Sign In

Login

Password

Forgot Password ? Sign Up

Metabolizm (Polish Wikipedia)

Analysis of information sources in references of the Wikipedia article "Metabolizm" in Polish language version.

refsWebsite
Global rank Polish rank
127doi.org
2nd place
6th place
127nih.gov
4th place
7th place
2web.archive.org
1st place
1st place
1etymonline.com
287th place
369th place
1nobelprize.org
301st place
151st place

doi.org

dx.doi.org

  • Cornelius G. Friedrich, Physiology and Genetics of Sulfur-oxidizing Bacteria, t. 39, Elsevier, 1997, s. 235–289, DOI: 10.1016/s0065-2911(08)60018-1, ISBN 978-0-12-027739-1, PMID: 9328649 (ang.).
  • D.C. Dorman, Cytochrome Oxidase Inhibition Induced by Acute Hydrogen Sulfide Inhalation: Correlation with Tissue Sulfide Concentrations in the Rat Brain, Liver, Lung, and Nasal Epithelium, „Toxicological Sciences”, 65 (1), 2002, s. 18–25, DOI: 10.1093/toxsci/65.1.18 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • Eric Smith, Harold J. Morowitz, Universality in intermediary metabolism, „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”, 101 (36), 2004, s. 13168–13173, DOI: 10.1073/pnas.0404922101, PMID: 15340153, PMCID: PMC516543 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • O. Ebenhöh, R. Heinrich, Evolutionary optimization of metabolic pathways. Theoretical reconstruction of the stoichiometry of ATP and NADH producing systems, „Bulletin of Mathematical Biology”, 63 (1), 2001, s. 21–55, DOI: 10.1006/bulm.2000.0197, PMID: 11146883 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • E. Meléndez-Hevia, T.G. Waddell, M. Cascante, The puzzle of the Krebs citric acid cycle: assembling the pieces of chemically feasible reactions, and opportunism in the design of metabolic pathways during evolution, „Journal of Molecular Evolution”, 43 (3), 1996, s. 293–303, DOI: 10.1007/BF02338838, PMID: 8703096 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • Katharine A. Michie, Jan Löwe, Dynamic filaments of the bacterial cytoskeleton, „Annual Review of Biochemistry”, 75, 2006, s. 467–492, DOI: 10.1146/annurev.biochem.75.103004.142452, PMID: 16756499 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • Eoin Fahy i inni, A comprehensive classification system for lipids, „Journal of Lipid Research”, 46 (5), 2005, s. 839–861, DOI: 10.1194/jlr.E400004-JLR200, PMID: 15722563 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • Saleta Sierra, Bernd Kupfer, Rolf Kaiser, Basics of the virology of HIV-1 and its replication, „Journal of Clinical Virology: The Official Publication of the Pan American Society for Clinical Virology”, 34 (4), 2005, s. 233–244, DOI: 10.1016/j.jcv.2005.09.004, PMID: 16198625 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • M.J. Wimmer, I.A. Rose, Mechanisms of enzyme-catalyzed group transfer reactions, „Annual Review of Biochemistry”, 47, 1978, s. 1031–1078, DOI: 10.1146/annurev.bi.47.070178.005123, PMID: 354490 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • P. Mitchell, The Ninth Sir Hans Krebs Lecture. Compartmentation and communication in living systems. Ligand conduction: a general catalytic principle in chemical, osmotic and chemiosmotic reaction systems, „European Journal of Biochemistry”, 95 (1), 1979, s. 1–20, DOI: 10.1111/j.1432-1033.1979.tb12934.x, PMID: 378655 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • Peter Dimroth, Christoph von Ballmoos, Thomas Meier, Catalytic and mechanical cycles in F-ATP synthases. Fourth in the Cycles Review Series, „EMBO reports”, 7 (3), 2006, s. 276–282, DOI: 10.1038/sj.embor.7400646, PMID: 16607397, PMCID: PMC1456893 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • Nadine Pollak, Christian Dölle, Mathias Ziegler, The power to reduce: pyridine nucleotides--small molecules with a multitude of functions, „The Biochemical Journal”, 402 (2), 2007, s. 205–218, DOI: 10.1042/BJ20061638, PMID: 17295611, PMCID: PMC1798440 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • S.B. Heymsfield i inni, Chemical and elemental analysis of humans in vivo using improved body composition models, „The American Journal of Physiology”, 261 (2 Pt 1), 1991, E190–198, DOI: 10.1152/ajpendo.1991.261.2.E190, PMID: 1872381 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • H Sychrová, Yeast as a model organism to study transport and homeostasis of alkali metal cations, „Physiological Research”, 2004, S91–S98, DOI: 10.33549/physiolres.930000.53.S91, PMID: 15119939 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • I.B. Levitan, Modulation of ion channels in neurons and other cells, „Annual Review of Neuroscience”, 11, 1988, s. 119–136, DOI: 10.1146/annurev.ne.11.030188.001003, PMID: 2452594 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • A.F. Dulhunty, Excitation-contraction coupling from the 1950s into the new millennium, „Clinical and Experimental Pharmacology & Physiology”, 33 (9), 2006, s. 763–772, DOI: 10.1111/j.1440-1681.2006.04441.x, PMID: 16922804 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • D.C. Mahan, R.G. Shields, Macro- and micromineral composition of pigs from birth to 145 kilograms of body weight, „Journal of Animal Science”, 76 (2), 1998, s. 506–512, DOI: 10.2527/1998.762506x, PMID: 9498359 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • Søren Husted i inni, Elemental fingerprint analysis of barley ( Hordeum vulgare ) using inductively coupled plasma mass spectrometry, isotope-ratio mass spectrometry, and multivariate statistics, „Analytical and Bioanalytical Chemistry”, 378 (1), 2004, s. 171–182, DOI: 10.1007/s00216-003-2219-0, PMID: 14551660 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • Lydia A. Finney, Thomas V. O'Halloran, Transition metal speciation in the cell: insights from the chemistry of metal ion receptors, „Science”, 300 (5621), 2003, s. 931–936, DOI: 10.1126/science.1085049, PMID: 12738850 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • Robert J. Cousins, Juan P. Liuzzi, Louis A. Lichten, Mammalian zinc transport, trafficking, and signals, „Journal of Biological Chemistry”, 281 (34), 2006, s. 24085–24089, DOI: 10.1074/jbc.R600011200, PMID: 16793761 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • Louise L. Dunn, Yohan Suryo Rahmanto, Des R. Richardson, Iron uptake and metabolism in the new millennium, „Trends in Cell Biology”, 17 (2), 2007, s. 93–100, DOI: 10.1016/j.tcb.2006.12.003, PMID: 17194590 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • K.H. Nealson, P.G. Conrad, Life: past, present and future, „Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B. Biological Sciences”, 354 (1392), 1999, s. 1923–1939, DOI: 10.1098/rstb.1999.0532, PMID: 10670014, PMCID: PMC1692713 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • C.C. Häse, R.A. Finkelstein, Bacterial extracellular zinc-containing metalloproteases, „Microbiological Reviews”, 57 (4), 1993, s. 823–837, DOI: 10.1128/mr.57.4.823-837.1993, PMID: 8302217, PMCID: PMC372940 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • R. Gupta, N. Gupta, P. Rathi, Bacterial lipases: an overview of production, purification and biochemical properties, „Applied Microbiology and Biotechnology”, 64 (6), 2004, s. 763–781, DOI: 10.1007/s00253-004-1568-8, PMID: 14966663 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • T. Hoyle, The digestive system: linking theory and practice, „British Journal of Nursing”, 6 (22), 1998, s. 1285–1291, DOI: 10.12968/bjon.1997.6.22.1285, PMID: 9470654 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • W.W. Souba, A.J. Pacitti, How amino acids get into cells: mechanisms, models, menus, and mediators, „JPEN. Journal of parenteral and enteral nutrition”, 16 (6), 1992, s. 569–578, DOI: 10.1177/0148607192016006569, PMID: 1494216 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • M.P. Barrett, A.R. Walmsley, G.W. Gould, Structure and function of facilitative sugar transporters, „Current Opinion in Cell Biology”, 11 (4), 1999, s. 496–502, DOI: 10.1016/s0955-0674(99)80072-6, PMID: 10449337 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • G.I. Bell i inni, Structure and function of mammalian facilitative sugar transporters, „Journal of Biological Chemistry”, 268 (26), 1993, s. 19161–19164, DOI: 10.1016/S0021-9258(19)36489-0, PMID: 8366068 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Clara Bouché i inni, The cellular fate of glucose and its relevance in type 2 diabetes, „Endocrine