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Hémoglobine (French Wikipedia)

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1artpublicmontreal.ca
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1cusm.ca
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acs.org

pubs.acs.org

annals.org

  • (en) Sophie Lanzkron, John J. Strouse, Renee Wilson, Mary Catherine Beach, Carlton Haywood, HaeSong Park, Catherine Witkop, Eric B. Bass et Jodi B. Segal, « Systematic Review: Hydroxyurea for the Treatment of Adults with Sickle Cell Disease », Annals of Internal Medicine, vol. 148, no 12,‎ , p. 939-955 (PMID 18458272, PMCID 3256736, DOI 10.7326/0003-4819-148-12-200806170-00221, lire en ligne)

artpublicmontreal.ca

biologists.org

jeb.biologists.org

  • (en) Frank B. Jensen, « The dual roles of red blood cells in tissue oxygen delivery: oxygen carriers and regulators of local blood flow », Journal of Experimental Biology, vol. 212, no Pt 21,‎ , p. 3387-3393 (PMID 19837879, DOI 10.1242/jeb.023697, lire en ligne)

bloodjournal.org

  • (en) Zhenning He et J. Eric Russell, « Expression, purification, and characterization of human hemoglobins Gower-1 (ζ2ε2), Gower-2 (α2ε2), and Portland-2 (ζ2β2) assembled in complex transgenic–knockout mice », Blood, vol. 97, no 4,‎ , p. 1099-1105 (PMID 11159543, lire en ligne)
  • (en) J. Eric Russell et Stephen A. Liebhaber, « Reversal of Lethal α- and β-Thalassemias in Mice by Expression of Human Embryonic Globins », Blood, vol. 92, no 9,‎ , p. 3057-3063 (PMID 9787139, lire en ligne)

bmj.com

oem.bmj.com

cbc.ca

cell.com

  • (en) William E. Royer Jr., Hitesh Sharma, Kristen Strand, James E. Knapp et Balaji Bhyravbhatla, « Lumbricus Erythrocruorin at 3.5 Å Resolution: Architecture of a Megadalton Respiratory Complex », Structure, vol. 14, no 7,‎ , p. 1167-1177 (PMID 16843898, DOI 10.1016/j.str.2006.05.011, lire en ligne)

cshlp.org

perspectivesinmedicine.cshlp.org

cusm.ca

  • « Nicolas Baier », sur Centre universitaire de santé McGill (consulté le )

