Sign In

Login

Password

Forgot Password ? Sign Up

Phosphorylation oxydative (French Wikipedia)

Analysis of information sources in references of the Wikipedia article "Phosphorylation oxydative" in French language version.

refsWebsite
Global rank French rank
33nih.gov
4th place
12th place
26doi.org
2nd place
3rd place
5sciencedirect.com
149th place
80th place
3nature.com
234th place
147th place
3springer.com
274th place
223rd place
3jbc.org
4,455th place
1,915th place
2harvard.edu
18th place
118th place
2biologists.org
3,870th place
2,536th place
2annualreviews.org
3,867th place
1,561st place
2asm.org
3,555th place
1,209th place
2embopress.org
low place
9,137th place
1biochemsoctrans.org
low place
7,049th place
1febsletters.org
low place
low place
1royalsocietypublishing.org
1,993rd place
854th place
1cell.com
2,814th place
1,023rd place
1europepmc.org
8,929th place
2,510th place
1biochemistry.org
low place
low place
1tandfonline.com
507th place
420th place
1acs.org
1,248th place
778th place
1biochemj.org
low place
5,397th place
1bioscirep.org
low place
low place

acs.org

pubs.acs.org

  • (en) Motonari Tsubaki et Shinya Yoshikawa, « Fourier-transform infrared study of cyanide binding to the Fea3-CuB binuclear site of bovine heart cytochrome c oxidase: implication of the redox-linked conformational change at the binuclear site », Biochemistry, vol. 32, no 1,‎ , p. 164-173 (PMID 8380331, DOI 10.1021/bi00052a022, lire en ligne)

annualreviews.org

asm.org

mmbr.asm.org

  • (en) Günter Schäfer, Martin Engelhard et Volker Müller, « Bioenergetics of the Archaea », Microbiology and Molecular Biology Reviews, vol. 63, no 3,‎ , p. 570-620 (PMID 10477309, PMCID 103747, lire en ligne)
  • (en) W. John Ingledew et Robert K. Poole, « The respiratory chains of Escherichia coli », Microbiology and Molecular Biology Reviews, vol. 48, no 3,‎ , p. 222-271 (PMID 6387427, PMCID 373010, lire en ligne)

biochemistry.org

symposia.biochemistry.org

biochemj.org

biochemsoctrans.org

biologists.org

jeb.biologists.org

  • (en) P. Dimroth, G. Kaim et U. Matthey, « Crucial role of the membrane potential for ATP synthesis by F(1)F(o) ATP synthases », Journal of Experimental Biology, vol. 203, no Pt 1,‎ , p. 51-59 (PMID 10600673, lire en ligne)
  • (en) N. Nelson, N. Perzov, A. Cohen, K. Hagai, V. Padler et H. Nelson, « The cellular biology of proton-motive force generation by V-ATPases », Journal of Experimental Biology, vol. 203, no Pt 1,‎ , p. 89-95 (PMID 10600677, lire en ligne)

bioscirep.org

  • (en) Jiří Borecký et Aníbal E. Vercesi, « Plant uncoupling mitochondrial protein and alternative oxidase: energy metabolism and stress », Bioscience Reports, vol. 3, no 4,‎ , p. 271-286 (PMID 16283557, DOI 10.1007/s10540-005-2889-2, lire en ligne)