Reviews”, 25 (5), 2004, s. 807–830, DOI: 10.1210/er.2003-0026, PMID: 15466941 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • W. Sakami, H. Harrington, Amino acid metabolism, „Annual Review of Biochemistry”, 32, 1963, s. 355–398, DOI: 10.1146/annurev.bi.32.070163.002035, PMID: 14144484 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • J.T. Brosnan, Glutamate, at the interface between amino acid and carbohydrate metabolism, „The Journal of Nutrition”, 130 (4S Suppl), 2000, 988S–90S, DOI: 10.1093/jn/130.4.988S, PMID: 10736367 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • V.R. Young, A.M. Ajami, Glutamine: the emperor or his clothes?, „The Journal of Nutrition”, 131 (9 Suppl), 2001, 2449S-2459S, DOI: 10.1093/jn/131.9.2449S, PMID: 11533293 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Jonathan P. Hosler, Shelagh Ferguson-Miller, Denise A. Mills, Energy transduction: proton transfer through the respiratory complexes, „Annual Review of Biochemistry”, 75, 2006, s. 165–187, DOI: 10.1146/annurev.biochem.75.062003.101730, PMID: 16756489, PMCID: PMC2659341 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • B.E. Schultz, S.I. Chan, Structures and proton-pumping strategies of mitochondrial respiratory enzymes, „Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure”, 30, 2001, s. 23–65, DOI: 10.1146/annurev.biophys.30.1.23, PMID: 11340051 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Felipe Cava, Olga Zafra, José Berenguer, A cytochrome c containing nitrate reductase plays a role in electron transport for denitrification in Thermus thermophilus without involvement of the bc respiratory complex, „Molecular Microbiology”, 70 (2), 2008, s. 507–518, DOI: 10.1111/j.1365-2958.2008.06429.x, PMID: 18761683 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Melike Balk i inni, Desulfatirhabdium butyrativorans gen. nov., sp. nov., a butyrate-oxidizing, sulfate-reducing bacterium isolated from an anaerobic bioreactor, „International Journal of Systematic and Evolutionary Microbiology”, 58 (Pt 1), 2008, s. 110–115, DOI: 10.1099/ijs.0.65396-0, PMID: 18175693 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Roderick A. Capaldi, Robert Aggeler, Mechanism of the F(1)F(0)-type ATP synthase, a biological rotary motor, „Trends in Biochemical Sciences”, 27 (3), 2002, s. 154–160, DOI: 10.1016/s0968-0004(01)02051-5, PMID: 11893513 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • B. Friedrich, E. Schwartz, Molecular biology of hydrogen utilization in aerobic chemolithotrophs, „Annual Review of Microbiology”, 47, 1993, s. 351–383, DOI: 10.1146/annurev.mi.47.100193.002031, PMID: 8257102 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • C.G. Friedrich, Physiology and genetics of sulfur-oxidizing bacteria, „Advances in Microbial Physiology”, 39, 1998, s. 235–289, DOI: 10.1016/s0065-2911(08)60018-1, PMID: 9328649 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Karrie A. Weber, Laurie A. Achenbach, John D. Coates, Microorganisms pumping iron: anaerobic microbial iron oxidation and reduction, „Nature Reviews. Microbiology”, 4 (10), 2006, s. 752–764, DOI: 10.1038/nrmicro1490, PMID: 16980937 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • M.S. Jetten i inni, The anaerobic oxidation of ammonium, „FEMS microbiology reviews”, 22 (5), 1998, s. 421–437, DOI: 10.1111/j.1574-6976.1998.tb00379.x, PMID: 9990725 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Jörg Simon, Enzymology and bioenergetics of respiratory nitrite ammonification, „FEMS microbiology reviews”, 26 (3), 2002, s. 285–309, DOI: 10.1111/j.1574-6976.2002.tb00616.x, PMID: 12165429 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • R. Conrad, Soil microorganisms as controllers of atmospheric trace gases (H2, CO, CH4, OCS, N2O, and NO), „Microbiological Reviews”, 60 (4), 1996, s. 609–640, DOI: 10.1128/mr.60.4.609-640.1996, PMID: 8987358, PMCID: PMC239458 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • José-Miguel Barea i inni, Microbial co-operation in the rhizosphere, „Journal of Experimental Botany”, 56 (417), 2005, s. 1761–1778, DOI: 10.1093/jxb/eri197, PMID: 15911555 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Nathan Nelson, Adam Ben-Shem, The complex architecture of oxygenic photosynthesis, „Nature Reviews. Molecular Cell Biology”, 5 (12), 2004, s. 971–982, DOI: 10.1038/nrm1525, PMID: 15573135 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Marcel T.J. van der Meer i inni, Diel variations in carbon metabolism by green nonsulfur-like bacteria in alkaline siliceous hot spring microbial mats from Yellowstone National Park, „Applied and Environmental Microbiology”, 71 (7), 2005, s. 3978–3986, DOI: 10.1128/AEM.71.7.3978-3986.2005, PMID: 16000812, PMCID: PMC1168979 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • M.A. Tichi, F.R. Tabita, Interactive control of Rhodobacter capsulatus redox-balancing systems during phototrophic metabolism, „Journal of Bacteriology”, 183 (21), 2001, s. 6344–6354, DOI: 10.1128/JB.183.21.6344-6354.2001, PMID: 11591679, PMCID: PMC100130 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • J.P. Allen, J.C. Williams, Photosynthetic reaction centers, „FEBS letters”, 438 (1-2), 1998, s. 5–9, DOI: 10.1016/s0014-5793(98)01245-9, PMID: 9821949 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Yuri Munekage i inni, Cyclic electron flow around photosystem I is essential for photosynthesis, „Nature”, 429 (6991), 2004, s. 579–582, DOI: 10.1038/nature02598, PMID: 15175756 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • H.M. Miziorko, G.H. Lorimer, Ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase-oxygenase, „Annual Review of Biochemistry”, 52, 1983, s. 507–535, DOI: 10.1146/annurev.bi.52.070183.002451, PMID: 6351728 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Antony N. Dodd i inni, Crassulacean acid metabolism: plastic, fantastic, „Journal of Experimental Botany”, 53 (369), 2002, s. 569–580, DOI: 10.1093/jexbot/53.369.569, PMID: 11886877 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Michael Hügler i inni, Evidence for autotrophic CO2 fixation via the reductive tricarboxylic acid cycle by members of the epsilon subdivision of proteobacteria, „Journal of Bacteriology”, 187 (9), 2005, s. 3020–3027, DOI: 10.1128/JB.187.9.3020-3027.2005, PMID: 15838028, PMCID: PMC1082812 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • G. Strauss, G. Fuchs, Enzymes of a novel autotrophic CO2 fixation pathway in the phototrophic bacterium Chloroflexus aurantiacus, the 3-hydroxypropionate cycle, „European Journal of Biochemistry”, 215 (3), 1993, s. 633–643, DOI: 10.1111/j.1432-1033.1993.tb18074.x, PMID: 8354269 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • H.G. Wood, Life with CO or CO2 and H2 as a source of carbon and energy, „FASEB journal”, 5 (2), 1991, s. 156–163, DOI: 10.1096/fasebj.5.2.1900793, PMID: 1900793 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • J.M. Shively, G. van Keulen, W.G. Meijer, Something from almost nothing: carbon dioxide fixation in chemoautotrophs, „Annual Review of Microbiology”, 52, 1998, s. 191–230, DOI: 10.1146/annurev.micro.52.1.191, PMID: 9891798 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • A. Boiteux, B. Hess, Design of glycolysis, „Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B. Biological Sciences”, 293 (1063), 1981, s. 5–22, DOI: 10.1098/rstb.1981.0056, PMID: 6115423 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • S.J. Pilkis, M. R. el-Maghrabi, T.H. Claus, Fructose-2,6-bisphosphate in control of hepatic gluconeogenesis. From metabolites to molecular genetics, „Diabetes Care”, 13 (6), 1990, s. 582–599, DOI: 10.2337/diacare.13.6.582, PMID: 2162755 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Scott A. Ensign, Revisiting the glyoxylate cycle: alternate pathways for microbial acetate assimilation, „Molecular Microbiology”, 61 (2), 2006, s. 274–276, DOI: 10.1111/j.1365-2958.2006.05247.x, PMID: 16856935 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Patrick F. Finn, J. Fred Dice, Proteolytic and lipolytic responses to starvation, „Nutrition”, 22 (7-8), 2006, s. 830–844, DOI: 10.1016/j.nut.2006.04.008, PMID: 16815497 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • H.L. Kornberg, H.A. Krebs, Synthesis of cell constituents from C2-units by a modified tricarboxylic acid cycle, „Nature”, 179 (4568), 