doi.org

dx.doi.org

  • (en) G. Fermi, M.F. Perutz et B. Shaanan, « The crystal structure of human deoxyhaemoglobin at 1.74 A resolution », Journal of Molecular Biology, vol. 175, no 2,‎ , p. 159-174 (PMID 6726807, DOI 10.1016/0022-2836(84)90472-8, lire en ligne)
  • (en) Robert I. Weed, Claude F. Reed et George Berg, « Is Hemoglobin an Essential Structural Component of Human Erythrocyte Membranes? », Journal of Clinical Investigation, vol. 42,‎ , p. 581-588 (PMID 13999462, PMCID 289318, DOI 10.1172/JCI104747, lire en ligne)
  • (en) E. Domínguez de Villota, M. T. García Carmona, J. J. Rubio, et S. Ruiz de Andrés, « Equality of the in vivo and in vitro oxygen-binding capacity of haemoglobin in patients with severe respiratory disease », British Journal of Anaesthesia, vol. 53, no 12,‎ , p. 1325-1328 (PMID 7317251, PMCID 289318, DOI 10.1093/bja/53.12.1325, lire en ligne)
  • (en) Connie C. W. Hsia, « Respiratory Function of Hemoglobin », The New England Journal of Medicine, vol. 338, no 4,‎ , p. 239-247 (PMID 9435331, DOI 10.1056/NEJM199801223380407, lire en ligne)
  • (en) M. Biagioli, M. Pinto, D. Cesselli et al., « Unexpected expression of α- and β-globin in mesencephalic dopaminergic neurons and glial cells », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 106, no 36,‎ , p. 15454-15459 (PMID 19717439, PMCID 2732704, DOI 10.1073/pnas.0813216106, lire en ligne [PDF])
  • (en) Ross C. Hardison, « A brief history of hemoglobins: plant, animal, protist, and bacteria », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 93, no 12,‎ , p. 5675-5679 (PMID 8650150, PMCID 39118, DOI 10.1073/pnas.93.12.5675, JSTOR 39604, Bibcode 1996PNAS...93.5675H, lire en ligne)
  • (en) R. D. Shannon, « Revised effective ionic radii and systematic studies of interatomic distances in halides and chalcogenides », Acta Crystallographica Section A: Crystal Physics, Diffraction, Theoretical and General Crystallography, vol. 32, no 5,‎ septembre, p. 1976 (DOI 10.1107/S0567739476001551, Bibcode 1976AcCrA..32..751S, lire en ligne)
  • (en) Wray H. Huestis et Michael A. Raftery, « Conformation and cooperativity in hemoglobin », Biochemistry, vol. 14, no 9,‎ , p. 1886-1892 (PMID 235969, DOI 10.1021/bi00680a013, lire en ligne)
  • (en) Frank B. Jensen, « The dual roles of red blood cells in tissue oxygen delivery: oxygen carriers and regulators of local blood flow », Journal of Experimental Biology, vol. 212, no Pt 21,‎ , p. 3387-3393 (PMID 19837879, DOI 10.1242/jeb.023697, lire en ligne)
  • (en) D. Nicholas Bateman, « Carbon Monoxide », Medicine, vol. 31, no 10,‎ , p. 41-42 (DOI 10.1383/medc.31.10.41.27810, lire en ligne)
  • (en) C. L. Townsend et R. L. Maynard, « Effects on health of prolonged exposure to low concentrations of carbon monoxide », Occupational & Environmental Medicine, vol. 59, no 10,‎ , p. 708-711 (PMID 12356933, PMCID 1740215, DOI 10.1136/oem.59.10.708, JSTOR 27731796, lire en ligne)
  • (en) John Haldane, « The Action of Carbonic Oxide on Man », The Journal of Physiology, vol. 18, nos 5-6,‎ , p. 430-462 (PMID 16992272, PMCID 1514663, DOI 10.1113/jphysiol.1895.sp000578, lire en ligne)
  • (en) Mark Goldstein, « Carbon Monoxide Poisoning », Journal of Emergency Nursing, vol. 34, no 6,‎ , p. 538-542 (PMID 19022078, DOI 10.1016/j.jen.2007.11.014, lire en ligne)
  • (en) Tim Struttmann, Amy Scheerer, T. Scott Prince et Linda A. Goldstein, « Unintentional carbon monoxide poisoning from an unlikely source », Journal of the American Board of Family Medicine, vol. 11, no 6,‎ , p. 481-484 (PMID 9876005, DOI 10.3122/jabfm.11.6.481, lire en ligne)
  • (en) Edward R. Burka, « Characteristics of RNA degradation in the erythroid cell », Journal of Clinical Investigation, vol. 48, no 7,‎ , p. 1266-1272 (PMID 5794250, PMCID 322349, DOI 10.1172/JCI106092, lire en ligne)
  • (en) Goro Kikuchi, Tadashi Yoshida et Masato Noguchi, « Heme oxygenase and heme degradation », Biochemical and Biophysical Research Communications, vol. 338, no 1,‎ , p. 558-567 (PMID 16115609, DOI 10.1016/j.bbrc.2005.08.020, lire en ligne)
  • (en) Ross C. Hardison, « Evolution of Hemoglobin and Its Genes », Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine, vol. 2, no 12,‎ , a011627 (PMID 23209182, PMCID 3543078, DOI 10.1101/cshperspect.a011627, lire en ligne)