cell.com

doi.org

dx.doi.org

  • (en) Peter Mitchell et Jennifer Moyle, « Chemiosmotic Hypothesis of Oxidative Phosphorylation », Nature, vol. 213, no 5072,‎ , p. 137-139 (PMID 4291593, DOI 10.1038/213137a0, Bibcode 1967Natur.213..137M, lire en ligne)
  • (en) Brian E. Schultz et Sunney I. Chan, « Structures and Proton-Pumping Strategies of Mitochondrial Respiratory Enzymes », Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure, vol. 30,‎ , p. 23-65 (PMID 11340051, DOI 10.1146/annurev.biophys.30.1.23, lire en ligne)
  • (en) P.R. Rich, « The molecular machinery of Keilin's respiratory chain », Biochemical Society Transactions, vol. 31, no 6,‎ , p. 1095-1105 (PMID 14641005, DOI 10.1042/bst0311095, lire en ligne)
  • (en) Brigitte Boxma, Rob M. de Graaf, Georg W. M. van der Staay, Theo A. van Alen, Guenola Ricard, Toni Gabaldón, Angela H. A. M. van Hoek, Seung Yeo Moon-van der Staay, Werner J. H. Koopman, Jaap J. van Hellemond, Aloysius G. M. Tielens, Thorsten Friedrich, Marten Veenhuis, Martijn A. Huynen et Johannes H. P. Hackstein, « An anaerobic mitochondrion that produces hydrogen », Nature, vol. 434, no 7029,‎ , p. 74-79 (PMID 15744302, DOI 10.1038/nature03343, Bibcode 2005Natur.434...74B, lire en ligne)
  • (en) Kenneth H. Nealson, « Post-Viking Microbiology: New Approaches, New Data, New Insights », Origins of life and evolution of the biosphere, vol. 29, no 1,‎ , p. 73-93 (PMID 11536899, DOI 10.1023/A:1006515817767, lire en ligne)
  • (en) G. Unden et J. Bongaerts, « Alternative respiratory pathways of Escherichia coli: energetics and transcriptional regulation in response to electron acceptors », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics, vol. 1320, no 3,‎ , p. 217-234 (PMID 9230919, DOI 10.1016/S0005-2728(97)00034-0, lire en ligne)
  • (en) Paul D. Boyer, « The ATP synthase — a splendid molecular machine », Annual Review of Biochemistry, vol. 66,‎ , p. 717-749 (PMID 9242922, DOI 10.1146/annurev.biochem.66.1.717, lire en ligne)
  • (en) Hendrika S. Van Walraven, Heinrich Strotmann, Oliver Schwarz et Bernd Rumberg, « The H+/ATP coupling ratio of the ATP synthase from thiol-modulated chloroplasts and two cyanobacterial strains is four », FEBS Letters, vol. 379, no 3,‎ , p. 309-313 (PMID 8603713, DOI 10.1016/0014-5793(95)01536-1, lire en ligne)
  • (en) Masasuke Yoshida, Eiro Muneyuki et Toru Hisabori, « ATP synthase — a marvellous rotary engine of the cell », Nature Reviews Molecular Cell Biology, vol. 2, no 9,‎ , p. 669-677 (PMID 11533724, DOI 10.1038/35089509, lire en ligne)
  • (en) John L. Rubinstein, John E. Walker et Richard Henderson, « Structure of the mitochondrial ATP synthase by electron cryomicroscopy », The EMBO Journal, vol. 22, no 23,‎ , p. 6182-6192 (PMID 14633978, PMCID 291849, DOI 10.1093/emboj/cdg608, lire en ligne)
  • (en) A. G. W. Leslie et J. E. Walker, « Structural model of F1–ATPase and the implications for rotary catalysis », Philosophical Transactions B, vol. 355, no 1396,‎ , p. 465-471 (PMID 10836500, PMCID 1692760, DOI 10.1098/rstb.2000.0588, lire en ligne)
  • (en) Hiroyuki Noji et Masasuke Yoshida, « The Rotary Machine in the Cell, ATP Synthase », Journal of Biological Chemistry, vol. 276, no 3,‎ , p. 1665-1668 (PMID 11080505, DOI 10.1074/jbc.R000021200, lire en ligne)
  • (en) Roderick A Capaldi et Robert Aggeler, « Mechanism of the F1F0-type ATP synthase, a biological rotary motor », Trends in Biochemical Science, vol. 27, no 3,‎ , p. 154-160 (PMID 11893513, DOI 10.1016/S0968-0004(01)02051-5, lire en ligne)