1957, s. 988–991, DOI: 10.1038/179988a0, PMID: 13430766 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • T.W. Rademacher, R.B. Parekh, R.A. Dwek, Glycobiology, „Annual Review of Biochemistry”, 57, 1988, s. 785–838, DOI: 10.1146/annurev.bi.57.070188.004033, PMID: 3052290 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • G. Opdenakker i inni, Concepts and principles of glycobiology, „FASEB journal”, 7 (14), 1993, s. 1330–1337, DOI: 10.1096/fasebj.7.14.8224606, PMID: 8224606 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • M.J. McConville, A.K. Menon, Recent developments in the cell biology and biochemistry of glycosylphosphatidylinositol lipids (review), „Molecular Membrane Biology”, 17 (1), 2000, s. 1–16, DOI: 10.1080/096876800294443, PMID: 10824734 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Subrahmanyam S. Chirala, Salih J. Wakil, Structure and function of animal fatty acid synthase, „Lipids”, 39 (11), 2004, s. 1045–1053, DOI: 10.1007/s11745-004-1329-9, PMID: 15726818 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Stephen W. White i inni, The structural biology of type II fatty acid biosynthesis, „Annual Review of Biochemistry”, 74, 2005, s. 791–831, DOI: 10.1146/annurev.biochem.74.082803.133524, PMID: 15952903 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • John B. Ohlrogge, Jan G. Jaworski, REGULATION OF FATTY ACID SYNTHESIS, „Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology”, 48, 1997, s. 109–136, DOI: 10.1146/annurev.arplant.48.1.109, PMID: 15012259 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Vinod Shanker Dubey, Ritu Bhalla, Rajesh Luthra, An overview of the non-mevalonate pathway for terpenoid biosynthesis in plants, „Journal of Biosciences”, 28 (5), 2003, s. 637–646, DOI: 10.1007/BF02703339, PMID: 14517367 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Tomohisa Kuzuyama, Haruo Seto, Diversity of the biosynthesis of the isoprene units, „Natural Product Reports”, 20 (2), 2003, s. 171–183, DOI: 10.1039/b109860h, PMID: 12735695 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Laura L. Grochowski, Huimin Xu, Robert H. White, Methanocaldococcus jannaschii uses a modified mevalonate pathway for biosynthesis of isopentenyl diphosphate, „Journal of Bacteriology”, 188 (9), 2006, s. 3192–3198, DOI: 10.1128/JB.188.9.3192-3198.2006, PMID: 16621811, PMCID: PMC1447442 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Hartmut K. Lichtenthaler, The 1-Ddeoxy-D-xylulose-5–phosphate pathway of isoprenoid biosynthesis in plants, „Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology”, 50, 1999, s. 47–65, DOI: 10.1146/annurev.arplant.50.1.47, PMID: 15012203 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • G.J. Schroepfer, Sterol biosynthesis, „Annual Review of Biochemistry”, 50, 1981, s. 585–621, DOI: 10.1146/annurev.bi.50.070181.003101, PMID: 7023367 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • N.D. Lees i inni, Cloning of the late genes in the ergosterol biosynthetic pathway of Saccharomyces cerevisiae--a review, „Lipids”, 30 (3), 1995, s. 221–226, DOI: 10.1007/BF02537824, PMID: 7791529 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • M. Ibba, D. Söll, The renaissance of aminoacyl-tRNA synthesis, „EMBO reports”, 2 (5), 2001, s. 382–387, DOI: 10.1093/embo-reports/kve095, PMID: 11375928, PMCID: PMC1083889 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • P. Lengyel, D. Söll, Mechanism of protein biosynthesis, „Bacteriological Reviews”, 33 (2), 1969, s. 264–301, DOI: 10.1128/br.33.2.264-301.1969, PMID: 4896351, PMCID: PMC378322 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • F.B. Rudolph, The biochemistry and physiology of nucleotides, „The Journal of Nutrition”, 124 (1 Suppl), 1994, 124S–127S, DOI: 10.1093/jn/124.suppl_1.124S, PMID: 8283301 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Rita Zrenner i inni, Pyrimidine and purine biosynthesis and degradation in plants, „Annual Review of Plant Biology”, 57, 2006, s. 805–836, DOI: 10.1146/annurev.arplant.57.032905.105421, PMID: 16669783 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Claudio Stasolla i inni, Purine and pyrimidine nucleotide metabolism in higher plants, „Journal of Plant Physiology”, 160 (11), 2003, s. 1271–1295, DOI: 10.1078/0176-1617-01169, PMID: 14658380 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • J.L. Smith, Enzymes of nucleotide synthesis, „Current Opinion in Structural Biology”, 5 (6), 1995, s. 752–757, DOI: 10.1016/0959-440x(95)80007-7, PMID: 8749362 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Bernard Testa, Stefanie D. Krämer, The biochemistry of drug metabolism--an introduction: part 1. Principles and overview, „Chemistry & Biodiversity”, 3 (10), 2006, s. 1053–1101, DOI: 10.1002/cbdv.200690111, PMID: 17193224 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • P.B. Danielson, The cytochrome P450 superfamily: biochemistry, evolution and drug metabolism in humans, „Current Drug Metabolism”, 3 (6), 2002, s. 561–597, DOI: 10.2174/1389200023337054, PMID: 12369887 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • C.D. King i inni, UDP-glucuronosyltransferases, „Current Drug Metabolism”, 1 (2), 2000, s. 143–161, DOI: 10.2174/1389200003339171, PMID: 11465080 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • D. Sheehan i inni, Structure, function and evolution of glutathione transferases: implications for classification of non-mammalian members of an ancient enzyme superfamily, „The Biochemical Journal”, 360 (Pt 1), 2001, s. 1–16, DOI: 10.1042/0264-6021:3600001, PMID: 11695986, PMCID: PMC1222196 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Teca Calcagno Galvão, William W. Mohn, Víctor de Lorenzo, Exploring the microbial biodegradation and biotransformation gene pool, „Trends in Biotechnology”, 23 (10), 2005, s. 497–506, DOI: 10.1016/j.tibtech.2005.08.002, PMID: 16125262 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Dick B. Janssen i inni, Bacterial degradation of xenobiotic compounds: evolution and distribution of novel enzyme activities, „Environmental Microbiology”, 7 (12), 2005, s. 1868–1882, DOI: 10.1111/j.1462-2920.2005.00966.x, PMID: 16309386 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • K.J. Davies, Oxidative stress: the paradox of aerobic life, „Biochemical Society Symposium”, 61, 1995, s. 1–31, DOI: 10.1042/bss0610001, PMID: 8660387 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Benjamin P. Tu, Jonathan S. Weissman, Oxidative protein folding in eukaryotes: mechanisms and consequences, „The Journal of Cell Biology”, 164 (3), 2004, s. 341–346, DOI: 10.1083/jcb.200311055, PMID: 14757749, PMCID: PMC2172237 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • H. Sies, Oxidative stress: oxidants and antioxidants, „Experimental Physiology”, 82 (2), 1997, s. 291–295, DOI: 10.1113/expphysiol.1997.sp004024, PMID: 9129943 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Silvia Vertuani, Angela Angusti, Stefano Manfredini, The antioxidants and pro-antioxidants network: an overview, „Current Pharmaceutical Design”, 10 (14), 2004, s. 1677–1694, DOI: 10.2174/1381612043384655, PMID: 15134565 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • U. von Stockar, J. Liu, Does microbial life always feed on negative entropy? Thermodynamic analysis of microbial growth, „Biochimica et Biophysica Acta”, 1412 (3), 1999, s. 191–211, DOI: 10.1016/s0005-2728(99)00065-1, PMID: 10482783 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Y. Demirel, S.I. Sandler, Thermodynamics and bioenergetics, „Biophysical Chemistry”, 97 (2-3), 2002, s. 87–111, DOI: 10.1016/s0301-4622(02)00069-8, PMID: 12050002 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Réka Albert, Scale-free networks in cell biology, „Journal of Cell Science”, 118 (Pt 21), 2005, s. 4947–4957, DOI: 10.1242/jcs.02714, PMID: 16254242 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • M.D. Brand, Regulation analysis of energy metabolism, „The Journal of Experimental Biology”, 200 (Pt 2), 1997, s. 193–202, DOI: 10.1242/jeb.200.2.193, PMID: 9050227 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Orkun S. Soyer, Marcel Salathé, Sebastian Bonhoeffer, Signal transduction networks: topology, response and biochemical processes, „Journal of Theoretical Biology”, 238 (2), 2006, s. 416–425, DOI: 10.1016/j.jtbi.2005.05.030, PMID: 16045939 