АДФ-рибозилирование (Russian Wikipedia)

Analysis of information sources in references of the Wikipedia article "АДФ-рибозилирование" in Russian language version.

refsWebsite

Global rank Russian rank

28wikipedia.org

low place

20nih.gov

4^th place

6^th place

20doi.org

2^nd place

3^rd place

8worldcat.org

5^th place

1elibrary.ru

1,940^th place

132^nd place

doi.org

dx.doi.org

Belenky P., Bogan K. L., Brenner C. NAD+ metabolism in health and disease. (англ.) // Trends in biochemical sciences. — 2007. — Vol. 32, no. 1. — P. 12—19. — doi:10.1016/j.tibs.2006.11.006. — PMID 17161604. [исправить]
Berger F., Ramírez-Hernández M. H., Ziegler M. The new life of a centenarian: signalling functions of NAD(P). (англ.) // Trends in biochemical sciences. — 2004. — Vol. 29, no. 3. — P. 111—118. — doi:10.1016/j.tibs.2004.01.007. — PMID 15003268. [исправить]
Corda D., Di Girolamo M. Functional aspects of protein mono-ADP-ribosylation. (англ.) // The EMBO journal. — 2003. — Vol. 22, no. 9. — P. 1953—1958. — doi:10.1093/emboj/cdg209. — PMID 12727863. [исправить]
Scarpa Emanuele S., Fabrizio Gaia, Di Girolamo Maria. A role of intracellular mono-ADP-ribosylation in cancer biology (англ.) // FEBS Journal. — 2013. — 10 May (vol. 280, no. 15). — P. 3551—3562. — ISSN 1742-464X. — doi:10.1111/febs.12290. [исправить]
Hassa P. O., Haenni S. S., Elser M., Hottiger M. O. Nuclear ADP-ribosylation reactions in mammalian cells: where are we today and where are we going? (англ.) // Microbiology And Molecular Biology Reviews : MMBR. — 2006. — September (vol. 70, no. 3). — P. 789—829. — doi:10.1128/MMBR.00040-05. — PMID 16959969. [исправить]
Frye R. A. Characterization of five human cDNAs with homology to the yeast SIR2 gene: Sir2-like proteins (sirtuins) metabolize NAD and may have protein ADP-ribosyltransferase activity. (англ.) // Biochemical And Biophysical Research Communications. — 1999. — 24 June (vol. 260, no. 1). — P. 273—279. — doi:10.1006/bbrc.1999.0897. — PMID 10381378. [исправить]
Rack J. G., Morra R., Barkauskaite E., Kraehenbuehl R., Ariza A., Qu Y., Ortmayer M., Leidecker O., Cameron D. R., Matic I., Peleg A. Y., Leys D., Traven A., Ahel I. Identification of a Class of Protein ADP-Ribosylating Sirtuins in Microbial Pathogens. (англ.) // Molecular Cell. — 2015. — 16 July (vol. 59, no. 2). — P. 309—320. — doi:10.1016/j.molcel.2015.06.013. — PMID 26166706. [исправить]
Laing Sabrina, Unger Mandy, Koch-Nolte Friedrich, Haag Friedrich. ADP-ribosylation of arginine (англ.) // Amino Acids. — 2010. — 21 July (vol. 41, no. 2). — P. 257—269. — ISSN 0939-4451. — doi:10.1007/s00726-010-0676-2. [исправить]
д.к. Нилов, с.в. Пушкарев, и.в. Гущина, г.а. Манасарян, к.и. Кирсанов, в.к. Швядас. Моделирование фермент-субстратных комплексов поли(ADP-рибозо)полимеразы 1 человека // Биохимия. — 2020-01-01. — Т. 1, вып. 85. — С. 116–125. — doi:10.31857/S0320972520010091.