  • (en) Peter Dimroth, Christoph von Ballmoos et T Meier, « Catalytic and mechanical cycles in F‐ATP synthases », EMBO Reports, vol. 7, no 3,‎ , p. 276-282 (PMID 16607397, PMCID 1456893, DOI 10.1038/sj.embor.7400646, lire en ligne)
  • (en) P. Dimroth, « Bacterial sodium ion-coupled energetics », Antonie Van Leeuwenhoek, vol. 65, no 4,‎ , p. 381-395 (PMID 7832594, DOI 10.1007/BF00872221, lire en ligne)
  • (en) Volker Müller, « An exceptional variability in the motor of archael A1A0 ATPases: from multimeric to monomeric rotors comprising 6-13 ion binding sites », Journal of Bioenergetics and Biomembranes, vol. 36, no 1,‎ , p. 115-125 (PMID 15168615, DOI 10.1023/B:JOBB.0000019603.68282.04, lire en ligne)
  • (en) Kelvin J.A. Davies, « Oxidative stress: the paradox of aerobic life », Biochemical Society Symposium, vol. 61,‎ , p. 1-31 (PMID 8660387, DOI 10.1042/bss0610001, lire en ligne)
  • (en) Suresh I.S. Rattana, « Theories of biological aging: Genes, proteins, and free radicals », Free Radical Research, vol. 40, no 12,‎ , p. 1230-1238 (PMID 17090411, DOI 10.1080/10715760600911303, lire en ligne)
  • (en) Marian Valko, Dieter Leibfritz, Jan Moncol, Mark T.D. Cronin, Milan Mazur et Joshua Telser, « Free radicals and antioxidants in normal physiological functions and human disease », The International Journal of Biochemistry & Cell Biology, vol. 39, no 1,‎ , p. 44-84 (PMID 16978905, DOI 10.1016/j.biocel.2006.07.001, lire en ligne)
  • (en) Saroj Joshi et Yougou Huang, « ATP synthase complex from bovine heart mitochondria: The oligomycin sensitivity conferring protein is essential for dicyclohexyl carbodiimide-sensitive ATPase », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes, vol. 1067, no 2,‎ , p. 255-258 (PMID 1831660, DOI 10.1016/0005-2736(91)90051-9, lire en ligne)
  • (en) Adrian J. Lambert et Martin D. Brand, « Inhibitors of the quinone-binding site allow rapid superoxide production from mitochondrial NADH:ubiquinone oxidoreductase (complex I) », Journal of Biological Chemistry, vol. 279, no 38,‎ , p. 39414-39420 (PMID 15262965, DOI 10.1074/jbc.M406576200, lire en ligne)
  • (en) D. V. Dervartanian et C. Veeger, « Studies on succinate dehydrogenase: I. Spectral properties of the purified enzyme and formation of enzyme-competitive inhibitor complexes », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Specialized Section on Enzymological Subjects, vol. 92, no 2,‎ , p. 233-247 (PMID 14249115, DOI 10.1016/0926-6569(64)90182-8, lire en ligne)
  • (en) Motonari Tsubaki et Shinya Yoshikawa, « Fourier-transform infrared study of cyanide binding to the Fea3-CuB binuclear site of bovine heart cytochrome c oxidase: implication of the redox-linked conformational change at the binuclear site », Biochemistry, vol. 32, no 1,‎ , p. 164-173 (PMID 8380331, DOI 10.1021/bi00052a022, lire en ligne)
  • (en) Peter G. Heytler, « Uncouplers of oxidative phosphorylation », Methods in Enzymology, vol. 55,‎ , p. 462-472 (PMID 156853, DOI 10.1016/0076-6879(79)55060-5, lire en ligne)
  • (en) Daniel Ricquier et Frédéric Bouillaud, « The uncoupling protein homologues: UCP1, UCP2, UCP3, StUCP and AtUCP », Biochemical Journal, vol. 345, no Pt é,‎ , p. 161-179 (PMID 10620491, PMCID 1220743, DOI 10.1042/bj3450161, lire en ligne)
  • (en) Jiří Borecký et Aníbal E. Vercesi, « Plant uncoupling mitochondrial protein and alternative oxidase: energy metabolism and stress », Bioscience Reports, vol. 3, no 4,‎ , p. 271-286 (PMID 16283557, DOI 10.1007/s10540-005-2889-2, lire en ligne)