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • H.V. Westerhoff, A.K. Groen, R.J. Wanders, Modern theories of metabolic control and their applications (review), „Bioscience Reports”, 4 (1), 1984, s. 1–22, DOI: 10.1007/BF01120819, PMID: 6365197 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • D.A. Fell, S. Thomas, Physiological control of metabolic flux: the requirement for multisite modulation, „The Biochemical Journal”, 311 ( Pt 1) (Pt 1), 1995, s. 35–39, DOI: 10.1042/bj3110035, PMID: 7575476, PMCID: PMC1136115 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Wayne A. Hendrickson, Transduction of biochemical signals across cell membranes, „Quarterly Reviews of Biophysics”, 38 (4), 2005, s. 321–330, DOI: 10.1017/S0033583506004136, PMID: 16600054 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • P. Cohen, The regulation of protein function by multisite phosphorylation--a 25 year update, „Trends in Biochemical Sciences”, 25 (12), 2000, s. 596–601, DOI: 10.1016/s0968-0004(00)01712-6, PMID: 11116185 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • G.E. Lienhard i inni, How cells absorb glucose, „Scientific American”, 266 (1), 1992, s. 86–91, DOI: 10.1038/scientificamerican0192-86, PMID: 1734513 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Peter J. Roach, Glycogen and its metabolism, „Current Molecular Medicine”, 2 (2), 2002, s. 101–120, DOI: 10.2174/1566524024605761, PMID: 11949930 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • C.B. Newgard i inni, Organizing glucose disposal: emerging roles of the glycogen targeting subunits of protein phosphatase-1, „Diabetes”, 49 (12), 2000, s. 1967–1977, DOI: 10.2337/diabetes.49.12.1967, PMID: 11117996 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • A.H. Romano, T. Conway, Evolution of carbohydrate metabolic pathways, „Research in Microbiology”, 147 (6-7), 1996, s. 448–455, DOI: 10.1016/0923-2508(96)83998-2, PMID: 9084754 [dostęp 2023-11-28] (ang.).}
  • A.L. Koch, How did bacteria come to be?, „Advances in Microbial Physiology”, 40, 1998, s. 353–399, DOI: 10.1016/s0065-2911(08)60135-6, PMID: 9889982 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • C. Ouzounis, N. Kyrpides, The emergence of major cellular processes in evolution, „FEBS letters”, 390 (2), 1996, s. 119–123, DOI: 10.1016/0014-5793(96)00631-x, PMID: 8706840 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Walter Gilbert, Origin of life: The RNA world, „Nature”, 319 (6055), 1986, s. 618, DOI: 10.1038/319618a0 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Gustavo Caetano-Anollés, Hee Shin Kim, Jay E. Mittenthal, The origin of modern metabolic networks inferred from phylogenomic analysis of protein architecture, „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”, 104 (22), 2007, s. 9358–9363, DOI: 10.1073/pnas.0701214104, PMID: 17517598, PMCID: PMC1890499 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Steffen Schmidt i inni, Metabolites: a helping hand for pathway evolution?, „Trends in Biochemical Sciences”, 28 (6), 2003, s. 336–341, DOI: 10.1016/S0968-0004(03)00114-2, PMID: 12826406 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Sara Light, Per Kraulis, Network analysis of metabolic enzyme evolution in Escherichia coli, „BMC bioinformatics”, 5, 2004, s. 15, DOI: 10.1186/1471-2105-5-15, PMID: 15113413, PMCID: PMC394313 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Rui Alves, Raphael A.G. Chaleil, Michael J.E. Sternberg, Evolution of enzymes in metabolism: a network perspective, „Journal of Molecular Biology”, 320 (4), 2002, s. 751–770, DOI: 10.1016/s0022-2836(02)00546-6, PMID: 12095253 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Victor Spirin i inni, A metabolic network in the evolutionary context: multiscale structure and modularity, „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”, 103 (23), 2006, s. 8774–8779, DOI: 10.1073/pnas.0510258103, PMID: 16731630, PMCID: PMC1482654 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Jeffrey G. Lawrence, Common themes in the genome strategies of pathogens, „Current Opinion in Genetics & Development”, 15 (6), 2005, s. 584–588, DOI: 10.1016/j.gde.2005.09.007, PMID: 16188434 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Jennifer J. Wernegreen, For better or worse: genomic consequences of intracellular mutualism and parasitism, „Current Opinion in Genetics & Development”, 15 (6), 2005, s. 572–583, DOI: 10.1016/j.gde.2005.09.013, PMID: 16230003 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Csaba Pál i inni, Chance and necessity in the evolution of minimal metabolic networks, „Nature”, 440 (7084), 2006, s. 667–670, DOI: 10.1038/nature04568, PMID: 16572170 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Lieven Sterck i inni, How many genes are there in plants (... and why are they there)?, „Current Opinion in Plant Biology”, 10 (2), 2007, s. 199–203, DOI: 10.1016/j.pbi.2007.01.004, PMID: 17289424 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • M.J. Rennie, An introduction to the use of tracers in nutrition and metabolism, „The Proceedings of the Nutrition Society”, 58 (4), 1999, s. 935–944, DOI: 10.1017/s002966519900124x, PMID: 10817161 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • R.D. Phair, Development of kinetic models in the nonlinear world of molecular cell biology, „Metabolism: Clinical and Experimental”, 46 (12), 1997, s. 1489–1495, DOI: 10.1016/s0026-0495(97)90154-2, PMID: 9439549 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Irina Borodina, Jens Nielsen, From genomes to in silico cells via metabolic networks, „Current Opinion in Biotechnology”, 16 (3), 2005, s. 350–355, DOI: 10.1016/j.copbio.2005.04.008, PMID: 15961036 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Erwin P. Gianchandani, David L. Brautigan, Jason A. Papin, Systems analyses characterize integrated functions of biochemical networks, „Trends in Biochemical Sciences”, 31 (5), 2006, s. 284–291, DOI: 10.1016/j.tibs.2006.03.007, PMID: 16616498 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Jette Thykaer, Jens Nielsen, Metabolic engineering of beta-lactam production, „Metabolic Engineering”, 5 (1), 2003, s. 56–69, DOI: 10.1016/s1096-7176(03)00003-x, PMID: 12749845 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • María González-Pajuelo i inni, Metabolic engineering of Clostridium acetobutylicum for the industrial production of 1,3-propanediol from glycerol, „Metabolic Engineering”, 7 (5-6), 2005, s. 329–336, DOI: 10.1016/j.ymben.2005.06.001, PMID: 16095939 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Marco Krämer i inni, Metabolic engineering for microbial production of shikimic acid, „Metabolic Engineering”, 5 (4), 2003, s. 277–283, DOI: 10.1016/j.ymben.2003.09.001, PMID: 14642355 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • M. Koffas i inni, Metabolic engineering, „Annual Review of Biomedical Engineering”, 1, 1999, s. 535–557, DOI: 10.1146/annurev.bioeng.1.1.535, PMID: 11701499 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • G. Eknoyan, Santorio Sanctorius (1561–1636) - founding father of metabolic balance studies, „American Journal of Nephrology”, 19 (2), 1999, s. 226–233, DOI: 10.1159/000013455, PMID: 10213823 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • K.L. Manchester, Louis Pasteur (1822–1895) – chance and the prepared mind, „Trends in Biotechnology”, 13 (12), 1995, s. 511–515, DOI: 10.1016/S0167-7799(00)89014-9, PMID: 8595136 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • E. Kinne-Saffran, R.K. Kinne, Vitalism and synthesis of urea. From Friedrich Wöhler to Hans A. Krebs, „American Journal of Nephrology”, 19 (2), 1999, s. 290–294, DOI: 10.1159/000013463, PMID: 10213830 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • H. Kornberg, Krebs and his trinity of cycles, „Nature Reviews. Molecular Cell Biology”, 1 (3), 2000, s. 225–228, DOI: 10.1038/35043073, PMID: 11252898 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Hans Adolf Krebs, Kurt Henseleit, Untersuchungen uber die Harnstoffbildung im Tierkörper, „Hoppe-Seyler´s Zeitschrift für physiologische Chemie”, 210 (1-2), 1932, s. 33–66, DOI: 10.1515/bchm2.1932.210.1-2.33 [dostęp 2023-11-28] (niem.).
  • H.A. Krebs, W.A. Johnson, Metabolism of ketonic acids in animal tissues, „The Biochemical Journal”, 31 (4), 1937, s. 645–660, DOI: 10.1042/bj0310645, PMID: 16746382, PMCID: PMC1266984 [dostęp 2023-11-28] (ang.).