Žaja Roko, Mikoč Andreja, Barkauskaite Eva, Ahel Ivan. Molecular Insights into Poly(ADP-ribose) Recognition and Processing (англ.) // Biomolecules. — 2012. — 21 December (vol. 3, no. 4). — P. 1—17. — ISSN 2218-273X. — doi:10.3390/biom3010001. [исправить]
Liu Qiang, Florea Bogdan I., Filippov Dmitri V. ADP-Ribosylation Goes Normal: Serine as the Major Site of the Modification (англ.) // Cell Chemical Biology. — 2017. — April (vol. 24, no. 4). — P. 431—432. — ISSN 2451-9456. — doi:10.1016/j.chembiol.2017.04.003. [исправить]
Leidecker Orsolya, Bonfiglio Juan José, Colby Thomas, Zhang Qi, Atanassov Ilian, Zaja Roko, Palazzo Luca, Stockum Anna, Ahel Ivan, Matic Ivan. Serine is a new target residue for endogenous ADP-ribosylation on histones (англ.) // Nature Chemical Biology. — 2016. — 10 October (vol. 12, no. 12). — P. 998—1000. — ISSN 1552-4450. — doi:10.1038/nchembio.2180. [исправить]
Bonfiglio Juan José, Fontana Pietro, Zhang Qi, Colby Thomas, Gibbs-Seymour Ian, Atanassov Ilian, Bartlett Edward, Zaja Roko, Ahel Ivan, Matic Ivan. Serine ADP-Ribosylation Depends on HPF1 (англ.) // Molecular Cell. — 2017. — March (vol. 65, no. 5). — P. 932—940.e6. — ISSN 1097-2765. — doi:10.1016/j.molcel.2017.01.003. [исправить]
Laing S., Koch-Nolte F., Haag F., Buck F. Strategies for the identification of arginine ADP-ribosylation sites. (англ.) // Journal Of Proteomics. — 2011. — 10 December (vol. 75, no. 1). — P. 169—176. — doi:10.1016/j.jprot.2011.07.003. — PMID 21784185. [исправить]
Messner S., Altmeyer M., Zhao H., Pozivil A., Roschitzki B., Gehrig P., Rutishauser D., Huang D., Caflisch A., Hottiger M. O. PARP1 ADP-ribosylates lysine residues of the core histone tails. (англ.) // Nucleic Acids Research. — 2010. — October (vol. 38, no. 19). — P. 6350—6362. — doi:10.1093/nar/gkq463. — PMID 20525793. [исправить]
Ryu K. W., Kim D. S., Kraus W. L. New facets in the regulation of gene expression by ADP-ribosylation and poly(ADP-ribose) polymerases. (англ.) // Chemical Reviews. — 2015. — 25 March (vol. 115, no. 6). — P. 2453—2481. — doi:10.1021/cr5004248. — PMID 25575290. [исправить]
London R. E. The structural basis of XRCC1-mediated DNA repair. (англ.) // DNA Repair. — 2015. — June (vol. 30). — P. 90—103. — doi:10.1016/j.dnarep.2015.02.005. — PMID 25795425. [исправить]
Pears Catherine J., Couto C. Anne-Marie, Wang Hong-Yu, Borer Christine, Kiely Rhian, Lakin Nicholas D. The role of ADP-ribosylation in regulating DNA double-strand break repair (англ.) // Cell Cycle. — 2012. — January (vol. 11, no. 1). — P. 48—56. — ISSN 1538-4101. — doi:10.4161/cc.11.1.18793. [исправить]
Cho-Park Park F., Steller Hermann. Proteasome Regulation by ADP-Ribosylation (англ.) // Cell. — 2013. — April (vol. 153, no. 3). — P. 614—627. — ISSN 0092-8674. — doi:10.1016/j.cell.2013.03.040. [исправить]
Deng Q., Barbieri J. T. Molecular mechanisms of the cytotoxicity of ADP-ribosylating toxins. (англ.) // Annual Review Of Microbiology. — 2008. — Vol. 62. — P. 271—288. — doi:10.1146/annurev.micro.62.081307.162848. — PMID 18785839. [исправить]

