Proteína de ferro-enxofre (Portuguese Wikipedia)

Analysis of information sources in references of the Wikipedia article "Proteína de ferro-enxofre" in Portuguese language version.

refsWebsite

Global rank Portuguese rank

20worldcat.org

5^th place

19nih.gov

4^th place

8^th place

15doi.org

2^nd place

4^th place

7sciencedirect.com

149^th place

155^th place

3jbc.org

4,455^th place

5,292^nd place

3acs.org

1,248^th place

1,143^rd place

2sciencemag.org

857^th place

314^th place

1springer.com

274^th place

339^th place

1expasy.org

7,021^st place

4,400^th place

1annualreviews.org

3,867^th place

2,241^st place

1fasebj.org

low place

1wiley.com

222^nd place

196^th place

1biochemj.org

low place

acs.org

pubs.acs.org

Kümmerle, R.; Zhuang-Jackson, H.; Gaillard, J., Moulis, J. M. (1997). «Site-Directed Mutagenesis of Rubredoxin Reveals the Molecular Basis of Its Electron Transfer Properties». American Chemical Society. Biochemistry (em inglês). 36 (50): 15983–15991. ISSN 1520-4995 ISSN: 1520-4995 Verifique |issn= (ajuda). PMID 9398333. doi:10.1021/bi971636e. Consultado em 26 de Outubro de 2013
LeGall, J.; Prickril, B. C.; Moura, I.; Xavier, A. V.; Moura, J. J. G.; Huynh, B. H. (1988). «Isolation and characterization of rubrerythrin, a non-heme iron protein from Desulfovibrio vulgaris that contains rubredoxin centers and a hemerythrin-like binuclear iron cluster». American Chemical Society. Biochemistry (em inglês). 27 (5): 1636–1642. ISSN 1520-4995. PMID 2835096. Consultado em 26 de Outubro de 2013
Stripp, S.; Sanganas, O.; Happe, T.; Haumann, M. (2009). «The Structure of the Active Site H-Cluster of [FeFe] Hydrogenase from the Green Alga Chlamydomonas reinhardtii Studied by X-ray Absorption Spectroscopy». Americal Chemical Society. Biochemistry (em inglês). 48 (22): 5042–5049. ISSN 1520-4995. PMID 19397274. doi:10.1021/bi900010b. Consultado em 26 de Outubro de 2013

annualreviews.org

Seefeldt, L.C.; Hoffman, B.M., Dean, D.R. (2009). «Mechanism of Mo-Dependent Nitrogenase». Annu Rev Biochem (em inglês). 78. pp. 701–22. ISSN 0066-4154. doi:10.1146/annurev.biochem.78.070907.103812. Consultado em 26 de Outubro de 2013

biochemj.org

Green, J.; Bennett, B.; Jordan, P.; Ralph, E. T.; Thomson, A. J.; Guest, J. R. (1996). «Reconstitution of the [4Fe-4S] cluster in FNR and demonstration of the aerobic–anaerobic transcription switch in vitro». Portland Press/The Biochemical Society. Biochem. J. (em inglês). 316 (3): 887–892. ISSN 1470-8728. PMID 8670167. Consultado em 26 de Outubro de 2013