  • (en) Morris Goodman, G. William Moore et Genji Matsuda, « Darwinian evolution in the genealogy of haemoglobin », Nature, vol. 253, no 5493,‎ , p. 603-608 (PMID 1089897, DOI 10.1038/253603a0, Bibcode 1975Natur.253..603G, lire en ligne)
  • (en) Jay F. Storz, Juan C. Opazo et Federico G. Hoffmann, « Gene duplication, genome duplication, and the functional diversification of vertebrate globins », Molecular Phylogenetics and Evolution, vol. 66, no 2,‎ , p. 469-478 (PMID 22846683, PMCID 4306229, DOI 10.1016/j.ympev.2012.07.013, lire en ligne)
  • (en) E. A. Zimmer, S. L. Martin, S. M. Beverley, Y. W. Kan et A. C. Wilson, « Rapid duplication and loss of genes coding for the alpha chains of hemoglobin », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States, vol. 77, no 4,‎ , p. 2158-2162 (PMID 6929543, PMCID 348671, DOI 10.1073/pnas.77.4.2158, lire en ligne)
  • (en) Joana Projecto-Garcia, Chandrasekhar Natarajan, Hideaki Moriyama, Roy E. Weber, Angela Fago, Zachary A. Cheviron, Robert Dudley, Jimmy A. McGuire, Christopher C. Witt et Jay F. Storz, « Repeated elevational transitions in hemoglobin function during the evolution of Andean hummingbirds », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 11à, no 51,‎ , p. 20669-20674 (PMID 24297909, PMCID 3870697, DOI 10.1073/pnas.1315456110, lire en ligne)
  • (en) Cynthia M. Beall, Kijoung Song, Robert C. Elston et Melvyn C. Goldstein, « Higher offspring survival among Tibetan women with high oxygen saturation genotypes residing at 4,000 m », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 101, no 39,‎ , p. 14300–14304 (PMID 15353580, PMCID 521103, DOI 10.1073/pnas.0405949101, lire en ligne)
  • (en) Sophie Lanzkron, John J. Strouse, Renee Wilson, Mary Catherine Beach, Carlton Haywood, HaeSong Park, Catherine Witkop, Eric B. Bass et Jodi B. Segal, « Systematic Review: Hydroxyurea for the Treatment of Adults with Sickle Cell Disease », Annals of Internal Medicine, vol. 148, no 12,‎ , p. 939-955 (PMID 18458272, PMCID 3256736, DOI 10.7326/0003-4819-148-12-200806170-00221, lire en ligne)
  • (en) « Global, regional, and national incidence, prevalence, and years lived with disability for 301 acute and chronic diseases and injuries in 188 countries, 1990-2013: a systematic analysis for the Global Burden of Disease Study 2013 », Lancet, vol. 386, no 9995,‎ , p. 743-800 (PMID 26063472, DOI 10.1016/S0140-6736(15)60692-4, lire en ligne)
  • (en) William E. Royer Jr., Hitesh Sharma, Kristen Strand, James E. Knapp et Balaji Bhyravbhatla, « Lumbricus Erythrocruorin at 3.5 Å Resolution: Architecture of a Megadalton Respiratory Complex », Structure, vol. 14, no 7,‎ , p. 1167-1177 (PMID 16843898, DOI 10.1016/j.str.2006.05.011, lire en ligne)
  • (en) Luc Int Panis, Boudewijn Goddeeris et Rudolf Verheyen, « The hemoglobin concentration of Chironomus cf. Plumosus l. (Diptera: Chironomidae) larvae from two lentic habitats », Netherland Journal of Aquatic Ecology, vol. 29, no 1,‎ , p. 1-4 (DOI 10.1007/BF02061785, lire en ligne)
  • (en) Franck Zal, François H. Lallier, Brian N. Green, Serge N. Vinogradov et André Toulmond, « The multi-hemoglobin system of the hydrothermal vent tube worm Riftia pachyptila. II. Complete polypeptide chain composition investigated by maximum entropy analysis of mass spectra », Journal of Biological Chemistry, vol. 271, no 15,‎ , p. 8875-8881 (PMID 8621529, DOI 10.1074/jbc.271.15.8875, lire en ligne)
  • (en) Zoran Minic et Guy Hervé, « iochemical and enzymological aspects of the symbiosis between the deep-sea tubeworm Riftia pachyptila and its bacterial endosymbiont », The FEBS Journal, vol. 271, no 15,‎ , p. 3093-3102 (PMID 15265029, DOI 10.1111/j.1432-1033.2004.04248.x, lire en ligne)
  • (en) Gilbert S. Adair, « The Osmotic Pressure of Haemoglobin in the Absence of Salts », Proceedings of the Royal Society of London. Series B, Containing Papers of a Biological Character, vol. 98, no 692,‎ , p. 524 (DOI 10.1098/rspa.1925.0126, JSTOR 94515, Bibcode 1925RSPSB..98..524A, lire en ligne)
  • (en) M. F. Perutz, M. G. Rossmann, Ann F. Cullis, Hilary MUIRHEAD, GEORG WILL & A. C. T. NORTH, « Structure of Hæmoglobin: A Three-Dimensional Fourier Synthesis at 5.5-Å. Resolution, Obtained by X-Ray Analysis », Nature, vol. 185, no 4711,‎ , p. 416-422 (PMID 18990801, DOI 10.1038/185416a0, lire en ligne)
  • (en) Constance Holden, « Blood and Steel », Science, vol. 309, no 5744,‎ , p. 2160 (DOI 10.1126/science.309.5744.2160d, lire en ligne [PDF])