elibrary.ru

д.к. Нилов, с.в. Пушкарев, и.в. Гущина, г.а. Манасарян, к.и. Кирсанов, в.к. Швядас. Моделирование фермент-субстратных комплексов поли(ADP-рибозо)полимеразы 1 человека // Биохимия. — 2020-01-01. — Т. 1, вып. 85. — С. 116–125. — doi:10.31857/S0320972520010091.

nih.gov

ncbi.nlm.nih.gov

Belenky P., Bogan K. L., Brenner C. NAD+ metabolism in health and disease. (англ.) // Trends in biochemical sciences. — 2007. — Vol. 32, no. 1. — P. 12—19. — doi:10.1016/j.tibs.2006.11.006. — PMID 17161604. [исправить]
Ziegler M. New functions of a long-known molecule. Emerging roles of NAD in cellular signaling. (англ.) // European journal of biochemistry / FEBS. — 2000. — Vol. 267, no. 6. — P. 1550—1564. — PMID 10712584. [исправить]
Berger F., Ramírez-Hernández M. H., Ziegler M. The new life of a centenarian: signalling functions of NAD(P). (англ.) // Trends in biochemical sciences. — 2004. — Vol. 29, no. 3. — P. 111—118. — doi:10.1016/j.tibs.2004.01.007. — PMID 15003268. [исправить]
Corda D., Di Girolamo M. Functional aspects of protein mono-ADP-ribosylation. (англ.) // The EMBO journal. — 2003. — Vol. 22, no. 9. — P. 1953—1958. — doi:10.1093/emboj/cdg209. — PMID 12727863. [исправить]
Krueger K. M., Barbieri J. T. The family of bacterial ADP-ribosylating exotoxins. (англ.) // Clinical Microbiology Reviews. — 1995. — January (vol. 8, no. 1). — P. 34—47. — PMID 7704894. [исправить]
CHAMBON P., WEILL J. D., MANDEL P. Nicotinamide mononucleotide activation of new DNA-dependent polyadenylic acid synthesizing nuclear enzyme. (англ.) // Biochemical and biophysical research communications. — 1963. — Vol. 11. — P. 39—43. — PMID 14019961. [исправить]
Hassa P. O., Haenni S. S., Elser M., Hottiger M. O. Nuclear ADP-ribosylation reactions in mammalian cells: where are we today and where are we going? (англ.) // Microbiology And Molecular Biology Reviews : MMBR. — 2006. — September (vol. 70, no. 3). — P. 789—829. — doi:10.1128/MMBR.00040-05. — PMID 16959969. [исправить]
Frye R. A. Characterization of five human cDNAs with homology to the yeast SIR2 gene: Sir2-like proteins (sirtuins) metabolize NAD and may have protein ADP-ribosyltransferase activity. (англ.) // Biochemical And Biophysical Research Communications. — 1999. — 24 June (vol. 260, no. 1). — P. 273—279. — doi:10.1006/bbrc.1999.0897. — PMID 10381378. [исправить]
Rack J. G., Morra R., Barkauskaite E., Kraehenbuehl R., Ariza A., Qu Y., Ortmayer M., Leidecker O., Cameron D. R., Matic I., Peleg A. Y., Leys D., Traven A., Ahel I. Identification of a Class of Protein ADP-Ribosylating Sirtuins in Microbial Pathogens. (англ.) // Molecular Cell. — 2015. — 16 July (vol. 59, no. 2). — P. 309—320. — doi:10.1016/j.molcel.2015.06.013. — PMID 26166706. [исправить]
Laing S., Koch-Nolte F., Haag F., Buck F. Strategies for the identification of arginine ADP-ribosylation sites. (англ.) // Journal Of Proteomics. — 2011. — 10 December (vol. 75, no. 1). — P. 169—176. — doi:10.1016/j.jprot.2011.07.003. — PMID 21784185. [исправить]
McDonald L. J., Moss J. Enzymatic and nonenzymatic ADP-ribosylation of cysteine. (англ.) // Molecular And Cellular Biochemistry. — 1994. — September (vol. 138, no. 1-2). — P. 221—226. — PMID 7898467. [исправить]
Messner S., Altmeyer M., Zhao H., Pozivil A., Roschitzki B., Gehrig P., Rutishauser D., Huang D., Caflisch A., Hottiger M. O. PARP1 ADP-ribosylates lysine residues of the core histone tails. (англ.) // Nucleic Acids Research. — 2010. — October (vol. 38, no. 19). — P. 6350—6362. — doi:10.1093/nar/gkq463. — PMID 20525793. [исправить]
Oppenheimer N. J., Bodley J. W. Diphtheria toxin. Site and configuration of ADP-ribosylation of diphthamide in elongation factor 2. (англ.) // The Journal Of Biological Chemistry. — 1981. — 25 August (vol. 256, no. 16). — P. 8579—8581. — PMID 6267047. [исправить]
Smith J. A., Stocken L. A. Chemical and metabolic properties of adenosine diphosphate ribose derivatives of nuclear proteins. (англ.) // The Biochemical Journal. — 1975. — June (vol. 147, no. 3). — P. 523—529. — PMID 1167158. [исправить]
Manning D. R., Fraser B. A., Kahn R. A., Gilman A. G. ADP-ribosylation of transducin by islet-activation protein. Identification of asparagine as the site of ADP-ribosylation. (англ.) // The Journal Of Biological Chemistry. — 1984. — 25 January (vol. 259, no. 2). — P. 749—756. — PMID 6582063. [исправить]
Scovassi A. I., Denegri M., Donzelli M., Rossi L., Bernardi R., Mandarino A., Frouin I., Negri C. Poly(ADP-ribose) synthesis in cells undergoing apoptosis: an attempt to face death before PARP degradation. (англ.) // European Journal Of Histochemistry : EJH. — 1998. — Vol. 42, no. 4. — P. 251—258. — PMID 10068897. [исправить]
Aredia F., Scovassi A. I. Involvement of PARPs in cell death. (англ.) // Frontiers In Bioscience (Elite Edition). — 2014. — 1 June (vol. 6). — P. 308—317. — PMID 24896207. [исправить]
Ryu K. W., Kim D. S., Kraus W. L. New facets in the regulation of gene expression by ADP-ribosylation and poly(ADP-ribose) polymerases. (англ.) // Chemical Reviews. — 2015. — 25 March (vol. 115, no. 6). — P. 2453—2481. — doi:10.1021/cr5004248. — PMID 25575290. [исправить]
London R. E. The structural basis of XRCC1-mediated DNA repair. (англ.) // DNA Repair. — 2015. — June (vol. 30). — P. 90—103. — doi:10.1016/j.dnarep.2015.02.005. — PMID 25795425. [исправить]
Deng Q., Barbieri J. T. Molecular mechanisms of the cytotoxicity of ADP-ribosylating toxins. (англ.) // Annual Review Of Microbiology. — 2008. — Vol. 62. — P. 271—288. — doi:10.1146/annurev.micro.62.081307.162848. — PMID 18785839. [исправить]

