
12th place
2nd place
3rd place
149th place
80th place
1,389th place
508th place
222nd place
129th place
low place
1,431st place
18th place
118th place
2,020th place
1,755th place
low place
low place
2,747th place
1,253rd place
4,455th place
1,915th place
1,248th place
778th place
2,814th place
1,023rd place

acs.org

pubs.acs.org

  • (en) Jean Lamy, Josette Lamy, Joseph Bonaventura et Celia Bonaventura, « Structure, function, and assembly in the hemocyanin system of the scorpion Androctonus australis », Biochemistry, vol. 19, no 13,‎ , p. 3033-3039 (PMID 7397116, DOI 10.1021/bi00554a031, lire en ligne)

biomedcentral.com

frontiersinzoology.biomedcentral.com

cell.com

doi.org

dx.doi.org

  • (en) Christopher J. Coates et Jacqueline Nairn, « Diverse immune functions of hemocyanins », Developmental & Comparative Immunology, vol. 45, no 1,‎ , p. 43-55 (PMID 24486681, DOI 10.1016/j.dci.2014.01.021, lire en ligne)
  • (en) Thorsten Burmester, « Molecular Evolution of the Arthropod Hemocyanin Superfamily », Molecular Biology and Evolution, vol. 18, no 2,‎ , p. 184-195 (PMID 11158377, DOI 10.1093/oxfordjournals.molbev.a003792, lire en ligne)
  • (en) N. S. Rannulu et M. T. Rodgers, « Solvation of copper ions by imidazole: Structures and sequential binding energies of Cu+(imidazole)x, x = 1–4. Competition between ion solvation and hydrogen bonding », Physical Chemistry Chemical Physics, vol. 7, no 5,‎ , p. 1014-1025 (PMID 19791394, DOI 10.1039/B418141G, Bibcode 2005PCCP....7.1014R, lire en ligne)
  • (en) Michael Oellermann, Bernhard Lieb, Hans-O Pörtner, Jayson M. Semmens et Felix C. Mark, « Blue blood on ice: modulated blood oxygen transport facilitates cold compensation and eurythermy in an Antarctic octopod », Frontiers in Zoology (en), vol. 12,‎ , p. 6 (PMID 25897316, PMCID 4403823, DOI 10.1186/s12983-015-0097-x, lire en ligne)
  • (en) Anneli Strobel, Marian Y. A. Hu, Magalena A. Gutowska, Bernhard Lieb, Magnus Lucassen, Frank Melzner, Hans O. Pörtner et Felix C. Mark, « Influence of Temperature, Hypercapnia, and Development on the Relative Expression of Different Hemocyanin Isoforms in the Common Cuttlefish Sepia officinalis », Journal of Experimental Zoology. Part A, Ecological Genetics and Physiology, vol. 317, no 8,‎ décembre, p. 2012 (PMID 22791630, DOI 10.1002/jez.1743, lire en ligne)
  • (en) Jean Lamy, Josette Lamy, Joseph Bonaventura et Celia Bonaventura, « Structure, function, and assembly in the hemocyanin system of the scorpion Androctonus australis », Biochemistry, vol. 19, no 13,‎ , p. 3033-3039 (PMID 7397116, DOI 10.1021/bi00554a031, lire en ligne)
  • (en) Felix de Haas et Ernst F.J. van Bruggen, « The Interhexameric Contacts in the Four-hexameric Hemocyanin from the Tarantula Eurypelma californicum: A Tentative Mechanism for Cooperative Behavior », Journal of Molecular Biology, vol. 237, no 4,‎ , p. 464-478 (PMID 8151706, DOI 10.1006/jmbi.1994.1248, lire en ligne)
  • (en) Frank G. Perton, Jaap J. Beintema et Heinz Decker, « Influence of antibody binding on oxygen binding behavior of Panulirus interruptus hemocyanin », FEBS Letters, vol. 408, no 2,‎ , p. 124-126 (PMID 9187351, DOI 10.1016/S0014-5793(97)00269-X, lire en ligne)
  • (en) Heinz Decker et Felix Tuczek, « Tyrosinase/catecholoxidase activity of hemocyanins: structural basis and molecular mechanism », Trends in Biochemical Sciences, vol. 25, no 8,‎ , p. 392-397 (PMID 10916160, DOI 10.1016/S0968-0004(00)01602-9, lire en ligne)
  • (en) Heinz Decker, Thorsten Schweikardt, Dorothea Nillius, Uwe Salzbrunn, Elmar Jaenicke et Felix Tuczek, « Similar enzyme activation and catalysis in hemocyanins and tyrosinases », Gene, vol. 398, nos 1-2,‎ , p. 183-191 (PMID 17566671, DOI 10.1016/j.gene.2007.02.051, lire en ligne)
  • (en) David W. McFadden, Dale R. Riggs, Barbara J. Jackson et Linda Vona-Davis, « Keyhole limpet hemocyanin, a novel immune stimulant with promising anticancer activity in Barrett's esophageal adenocarcinoma », The American Journal of Surgery, vol. 186, no 5,‎ , p. 552-555 (PMID 14599624, DOI 10.1016/j.amjsurg.2003.08.002, lire en ligne)