doi.org

dx.doi.org

Beinert, H. (2000). «Iron-sulfur proteins: ancient structures, still full of surprises». Springer Berlin Heidelberg/Society of Biological Inorganic Chemistry. J. Biol. Inorg. Chem. (em inglês). 5 (1): 2–15. ISSN 1432-1327. PMID 10766431. doi:10.1007/s007750050002. Consultado em 26 de Outubro de 2013
Beinert, H.; Holm, R. H.; Münck, E. (1997). «Iron-Sulfur Clusters: Nature's Modular, Multipurpose Structures». Highwire Press/American Association for the Advancement of Science. Science (em inglês). 277 (5326): 653–659. ISSN 1095-9203. PMID 9235882. doi:10.1126/science.277.5326.653. Consultado em 27 de Outubro de 2013
Beinert, H.; Kiley. «Fe–S proteins in sensing and regulatory functions». Elsevier Science Ltd. Curr. Op. Chem. Biol. (em inglês). 3 (2): 152–157. ISSN 1367-5931. PMID 10226040. doi:dx.doi.org/10.1016/S1367-5931(99)80027-1 Verifique |doi= (ajuda). Consultado em 27 de Outubro de 2013
Jenney Jr., F.E.; Verhagen, M.F.J.M.; Cui, X.; Adams, M.W.W. (1999). «Anaerobic microbes: Oxygen detoxification without superoxide dismutase». Highwire Press/American Association for the Advancement of Science. Science (em inglês). 286 (5438): 306–309. ISSN 0036-8075. PMID 10514376. doi:10.1126/science.286.5438.306. Consultado em 27 de Outubro de 2013
Gomes, C. M.; Silva, G.; Oliveira, S.; LeGall, J.; Liu, M.Y.; Xavier, A. V.; Rodrigues-Pousada, C.; Teixeira, M. (1997). «Studies on the Redox Centers of the Terminal Oxidase from Desulfovibrio gigas and Evidence for Its Interaction with Rubredoxin». The American Society for Biochemistry and Molecular Biology. J. Biol. Chem. (em inglês). 272 (36): 22502–22508. ISSN 1083-351X. PMID 9278402. doi:10.1074/jbc.272.36.22502. Consultado em 26 de Outubro de 2013
Moura, I.; Bruschi, M.; LeGall, J.; Moura, J. J. G.; Xavier, A. V. (1977). «Isolation and characterization of desulforedoxin, a new type of non-heme iron protein from Desulfovibrio gigas». Elsevier Inc. Biochem. Biophys. Res. Comm. (em inglês). 75 (4): 1037–1044. ISSN 0006-291X. PMID 861023. doi:http://dx.doi.org/10.1016/0006-291X(77)91486-3 Verifique |doi= (ajuda). Consultado em 26 de Outubro de 2013
Kümmerle, R.; Zhuang-Jackson, H.; Gaillard, J., Moulis, J. M. (1997). «Site-Directed Mutagenesis of Rubredoxin Reveals the Molecular Basis of Its Electron Transfer Properties». American Chemical Society. Biochemistry (em inglês). 36 (50): 15983–15991. ISSN 1520-4995 ISSN: 1520-4995 Verifique |issn= (ajuda). PMID 9398333. doi:10.1021/bi971636e. Consultado em 26 de Outubro de 2013
Yu, L.; Kennedy, M.; Czaja, C.; Tavares, P.; Moura, J. J. G.; Moura, I.; Rusnak, F. (1997). «Conversion of Desulforedoxin into a Rubredoxin Center». Elsevier Inc. Biochem. Biophys. Res. Comm. (em inglês). 231 (3): 679–682. ISSN 0006-291X. PMID 9070870. doi:http://dx.doi.org/10.1006/bbrc.1997.6171 Verifique |doi= (ajuda). Consultado em 26 de Outubro de 2013
Kurtz Jr., D. M. (2006). «Avoiding high-valent iron intermediates: Superoxide reductase and rubrerythrin». Elsevier Inc. J. Inorg. Biochem. (em inglês). 100 (4): 679–693. ISSN 0162-0134. PMID 16504301. doi:dx.doi.org/10.1016/j.jinorgbio.2005.12.017 Verifique |doi= (ajuda). Consultado em 26 de Outubro de 2013
Lombard, M.; Fontecave, M.; Touati, D.; Nivière, V. (2000). «Reaction of the Desulfoferrodoxin from Desulfoarculus baarsii with Superoxide Anion. Evidence for a Superoxide Reductase Activity». American Society for Biochemistry and Molecular Biology. J. Biol. Chem. (em inglês). 275 (1): 115–121. ISSN 1083-351X. PMID 10617593. doi:10.1074/jbc.275.1.115. Consultado em 26 de Outubro de 2013
Johnson, M. K. (1998). «Iron–sulfur proteins: new roles for old clusters». Elsevier Ltd. Curr. Op. Chem. Biol. (em inglês). 2 (2): 173–181. ISSN 1367-5931. PMID 9667933. doi:dx.doi.org/10.1016/S1367-5931(98)80058-6 Verifique |doi= (ajuda). Consultado em 26 de Outubro de 2013
Seefeldt, L.C.; Hoffman, B.M., Dean, D.R. (2009). «Mechanism of Mo-Dependent Nitrogenase». Annu Rev Biochem (em inglês). 78. pp. 701–22. ISSN 0066-4154. doi:10.1146/annurev.biochem.78.070907.103812. Consultado em 26 de Outubro de 2013
Crane, B. R.; Getzoff, E. D. (1996). «The relationship between structure and function for the sulfite reductases». Elsevier Ltd. Curr. Op. Struct. Biol. (em inglês). 6 (6): 744–756. ISSN 0959-440X. PMID 8994874. doi:dx.doi.org/10.1016/S0959-440X(96)80003-0 Verifique |doi= (ajuda). Consultado em 26 de Outubro de 2013
Stripp, S.; Sanganas, O.; Happe, T.; Haumann, M. (2009). «The Structure of the Active Site H-Cluster of [FeFe] Hydrogenase from the Green Alga Chlamydomonas reinhardtii Studied by X-ray Absorption Spectroscopy». Americal Chemical Society. Biochemistry (em inglês). 48 (22): 5042–5049. ISSN 1520-4995. PMID 19397274. doi:10.1021/bi900010b. Consultado em 26 de Outubro de 2013
Spiro, S.; Guest, J. R. (2006). «FNR and its role in oxygen-regulated gene expression in Escherichia coli». John Wiley & Sons, Inc. FEMS Microbiol. Lett. (em inglês). 75 (4): 399–428. ISSN 1574-6968. PMID 2248796. doi:10.1111/j.1574-6968.1990.tb04109.x. Consultado em 26 de Outubro de 2013