harvard.edu

ui.adsabs.harvard.edu

iucr.org

scripts.iucr.org

  • (en) R. D. Shannon, « Revised effective ionic radii and systematic studies of interatomic distances in halides and chalcogenides », Acta Crystallographica Section A: Crystal Physics, Diffraction, Theoretical and General Crystallography, vol. 32, no 5,‎ septembre, p. 1976 (DOI 10.1107/S0567739476001551, Bibcode 1976AcCrA..32..751S, lire en ligne)

jabfm.org

  • (en) Tim Struttmann, Amy Scheerer, T. Scott Prince et Linda A. Goldstein, « Unintentional carbon monoxide poisoning from an unlikely source », Journal of the American Board of Family Medicine, vol. 11, no 6,‎ , p. 481-484 (PMID 9876005, DOI 10.3122/jabfm.11.6.481, lire en ligne)

jbc.org

  • (en) Franck Zal, François H. Lallier, Brian N. Green, Serge N. Vinogradov et André Toulmond, « The multi-hemoglobin system of the hydrothermal vent tube worm Riftia pachyptila. II. Complete polypeptide chain composition investigated by maximum entropy analysis of mass spectra », Journal of Biological Chemistry, vol. 271, no 15,‎ , p. 8875-8881 (PMID 8621529, DOI 10.1074/jbc.271.15.8875, lire en ligne)