harvard.edu

ui.adsabs.harvard.edu

  • (en) N. S. Rannulu et M. T. Rodgers, « Solvation of copper ions by imidazole: Structures and sequential binding energies of Cu+(imidazole)x, x = 1–4. Competition between ion solvation and hydrogen bonding », Physical Chemistry Chemical Physics, vol. 7, no 5,‎ , p. 1014-1025 (PMID 19791394, DOI 10.1039/B418141G, Bibcode 2005PCCP....7.1014R, lire en ligne)

jbc.org

  • (en) L. Waxman, « The structure of arthropod and mollusc hemocyanins », Journal of Biological Chemistry, vol. 250, no 10,‎ , p. 3796-3806 (PMID 1126935, lire en ligne)

nih.gov

ncbi.nlm.nih.gov

  • (en) Christopher J. Coates et Jacqueline Nairn, « Diverse immune functions of hemocyanins », Developmental & Comparative Immunology, vol. 45, no 1,‎ , p. 43-55 (PMID 24486681, DOI 10.1016/j.dci.2014.01.021, lire en ligne)
  • (en) Thorsten Burmester, « Molecular Evolution of the Arthropod Hemocyanin Superfamily », Molecular Biology and Evolution, vol. 18, no 2,‎ , p. 184-195 (PMID 11158377, DOI 10.1093/oxfordjournals.molbev.a003792, lire en ligne)
  • (en) N. S. Rannulu et M. T. Rodgers, « Solvation of copper ions by imidazole: Structures and sequential binding energies of Cu+(imidazole)x, x = 1–4. Competition between ion solvation and hydrogen bonding », Physical Chemistry Chemical Physics, vol. 7, no 5,‎ , p. 1014-1025 (PMID 19791394, DOI 10.1039/B418141G, Bibcode 2005PCCP....7.1014R, lire en ligne)
  • (en) Michael Oellermann, Bernhard Lieb, Hans-O Pörtner, Jayson M. Semmens et Felix C. Mark, « Blue blood on ice: modulated blood oxygen transport facilitates cold compensation and eurythermy in an Antarctic octopod », Frontiers in Zoology (en), vol. 12,‎ , p. 6 (PMID 25897316, PMCID 4403823, DOI 10.1186/s12983-015-0097-x, lire en ligne)
  • (en) Anneli Strobel, Marian Y. A. Hu, Magalena A. Gutowska, Bernhard Lieb, Magnus Lucassen, Frank Melzner, Hans O. Pörtner et Felix C. Mark, « Influence of Temperature, Hypercapnia, and Development on the Relative Expression of Different Hemocyanin Isoforms in the Common Cuttlefish Sepia officinalis », Journal of Experimental Zoology. Part A, Ecological Genetics and Physiology, vol. 317, no 8,‎ décembre, p. 2012 (PMID 22791630, DOI 10.1002/jez.1743, lire en ligne)
  • (en) L. Waxman, « The structure of arthropod and mollusc hemocyanins », Journal of Biological Chemistry, vol. 250, no 10,‎ , p. 3796-3806 (PMID 1126935, lire en ligne)
  • (en) Nobuo Makino, « Hemocyanin from Tachypleus gigas. I. Oxygen-Binding Properties », Journal of Biochemistry, vol. 106, no 3,‎ , p. 418-422 (PMID 2606894, lire en ligne)
  • (en) Nobuo Makino, « Hemocyanin from Tachypleus gigas. II. Cooperative Interactions of the Subunits », Journal of Biochemistry, vol. 106, no 3,‎ , p. 423-429 (PMID 2606895, lire en ligne)
  • (en) Jean Lamy, Josette Lamy, Joseph Bonaventura et Celia Bonaventura, « Structure, function, and assembly in the hemocyanin system of the scorpion Androctonus australis », Biochemistry, vol. 19, no 13,‎ , p. 3033-3039 (PMID 7397116, DOI 10.1021/bi00554a031, lire en ligne)
  • (en) Felix de Haas et Ernst F.J. van Bruggen, « The Interhexameric Contacts in the Four-hexameric Hemocyanin from the Tarantula Eurypelma californicum: A Tentative Mechanism for Cooperative Behavior », Journal of Molecular Biology, vol. 237, no 4,‎ , p. 464-478 (PMID 8151706, DOI 10.1006/jmbi.1994.1248, lire en ligne)
  • (en) Frank G. Perton, Jaap J. Beintema et Heinz Decker, « Influence of antibody binding on oxygen binding behavior of Panulirus interruptus hemocyanin », FEBS Letters, vol. 408, no 2,‎ , p. 124-126 (PMID 9187351, DOI 10.1016/S0014-5793(97)00269-X, lire en ligne)
  • (en) Heinz Decker et Felix Tuczek, « Tyrosinase/catecholoxidase activity of hemocyanins: structural basis and molecular mechanism », Trends in Biochemical Sciences, vol. 25, no 8,‎ , p. 392-397 (PMID 10916160, DOI 10.1016/S0968-0004(00)01602-9, lire en ligne)
  • (en) Heinz Decker, Thorsten Schweikardt, Dorothea Nillius, Uwe Salzbrunn, Elmar Jaenicke et Felix Tuczek, « Similar enzyme activation and catalysis in hemocyanins and tyrosinases », Gene, vol. 398, nos 1-2,‎ , p. 183-191 (PMID 17566671, DOI 10.1016/j.gene.2007.02.051, lire en ligne)
  • (en) David W. McFadden, Dale R. Riggs, Barbara J. Jackson et Linda Vona-Davis, « Keyhole limpet hemocyanin, a novel immune stimulant with promising anticancer activity in Barrett's esophageal adenocarcinoma », The American Journal of Surgery, vol. 186, no 5,‎ , p. 552-555 (PMID 14599624, DOI 10.1016/j.amjsurg.2003.08.002, lire en ligne)