expasy.org

prosite.expasy.org

«High potential iron-sulfur proteins family profile - PROSITE» (em inglês). SIB Swiss Institute of Bioinformatics. Consultado em 26 de outubro de 2013

fasebj.org

Beinert, H.; Kennedy, M. C. (1993). «Aconitase, a two-faced protein: enzyme and iron regulatory factor.». Federation of American Societies for Experimental Biology. FASEB J. (em inglês). 7 (15): 1442–1449. ISSN 1530-6860. PMID 8262329. Consultado em 26 de Outubro de 2013

jbc.org

Gomes, C. M.; Silva, G.; Oliveira, S.; LeGall, J.; Liu, M.Y.; Xavier, A. V.; Rodrigues-Pousada, C.; Teixeira, M. (1997). «Studies on the Redox Centers of the Terminal Oxidase from Desulfovibrio gigas and Evidence for Its Interaction with Rubredoxin». The American Society for Biochemistry and Molecular Biology. J. Biol. Chem. (em inglês). 272 (36): 22502–22508. ISSN 1083-351X. PMID 9278402. doi:10.1074/jbc.272.36.22502. Consultado em 26 de Outubro de 2013
Moura, I.; Tavares, P.; Moura, J. J. G.; Ravi, N.; Huynh, B.H.; Liu, M.Y.; LeGall, J. (1990). «Purification and characterization of desulfoferrodoxin. A novel protein from Desulfovibrio desulfuricans (ATCC 27774) and from Desulfovibrio vulgaris (strain Hildenborough) that contains a distorted rubredoxin center and a mononuclear ferrous center.». American Society for Biochemistry and Molecular Biology. J. Biol. Chem. (em inglês). 265 (35): 21596–21602. ISSN 1083-351X. PMID 2174880. Consultado em 26 de Outubro de 2013
Lombard, M.; Fontecave, M.; Touati, D.; Nivière, V. (2000). «Reaction of the Desulfoferrodoxin from Desulfoarculus baarsii with Superoxide Anion. Evidence for a Superoxide Reductase Activity». American Society for Biochemistry and Molecular Biology. J. Biol. Chem. (em inglês). 275 (1): 115–121. ISSN 1083-351X. PMID 10617593. doi:10.1074/jbc.275.1.115. Consultado em 26 de Outubro de 2013

