Repliement des protéines (French Wikipedia)

Analysis of information sources in references of the Wikipedia article "Repliement des protéines" in French language version.

refsWebsite
Global rank French rank
4th place
12th place
2nd place
3rd place
1st place
1st place
194th place
17th place
87th place
20th place
243rd place
21st place
low place
low place
1,293rd place
405th place
57th place
4th place
179th place
385th place
234th place
147th place
666th place
58th place
low place
low place
low place
low place
1,786th place
3,816th place
741st place
1,215th place

archive.is

biomednet.com

  • S.E. Jackson, « How do small single-domain proteins fold? », Fold. Des., vol. 3,‎ , R81-R91 (ISSN 1359-0278, lire en ligne)

doi.org

dx.doi.org

  • Jérôme Segal, « Les premiers « replieurs » français : Michel Goldberg à l’Institut Pasteur et Jeannine Yon à Orsay », La revue pour l’histoire du CNRS, nos 7 /2002,‎ (DOI https://doi.org/10.4000/histoire-cnrs.540, lire en ligne)
  • J. Kubelka, et al., « The protein folding "speed limit" », Curr. Opin. Struct. Biol., vol. 14,‎ , p. 76-88 (DOI 10.1016/j.sbi.2004.01.013)
  • Fichó E, Pancsa R, Magyar C et Kalman ZE, « MFIB 2.0: a major update of the database of protein complexes formed by mutual folding of the constituting protein chains », Nucleic acids research, vol. 53, no D1,‎ , D487–D494 (ISSN 1362-4962, DOI 10.1093/nar/gkae976, lire en ligne, consulté le )
  • Rizzuti, B., and Daggett, V., « Using simulations to provide the framework for experimental protein folding studies », Arch. Biochem. Biophys., vol. 531, nos 1-2,‎ , p. 128-135 (PMID 23266569, DOI 10.1016/j.abb.2012.12.015)

ebscohost.com

eds.p.ebscohost.com

  • Fichó E, Pancsa R, Magyar C et Kalman ZE, « MFIB 2.0: a major update of the database of protein complexes formed by mutual folding of the constituting protein chains », Nucleic acids research, vol. 53, no D1,‎ , D487–D494 (ISSN 1362-4962, DOI 10.1093/nar/gkae976, lire en ligne, consulté le )

fasebj.org

  • (en) Pace C, Shirley B, McNutt M, Gajiwala K, « Forces contributing to the conformational stability of proteins », The FASEB Journal, vol. 10, no 1,‎ , p. 75-83 (lire en ligne)
  • (en) Shortle D., « The denatured state (the other half of the folding equation) and its role in protein stability », FASEB J., vol. 10, no 1,‎ , p. 27-34 (lire en ligne)

googleusercontent.com

webcache.googleusercontent.com

issn.org

portal.issn.org

  • S.E. Jackson, « How do small single-domain proteins fold? », Fold. Des., vol. 3,‎ , R81-R91 (ISSN 1359-0278, lire en ligne)
  • Fichó E, Pancsa R, Magyar C et Kalman ZE, « MFIB 2.0: a major update of the database of protein complexes formed by mutual folding of the constituting protein chains », Nucleic acids research, vol. 53, no D1,‎ , D487–D494 (ISSN 1362-4962, DOI 10.1093/nar/gkae976, lire en ligne, consulté le )

jbmb.or.kr

  • Lee S., Tsai F., « Molecular chaperones in protein quality control », J. Biochem. Mol. Biol., vol. 38, no 3,‎ , p. 259-65 (lire en ligne)

nature.com

nih.gov

ncbi.nlm.nih.gov

openedition.org

journals.openedition.org

pnas.org

  • Rose G, Fleming P., Banavar J., Maritan A., « A backbone-based theory of protein folding », Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 103, no 45,‎ , p. 16623-33 (lire en ligne)
  • Kmiecik S. and Kolinski A., « Characterization of protein-folding pathways by reduced-space modeling », Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 104, no 30,‎ , p. 12330-12335 (lire en ligne)

princeton.edu

pr.princeton.edu

stanford.edu

folding.stanford.edu

web.archive.org

wikiwix.com

archive.wikiwix.com