embopress.org

emboj.embopress.org

embor.embopress.org

europepmc.org

  • (en) B. Becher et V. Müller, « ΔμNa+ drives the synthesis of ATP via an ΔμNa+-translocating F1F0-ATP synthase in membrane vesicles of the archaeon Methanosarcina mazei Gö1 », Journal of bacteriology, vol. 176, no 9,‎ , p. 2543-2550 (PMID 8169202, PMCID 205391, lire en ligne)

febsletters.org

  • (en) Hendrika S. Van Walraven, Heinrich Strotmann, Oliver Schwarz et Bernd Rumberg, « The H+/ATP coupling ratio of the ATP synthase from thiol-modulated chloroplasts and two cyanobacterial strains is four », FEBS Letters, vol. 379, no 3,‎ , p. 309-313 (PMID 8603713, DOI 10.1016/0014-5793(95)01536-1, lire en ligne)

harvard.edu

ui.adsabs.harvard.edu

  • (en) Peter Mitchell et Jennifer Moyle, « Chemiosmotic Hypothesis of Oxidative Phosphorylation », Nature, vol. 213, no 5072,‎ , p. 137-139 (PMID 4291593, DOI 10.1038/213137a0, Bibcode 1967Natur.213..137M, lire en ligne)
  • (en) Brigitte Boxma, Rob M. de Graaf, Georg W. M. van der Staay, Theo A. van Alen, Guenola Ricard, Toni Gabaldón, Angela H. A. M. van Hoek, Seung Yeo Moon-van der Staay, Werner J. H. Koopman, Jaap J. van Hellemond, Aloysius G. M. Tielens, Thorsten Friedrich, Marten Veenhuis, Martijn A. Huynen et Johannes H. P. Hackstein, « An anaerobic mitochondrion that produces hydrogen », Nature, vol. 434, no 7029,‎ , p. 74-79 (PMID 15744302, DOI 10.1038/nature03343, Bibcode 2005Natur.434...74B, lire en ligne)

jbc.org

  • (en) Hiroyuki Noji et Masasuke Yoshida, « The Rotary Machine in the Cell, ATP Synthase », Journal of Biological Chemistry, vol. 276, no 3,‎ , p. 1665-1668 (PMID 11080505, DOI 10.1074/jbc.R000021200, lire en ligne)
  • (en) Michael J. Gresser, Jill A. Myers et Paul D. Boyer, « Catalytic site cooperativity of beef heart mitochondrial F1 adenosine triphosphatase. Correlations of initial velocity, bound intermediate, and oxygen exchange measurements with an alternating three-site model », Journal of Biological Chemistry, vol. 257, no 20,‎ , p. 12030-12038 (PMID 6214554, lire en ligne)
  • (en) Adrian J. Lambert et Martin D. Brand, « Inhibitors of the quinone-binding site allow rapid superoxide production from mitochondrial NADH:ubiquinone oxidoreductase (complex I) », Journal of Biological Chemistry, vol. 279, no 38,‎ , p. 39414-39420 (PMID 15262965, DOI 10.1074/jbc.M406576200, lire en ligne)

nature.com

  • (en) Peter Mitchell et Jennifer Moyle, « Chemiosmotic Hypothesis of Oxidative Phosphorylation », Nature, vol. 213, no 5072,‎ , p. 137-139 (PMID 4291593, DOI 10.1038/213137a0, Bibcode 1967Natur.213..137M, lire en ligne)
  • (en) Brigitte Boxma, Rob M. de Graaf, Georg W. M. van der Staay, Theo A. van Alen, Guenola Ricard, Toni Gabaldón, Angela H. A. M. van Hoek, Seung Yeo Moon-van der Staay, Werner J. H. Koopman, Jaap J. van Hellemond, Aloysius G. M. Tielens, Thorsten Friedrich, Marten Veenhuis, Martijn A. Huynen et Johannes H. P. Hackstein, « An anaerobic mitochondrion that produces hydrogen », Nature, vol. 434, no 7029,‎ , p. 74-79 (PMID 15744302, DOI 10.1038/nature03343, Bibcode 2005Natur.434...74B, lire en ligne)
  • (en) Masasuke Yoshida, Eiro Muneyuki et Toru Hisabori, « ATP synthase — a marvellous rotary engine of the cell », Nature Reviews Molecular Cell Biology, vol. 2, no 9,‎ , p. 669-677 (PMID 11533724, DOI 10.1038/35089509, lire en ligne)