nih.gov

ncbi.nlm.nih.gov

Beinert, H. (2000). «Iron-sulfur proteins: ancient structures, still full of surprises». Springer Berlin Heidelberg/Society of Biological Inorganic Chemistry. J. Biol. Inorg. Chem. (em inglês). 5 (1): 2–15. ISSN 1432-1327. PMID 10766431. doi:10.1007/s007750050002. Consultado em 26 de Outubro de 2013
Beinert, H.; Holm, R. H.; Münck, E. (1997). «Iron-Sulfur Clusters: Nature's Modular, Multipurpose Structures». Highwire Press/American Association for the Advancement of Science. Science (em inglês). 277 (5326): 653–659. ISSN 1095-9203. PMID 9235882. doi:10.1126/science.277.5326.653. Consultado em 27 de Outubro de 2013
Beinert, H.; Kiley. «Fe–S proteins in sensing and regulatory functions». Elsevier Science Ltd. Curr. Op. Chem. Biol. (em inglês). 3 (2): 152–157. ISSN 1367-5931. PMID 10226040. doi:dx.doi.org/10.1016/S1367-5931(99)80027-1 Verifique |doi= (ajuda). Consultado em 27 de Outubro de 2013
Lovenberg, W.; Sobel, B. E. (1965). «Rubredoxin: a new electron transfer protein from Clostridium pasteurianum». National Academy of Sciences. Proc Natl Acad Sci U S A (em inglês). 54 (1): 193–199. ISSN 1091-6490. PMID 5216351. Consultado em 26 de Outubro de 2013
Jenney Jr., F.E.; Verhagen, M.F.J.M.; Cui, X.; Adams, M.W.W. (1999). «Anaerobic microbes: Oxygen detoxification without superoxide dismutase». Highwire Press/American Association for the Advancement of Science. Science (em inglês). 286 (5438): 306–309. ISSN 0036-8075. PMID 10514376. doi:10.1126/science.286.5438.306. Consultado em 27 de Outubro de 2013
Gomes, C. M.; Silva, G.; Oliveira, S.; LeGall, J.; Liu, M.Y.; Xavier, A. V.; Rodrigues-Pousada, C.; Teixeira, M. (1997). «Studies on the Redox Centers of the Terminal Oxidase from Desulfovibrio gigas and Evidence for Its Interaction with Rubredoxin». The American Society for Biochemistry and Molecular Biology. J. Biol. Chem. (em inglês). 272 (36): 22502–22508. ISSN 1083-351X. PMID 9278402. doi:10.1074/jbc.272.36.22502. Consultado em 26 de Outubro de 2013
Moura, I.; Bruschi, M.; LeGall, J.; Moura, J. J. G.; Xavier, A. V. (1977). «Isolation and characterization of desulforedoxin, a new type of non-heme iron protein from Desulfovibrio gigas». Elsevier Inc. Biochem. Biophys. Res. Comm. (em inglês). 75 (4): 1037–1044. ISSN 0006-291X. PMID 861023. doi:http://dx.doi.org/10.1016/0006-291X(77)91486-3 Verifique |doi= (ajuda). Consultado em 26 de Outubro de 2013
Kümmerle, R.; Zhuang-Jackson, H.; Gaillard, J., Moulis, J. M. (1997). «Site-Directed Mutagenesis of Rubredoxin Reveals the Molecular Basis of Its Electron Transfer Properties». American Chemical Society. Biochemistry (em inglês). 36 (50): 15983–15991. ISSN 1520-4995 ISSN: 1520-4995 Verifique |issn= (ajuda). PMID 9398333. doi:10.1021/bi971636e. Consultado em 26 de Outubro de 2013
Yu, L.; Kennedy, M.; Czaja, C.; Tavares, P.; Moura, J. J. G.; Moura, I.; Rusnak, F. (1997). «Conversion of Desulforedoxin into a Rubredoxin Center». Elsevier Inc. Biochem. Biophys. Res. Comm. (em inglês). 231 (3): 679–682. ISSN 0006-291X. PMID 9070870. doi:http://dx.doi.org/10.1006/bbrc.1997.6171 Verifique |doi= (ajuda). Consultado em 26 de Outubro de 2013
