Սպիտակուցներ (Armenian Wikipedia)

Analysis of information sources in references of the Wikipedia article "Սպիտակուցներ" in Armenian language version.

refsWebsite
Global rank Armenian rank
4th place
3rd place
2nd place
4th place
24th place
9th place
1st place
1st place
18th place
38th place
low place
1,113th place
1,735th place
891st place
9,819th place
4,299th place
301st place
166th place
8,838th place
5,588th place
low place
low place
low place
3,571st place
149th place
260th place
5th place
10th place
222nd place
187th place
low place
6,880th place
7,021st place
5,719th place
5,849th place
1,555th place
5,293rd place
1,272nd place
7,878th place
2,297th place
610th place
357th place
low place
low place
274th place
266th place
low place
9,149th place
14th place
48th place
1,389th place
284th place
857th place
212th place

archive.today

bioscience.org

brenda-enzymes.info

cnshb.ru

doi.org

doi.org

dx.doi.org

ebi.ac.uk

elsevier.com

linkinghub.elsevier.com

expasy.org

enzyme.expasy.org

harvard.edu

ui.adsabs.harvard.edu

inbi.ras.ru

nih.gov

ncbi.nlm.nih.gov

  • Perutz M. F., Rossmann M. G., Cullis A. F., Muirhead H., Will G., North A. C. Structure of haemoglobin: a three-dimensional Fourier synthesis at 5.5-A. resolution, obtained by X-ray analysis // Nature. — 1960. — В. 4711. — Т. 185. — С. 416-422. — PMID 18990801.
  • Kendrew J. C., Bodo G., Dintzis H. M., Parrish R. G., Wyckoff H., Phillips D. C. A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis // Nature. — 1958. — В. 4610. — Т. 181. — С. 662-666. — PMID 13517261.
  • Sanger F., Tuppy H. The amino-acid sequence in the phenylalanyl chain of insulin. 2. The investigation of peptides from enzymic hydrolysates // Biochem J. — 1951. — В. 4. — Т. 49. — С. 481-490. — PMID 14886311.
  • Sanger F., Thompson E. O. The amino-acid sequence in the glycyl chain of insulin. II. The investigation of peptides from enzymic hydrolysates // Biochem J. — 1953. — В. 3. — Т. 53. — С. 366-374. — PMID 13032079.
  • Yahav T., Maimon T., Grossman E., Dahan I., Medalia O. Cryo-electron tomography: gaining insight into cellular processes by structural approaches // Curr Opin Struct Biol. — 2011. — В. 5. — Т. 21. — С. 670-677. — PMID 21813274.
  • Fulton A., Isaacs W. Titin, a huge, elastic sarcomeric protein with a probable role in morphogenesis // Bioessays. — 1991. — В. 4. — Т. 13. — С. 157-161. — PMID 1859393.
  • Singer S. J. The structure and insertion of integral proteins in membranes // Annu Rev Cell Biol. — 1990. — Т. 6. — С. 247-296. — PMID 2275815.
  • Koonin E. V., Tatusov R. L., Galperin M. Y. Beyond complete genomes: from sequence to structure and function // Curr Opin Struct Biol.. — 1998. — В. 3. — Т. 8. — С. 355-363. — PMID 9666332.
  • Huber R. Conformational flexibility in protein molecules // Nature. — 1979. — В. 5723. — Т. 280. — С. 538-539. — PMID 460436.
  • Richards F. M. Areas, volumes, packing and protein structure // Annu Rev Biophys Bioeng. — 1977. — Т. 6. — С. 151-176. — PMID 326146.
  • Привалов П.Л. Стабильность белков и гидрофобные взаимодействия // Биофизика. — 1987. — В. 5. — Т. 32. — С. 742-760. — PMID 3318936.
  • Морозов В. Н., Морозова Т. Я. Механические свойства глобулярных белков // Молекулярная биология. — 1983. — В. 3. — Т. 17. — С. 577-586. — PMID 6877232.
  • Doster W., Cusack S., Petry W. Dynamical transition of myoglobin revealed by inelastic neutron scattering // Nature. — 1989. — В. 6209. — Т. 337. — С. 754-756. — PMID 2918910.