etymonline.com

  • Metabolism. The Online Etymology Dictionary. [dostęp 2007-02-20].

nih.gov

ncbi.nlm.nih.gov

  • Cornelius G. Friedrich, Physiology and Genetics of Sulfur-oxidizing Bacteria, t. 39, Elsevier, 1997, s. 235–289, DOI: 10.1016/s0065-2911(08)60018-1, ISBN 978-0-12-027739-1, PMID: 9328649 (ang.).
  • Eric Smith, Harold J. Morowitz, Universality in intermediary metabolism, „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”, 101 (36), 2004, s. 13168–13173, DOI: 10.1073/pnas.0404922101, PMID: 15340153, PMCID: PMC516543 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • O. Ebenhöh, R. Heinrich, Evolutionary optimization of metabolic pathways. Theoretical reconstruction of the stoichiometry of ATP and NADH producing systems, „Bulletin of Mathematical Biology”, 63 (1), 2001, s. 21–55, DOI: 10.1006/bulm.2000.0197, PMID: 11146883 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • E. Meléndez-Hevia, T.G. Waddell, M. Cascante, The puzzle of the Krebs citric acid cycle: assembling the pieces of chemically feasible reactions, and opportunism in the design of metabolic pathways during evolution, „Journal of Molecular Evolution”, 43 (3), 1996, s. 293–303, DOI: 10.1007/BF02338838, PMID: 8703096 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • Katharine A. Michie, Jan Löwe, Dynamic filaments of the bacterial cytoskeleton, „Annual Review of Biochemistry”, 75, 2006, s. 467–492, DOI: 10.1146/annurev.biochem.75.103004.142452, PMID: 16756499 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • Eoin Fahy i inni, A comprehensive classification system for lipids, „Journal of Lipid Research”, 46 (5), 2005, s. 839–861, DOI: 10.1194/jlr.E400004-JLR200, PMID: 15722563 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • F.G. Hegardt, Mitochondrial 3-hydroxy-3-methylglutaryl-CoA synthase: a control enzyme in ketogenesis, „The Biochemical Journal”, 338 (Pt 3), 1999, s. 569–582, PMID: 10051425, PMCID: PMC1220089 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • F.G. Hegardt, Mitochondrial 3-hydroxy-3-methylglutaryl-CoA synthase: a control enzyme in ketogenesis, „The Biochemical Journal”, 338 ( Pt 3) (Pt 3), 1999, s. 569–582, PMID: 10051425, PMCID: PMC1220089 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • Saleta Sierra, Bernd Kupfer, Rolf Kaiser, Basics of the virology of HIV-1 and its replication, „Journal of Clinical Virology: The Official Publication of the Pan American Society for Clinical Virology”, 34 (4), 2005, s. 233–244, DOI: 10.1016/j.jcv.2005.09.004, PMID: 16198625 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • M.J. Wimmer, I.A. Rose, Mechanisms of enzyme-catalyzed group transfer reactions, „Annual Review of Biochemistry”, 47, 1978, s. 1031–1078, DOI: 10.1146/annurev.bi.47.070178.005123, PMID: 354490 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • P. Mitchell, The Ninth Sir Hans Krebs Lecture. Compartmentation and communication in living systems. Ligand conduction: a general catalytic principle in chemical, osmotic and chemiosmotic reaction systems, „European Journal of Biochemistry”, 95 (1), 1979, s. 1–20, DOI: 10.1111/j.1432-1033.1979.tb12934.x, PMID: 378655 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • Peter Dimroth, Christoph von Ballmoos, Thomas Meier, Catalytic and mechanical cycles in F-ATP synthases. Fourth in the Cycles Review Series, „EMBO reports”, 7 (3), 2006, s. 276–282, DOI: 10.1038/sj.embor.7400646, PMID: 16607397, PMCID: PMC1456893 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • Nadine Pollak, Christian Dölle, Mathias Ziegler, The power to reduce: pyridine nucleotides--small molecules with a multitude of functions, „The Biochemical Journal”, 402 (2), 2007, s. 205–218, DOI: 10.1042/BJ20061638, PMID: 17295611, PMCID: PMC1798440 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • S.B. Heymsfield i inni, Chemical and elemental analysis of humans in vivo using improved body composition models, „The American Journal of Physiology”, 261 (2 Pt 1), 1991, E190–198, DOI: 10.1152/ajpendo.1991.261.2.E190, PMID: 1872381 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • H Sychrová, Yeast as a model organism to study transport and homeostasis of alkali metal cations, „Physiological Research”, 2004, S91–S98, DOI: 10.33549/physiolres.930000.53.S91, PMID: 15119939 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • I.B. Levitan, Modulation of ion channels in neurons and other cells, „Annual Review of Neuroscience”, 11, 1988, s. 119–136, DOI: 10.1146/annurev.ne.11.030188.001003, PMID: 2452594 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • A.F. Dulhunty, Excitation-contraction coupling from the 1950s into the new millennium, „Clinical and Experimental Pharmacology & Physiology”, 33 (9), 2006, s. 763–772, DOI: 10.1111/j.1440-1681.2006.04441.x, PMID: 16922804 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • D.C. Mahan, R.G. Shields, Macro- and micromineral composition of pigs from birth to 145 kilograms of body weight, „Journal of Animal Science”, 76 (2), 1998, s. 506–512, DOI: 10.2527/1998.762506x, PMID: 9498359 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • Søren Husted i inni, Elemental fingerprint analysis of barley ( Hordeum vulgare ) using inductively coupled plasma mass spectrometry, isotope-ratio mass spectrometry, and multivariate statistics, „Analytical and Bioanalytical Chemistry”, 378 (1), 2004, s. 171–182, DOI: 10.1007/s00216-003-2219-0, PMID: 14551660 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • Lydia A. Finney, Thomas V. O'Halloran, Transition metal speciation in the cell: insights from the chemistry of metal ion receptors, „Science”, 300 (5621), 2003, s. 931–936, DOI: 10.1126/science.1085049, PMID: 12738850 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • Robert J. Cousins, Juan P. Liuzzi, Louis A. Lichten, Mammalian zinc transport, trafficking, and signals, „Journal of Biological Chemistry”, 281 (34), 2006, s. 24085–24089, DOI: 10.1074/jbc.R600011200, PMID: 16793761 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • Louise L. Dunn, Yohan Suryo Rahmanto, Des R. Richardson, Iron uptake and metabolism in the new millennium, „Trends in Cell Biology”, 17 (2), 2007, s. 93–100, DOI: 10.1016/j.tcb.2006.12.003, PMID: 17194590 [dostęp 2023-11-26] (ang.).
  • K.H. Nealson, P.G. Conrad, Life: past, present and future, „Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B. Biological Sciences”, 354 (1392), 1999, s. 1923–1939, DOI: 10.1098/rstb.1999.0532, PMID: 10670014, PMCID: PMC1692713 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • C.C. Häse, R.A. Finkelstein, Bacterial extracellular zinc-containing metalloproteases, „Microbiological Reviews”, 57 (4), 1993, s. 823–837, DOI: 10.1128/mr.57.4.823-837.1993, PMID: 8302217, PMCID: PMC372940 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • R. Gupta, N. Gupta, P. Rathi, Bacterial lipases: an overview of production, purification and biochemical properties, „Applied Microbiology and Biotechnology”, 64 (6), 2004, s. 763–781, DOI: 10.1007/s00253-004-1568-8, PMID: 14966663 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • T. Hoyle, The digestive system: linking theory and practice, „British Journal of Nursing”, 6 (22), 1998, s. 1285–1291, DOI: 10.12968/bjon.1997.6.22.1285, PMID: 9470654 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • W.W. Souba, A.J. Pacitti, How amino acids get into cells: mechanisms, models, menus, and mediators, „JPEN. Journal of parenteral and enteral nutrition”, 16 (6), 1992, s. 569–578, DOI: 10.1177/0148607192016006569, PMID: 1494216 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • M.P. Barrett, A.R. Walmsley, G.W. Gould, Structure and function of facilitative sugar transporters, „Current Opinion in Cell Biology”, 11 (4), 1999, s. 496–502, DOI: 10.1016/s0955-0674(99)80072-6, PMID: 10449337 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • G.I. Bell i inni, Structure and function of mammalian facilitative sugar transporters, „Journal of Biological Chemistry”, 268 (26), 1993, s. 19161–19164, DOI: 10.1016/S0021-9258(19)36489-0, PMID: 8366068 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Clara Bouché i inni, The cellular fate of glucose and its relevance in type 2 diabetes, „Endocrine Reviews”, 25 (5), 2004, s. 807–830, DOI: 