nih.gov

ncbi.nlm.nih.gov

  • (en) Peter Mitchell et Jennifer Moyle, « Chemiosmotic Hypothesis of Oxidative Phosphorylation », Nature, vol. 213, no 5072,‎ , p. 137-139 (PMID 4291593, DOI 10.1038/213137a0, Bibcode 1967Natur.213..137M, lire en ligne)
  • (en) P. Dimroth, G. Kaim et U. Matthey, « Crucial role of the membrane potential for ATP synthesis by F(1)F(o) ATP synthases », Journal of Experimental Biology, vol. 203, no Pt 1,‎ , p. 51-59 (PMID 10600673, lire en ligne)
  • (en) Brian E. Schultz et Sunney I. Chan, « Structures and Proton-Pumping Strategies of Mitochondrial Respiratory Enzymes », Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure, vol. 30,‎ , p. 23-65 (PMID 11340051, DOI 10.1146/annurev.biophys.30.1.23, lire en ligne)
  • (en) P.R. Rich, « The molecular machinery of Keilin's respiratory chain », Biochemical Society Transactions, vol. 31, no 6,‎ , p. 1095-1105 (PMID 14641005, DOI 10.1042/bst0311095, lire en ligne)
  • (en) R. K. Porter et M. D. Brand, « Mitochondrial proton conductance and H+/O ratio are independent of electron transport rate in isolated hepatocytes », The Biochemical Journal, vol. 310, no Pt 2,‎ , p. 379-382 (PMID 7654171, PMCID 1135905)
  • (en) Brigitte Boxma, Rob M. de Graaf, Georg W. M. van der Staay, Theo A. van Alen, Guenola Ricard, Toni Gabaldón, Angela H. A. M. van Hoek, Seung Yeo Moon-van der Staay, Werner J. H. Koopman, Jaap J. van Hellemond, Aloysius G. M. Tielens, Thorsten Friedrich, Marten Veenhuis, Martijn A. Huynen et Johannes H. P. Hackstein, « An anaerobic mitochondrion that produces hydrogen », Nature, vol. 434, no 7029,‎ , p. 74-79 (PMID 15744302, DOI 10.1038/nature03343, Bibcode 2005Natur.434...74B, lire en ligne)
  • (en) Kenneth H. Nealson, « Post-Viking Microbiology: New Approaches, New Data, New Insights », Origins of life and evolution of the biosphere, vol. 29, no 1,‎ , p. 73-93 (PMID 11536899, DOI 10.1023/A:1006515817767, lire en ligne)
  • (en) Günter Schäfer, Martin Engelhard et Volker Müller, « Bioenergetics of the Archaea », Microbiology and Molecular Biology Reviews, vol. 63, no 3,‎ , p. 570-620 (PMID 10477309, PMCID 103747, lire en ligne)
  • (en) W. John Ingledew et Robert K. Poole, « The respiratory chains of Escherichia coli », Microbiology and Molecular Biology Reviews, vol. 48, no 3,‎ , p. 222-271 (PMID 6387427, PMCID 373010, lire en ligne)
  • (en) G. Unden et J. Bongaerts, « Alternative respiratory pathways of Escherichia coli: energetics and transcriptional regulation in response to electron acceptors », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics, vol. 1320, no 3,‎ , p. 217-234 (PMID 9230919, DOI 10.1016/S0005-2728(97)00034-0, lire en ligne)
  • (en) Paul D. Boyer, « The ATP synthase — a splendid molecular machine », Annual Review of Biochemistry, vol. 66,‎ , p. 717-749 (PMID 9242922, DOI 10.1146/annurev.biochem.66.1.717, lire en ligne)
  • (en) Hendrika S. Van Walraven, Heinrich Strotmann, Oliver Schwarz et Bernd Rumberg, « The H+/ATP coupling ratio of the ATP synthase from thiol-modulated chloroplasts and two cyanobacterial strains is four », FEBS Letters, vol. 379, no 3,‎ , p. 309-313 (PMID 8603713, DOI 10.1016/0014-5793(95)01536-1, lire en ligne)
  • (en) Masasuke Yoshida, Eiro Muneyuki et Toru Hisabori, « ATP synthase — a marvellous rotary engine of the cell », Nature Reviews Molecular Cell Biology, vol. 2, no 9,‎ , p. 669-677 (PMID 11533724, DOI 10.1038/35089509, lire en ligne)
  • (en) N. Nelson, N. Perzov, A. Cohen, K. Hagai, V. Padler et H. Nelson, « The cellular biology of proton-motive force generation by V-ATPases », Journal of Experimental Biology, vol. 203, no Pt 1,‎ , p. 89-95 (PMID 10600677, lire en ligne)
  • (en) John L. Rubinstein, John E. Walker et Richard Henderson, « Structure of the mitochondrial ATP synthase by electron cryomicroscopy », The EMBO Journal, vol. 22, no 23,‎ , p. 6182-6192 (PMID 14633978, PMCID 291849, DOI 10.1093/emboj/cdg608, lire en ligne)
  • (en) A. G. W. Leslie et J. E. Walker, « Structural model of F1–ATPase and the implications for rotary catalysis », Philosophical Transactions B, vol. 355, no 1396,‎ , p. 465-471 (PMID 10836500, PMCID 1692760, DOI 10.1098/rstb.2000.0588, lire en ligne)
  • (en) Hiroyuki Noji et Masasuke Yoshida, « The Rotary Machine in the Cell, ATP Synthase », Journal of Biological Chemistry, vol. 276, no 3,‎ , p. 1665-1668 (PMID 11080505, DOI 10.1074/jbc.R000021200, lire en ligne)