jci.org

jenonline.org

jstor.org

nature.com

nejm.org

nih.gov

ncbi.nlm.nih.gov

  • (en) G. Fermi, M.F. Perutz et B. Shaanan, « The crystal structure of human deoxyhaemoglobin at 1.74 A resolution », Journal of Molecular Biology, vol. 175, no 2,‎ , p. 159-174 (PMID 6726807, DOI 10.1016/0022-2836(84)90472-8, lire en ligne)
  • (en) Robert I. Weed, Claude F. Reed et George Berg, « Is Hemoglobin an Essential Structural Component of Human Erythrocyte Membranes? », Journal of Clinical Investigation, vol. 42,‎ , p. 581-588 (PMID 13999462, PMCID 289318, DOI 10.1172/JCI104747, lire en ligne)
  • (en) E. Domínguez de Villota, M. T. García Carmona, J. J. Rubio, et S. Ruiz de Andrés, « Equality of the in vivo and in vitro oxygen-binding capacity of haemoglobin in patients with severe respiratory disease », British Journal of Anaesthesia, vol. 53, no 12,‎ , p. 1325-1328 (PMID 7317251, PMCID 289318, DOI 10.1093/bja/53.12.1325, lire en ligne)
  • (en) Connie C. W. Hsia, « Respiratory Function of Hemoglobin », The New England Journal of Medicine, vol. 338, no 4,‎ , p. 239-247 (PMID 9435331, DOI 10.1056/NEJM199801223380407, lire en ligne)
  • (en) M. Biagioli, M. Pinto, D. Cesselli et al., « Unexpected expression of α- and β-globin in mesencephalic dopaminergic neurons and glial cells », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 106, no 36,‎ , p. 15454-15459 (PMID 19717439, PMCID 2732704, DOI 10.1073/pnas.0813216106, lire en ligne [PDF])
  • (en) Roy E. Weber et Serge N. Vinogradov, « Nonvertebrate hemoglobins: functions and molecular adaptations », Physiological Review, vol. 81, no 2,‎ , p. 569-628 (PMID 11274340, lire en ligne)
  • (en) Ross C. Hardison, « A brief history of hemoglobins: plant, animal, protist, and bacteria », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 93, no 12,‎ , p. 5675-5679 (PMID 8650150, PMCID 39118, DOI 10.1073/pnas.93.12.5675, JSTOR 39604, Bibcode 1996PNAS...93.5675H, lire en ligne)
  • (en) Mireille C. P. Van Beekvelt, Willy N. J. M. Colier, Ron A. Wevers et Baziel G. M. Van Engelen, « Performance of near-infrared spectroscopy in measuring local O2 consumption and blood flow in skeletal muscle », Journal of Applied Physiology, vol. 90, no 2,‎ , p. 511-519 (PMID 11160049)
  • (en) Wray H. Huestis et Michael A. Raftery, « Conformation and cooperativity in hemoglobin », Biochemistry, vol. 14, no 9,‎ , p. 1886-1892 (PMID 235969, DOI 10.1021/bi00680a013, lire en ligne)
  • (en) Frank B. Jensen, « The dual roles of red blood cells in tissue oxygen delivery: oxygen carriers and regulators of local blood flow », Journal of Experimental Biology, vol. 212, no Pt 21,‎ , p. 3387-3393 (PMID 19837879, DOI 10.1242/jeb.023697, lire en ligne)
  • (en) C. L. Townsend et R. L. Maynard, « Effects on health of prolonged exposure to low concentrations of carbon monoxide », Occupational & Environmental Medicine, vol. 59, no 10,‎ , p. 708-711 (PMID 12356933, PMCID 1740215, DOI 10.1136/oem.59.10.708, JSTOR 27731796, lire en ligne)