LeGall, J.; Prickril, B. C.; Moura, I.; Xavier, A. V.; Moura, J. J. G.; Huynh, B. H. (1988). «Isolation and characterization of rubrerythrin, a non-heme iron protein from Desulfovibrio vulgaris that contains rubredoxin centers and a hemerythrin-like binuclear iron cluster». American Chemical Society. Biochemistry (em inglês). 27 (5): 1636–1642. ISSN 1520-4995. PMID 2835096. Consultado em 26 de Outubro de 2013
Kurtz Jr., D. M. (2006). «Avoiding high-valent iron intermediates: Superoxide reductase and rubrerythrin». Elsevier Inc. J. Inorg. Biochem. (em inglês). 100 (4): 679–693. ISSN 0162-0134. PMID 16504301. doi:dx.doi.org/10.1016/j.jinorgbio.2005.12.017 Verifique |doi= (ajuda). Consultado em 26 de Outubro de 2013
Moura, I.; Tavares, P.; Moura, J. J. G.; Ravi, N.; Huynh, B.H.; Liu, M.Y.; LeGall, J. (1990). «Purification and characterization of desulfoferrodoxin. A novel protein from Desulfovibrio desulfuricans (ATCC 27774) and from Desulfovibrio vulgaris (strain Hildenborough) that contains a distorted rubredoxin center and a mononuclear ferrous center.». American Society for Biochemistry and Molecular Biology. J. Biol. Chem. (em inglês). 265 (35): 21596–21602. ISSN 1083-351X. PMID 2174880. Consultado em 26 de Outubro de 2013
Lombard, M.; Fontecave, M.; Touati, D.; Nivière, V. (2000). «Reaction of the Desulfoferrodoxin from Desulfoarculus baarsii with Superoxide Anion. Evidence for a Superoxide Reductase Activity». American Society for Biochemistry and Molecular Biology. J. Biol. Chem. (em inglês). 275 (1): 115–121. ISSN 1083-351X. PMID 10617593. doi:10.1074/jbc.275.1.115. Consultado em 26 de Outubro de 2013
Johnson, M. K. (1998). «Iron–sulfur proteins: new roles for old clusters». Elsevier Ltd. Curr. Op. Chem. Biol. (em inglês). 2 (2): 173–181. ISSN 1367-5931. PMID 9667933. doi:dx.doi.org/10.1016/S1367-5931(98)80058-6 Verifique |doi= (ajuda). Consultado em 26 de Outubro de 2013
Crane, B. R.; Getzoff, E. D. (1996). «The relationship between structure and function for the sulfite reductases». Elsevier Ltd. Curr. Op. Struct. Biol. (em inglês). 6 (6): 744–756. ISSN 0959-440X. PMID 8994874. doi:dx.doi.org/10.1016/S0959-440X(96)80003-0 Verifique |doi= (ajuda). Consultado em 26 de Outubro de 2013
Stripp, S.; Sanganas, O.; Happe, T.; Haumann, M. (2009). «The Structure of the Active Site H-Cluster of [FeFe] Hydrogenase from the Green Alga Chlamydomonas reinhardtii Studied by X-ray Absorption Spectroscopy». Americal Chemical Society. Biochemistry (em inglês). 48 (22): 5042–5049. ISSN 1520-4995. PMID 19397274. doi:10.1021/bi900010b. Consultado em 26 de Outubro de 2013
Beinert, H.; Kennedy, M. C. (1993). «Aconitase, a two-faced protein: enzyme and iron regulatory factor.». Federation of American Societies for Experimental Biology. FASEB J. (em inglês). 7 (15): 1442–1449. ISSN 1530-6860. PMID 8262329. Consultado em 26 de Outubro de 2013
Spiro, S.; Guest, J. R. (2006). «FNR and its role in oxygen-regulated gene expression in Escherichia coli». John Wiley & Sons, Inc. FEMS Microbiol. Lett. (em inglês). 75 (4): 399–428. ISSN 1574-6968. PMID 2248796. doi:10.1111/j.1574-6968.1990.tb04109.x. Consultado em 26 de Outubro de 2013
Green, J.; Bennett, B.; Jordan, P.; Ralph, E. T.; Thomson, A. J.; Guest, J. R. (1996). «Reconstitution of the [4Fe-4S] cluster in FNR and demonstration of the aerobic–anaerobic transcription switch in vitro». Portland Press/The Biochemical Society. Biochem. J. (em inglês). 316 (3): 887–892. ISSN 1470-8728. PMID 8670167. Consultado em 26 de Outubro de 2013