oxfordjournals.org

jb.oxfordjournals.org

  • (en) Nobuo Makino, « Hemocyanin from Tachypleus gigas. I. Oxygen-Binding Properties », Journal of Biochemistry, vol. 106, no 3,‎ , p. 418-422 (PMID 2606894, lire en ligne)
  • (en) Nobuo Makino, « Hemocyanin from Tachypleus gigas. II. Cooperative Interactions of the Subunits », Journal of Biochemistry, vol. 106, no 3,‎ , p. 423-429 (PMID 2606895, lire en ligne)

mbe.oxfordjournals.org

rsc.org

pubs.rsc.org

  • (en) N. S. Rannulu et M. T. Rodgers, « Solvation of copper ions by imidazole: Structures and sequential binding energies of Cu+(imidazole)x, x = 1–4. Competition between ion solvation and hydrogen bonding », Physical Chemistry Chemical Physics, vol. 7, no 5,‎ , p. 1014-1025 (PMID 19791394, DOI 10.1039/B418141G, Bibcode 2005PCCP....7.1014R, lire en ligne)

sciencedirect.com

  • (en) Christopher J. Coates et Jacqueline Nairn, « Diverse immune functions of hemocyanins », Developmental & Comparative Immunology, vol. 45, no 1,‎ , p. 43-55 (PMID 24486681, DOI 10.1016/j.dci.2014.01.021, lire en ligne)
  • (en) Felix de Haas et Ernst F.J. van Bruggen, « The Interhexameric Contacts in the Four-hexameric Hemocyanin from the Tarantula Eurypelma californicum: A Tentative Mechanism for Cooperative Behavior », Journal of Molecular Biology, vol. 237, no 4,‎ , p. 464-478 (PMID 8151706, DOI 10.1006/jmbi.1994.1248, lire en ligne)
  • (en) Heinz Decker, Thorsten Schweikardt, Dorothea Nillius, Uwe Salzbrunn, Elmar Jaenicke et Felix Tuczek, « Similar enzyme activation and catalysis in hemocyanins and tyrosinases », Gene, vol. 398, nos 1-2,‎ , p. 183-191 (PMID 17566671, DOI 10.1016/j.gene.2007.02.051, lire en ligne)
  • (en) David W. McFadden, Dale R. Riggs, Barbara J. Jackson et Linda Vona-Davis, « Keyhole limpet hemocyanin, a novel immune stimulant with promising anticancer activity in Barrett's esophageal adenocarcinoma », The American Journal of Surgery, vol. 186, no 5,‎ , p. 552-555 (PMID 14599624, DOI 10.1016/j.amjsurg.2003.08.002, lire en ligne)

uliege.be

wikipedia.org

en.wikipedia.org

wiley.com

onlinelibrary.wiley.com

  • (en) Anneli Strobel, Marian Y. A. Hu, Magalena A. Gutowska, Bernhard Lieb, Magnus Lucassen, Frank Melzner, Hans O. Pörtner et Felix C. Mark, « Influence of Temperature, Hypercapnia, and Development on the Relative Expression of Different Hemocyanin Isoforms in the Common Cuttlefish Sepia officinalis », Journal of Experimental Zoology. Part A, Ecological Genetics and Physiology, vol. 317, no 8,‎ décembre, p. 2012 (PMID 22791630, DOI 10.1002/jez.1743, lire en ligne)
  • (en) Frank G. Perton, Jaap J. Beintema et Heinz Decker, « Influence of antibody binding on oxygen binding behavior of Panulirus interruptus hemocyanin », FEBS Letters, vol. 408, no 2,‎ , p. 124-126 (PMID 9187351, DOI 10.1016/S0014-5793(97)00269-X, lire en ligne)