  • (en) John Haldane, « The Action of Carbonic Oxide on Man », The Journal of Physiology, vol. 18, nos 5-6,‎ , p. 430-462 (PMID 16992272, PMCID 1514663, DOI 10.1113/jphysiol.1895.sp000578, lire en ligne)
  • (en) Mark Goldstein, « Carbon Monoxide Poisoning », Journal of Emergency Nursing, vol. 34, no 6,‎ , p. 538-542 (PMID 19022078, DOI 10.1016/j.jen.2007.11.014, lire en ligne)
  • (en) Tim Struttmann, Amy Scheerer, T. Scott Prince et Linda A. Goldstein, « Unintentional carbon monoxide poisoning from an unlikely source », Journal of the American Board of Family Medicine, vol. 11, no 6,‎ , p. 481-484 (PMID 9876005, DOI 10.3122/jabfm.11.6.481, lire en ligne)
  • (en) Edward R. Burka, « Characteristics of RNA degradation in the erythroid cell », Journal of Clinical Investigation, vol. 48, no 7,‎ , p. 1266-1272 (PMID 5794250, PMCID 322349, DOI 10.1172/JCI106092, lire en ligne)
  • (en) Goro Kikuchi, Tadashi Yoshida et Masato Noguchi, « Heme oxygenase and heme degradation », Biochemical and Biophysical Research Communications, vol. 338, no 1,‎ , p. 558-567 (PMID 16115609, DOI 10.1016/j.bbrc.2005.08.020, lire en ligne)
  • (en) Ross C. Hardison, « Evolution of Hemoglobin and Its Genes », Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine, vol. 2, no 12,‎ , a011627 (PMID 23209182, PMCID 3543078, DOI 10.1101/cshperspect.a011627, lire en ligne)
  • (en) Morris Goodman, G. William Moore et Genji Matsuda, « Darwinian evolution in the genealogy of haemoglobin », Nature, vol. 253, no 5493,‎ , p. 603-608 (PMID 1089897, DOI 10.1038/253603a0, Bibcode 1975Natur.253..603G, lire en ligne)
  • (en) Jay F. Storz, Juan C. Opazo et Federico G. Hoffmann, « Gene duplication, genome duplication, and the functional diversification of vertebrate globins », Molecular Phylogenetics and Evolution, vol. 66, no 2,‎ , p. 469-478 (PMID 22846683, PMCID 4306229, DOI 10.1016/j.ympev.2012.07.013, lire en ligne)
  • (en) E. A. Zimmer, S. L. Martin, S. M. Beverley, Y. W. Kan et A. C. Wilson, « Rapid duplication and loss of genes coding for the alpha chains of hemoglobin », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States, vol. 77, no 4,‎ , p. 2158-2162 (PMID 6929543, PMCID 348671, DOI 10.1073/pnas.77.4.2158, lire en ligne)
  • (en) Joana Projecto-Garcia, Chandrasekhar Natarajan, Hideaki Moriyama, Roy E. Weber, Angela Fago, Zachary A. Cheviron, Robert Dudley, Jimmy A. McGuire, Christopher C. Witt et Jay F. Storz, « Repeated elevational transitions in hemoglobin function during the evolution of Andean hummingbirds », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 11à, no 51,‎ , p. 20669-20674 (PMID 24297909, PMCID 3870697, DOI 10.1073/pnas.1315456110, lire en ligne)
  • (en) Cynthia M. Beall, Kijoung Song, Robert C. Elston et Melvyn C. Goldstein, « Higher offspring survival among Tibetan women with high oxygen saturation genotypes residing at 4,000 m », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 101, no 39,‎ , p. 14300–14304 (PMID 15353580, PMCID 521103, DOI 10.1073/pnas.0405949101, lire en ligne)