  • (en) Roderick A Capaldi et Robert Aggeler, « Mechanism of the F1F0-type ATP synthase, a biological rotary motor », Trends in Biochemical Science, vol. 27, no 3,‎ , p. 154-160 (PMID 11893513, DOI 10.1016/S0968-0004(01)02051-5, lire en ligne)
  • (en) Peter Dimroth, Christoph von Ballmoos et T Meier, « Catalytic and mechanical cycles in F‐ATP synthases », EMBO Reports, vol. 7, no 3,‎ , p. 276-282 (PMID 16607397, PMCID 1456893, DOI 10.1038/sj.embor.7400646, lire en ligne)
  • (en) Michael J. Gresser, Jill A. Myers et Paul D. Boyer, « Catalytic site cooperativity of beef heart mitochondrial F1 adenosine triphosphatase. Correlations of initial velocity, bound intermediate, and oxygen exchange measurements with an alternating three-site model », Journal of Biological Chemistry, vol. 257, no 20,‎ , p. 12030-12038 (PMID 6214554, lire en ligne)
  • (en) P. Dimroth, « Bacterial sodium ion-coupled energetics », Antonie Van Leeuwenhoek, vol. 65, no 4,‎ , p. 381-395 (PMID 7832594, DOI 10.1007/BF00872221, lire en ligne)
  • (en) B. Becher et V. Müller, « ΔμNa+ drives the synthesis of ATP via an ΔμNa+-translocating F1F0-ATP synthase in membrane vesicles of the archaeon Methanosarcina mazei Gö1 », Journal of bacteriology, vol. 176, no 9,‎ , p. 2543-2550 (PMID 8169202, PMCID 205391, lire en ligne)
  • (en) Volker Müller, « An exceptional variability in the motor of archael A1A0 ATPases: from multimeric to monomeric rotors comprising 6-13 ion binding sites », Journal of Bioenergetics and Biomembranes, vol. 36, no 1,‎ , p. 115-125 (PMID 15168615, DOI 10.1023/B:JOBB.0000019603.68282.04, lire en ligne)
  • (en) Kelvin J.A. Davies, « Oxidative stress: the paradox of aerobic life », Biochemical Society Symposium, vol. 61,‎ , p. 1-31 (PMID 8660387, DOI 10.1042/bss0610001, lire en ligne)
  • (en) Suresh I.S. Rattana, « Theories of biological aging: Genes, proteins, and free radicals », Free Radical Research, vol. 40, no 12,‎ , p. 1230-1238 (PMID 17090411, DOI 10.1080/10715760600911303, lire en ligne)
  • (en) Marian Valko, Dieter Leibfritz, Jan Moncol, Mark T.D. Cronin, Milan Mazur et Joshua Telser, « Free radicals and antioxidants in normal physiological functions and human disease », The International Journal of Biochemistry & Cell Biology, vol. 39, no 1,‎ , p. 44-84 (PMID 16978905, DOI 10.1016/j.biocel.2006.07.001, lire en ligne)
  • (en) Saroj Joshi et Yougou Huang, « ATP synthase complex from bovine heart mitochondria: The oligomycin sensitivity conferring protein is essential for dicyclohexyl carbodiimide-sensitive ATPase », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes, vol. 1067, no 2,‎ , p. 255-258 (PMID 1831660, DOI 10.1016/0005-2736(91)90051-9, lire en ligne)
  • (en) Adrian J. Lambert et Martin D. Brand, « Inhibitors of the quinone-binding site allow rapid superoxide production from mitochondrial NADH:ubiquinone oxidoreductase (complex I) », Journal of Biological Chemistry, vol. 279, no 38,‎ , p. 39414-39420 (PMID 15262965, DOI 10.1074/jbc.M406576200, lire en ligne)
  • (en) D. V. Dervartanian et C. Veeger, « Studies on succinate dehydrogenase: I. Spectral properties of the purified enzyme and formation of enzyme-competitive inhibitor complexes », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Specialized Section on Enzymological Subjects, vol. 92, no 2,‎ , p. 233-247 (PMID 14249115, DOI 10.1016/0926-6569(64)90182-8, lire en ligne)
  • (en) Motonari Tsubaki et Shinya Yoshikawa, « Fourier-transform infrared study of cyanide binding to the Fea3-CuB binuclear site of bovine heart cytochrome c oxidase: implication of the redox-linked conformational change at the binuclear site », Biochemistry, vol. 32, no 1,‎ , p. 164-173 (PMID 8380331, DOI 10.1021/bi00052a022, lire en ligne)
  • (en) Peter G. Heytler, « Uncouplers of oxidative phosphorylation », Methods in Enzymology, vol. 55,‎ , p. 462-472 (PMID 156853, DOI 10.1016/0076-6879(79)55060-5, lire en ligne)
  • (en) Daniel Ricquier et Frédéric Bouillaud, « The uncoupling protein homologues: UCP1, UCP2, UCP3, StUCP and AtUCP », Biochemical Journal, vol. 345, no Pt é,‎ , p. 161-179 (PMID 10620491, PMCID 1220743, DOI 10.1042/bj3450161, lire en ligne)
  • (en) Jiří Borecký et Aníbal E. Vercesi, « Plant uncoupling mitochondrial protein and alternative oxidase: energy metabolism and stress », Bioscience Reports, vol. 3, no 4,‎ , p. 271-286 (PMID 16283557, DOI 10.1007/s10540-005-2889-2, lire en ligne)

