Sirtuiny (Polish Wikipedia)

Analysis of information sources in references of the Wikipedia article "Sirtuiny" in Polish language version.

refsWebsite

Global rank Polish rank

8nih.gov

4^th place

7^th place

7doi.org

2^nd place

6^th place

2worldcat.org

5^th place

2^nd place

1mit.edu

415^th place

845^th place

1gerontologia.org.pl

low place

1dietetycy.org.pl

low place

2,275^th place

1stronazdrowia.pl

low place

7,616^th place

dietetycy.org.pl

AnetaA. Łabędź AnetaA., Sirtuiny – co warto o nich wiedzieć? [online], Dietetycy.org.pl, 22 kwietnia 2020 [dostęp 2020-05-30] .

doi.org

dx.doi.org

JintangJ. Du JintangJ. i inni, Sirt5 Is an NAD-Dependent Protein Lysine Demalonylase and Desuccinylase, „Science”, 334 (6057), 2011, s. 806–809, DOI: 10.1126/science.1207861, PMID: 22076378, PMCID: PMC3217313 (ang.).
HongH. Jiang HongH. i inni, Sirt6 regulates TNFα secretion via hydrolysis of long chain fatty acyl lysine, „Nature”, 496 (7443), 2013, s. 110–113, DOI: 10.1038/nature12038, PMID: 23552949, PMCID: PMC3635073 (ang.).
Johannes Gregor MatthiasJ.G.M. Rack Johannes Gregor MatthiasJ.G.M. i inni, Identification of a Class of Protein ADP-Ribosylating Sirtuins in Microbial Pathogens, „Molecular Cell”, 59 (2), 2015, s. 309–320, DOI: 10.1016/j.molcel.2015.06.013, PMID: 26166706, PMCID: PMC4518038 (ang.).
NicolasN. Preyat NicolasN., OberdanO. Leo OberdanO., Sirtuin deacylases: a molecular link between metabolism and immunity, „Journal of Leukocyte Biology”, 93 (5), 2013, s. 669–680, DOI: 10.1189/jlb.1112557, PMID: 23325925 (ang.).
AkikoA. Satoh AkikoA. i inni, SIRT1 Promotes the Central Adaptive Response to Diet Restriction through Activation of the Dorsomedial and Lateral Nuclei of the Hypothalamus, „The Journal of Neuroscience”, 30 (30), 2010, s. 10220–10232, DOI: 10.1523/JNEUROSCI.1385-10.2010, PMID: 20668205, PMCID: PMC2922851 (ang.).
KehaoK. Zhao KehaoK., XiaomeiX. Chai XiaomeiX., RonenR. Marmorstein RonenR., Structure and Substrate Binding Properties of cobB, a Sir2 Homolog Protein Deacetylase from Escherichia coli, „Journal of Molecular Biology”, 337 (3), 2004, s. 731–741, DOI: 10.1016/j.jmb.2004.01.060, PMID: 15019790 (ang.).
José L.J.L. Avalos José L.J.L., Katherine M.K.M. Bever Katherine M.K.M., CynthiaC. Wolberger CynthiaC., Mechanism of Sirtuin Inhibition by Nicotinamide: Altering the NAD+ Cosubstrate Specificity of a Sir2 Enzyme, „Molecular Cell”, 17 (6), 2005, s. 855–868, DOI: 10.1016/j.molcel.2005.02.022, PMID: 15780941 (ang.).

gerontologia.org.pl

KamilaK. Siedlecka KamilaK., WojciechW. Bogusławski WojciechW., Sirtuiny – enzymy długowieczności?, „Gerontologia Polska”, 13 (3), s. 147–152, ISSN 1425-4956 [dostęp 2020-06-23] .

mit.edu

news.mit.edu

MIT researchers uncover new information about anti-aging gene [online], MIT News [dostęp 2020-05-30] (ang.).

nih.gov

ncbi.nlm.nih.gov

SIRT3 sirtuin 3 [Homo sapiens (human)] – Gene – NCBI [online], www.ncbi.nlm.nih.gov [dostęp 2020-05-30] .
JintangJ. Du JintangJ. i inni, Sirt5 Is an NAD-Dependent Protein Lysine Demalonylase and Desuccinylase, „Science”, 334 (6057), 2011, s. 806–809, DOI: 10.1126/science.1207861, PMID: 22076378, PMCID: PMC3217313 (ang.).
HongH. Jiang HongH. i inni, Sirt6 regulates TNFα secretion via hydrolysis of long chain fatty acyl lysine, „Nature”, 496 (7443), 2013, s. 110–113, DOI: 10.1038/nature12038, PMID: 23552949, PMCID: PMC3635073 (ang.).
Johannes Gregor MatthiasJ.G.M. Rack Johannes Gregor MatthiasJ.G.M. i inni, Identification of a Class of Protein ADP-Ribosylating Sirtuins in Microbial Pathogens, „Molecular Cell”, 59 (2), 2015, s. 309–320, DOI: 10.1016/j.molcel.2015.06.013, PMID: 26166706, PMCID: PMC4518038 (ang.).
NicolasN. Preyat NicolasN., OberdanO. Leo OberdanO., Sirtuin deacylases: a molecular link between metabolism and immunity, „Journal of Leukocyte Biology”, 93 (5), 2013, s. 669–680, DOI: 10.1189/jlb.1112557, PMID: 23325925 (ang.).
AkikoA. Satoh AkikoA. i inni, SIRT1 Promotes the Central Adaptive Response to Diet Restriction through Activation of the Dorsomedial and Lateral Nuclei of the Hypothalamus, „The Journal of Neuroscience”, 30 (30), 2010, s. 10220–10232, DOI: 10.1523/JNEUROSCI.1385-10.2010, PMID: 20668205, PMCID: PMC2922851 (ang.).
KehaoK. Zhao KehaoK., XiaomeiX. Chai XiaomeiX., RonenR. Marmorstein RonenR., Structure and Substrate Binding Properties of cobB, a Sir2 Homolog Protein Deacetylase from Escherichia coli, „Journal of Molecular Biology”, 337 (3), 2004, s. 731–741, DOI: 10.1016/j.jmb.2004.01.060, PMID: 15019790 (ang.).
José L.J.L. Avalos José L.J.L., Katherine M.K.M. Bever Katherine M.K.M., CynthiaC. Wolberger CynthiaC., Mechanism of Sirtuin Inhibition by Nicotinamide: Altering the NAD+ Cosubstrate Specificity of a Sir2 Enzyme, „Molecular Cell”, 17 (6), 2005, s. 855–868, DOI: 10.1016/j.molcel.2005.02.022, PMID: 15780941 (ang.).

stronazdrowia.pl

MartynaM. Jaros MartynaM., Dieta SIRT – zasady, efekty i opinie. Czy dieta sirtuinowa jest skuteczna? Przepis na zielony sok, sałatkę i smoothie [online], Strona Zdrowia, 26 maja 2020 [dostęp 2020-05-30] .

worldcat.org

Beata AnnaB.A. Dąbrowska Beata AnnaB.A., Dieta dr Ewy Dąbrowskiej. Fenomen samouzdrawiającego się organizmu. Jak działa post warzywno-owocowy, Kraków 2019, s. 110–111, ISBN 978-83-277-1743-6, OCLC 1137176369 [dostęp 2020-05-30] .
KamilaK. Siedlecka KamilaK., WojciechW. Bogusławski WojciechW., Sirtuiny – enzymy długowieczności?, „Gerontologia Polska”, 13 (3), s. 147–152, ISSN 1425-4956 [dostęp 2020-06-23] .