10.1210/er.2003-0026, PMID: 15466941 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • W. Sakami, H. Harrington, Amino acid metabolism, „Annual Review of Biochemistry”, 32, 1963, s. 355–398, DOI: 10.1146/annurev.bi.32.070163.002035, PMID: 14144484 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • J.T. Brosnan, Glutamate, at the interface between amino acid and carbohydrate metabolism, „The Journal of Nutrition”, 130 (4S Suppl), 2000, 988S–90S, DOI: 10.1093/jn/130.4.988S, PMID: 10736367 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • V.R. Young, A.M. Ajami, Glutamine: the emperor or his clothes?, „The Journal of Nutrition”, 131 (9 Suppl), 2001, 2449S-2459S, DOI: 10.1093/jn/131.9.2449S, PMID: 11533293 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Jonathan P. Hosler, Shelagh Ferguson-Miller, Denise A. Mills, Energy transduction: proton transfer through the respiratory complexes, „Annual Review of Biochemistry”, 75, 2006, s. 165–187, DOI: 10.1146/annurev.biochem.75.062003.101730, PMID: 16756489, PMCID: PMC2659341 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • B.E. Schultz, S.I. Chan, Structures and proton-pumping strategies of mitochondrial respiratory enzymes, „Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure”, 30, 2001, s. 23–65, DOI: 10.1146/annurev.biophys.30.1.23, PMID: 11340051 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Felipe Cava, Olga Zafra, José Berenguer, A cytochrome c containing nitrate reductase plays a role in electron transport for denitrification in Thermus thermophilus without involvement of the bc respiratory complex, „Molecular Microbiology”, 70 (2), 2008, s. 507–518, DOI: 10.1111/j.1365-2958.2008.06429.x, PMID: 18761683 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Melike Balk i inni, Desulfatirhabdium butyrativorans gen. nov., sp. nov., a butyrate-oxidizing, sulfate-reducing bacterium isolated from an anaerobic bioreactor, „International Journal of Systematic and Evolutionary Microbiology”, 58 (Pt 1), 2008, s. 110–115, DOI: 10.1099/ijs.0.65396-0, PMID: 18175693 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Roderick A. Capaldi, Robert Aggeler, Mechanism of the F(1)F(0)-type ATP synthase, a biological rotary motor, „Trends in Biochemical Sciences”, 27 (3), 2002, s. 154–160, DOI: 10.1016/s0968-0004(01)02051-5, PMID: 11893513 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • B. Friedrich, E. Schwartz, Molecular biology of hydrogen utilization in aerobic chemolithotrophs, „Annual Review of Microbiology”, 47, 1993, s. 351–383, DOI: 10.1146/annurev.mi.47.100193.002031, PMID: 8257102 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • C.G. Friedrich, Physiology and genetics of sulfur-oxidizing bacteria, „Advances in Microbial Physiology”, 39, 1998, s. 235–289, DOI: 10.1016/s0065-2911(08)60018-1, PMID: 9328649 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Karrie A. Weber, Laurie A. Achenbach, John D. Coates, Microorganisms pumping iron: anaerobic microbial iron oxidation and reduction, „Nature Reviews. Microbiology”, 4 (10), 2006, s. 752–764, DOI: 10.1038/nrmicro1490, PMID: 16980937 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • M.S. Jetten i inni, The anaerobic oxidation of ammonium, „FEMS microbiology reviews”, 22 (5), 1998, s. 421–437, DOI: 10.1111/j.1574-6976.1998.tb00379.x, PMID: 9990725 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Jörg Simon, Enzymology and bioenergetics of respiratory nitrite ammonification, „FEMS microbiology reviews”, 26 (3), 2002, s. 285–309, DOI: 10.1111/j.1574-6976.2002.tb00616.x, PMID: 12165429 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • R. Conrad, Soil microorganisms as controllers of atmospheric trace gases (H2, CO, CH4, OCS, N2O, and NO), „Microbiological Reviews”, 60 (4), 1996, s. 609–640, DOI: 10.1128/mr.60.4.609-640.1996, PMID: 8987358, PMCID: PMC239458 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • José-Miguel Barea i inni, Microbial co-operation in the rhizosphere, „Journal of Experimental Botany”, 56 (417), 2005, s. 1761–1778, DOI: 10.1093/jxb/eri197, PMID: 15911555 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Nathan Nelson, Adam Ben-Shem, The complex architecture of oxygenic photosynthesis, „Nature Reviews. Molecular Cell Biology”, 5 (12), 2004, s. 971–982, DOI: 10.1038/nrm1525, PMID: 15573135 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Marcel T.J. van der Meer i inni, Diel variations in carbon metabolism by green nonsulfur-like bacteria in alkaline siliceous hot spring microbial mats from Yellowstone National Park, „Applied and Environmental Microbiology”, 71 (7), 2005, s. 3978–3986, DOI: 10.1128/AEM.71.7.3978-3986.2005, PMID: 16000812, PMCID: PMC1168979 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • M.A. Tichi, F.R. Tabita, Interactive control of Rhodobacter capsulatus redox-balancing systems during phototrophic metabolism, „Journal of Bacteriology”, 183 (21), 2001, s. 6344–6354, DOI: 10.1128/JB.183.21.6344-6354.2001, PMID: 11591679, PMCID: PMC100130 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • J.P. Allen, J.C. Williams, Photosynthetic reaction centers, „FEBS letters”, 438 (1-2), 1998, s. 5–9, DOI: 10.1016/s0014-5793(98)01245-9, PMID: 9821949 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Yuri Munekage i inni, Cyclic electron flow around photosystem I is essential for photosynthesis, „Nature”, 429 (6991), 2004, s. 579–582, DOI: 10.1038/nature02598, PMID: 15175756 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • H.M. Miziorko, G.H. Lorimer, Ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase-oxygenase, „Annual Review of Biochemistry”, 52, 1983, s. 507–535, DOI: 10.1146/annurev.bi.52.070183.002451, PMID: 6351728 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Antony N. Dodd i inni, Crassulacean acid metabolism: plastic, fantastic, „Journal of Experimental Botany”, 53 (369), 2002, s. 569–580, DOI: 10.1093/jexbot/53.369.569, PMID: 11886877 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Michael Hügler i inni, Evidence for autotrophic CO2 fixation via the reductive tricarboxylic acid cycle by members of the epsilon subdivision of proteobacteria, „Journal of Bacteriology”, 187 (9), 2005, s. 3020–3027, DOI: 10.1128/JB.187.9.3020-3027.2005, PMID: 15838028, PMCID: PMC1082812 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • G. Strauss, G. Fuchs, Enzymes of a novel autotrophic CO2 fixation pathway in the phototrophic bacterium Chloroflexus aurantiacus, the 3-hydroxypropionate cycle, „European Journal of Biochemistry”, 215 (3), 1993, s. 633–643, DOI: 10.1111/j.1432-1033.1993.tb18074.x, PMID: 8354269 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • H.G. Wood, Life with CO or CO2 and H2 as a source of carbon and energy, „FASEB journal”, 5 (2), 1991, s. 156–163, DOI: 10.1096/fasebj.5.2.1900793, PMID: 1900793 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • J.M. Shively, G. van Keulen, W.G. Meijer, Something from almost nothing: carbon dioxide fixation in chemoautotrophs, „Annual Review of Microbiology”, 52, 1998, s. 191–230, DOI: 10.1146/annurev.micro.52.1.191, PMID: 9891798 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • A. Boiteux, B. Hess, Design of glycolysis, „Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B. Biological Sciences”, 293 (1063), 1981, s. 5–22, DOI: 10.1098/rstb.1981.0056, PMID: 6115423 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • S.J. Pilkis, M. R. el-Maghrabi, T.H. Claus, Fructose-2,6-bisphosphate in control of hepatic gluconeogenesis. From metabolites to molecular genetics, „Diabetes Care”, 13 (6), 1990, s. 582–599, DOI: 10.2337/diacare.13.6.582, PMID: 2162755 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Scott A. Ensign, Revisiting the glyoxylate cycle: alternate pathways for microbial acetate assimilation, „Molecular Microbiology”, 61 (2), 2006, s. 274–276, DOI: 10.1111/j.1365-2958.2006.05247.x, PMID: 16856935 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Patrick F. Finn, J. Fred Dice, Proteolytic and lipolytic responses to starvation, „Nutrition”, 22 (7-8), 2006, s. 830–844, DOI: 10.1016/j.nut.2006.04.008, PMID: 16815497 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • H.L. Kornberg, H.A. Krebs, Synthesis of cell constituents from C2-units by a modified tricarboxylic