sciencedirect.com

Beinert, H.; Kiley. «Fe–S proteins in sensing and regulatory functions». Elsevier Science Ltd. Curr. Op. Chem. Biol. (em inglês). 3 (2): 152–157. ISSN 1367-5931. PMID 10226040. doi:dx.doi.org/10.1016/S1367-5931(99)80027-1 Verifique |doi= (ajuda). Consultado em 27 de Outubro de 2013
Sieker, L. C.; Stenkamp, R. E.; LeGall, J. (1994), Harry D. Peck, Jr., Jean LeGall, ed., Rubredoxin in crystalline state, ISBN 978-0-12-182144-9, Methods Enzymol. (em inglês), 243, Elsevier Inc., pp. 203–216, consultado em 26 de Outubro de 2013
Moura, I.; Bruschi, M.; LeGall, J.; Moura, J. J. G.; Xavier, A. V. (1977). «Isolation and characterization of desulforedoxin, a new type of non-heme iron protein from Desulfovibrio gigas». Elsevier Inc. Biochem. Biophys. Res. Comm. (em inglês). 75 (4): 1037–1044. ISSN 0006-291X. PMID 861023. doi:http://dx.doi.org/10.1016/0006-291X(77)91486-3 Verifique |doi= (ajuda). Consultado em 26 de Outubro de 2013
Yu, L.; Kennedy, M.; Czaja, C.; Tavares, P.; Moura, J. J. G.; Moura, I.; Rusnak, F. (1997). «Conversion of Desulforedoxin into a Rubredoxin Center». Elsevier Inc. Biochem. Biophys. Res. Comm. (em inglês). 231 (3): 679–682. ISSN 0006-291X. PMID 9070870. doi:http://dx.doi.org/10.1006/bbrc.1997.6171 Verifique |doi= (ajuda). Consultado em 26 de Outubro de 2013
Kurtz Jr., D. M. (2006). «Avoiding high-valent iron intermediates: Superoxide reductase and rubrerythrin». Elsevier Inc. J. Inorg. Biochem. (em inglês). 100 (4): 679–693. ISSN 0162-0134. PMID 16504301. doi:dx.doi.org/10.1016/j.jinorgbio.2005.12.017 Verifique |doi= (ajuda). Consultado em 26 de Outubro de 2013
Johnson, M. K. (1998). «Iron–sulfur proteins: new roles for old clusters». Elsevier Ltd. Curr. Op. Chem. Biol. (em inglês). 2 (2): 173–181. ISSN 1367-5931. PMID 9667933. doi:dx.doi.org/10.1016/S1367-5931(98)80058-6 Verifique |doi= (ajuda). Consultado em 26 de Outubro de 2013
Crane, B. R.; Getzoff, E. D. (1996). «The relationship between structure and function for the sulfite reductases». Elsevier Ltd. Curr. Op. Struct. Biol. (em inglês). 6 (6): 744–756. ISSN 0959-440X. PMID 8994874. doi:dx.doi.org/10.1016/S0959-440X(96)80003-0 Verifique |doi= (ajuda). Consultado em 26 de Outubro de 2013

sciencemag.org

Beinert, H.; Holm, R. H.; Münck, E. (1997). «Iron-Sulfur Clusters: Nature's Modular, Multipurpose Structures». Highwire Press/American Association for the Advancement of Science. Science (em inglês). 277 (5326): 653–659. ISSN 1095-9203. PMID 9235882. doi:10.1126/science.277.5326.653. Consultado em 27 de Outubro de 2013
Jenney Jr., F.E.; Verhagen, M.F.J.M.; Cui, X.; Adams, M.W.W. (1999). «Anaerobic microbes: Oxygen detoxification without superoxide dismutase». Highwire Press/American Association for the Advancement of Science. Science (em inglês). 286 (5438): 306–309. ISSN 0036-8075. PMID 10514376. doi:10.1126/science.286.5438.306. Consultado em 27 de Outubro de 2013

springer.com

link.springer.com

Beinert, H. (2000). «Iron-sulfur proteins: ancient structures, still full of surprises». Springer Berlin Heidelberg/Society of Biological Inorganic Chemistry. J. Biol. Inorg. Chem. (em inglês). 5 (1): 2–15. ISSN 1432-1327. PMID 10766431. doi:10.1007/s007750050002. Consultado em 26 de Outubro de 2013

wiley.com

onlinelibrary.wiley.com

Spiro, S.; Guest, J. R. (2006). «FNR and its role in oxygen-regulated gene expression in Escherichia coli». John Wiley & Sons, Inc. FEMS Microbiol. Lett. (em inglês). 75 (4): 399–428. ISSN 1574-6968. PMID 2248796. doi:10.1111/j.1574-6968.1990.tb04109.x. Consultado em 26 de Outubro de 2013