  • (en) Zhenning He et J. Eric Russell, « Expression, purification, and characterization of human hemoglobins Gower-1 (ζ2ε2), Gower-2 (α2ε2), and Portland-2 (ζ2β2) assembled in complex transgenic–knockout mice », Blood, vol. 97, no 4,‎ , p. 1099-1105 (PMID 11159543, lire en ligne)
  • (en) J. Eric Russell et Stephen A. Liebhaber, « Reversal of Lethal α- and β-Thalassemias in Mice by Expression of Human Embryonic Globins », Blood, vol. 92, no 9,‎ , p. 3057-3063 (PMID 9787139, lire en ligne)
  • (en) Sophie Lanzkron, John J. Strouse, Renee Wilson, Mary Catherine Beach, Carlton Haywood, HaeSong Park, Catherine Witkop, Eric B. Bass et Jodi B. Segal, « Systematic Review: Hydroxyurea for the Treatment of Adults with Sickle Cell Disease », Annals of Internal Medicine, vol. 148, no 12,‎ , p. 939-955 (PMID 18458272, PMCID 3256736, DOI 10.7326/0003-4819-148-12-200806170-00221, lire en ligne)
  • (en) Amoz I. Chernoff, Virginia Minnich, Supa Na-Nakorn, Soodsarkorn Tuchinda, Channivat Kashemsant et Renate R. Chernoff, « Studies on hemoglobin E – I. The clinical, hematologic, and genetic characteristics of the hemoglobin E syndromes », Journal of Laboratory and Clinical Medicine, vol. 47, no 3,‎ , p. 455-489 (PMID 13353880, lire en ligne)
  • (en) « Global, regional, and national incidence, prevalence, and years lived with disability for 301 acute and chronic diseases and injuries in 188 countries, 1990-2013: a systematic analysis for the Global Burden of Disease Study 2013 », Lancet, vol. 386, no 9995,‎ , p. 743-800 (PMID 26063472, DOI 10.1016/S0140-6736(15)60692-4, lire en ligne)
  • (en) William E. Royer Jr., Hitesh Sharma, Kristen Strand, James E. Knapp et Balaji Bhyravbhatla, « Lumbricus Erythrocruorin at 3.5 Å Resolution: Architecture of a Megadalton Respiratory Complex », Structure, vol. 14, no 7,‎ , p. 1167-1177 (PMID 16843898, DOI 10.1016/j.str.2006.05.011, lire en ligne)
  • (en) Franck Zal, François H. Lallier, Brian N. Green, Serge N. Vinogradov et André Toulmond, « The multi-hemoglobin system of the hydrothermal vent tube worm Riftia pachyptila. II. Complete polypeptide chain composition investigated by maximum entropy analysis of mass spectra », Journal of Biological Chemistry, vol. 271, no 15,‎ , p. 8875-8881 (PMID 8621529, DOI 10.1074/jbc.271.15.8875, lire en ligne)
  • (en) Zoran Minic et Guy Hervé, « iochemical and enzymological aspects of the symbiosis between the deep-sea tubeworm Riftia pachyptila and its bacterial endosymbiont », The FEBS Journal, vol. 271, no 15,‎ , p. 3093-3102 (PMID 15265029, DOI 10.1111/j.1432-1033.2004.04248.x, lire en ligne)
  • (en) M. F. Perutz, M. G. Rossmann, Ann F. Cullis, Hilary MUIRHEAD, GEORG WILL & A. C. T. NORTH, « Structure of Hæmoglobin: A Three-Dimensional Fourier Synthesis at 5.5-Å. Resolution, Obtained by X-Ray Analysis », Nature, vol. 185, no 4711,‎ , p. 416-422 (PMID 18990801, DOI 10.1038/185416a0, lire en ligne)
  • (en) Max F. Perutz, « Structure of hemoglobin », Brookhaven Symposia in Biology, vol. 13,‎ , p. 165-183 (PMID 13734651)