acid cycle, „Nature”, 179 (4568), 1957, s. 988–991, DOI: 10.1038/179988a0, PMID: 13430766 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • T.W. Rademacher, R.B. Parekh, R.A. Dwek, Glycobiology, „Annual Review of Biochemistry”, 57, 1988, s. 785–838, DOI: 10.1146/annurev.bi.57.070188.004033, PMID: 3052290 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • G. Opdenakker i inni, Concepts and principles of glycobiology, „FASEB journal”, 7 (14), 1993, s. 1330–1337, DOI: 10.1096/fasebj.7.14.8224606, PMID: 8224606 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • M.J. McConville, A.K. Menon, Recent developments in the cell biology and biochemistry of glycosylphosphatidylinositol lipids (review), „Molecular Membrane Biology”, 17 (1), 2000, s. 1–16, DOI: 10.1080/096876800294443, PMID: 10824734 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Subrahmanyam S. Chirala, Salih J. Wakil, Structure and function of animal fatty acid synthase, „Lipids”, 39 (11), 2004, s. 1045–1053, DOI: 10.1007/s11745-004-1329-9, PMID: 15726818 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Stephen W. White i inni, The structural biology of type II fatty acid biosynthesis, „Annual Review of Biochemistry”, 74, 2005, s. 791–831, DOI: 10.1146/annurev.biochem.74.082803.133524, PMID: 15952903 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • John B. Ohlrogge, Jan G. Jaworski, REGULATION OF FATTY ACID SYNTHESIS, „Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology”, 48, 1997, s. 109–136, DOI: 10.1146/annurev.arplant.48.1.109, PMID: 15012259 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Vinod Shanker Dubey, Ritu Bhalla, Rajesh Luthra, An overview of the non-mevalonate pathway for terpenoid biosynthesis in plants, „Journal of Biosciences”, 28 (5), 2003, s. 637–646, DOI: 10.1007/BF02703339, PMID: 14517367 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Tomohisa Kuzuyama, Haruo Seto, Diversity of the biosynthesis of the isoprene units, „Natural Product Reports”, 20 (2), 2003, s. 171–183, DOI: 10.1039/b109860h, PMID: 12735695 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Laura L. Grochowski, Huimin Xu, Robert H. White, Methanocaldococcus jannaschii uses a modified mevalonate pathway for biosynthesis of isopentenyl diphosphate, „Journal of Bacteriology”, 188 (9), 2006, s. 3192–3198, DOI: 10.1128/JB.188.9.3192-3198.2006, PMID: 16621811, PMCID: PMC1447442 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Hartmut K. Lichtenthaler, The 1-Ddeoxy-D-xylulose-5–phosphate pathway of isoprenoid biosynthesis in plants, „Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology”, 50, 1999, s. 47–65, DOI: 10.1146/annurev.arplant.50.1.47, PMID: 15012203 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • G.J. Schroepfer, Sterol biosynthesis, „Annual Review of Biochemistry”, 50, 1981, s. 585–621, DOI: 10.1146/annurev.bi.50.070181.003101, PMID: 7023367 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • N.D. Lees i inni, Cloning of the late genes in the ergosterol biosynthetic pathway of Saccharomyces cerevisiae--a review, „Lipids”, 30 (3), 1995, s. 221–226, DOI: 10.1007/BF02537824, PMID: 7791529 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • M. Ibba, D. Söll, The renaissance of aminoacyl-tRNA synthesis, „EMBO reports”, 2 (5), 2001, s. 382–387, DOI: 10.1093/embo-reports/kve095, PMID: 11375928, PMCID: PMC1083889 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • P. Lengyel, D. Söll, Mechanism of protein biosynthesis, „Bacteriological Reviews”, 33 (2), 1969, s. 264–301, DOI: 10.1128/br.33.2.264-301.1969, PMID: 4896351, PMCID: PMC378322 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • F.B. Rudolph, The biochemistry and physiology of nucleotides, „The Journal of Nutrition”, 124 (1 Suppl), 1994, 124S–127S, DOI: 10.1093/jn/124.suppl_1.124S, PMID: 8283301 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Rita Zrenner i inni, Pyrimidine and purine biosynthesis and degradation in plants, „Annual Review of Plant Biology”, 57, 2006, s. 805–836, DOI: 10.1146/annurev.arplant.57.032905.105421, PMID: 16669783 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Claudio Stasolla i inni, Purine and pyrimidine nucleotide metabolism in higher plants, „Journal of Plant Physiology”, 160 (11), 2003, s. 1271–1295, DOI: 10.1078/0176-1617-01169, PMID: 14658380 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • J.L. Smith, Enzymes of nucleotide synthesis, „Current Opinion in Structural Biology”, 5 (6), 1995, s. 752–757, DOI: 10.1016/0959-440x(95)80007-7, PMID: 8749362 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • Bernard Testa, Stefanie D. Krämer, The biochemistry of drug metabolism--an introduction: part 1. Principles and overview, „Chemistry & Biodiversity”, 3 (10), 2006, s. 1053–1101, DOI: 10.1002/cbdv.200690111, PMID: 17193224 [dostęp 2023-11-27] (ang.).
  • P.B. Danielson, The cytochrome P450 superfamily: biochemistry, evolution and drug metabolism in humans, „Current Drug Metabolism”, 3 (6), 2002, s. 561–597, DOI: 10.2174/1389200023337054, PMID: 12369887 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • C.D. King i inni, UDP-glucuronosyltransferases, „Current Drug Metabolism”, 1 (2), 2000, s. 143–161, DOI: 10.2174/1389200003339171, PMID: 11465080 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • D. Sheehan i inni, Structure, function and evolution of glutathione transferases: implications for classification of non-mammalian members of an ancient enzyme superfamily, „The Biochemical Journal”, 360 (Pt 1), 2001, s. 1–16, DOI: 10.1042/0264-6021:3600001, PMID: 11695986, PMCID: PMC1222196 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Teca Calcagno Galvão, William W. Mohn, Víctor de Lorenzo, Exploring the microbial biodegradation and biotransformation gene pool, „Trends in Biotechnology”, 23 (10), 2005, s. 497–506, DOI: 10.1016/j.tibtech.2005.08.002, PMID: 16125262 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Dick B. Janssen i inni, Bacterial degradation of xenobiotic compounds: evolution and distribution of novel enzyme activities, „Environmental Microbiology”, 7 (12), 2005, s. 1868–1882, DOI: 10.1111/j.1462-2920.2005.00966.x, PMID: 16309386 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • K.J. Davies, Oxidative stress: the paradox of aerobic life, „Biochemical Society Symposium”, 61, 1995, s. 1–31, DOI: 10.1042/bss0610001, PMID: 8660387 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Benjamin P. Tu, Jonathan S. Weissman, Oxidative protein folding in eukaryotes: mechanisms and consequences, „The Journal of Cell Biology”, 164 (3), 2004, s. 341–346, DOI: 10.1083/jcb.200311055, PMID: 14757749, PMCID: PMC2172237 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • H. Sies, Oxidative stress: oxidants and antioxidants, „Experimental Physiology”, 82 (2), 1997, s. 291–295, DOI: 10.1113/expphysiol.1997.sp004024, PMID: 9129943 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Silvia Vertuani, Angela Angusti, Stefano Manfredini, The antioxidants and pro-antioxidants network: an overview, „Current Pharmaceutical Design”, 10 (14), 2004, s. 1677–1694, DOI: 10.2174/1381612043384655, PMID: 15134565 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • U. von Stockar, J. Liu, Does microbial life always feed on negative entropy? Thermodynamic analysis of microbial growth, „Biochimica et Biophysica Acta”, 1412 (3), 1999, s. 191–211, DOI: 10.1016/s0005-2728(99)00065-1, PMID: 10482783 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Y. Demirel, S.I. Sandler, Thermodynamics and bioenergetics, „Biophysical Chemistry”, 97 (2-3), 2002, s. 87–111, DOI: 10.1016/s0301-4622(02)00069-8, PMID: 12050002 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Réka Albert, Scale-free networks in cell biology, „Journal of Cell Science”, 118 (Pt 21), 2005, s. 4947–4957, DOI: 10.1242/jcs.02714, PMID: 16254242 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • M.D. Brand, Regulation analysis of energy metabolism, „The Journal of Experimental Biology”, 200 (Pt 2), 1997, s. 193–202, DOI: 10.1242/jeb.200.2.193, PMID: 9050227 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Orkun S. Soyer, Marcel Salathé, Sebastian Bonhoeffer, Signal transduction networks: topology, response and biochemical processes, „Journal of Theoretical