worldcat.org

Beinert, H. (2000). «Iron-sulfur proteins: ancient structures, still full of surprises». Springer Berlin Heidelberg/Society of Biological Inorganic Chemistry. J. Biol. Inorg. Chem. (em inglês). 5 (1): 2–15. ISSN 1432-1327. PMID 10766431. doi:10.1007/s007750050002. Consultado em 26 de Outubro de 2013
Beinert, H.; Holm, R. H.; Münck, E. (1997). «Iron-Sulfur Clusters: Nature's Modular, Multipurpose Structures». Highwire Press/American Association for the Advancement of Science. Science (em inglês). 277 (5326): 653–659. ISSN 1095-9203. PMID 9235882. doi:10.1126/science.277.5326.653. Consultado em 27 de Outubro de 2013
Beinert, H.; Kiley. «Fe–S proteins in sensing and regulatory functions». Elsevier Science Ltd. Curr. Op. Chem. Biol. (em inglês). 3 (2): 152–157. ISSN 1367-5931. PMID 10226040. doi:dx.doi.org/10.1016/S1367-5931(99)80027-1 Verifique |doi= (ajuda). Consultado em 27 de Outubro de 2013
Lovenberg, W.; Sobel, B. E. (1965). «Rubredoxin: a new electron transfer protein from Clostridium pasteurianum». National Academy of Sciences. Proc Natl Acad Sci U S A (em inglês). 54 (1): 193–199. ISSN 1091-6490. PMID 5216351. Consultado em 26 de Outubro de 2013
Jenney Jr., F.E.; Verhagen, M.F.J.M.; Cui, X.; Adams, M.W.W. (1999). «Anaerobic microbes: Oxygen detoxification without superoxide dismutase». Highwire Press/American Association for the Advancement of Science. Science (em inglês). 286 (5438): 306–309. ISSN 0036-8075. PMID 10514376. doi:10.1126/science.286.5438.306. Consultado em 27 de Outubro de 2013
Gomes, C. M.; Silva, G.; Oliveira, S.; LeGall, J.; Liu, M.Y.; Xavier, A. V.; Rodrigues-Pousada, C.; Teixeira, M. (1997). «Studies on the Redox Centers of the Terminal Oxidase from Desulfovibrio gigas and Evidence for Its Interaction with Rubredoxin». The American Society for Biochemistry and Molecular Biology. J. Biol. Chem. (em inglês). 272 (36): 22502–22508. ISSN 1083-351X. PMID 9278402. doi:10.1074/jbc.272.36.22502. Consultado em 26 de Outubro de 2013
Moura, I.; Bruschi, M.; LeGall, J.; Moura, J. J. G.; Xavier, A. V. (1977). «Isolation and characterization of desulforedoxin, a new type of non-heme iron protein from Desulfovibrio gigas». Elsevier Inc. Biochem. Biophys. Res. Comm. (em inglês). 75 (4): 1037–1044. ISSN 0006-291X. PMID 861023. doi:http://dx.doi.org/10.1016/0006-291X(77)91486-3 Verifique |doi= (ajuda). Consultado em 26 de Outubro de 2013
Kümmerle, R.; Zhuang-Jackson, H.; Gaillard, J., Moulis, J. M. (1997). «Site-Directed Mutagenesis of Rubredoxin Reveals the Molecular Basis of Its Electron Transfer Properties». American Chemical Society. Biochemistry (em inglês). 36 (50): 15983–15991. ISSN 1520-4995 ISSN: 1520-4995 Verifique |issn= (ajuda). PMID 9398333. doi:10.1021/bi971636e. Consultado em 26 de Outubro de 2013
Yu, L.; Kennedy, M.; Czaja, C.; Tavares, P.; Moura, J. J. G.; Moura, I.; Rusnak, F. (1997). «Conversion of Desulforedoxin into a Rubredoxin Center». Elsevier Inc. Biochem. Biophys. Res. Comm. (em inglês). 231 (3): 679–682. ISSN 0006-291X. PMID 9070870. doi:http://dx.doi.org/10.1006/bbrc.1997.6171 Verifique |doi= (ajuda). Consultado em 26 de Outubro de 2013
LeGall, J.; Prickril, B. C.; Moura, I.; Xavier, A. V.; Moura, J. J. G.; Huynh, B. H. (1988). «Isolation and characterization of rubrerythrin, a non-heme iron protein from Desulfovibrio vulgaris that contains rubredoxin centers and a hemerythrin-like binuclear iron cluster». American Chemical Society. Biochemistry (em inglês). 27 (5): 1636–1642. ISSN 1520-4995. PMID 2835096. Consultado em 26 de Outubro de 2013
