Dougherty W.G., Cary S.M., Parks T.D. Molecular genetic analysis of a plant virus polyprotein cleavage site: a model (англ.) // Virology : journal. — 1989. — August (vol. 171, no. 2). — P. 356—364. — doi:10.1016/0042-6822(89)90603-X. — PMID2669323.
Boulware K.T., Jabaiah A., Daugherty P.S. Evolutionary optimization of peptide substrates for proteases that exhibit rapid hydrolysis kinetics (англ.) // Biotechnology and Bioengineering[англ.] : journal. — 2010. — June (vol. 106, no. 3). — P. 339—346. — doi:10.1002/bit.22693. — PMID20148412.
Kostallas G., Löfdahl PÅ, Samuelson P. Substrate profiling of tobacco etch virus protease using a novel fluorescence-assisted whole-cell assay (англ.) // PLoS ONE : journal. — 2011. — Vol. 6, no. 1. — P. e16136. — doi:10.1371/journal.pone.0016136. — PMID21267463. — PMC3022733.
Parks T.D., Leuther K.K., Howard E.D., Johnston S.A., Dougherty W.G. Release of proteins and peptides from fusion proteins using a recombinant plant virus proteinase (англ.) // Analytical Biochemistry[англ.] : journal. — 1994. — February (vol. 216, no. 2). — P. 413—417. — doi:10.1006/abio.1994.1060. — PMID8179197.
A tobacco etch virus protease with increased substrate tolerance at the P1' position (англ.) // PLoS ONE : journal. — 2013. — Vol. 8, no. 6. — P. e67915. — doi:10.1371/journal.pone.0067915. — PMID23826349.
Intracellular detection and evolution of site-specific proteases using a genetic selection system (англ.) // Appl. Biochem. Biotechnol. : journal. — 2012. — March (vol. 166, no. 5). — P. 1340—1354. — doi:10.1007/s12010-011-9522-6. — PMID22270548.
Kapust R.B., Tözsér J., Fox J.D., Anderson D.E., Cherry S., Copeland T.D., Waugh D.S. Tobacco etch virus protease: mechanism of autolysis and rational design of stable mutants with wild-type catalytic proficiency (англ.) // Protein Eng. : journal. — 2001. — December (vol. 14, no. 12). — P. 993—1000. — doi:10.1093/protein/14.12.993. — PMID11809930.
Dougherty W.G., Cary S.M., Parks T.D. Molecular genetic analysis of a plant virus polyprotein cleavage site: a model (англ.) // Virology : journal. — 1989. — August (vol. 171, no. 2). — P. 356—364. — doi:10.1016/0042-6822(89)90603-X. — PMID2669323.
Boulware K.T., Jabaiah A., Daugherty P.S. Evolutionary optimization of peptide substrates for proteases that exhibit rapid hydrolysis kinetics (англ.) // Biotechnology and Bioengineering[англ.] : journal. — 2010. — June (vol. 106, no. 3). — P. 339—346. — doi:10.1002/bit.22693. — PMID20148412.
Kostallas G., Löfdahl PÅ, Samuelson P. Substrate profiling of tobacco etch virus protease using a novel fluorescence-assisted whole-cell assay (англ.) // PLoS ONE : journal. — 2011. — Vol. 6, no. 1. — P. e16136. — doi:10.1371/journal.pone.0016136. — PMID21267463. — PMC3022733.
Parks T.D., Leuther K.K., Howard E.D., Johnston S.A., Dougherty W.G. Release of proteins and peptides from fusion proteins using a recombinant plant virus proteinase (англ.) // Analytical Biochemistry[англ.] : journal. — 1994. — February (vol. 216, no. 2). — P. 413—417. — doi:10.1006/abio.1994.1060. — PMID8179197.
A tobacco etch virus protease with increased substrate tolerance at the P1' position (англ.) // PLoS ONE : journal. — 2013. — Vol. 8, no. 6. — P. e67915. — doi:10.1371/journal.pone.0067915. — PMID23826349.
Intracellular detection and evolution of site-specific proteases using a genetic selection system (англ.) // Appl. Biochem. Biotechnol. : journal. — 2012. — March (vol. 166, no. 5). — P. 1340—1354. — doi:10.1007/s12010-011-9522-6. — PMID22270548.
Kapust R.B., Tözsér J., Fox J.D., Anderson D.E., Cherry S., Copeland T.D., Waugh D.S. Tobacco etch virus protease: mechanism of autolysis and rational design of stable mutants with wild-type catalytic proficiency (англ.) // Protein Eng. : journal. — 2001. — December (vol. 14, no. 12). — P. 993—1000. — doi:10.1093/protein/14.12.993. — PMID11809930.
uniprot.org
UniProt: TEV polyprotein: P04517 (неопр.). Дата обращения: 11 июля 2017. Архивировано 27 декабря 2016 года.
web.archive.org
UniProt: TEV polyprotein: P04517 (неопр.). Дата обращения: 11 июля 2017. Архивировано 27 декабря 2016 года.
Tyndall J.D., Nall T., Fairlie D.P. Proteases universally recognize beta strands in their active sites (англ.) // Chemical Reviews[англ.] : journal. — 2005. — March (vol. 105, no. 3). — P. 973—999. — doi:10.1021/cr040669e. — PMID15755082.
Boulware K.T., Jabaiah A., Daugherty P.S. Evolutionary optimization of peptide substrates for proteases that exhibit rapid hydrolysis kinetics (англ.) // Biotechnology and Bioengineering[англ.] : journal. — 2010. — June (vol. 106, no. 3). — P. 339—346. — doi:10.1002/bit.22693. — PMID20148412.
Parks T.D., Leuther K.K., Howard E.D., Johnston S.A., Dougherty W.G. Release of proteins and peptides from fusion proteins using a recombinant plant virus proteinase (англ.) // Analytical Biochemistry[англ.] : journal. — 1994. — February (vol. 216, no. 2). — P. 413—417. — doi:10.1006/abio.1994.1060. — PMID8179197.