Biology”, 238 (2), 2006, s. 416–425, DOI: 10.1016/j.jtbi.2005.05.030, PMID: 16045939 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • M. Salter, R.G. Knowles, C.I. Pogson, Metabolic control, „Essays in Biochemistry”, 28, 1994, s. 1–12, PMID: 7925313 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • H.V. Westerhoff, A.K. Groen, R.J. Wanders, Modern theories of metabolic control and their applications (review), „Bioscience Reports”, 4 (1), 1984, s. 1–22, DOI: 10.1007/BF01120819, PMID: 6365197 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • D.A. Fell, S. Thomas, Physiological control of metabolic flux: the requirement for multisite modulation, „The Biochemical Journal”, 311 ( Pt 1) (Pt 1), 1995, s. 35–39, DOI: 10.1042/bj3110035, PMID: 7575476, PMCID: PMC1136115 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Wayne A. Hendrickson, Transduction of biochemical signals across cell membranes, „Quarterly Reviews of Biophysics”, 38 (4), 2005, s. 321–330, DOI: 10.1017/S0033583506004136, PMID: 16600054 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • P. Cohen, The regulation of protein function by multisite phosphorylation--a 25 year update, „Trends in Biochemical Sciences”, 25 (12), 2000, s. 596–601, DOI: 10.1016/s0968-0004(00)01712-6, PMID: 11116185 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • G.E. Lienhard i inni, How cells absorb glucose, „Scientific American”, 266 (1), 1992, s. 86–91, DOI: 10.1038/scientificamerican0192-86, PMID: 1734513 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Peter J. Roach, Glycogen and its metabolism, „Current Molecular Medicine”, 2 (2), 2002, s. 101–120, DOI: 10.2174/1566524024605761, PMID: 11949930 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • C.B. Newgard i inni, Organizing glucose disposal: emerging roles of the glycogen targeting subunits of protein phosphatase-1, „Diabetes”, 49 (12), 2000, s. 1967–1977, DOI: 10.2337/diabetes.49.12.1967, PMID: 11117996 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • A.H. Romano, T. Conway, Evolution of carbohydrate metabolic pathways, „Research in Microbiology”, 147 (6-7), 1996, s. 448–455, DOI: 10.1016/0923-2508(96)83998-2, PMID: 9084754 [dostęp 2023-11-28] (ang.).}
  • A.L. Koch, How did bacteria come to be?, „Advances in Microbial Physiology”, 40, 1998, s. 353–399, DOI: 10.1016/s0065-2911(08)60135-6, PMID: 9889982 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • C. Ouzounis, N. Kyrpides, The emergence of major cellular processes in evolution, „FEBS letters”, 390 (2), 1996, s. 119–123, DOI: 10.1016/0014-5793(96)00631-x, PMID: 8706840 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Gustavo Caetano-Anollés, Hee Shin Kim, Jay E. Mittenthal, The origin of modern metabolic networks inferred from phylogenomic analysis of protein architecture, „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”, 104 (22), 2007, s. 9358–9363, DOI: 10.1073/pnas.0701214104, PMID: 17517598, PMCID: PMC1890499 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Steffen Schmidt i inni, Metabolites: a helping hand for pathway evolution?, „Trends in Biochemical Sciences”, 28 (6), 2003, s. 336–341, DOI: 10.1016/S0968-0004(03)00114-2, PMID: 12826406 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Sara Light, Per Kraulis, Network analysis of metabolic enzyme evolution in Escherichia coli, „BMC bioinformatics”, 5, 2004, s. 15, DOI: 10.1186/1471-2105-5-15, PMID: 15113413, PMCID: PMC394313 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Rui Alves, Raphael A.G. Chaleil, Michael J.E. Sternberg, Evolution of enzymes in metabolism: a network perspective, „Journal of Molecular Biology”, 320 (4), 2002, s. 751–770, DOI: 10.1016/s0022-2836(02)00546-6, PMID: 12095253 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Victor Spirin i inni, A metabolic network in the evolutionary context: multiscale structure and modularity, „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”, 103 (23), 2006, s. 8774–8779, DOI: 10.1073/pnas.0510258103, PMID: 16731630, PMCID: PMC1482654 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Jeffrey G. Lawrence, Common themes in the genome strategies of pathogens, „Current Opinion in Genetics & Development”, 15 (6), 2005, s. 584–588, DOI: 10.1016/j.gde.2005.09.007, PMID: 16188434 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Jennifer J. Wernegreen, For better or worse: genomic consequences of intracellular mutualism and parasitism, „Current Opinion in Genetics & Development”, 15 (6), 2005, s. 572–583, DOI: 10.1016/j.gde.2005.09.013, PMID: 16230003 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Csaba Pál i inni, Chance and necessity in the evolution of minimal metabolic networks, „Nature”, 440 (7084), 2006, s. 667–670, DOI: 10.1038/nature04568, PMID: 16572170 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Lieven Sterck i inni, How many genes are there in plants (... and why are they there)?, „Current Opinion in Plant Biology”, 10 (2), 2007, s. 199–203, DOI: 10.1016/j.pbi.2007.01.004, PMID: 17289424 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • M.J. Rennie, An introduction to the use of tracers in nutrition and metabolism, „The Proceedings of the Nutrition Society”, 58 (4), 1999, s. 935–944, DOI: 10.1017/s002966519900124x, PMID: 10817161 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • R.D. Phair, Development of kinetic models in the nonlinear world of molecular cell biology, „Metabolism: Clinical and Experimental”, 46 (12), 1997, s. 1489–1495, DOI: 10.1016/s0026-0495(97)90154-2, PMID: 9439549 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Irina Borodina, Jens Nielsen, From genomes to in silico cells via metabolic networks, „Current Opinion in Biotechnology”, 16 (3), 2005, s. 350–355, DOI: 10.1016/j.copbio.2005.04.008, PMID: 15961036 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Erwin P. Gianchandani, David L. Brautigan, Jason A. Papin, Systems analyses characterize integrated functions of biochemical networks, „Trends in Biochemical Sciences”, 31 (5), 2006, s. 284–291, DOI: 10.1016/j.tibs.2006.03.007, PMID: 16616498 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Jette Thykaer, Jens Nielsen, Metabolic engineering of beta-lactam production, „Metabolic Engineering”, 5 (1), 2003, s. 56–69, DOI: 10.1016/s1096-7176(03)00003-x, PMID: 12749845 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • María González-Pajuelo i inni, Metabolic engineering of Clostridium acetobutylicum for the industrial production of 1,3-propanediol from glycerol, „Metabolic Engineering”, 7 (5-6), 2005, s. 329–336, DOI: 10.1016/j.ymben.2005.06.001, PMID: 16095939 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • Marco Krämer i inni, Metabolic engineering for microbial production of shikimic acid, „Metabolic Engineering”, 5 (4), 2003, s. 277–283, DOI: 10.1016/j.ymben.2003.09.001, PMID: 14642355 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • M. Koffas i inni, Metabolic engineering, „Annual Review of Biomedical Engineering”, 1, 1999, s. 535–557, DOI: 10.1146/annurev.bioeng.1.1.535, PMID: 11701499 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • G. Eknoyan, Santorio Sanctorius (1561–1636) - founding father of metabolic balance studies, „American Journal of Nephrology”, 19 (2), 1999, s. 226–233, DOI: 10.1159/000013455, PMID: 10213823 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • K.L. Manchester, Louis Pasteur (1822–1895) – chance and the prepared mind, „Trends in Biotechnology”, 13 (12), 1995, s. 511–515, DOI: 10.1016/S0167-7799(00)89014-9, PMID: 8595136 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • E. Kinne-Saffran, R.K. Kinne, Vitalism and synthesis of urea. From Friedrich Wöhler to Hans A. Krebs, „American Journal of Nephrology”, 19 (2), 1999, s. 290–294, DOI: 10.1159/000013463, PMID: 10213830 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • H. Kornberg, Krebs and his trinity of cycles, „Nature Reviews. Molecular Cell Biology”, 1 (3), 2000, s. 225–228, DOI: 10.1038/35043073, PMID: 11252898 [dostęp 2023-11-28] (ang.).
  • H.A. Krebs, W.A. Johnson, Metabolism of ketonic acids in animal tissues, „The Biochemical Journal”, 31 (4), 1937, s. 645–660, DOI: 10.1042/bj0310645, PMID: 16746382, PMCID: PMC1266984 [dostęp 2023-11-28] (ang.).

nobelprize.org

web.archive.org