Kurtz Jr., D. M. (2006). «Avoiding high-valent iron intermediates: Superoxide reductase and rubrerythrin». Elsevier Inc. J. Inorg. Biochem. (em inglês). 100 (4): 679–693. ISSN 0162-0134. PMID 16504301. doi:dx.doi.org/10.1016/j.jinorgbio.2005.12.017 Verifique |doi= (ajuda). Consultado em 26 de Outubro de 2013
Moura, I.; Tavares, P.; Moura, J. J. G.; Ravi, N.; Huynh, B.H.; Liu, M.Y.; LeGall, J. (1990). «Purification and characterization of desulfoferrodoxin. A novel protein from Desulfovibrio desulfuricans (ATCC 27774) and from Desulfovibrio vulgaris (strain Hildenborough) that contains a distorted rubredoxin center and a mononuclear ferrous center.». American Society for Biochemistry and Molecular Biology. J. Biol. Chem. (em inglês). 265 (35): 21596–21602. ISSN 1083-351X. PMID 2174880. Consultado em 26 de Outubro de 2013
Lombard, M.; Fontecave, M.; Touati, D.; Nivière, V. (2000). «Reaction of the Desulfoferrodoxin from Desulfoarculus baarsii with Superoxide Anion. Evidence for a Superoxide Reductase Activity». American Society for Biochemistry and Molecular Biology. J. Biol. Chem. (em inglês). 275 (1): 115–121. ISSN 1083-351X. PMID 10617593. doi:10.1074/jbc.275.1.115. Consultado em 26 de Outubro de 2013
Johnson, M. K. (1998). «Iron–sulfur proteins: new roles for old clusters». Elsevier Ltd. Curr. Op. Chem. Biol. (em inglês). 2 (2): 173–181. ISSN 1367-5931. PMID 9667933. doi:dx.doi.org/10.1016/S1367-5931(98)80058-6 Verifique |doi= (ajuda). Consultado em 26 de Outubro de 2013
Seefeldt, L.C.; Hoffman, B.M., Dean, D.R. (2009). «Mechanism of Mo-Dependent Nitrogenase». Annu Rev Biochem (em inglês). 78. pp. 701–22. ISSN 0066-4154. doi:10.1146/annurev.biochem.78.070907.103812. Consultado em 26 de Outubro de 2013
Crane, B. R.; Getzoff, E. D. (1996). «The relationship between structure and function for the sulfite reductases». Elsevier Ltd. Curr. Op. Struct. Biol. (em inglês). 6 (6): 744–756. ISSN 0959-440X. PMID 8994874. doi:dx.doi.org/10.1016/S0959-440X(96)80003-0 Verifique |doi= (ajuda). Consultado em 26 de Outubro de 2013
Stripp, S.; Sanganas, O.; Happe, T.; Haumann, M. (2009). «The Structure of the Active Site H-Cluster of [FeFe] Hydrogenase from the Green Alga Chlamydomonas reinhardtii Studied by X-ray Absorption Spectroscopy». Americal Chemical Society. Biochemistry (em inglês). 48 (22): 5042–5049. ISSN 1520-4995. PMID 19397274. doi:10.1021/bi900010b. Consultado em 26 de Outubro de 2013
Beinert, H.; Kennedy, M. C. (1993). «Aconitase, a two-faced protein: enzyme and iron regulatory factor.». Federation of American Societies for Experimental Biology. FASEB J. (em inglês). 7 (15): 1442–1449. ISSN 1530-6860. PMID 8262329. Consultado em 26 de Outubro de 2013
Spiro, S.; Guest, J. R. (2006). «FNR and its role in oxygen-regulated gene expression in Escherichia coli». John Wiley & Sons, Inc. FEMS Microbiol. Lett. (em inglês). 75 (4): 399–428. ISSN 1574-6968. PMID 2248796. doi:10.1111/j.1574-6968.1990.tb04109.x. Consultado em 26 de Outubro de 2013
Green, J.; Bennett, B.; Jordan, P.; Ralph, E. T.; Thomson, A. J.; Guest, J. R. (1996). «Reconstitution of the [4Fe-4S] cluster in FNR and demonstration of the aerobic–anaerobic transcription switch in vitro». Portland Press/The Biochemical Society. Biochem. J. (em inglês). 316 (3): 887–892. ISSN 1470-8728. PMID 8670167. Consultado em 26 de Outubro de 2013