  • Parak F., Frolov E. N., Mössbauer R. L., Goldanskii V. I. Dynamics of metmyoglobin crystals investigated by nuclear gamma resonance absorption // J Mol Biol. — 1981. — В. 4. — Т. 145. — С. 825-833. — PMID 7265223.
  • Шайтан К.В., Рубин А.Б. Стохастическая динамика и электронно-конформационные взаимодействия в белках // Биофизика. — 1985. — В. 3. — Т. 30. — С. 517-526. — PMID 3896324.
  • Stack D., Neville C., Doyle S. Nonribosomal peptide synthesis in Aspergillus fumigatus and other fungi // Microbiology. — 2007. — В. Pt 5. — Т. 153. — С. 1297-1306. — PMID 17464044.(չաշխատող հղում)
  • Welker M., von Döhren H. Cyanobacterial peptides - nature's own combinatorial biosynthesis // FEMS Microbiol Rev. — 2006. — В. 4. — Т. 30. — С. 530-563. — PMID 16774586.
  • Wilken J., Kent S. B. Chemical protein synthesis // Curr Opin Biotechnol. — 1998. — В. 4. — Т. 9. — С. 412-426. — PMID 9720266.
  • Dawson P. E., Kent S. B. Synthesis of native proteins by chemical ligation // Annu Rev Biochem. — 2000. — Т. 69. — С. 923-960. — PMID 10966479.
  • Jones D. T. Protein secondary structure prediction based on position-specific scoring matrices // J Mol Biol. — 1999. — В. 2. — Т. 292. — С. 195-202. — PMID 10493868.
  • Jensen O. N. Interpreting the protein language using proteomics // Nat Rev Mol Cell Biol. — 2006. — В. 6. — Т. 7. — С. 391-403. — PMID 16723975.
  • Demartino G. N., Gillette T. G. Proteasomes: machines for all reasons // Cell. — 2007. — В. 4. — Т. 129. — С. 659-662. — PMID 17512401.
  • Walsh G., Jefferis R. Post-translational modifications in the context of therapeutic proteins // Nat Biotechnol. — 2006. — В. 10. — Т. 24. — С. 1241-1252. — PMID 17033665.
  • Bronner C., Chataigneau T., Schini-Kerth V. B., Landry Y. The "Epigenetic Code Replication Machinery", ECREM: a promising drugable target of the epigenetic cell memory // Curr Med Chem. — 2007. — В. 25. — Т. 14. — С. 2629-2641. — PMID 17979715.
  • Alberts B., Johnson A., Lewis J., et al. Chapter 12. Intracellular Compartments and Protein Sorting // Molecular Biology of the Cell. 4th edition. — New York: Garland Science, 2002.
  • Hegde R. S., Bernstein H. D. The surprising complexity of signal sequences // Trends Biochem Sci. — 2006. — В. 10. — Т. 31. — С. 563-571. — PMID 16919958.
  • Alberti S. Molecular mechanisms of spatial protein quality control // Prion. — 2012. — В. 5. — Т. 6. — С. 437-442. — doi:10.4161/pri.22470 — PMID 23051707.
  • Shintani T., Klionsky D. J. Autophagy in health and disease: a double-edged sword // Science. — 2004. — В. 5698. — Т. 306. — С. 990-995. — PMID 15528435.
  • Anfinsen C. B. Principles that Govern the Folding of Protein Chains // Science. — 1973. — В. 4096. — Т. 181. — С. 223-230. — PMID 4124164. Нобелевская лекция. Автор, совместно с Стэнфордом Муром и Уильямом Стейном, получил Нобелевскую премию по химии за «изучение рибонуклеазы, в особенности взаимоотношений между аминокислотной последовательностью фермента и его биологически активной конформацией».
  • Ellis R. J., van der Vies S. M. Molecular chaperones // Annu Rev Biochem. — 1991. — Т. 60. — С. 321-347. — doi:10.1146/annurev.bi.60.070191.001541 — PMID 1679318.
  • Sun Y., MacRae T. H. The small heat shock proteins and their role in human disease // FEBS J. — 2005. — В. 11. — Т. 272. — С. 2613-2627. — PMID 15943797.