royalsocietypublishing.org

rstb.royalsocietypublishing.org

sciencedirect.com

  • (en) G. Unden et J. Bongaerts, « Alternative respiratory pathways of Escherichia coli: energetics and transcriptional regulation in response to electron acceptors », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics, vol. 1320, no 3,‎ , p. 217-234 (PMID 9230919, DOI 10.1016/S0005-2728(97)00034-0, lire en ligne)
  • (en) Marian Valko, Dieter Leibfritz, Jan Moncol, Mark T.D. Cronin, Milan Mazur et Joshua Telser, « Free radicals and antioxidants in normal physiological functions and human disease », The International Journal of Biochemistry & Cell Biology, vol. 39, no 1,‎ , p. 44-84 (PMID 16978905, DOI 10.1016/j.biocel.2006.07.001, lire en ligne)
  • (en) Saroj Joshi et Yougou Huang, « ATP synthase complex from bovine heart mitochondria: The oligomycin sensitivity conferring protein is essential for dicyclohexyl carbodiimide-sensitive ATPase », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes, vol. 1067, no 2,‎ , p. 255-258 (PMID 1831660, DOI 10.1016/0005-2736(91)90051-9, lire en ligne)
  • (en) D. V. Dervartanian et C. Veeger, « Studies on succinate dehydrogenase: I. Spectral properties of the purified enzyme and formation of enzyme-competitive inhibitor complexes », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Specialized Section on Enzymological Subjects, vol. 92, no 2,‎ , p. 233-247 (PMID 14249115, DOI 10.1016/0926-6569(64)90182-8, lire en ligne)
  • (en) Peter G. Heytler, « Uncouplers of oxidative phosphorylation », Methods in Enzymology, vol. 55,‎ , p. 462-472 (PMID 156853, DOI 10.1016/0076-6879(79)55060-5, lire en ligne)

springer.com

link.springer.com

tandfonline.com