nobelprize.org

  • (en) « The Nobel Prize in Chemistry 1962 » (consulté le ) :

    « The Nobel Prize in Chemistry 1962 was awarded jointly to Max Ferdinand Perutz and John Cowdery Kendrew "for their studies of the structures of globular proteins". »

oxfordjournals.org

bja.oxfordjournals.org

  • (en) E. Domínguez de Villota, M. T. García Carmona, J. J. Rubio, et S. Ruiz de Andrés, « Equality of the in vivo and in vitro oxygen-binding capacity of haemoglobin in patients with severe respiratory disease », British Journal of Anaesthesia, vol. 53, no 12,‎ , p. 1325-1328 (PMID 7317251, PMCID 289318, DOI 10.1093/bja/53.12.1325, lire en ligne)

physiology.org

physrev.physiology.org

  • (en) Roy E. Weber et Serge N. Vinogradov, « Nonvertebrate hemoglobins: functions and molecular adaptations », Physiological Review, vol. 81, no 2,‎ , p. 569-628 (PMID 11274340, lire en ligne)

pnas.org

  • (en) M. Biagioli, M. Pinto, D. Cesselli et al., « Unexpected expression of α- and β-globin in mesencephalic dopaminergic neurons and glial cells », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 106, no 36,‎ , p. 15454-15459 (PMID 19717439, PMCID 2732704, DOI 10.1073/pnas.0813216106, lire en ligne [PDF])
  • (en) Ross C. Hardison, « A brief history of hemoglobins: plant, animal, protist, and bacteria », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 93, no 12,‎ , p. 5675-5679 (PMID 8650150, PMCID 39118, DOI 10.1073/pnas.93.12.5675, JSTOR 39604, Bibcode 1996PNAS...93.5675H, lire en ligne)
  • (en) E. A. Zimmer, S. L. Martin, S. M. Beverley, Y. W. Kan et A. C. Wilson, « Rapid duplication and loss of genes coding for the alpha chains of hemoglobin », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States, vol. 77, no 4,‎ , p. 2158-2162 (PMID 6929543, PMCID 348671, DOI 10.1073/pnas.77.4.2158, lire en ligne)
  • (en) Joana Projecto-Garcia, Chandrasekhar Natarajan, Hideaki Moriyama, Roy E. Weber, Angela Fago, Zachary A. Cheviron, Robert Dudley, Jimmy A. McGuire, Christopher C. Witt et Jay F. Storz, « Repeated elevational transitions in hemoglobin function during the evolution of Andean hummingbirds », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 11à, no 51,‎ , p. 20669-20674 (PMID 24297909, PMCID 3870697, DOI 10.1073/pnas.1315456110, lire en ligne)
  • (en) Cynthia M. Beall, Kijoung Song, Robert C. Elston et Melvyn C. Goldstein, « Higher offspring survival among Tibetan women with high oxygen saturation genotypes residing at 4,000 m », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 101, no 39,‎ , p. 14300–14304 (PMID 15353580, PMCID 521103, DOI 10.1073/pnas.0405949101, lire en ligne)

researchgate.net

royalsocietypublishing.org

rspa.royalsocietypublishing.org

sciencedirect.com

sciencemag.org

springer.com

link.springer.com

  • (en) Luc Int Panis, Boudewijn Goddeeris et Rudolf Verheyen, « The hemoglobin concentration of Chironomus cf. Plumosus l. (Diptera: Chironomidae) larvae from two lentic habitats », Netherland Journal of Aquatic Ecology, vol. 29, no 1,‎ , p. 1-4 (DOI 10.1007/BF02061785, lire en ligne)

thelancet.com

  • (en) « Global, regional, and national incidence, prevalence, and years lived with disability for 301 acute and chronic diseases and injuries in 188 countries, 1990-2013: a systematic analysis for the Global Burden of Disease Study 2013 », Lancet, vol. 386, no 9995,‎ , p. 743-800 (PMID 26063472, DOI 10.1016/S0140-6736(15)60692-4, lire en ligne)

translationalres.com

  • (en) Amoz I. Chernoff, Virginia Minnich, Supa Na-Nakorn, Soodsarkorn Tuchinda, Channivat Kashemsant et Renate R. Chernoff, « Studies on hemoglobin E – I. The clinical, hematologic, and genetic characteristics of the hemoglobin E syndromes », Journal of Laboratory and Clinical Medicine, vol. 47, no 3,‎ , p. 455-489 (PMID 13353880, lire en ligne)

usp.br

gradadm.ifsc.usp.br

  • (en) M. F. Perutz, M. G. Rossmann, Ann F. Cullis, Hilary MUIRHEAD, GEORG WILL & A. C. T. NORTH, « Structure of Hæmoglobin: A Three-Dimensional Fourier Synthesis at 5.5-Å. Resolution, Obtained by X-Ray Analysis », Nature, vol. 185, no 4711,‎ , p. 416-422 (PMID 18990801, DOI 10.1038/185416a0, lire en ligne)

wiley.com

onlinelibrary.wiley.com