  • Farrugia G., Balzan R. Oxidative stress and programmed cell death in yeast // Front Oncol. — 2012. — В. 64. — Т. 2. — doi:10.3389/fonc.2012.00064 — PMID 22737670.
  • Kaganovich D., Kopito R., Frydman J. Misfolded proteins partition between two distinct quality control compartments // Nature. — 2008. — В. 7208. — Т. 454. — С. 1088-1095. — doi:10.1038/nature07195 — PMID 18756251.
  • Yannay-Cohen N., Razin E. Translation and transcription: the dual functionality of LysRS in mast cells // Mol Cells. — 2006. — В. 2. — Т. 22. — С. 127-132. — PMID 17085962.
  • Bairoch A. The ENZYME database in 2000 // Nucleic Acids Res. — 2000. — В. 1. — Т. 28. — С. 304-305. — PMID 10592255.
  • Radzicka A., Wolfenden R. A proficient enzyme // Science. — 1995. — В. 5194. — Т. 267. — С. 90-93. — PMID 7809611.
  • Erickson H. P. Evolution of the cytoskeleton // Bioessays. — 2007. — В. 7. — Т. 29. — С. 668-677. — PMID 17563102.
  • Wolberg A. S. Thrombin generation and fibrin clot structure // Blood Rev. — 2007. — В. 3. — Т. 21. — С. 131-142. — PMID 17208341.
  • vertebrates have potent phagocytic and microbicidal abilities // Nat Immunol. — 2006. — В. 10. — Т. 7. — С. 1116-1124. — PMID 16980980.
  • Hinnebusch A. G. Translational regulation of GCN4 and the general amino acid control of yeast // Annu Rev Microbiol. — 2005. — Т. 59. — С. 407-450. — PMID 16153175.
  • Drory O, Nelson N. (2006). «The emerging structure of vacuolar ATPases». Physiology (Bethesda). 21: 317–325. PMID 16990452. Արխիվացված է օրիգինալից 2008 թ․ նոյեմբերի 21-ին. Վերցված է 2015 թ․ հուլիսի 11-ին.
  • Schroer, Trina A. Dynactin. Annual Review of Cell and Developmental Biology. 2004 20, 759-779. PMID 15473859
  • Stepanenko OV, Verkhusha VV, Kuznetsova IM, Uversky VN, Turoverov KK (2008). «Fluorescent proteins as biomarkers and biosensors: throwing color lights on molecular and cellular processes». Current Protein & Peptide Science. 9 (4): 338–69. doi:10.2174/138920308785132668. PMC 2904242. PMID 18691124.{{cite journal}}: CS1 սպաս․ բազմաթիվ անուններ: authors list (link)
  • Mayhew TM, Lucocq JM (2008). «Developments in cell biology for quantitative immunoelectron microscopy based on thin sections: a review». Histochemistry and Cell Biology. 130 (2): 299–313. doi:10.1007/s00418-008-0451-6. PMC 2491712. PMID 18553098.
  • Conrotto P, Souchelnytskyi S. Proteomic approaches in biological and medical sciences: principles and applications. // Exp Oncol.. — В. 3. — Т. 30. — С. 171-80. — PMID 18806738.
  • Zhang Y (2008). «Progress and challenges in protein structure prediction». Current Opinions in Structural Biology. 18 (3): 342–48. doi:10.1016/j.sbi.2008.02.004. PMC 2680823. PMID 18436442.
  • Xiang Z (2006). «Advances in homology protein structure modeling». Current Protein and Peptide Science. 7 (3): 217–27. doi:10.2174/138920306777452312. PMC 1839925. PMID 16787261.

pubmed.ncbi.nlm.nih.gov

nobelprize.org

  • «Нобелевская лекция Ф. Сэнгера» (PDF). Արխիվացված (PDF) օրիգինալից 2013 թ․ հունվարի 5-ին. Վերցված է 2013 թ․ հունվարի 3-ին.

nutrition.org

jn.nutrition.org

oxfordjournals.org

bfgp.oxfordjournals.org

physiology.org

physiologyonline.physiology.org

qmul.ac.uk

chem.qmul.ac.uk

rcsb.org

sciencedirect.com

sciencemag.org

sgmjournals.org

mic.sgmjournals.org

springer.com

link.springer.com

vmso.ru

web.archive.org

webcitation.org

wiley.com

onlinelibrary.wiley.com

worldcat.org

ximicat.com