wikipedia.org

ru.wikipedia.org

Belenky P., Bogan K. L., Brenner C. NAD+ metabolism in health and disease. (англ.) // Trends in biochemical sciences. — 2007. — Vol. 32, no. 1. — P. 12—19. — doi:10.1016/j.tibs.2006.11.006. — PMID 17161604. [исправить]
Ziegler M. New functions of a long-known molecule. Emerging roles of NAD in cellular signaling. (англ.) // European journal of biochemistry / FEBS. — 2000. — Vol. 267, no. 6. — P. 1550—1564. — PMID 10712584. [исправить]
Berger F., Ramírez-Hernández M. H., Ziegler M. The new life of a centenarian: signalling functions of NAD(P). (англ.) // Trends in biochemical sciences. — 2004. — Vol. 29, no. 3. — P. 111—118. — doi:10.1016/j.tibs.2004.01.007. — PMID 15003268. [исправить]
Corda D., Di Girolamo M. Functional aspects of protein mono-ADP-ribosylation. (англ.) // The EMBO journal. — 2003. — Vol. 22, no. 9. — P. 1953—1958. — doi:10.1093/emboj/cdg209. — PMID 12727863. [исправить]
Scarpa Emanuele S., Fabrizio Gaia, Di Girolamo Maria. A role of intracellular mono-ADP-ribosylation in cancer biology (англ.) // FEBS Journal. — 2013. — 10 May (vol. 280, no. 15). — P. 3551—3562. — ISSN 1742-464X. — doi:10.1111/febs.12290. [исправить]
Krueger K. M., Barbieri J. T. The family of bacterial ADP-ribosylating exotoxins. (англ.) // Clinical Microbiology Reviews. — 1995. — January (vol. 8, no. 1). — P. 34—47. — PMID 7704894. [исправить]
CHAMBON P., WEILL J. D., MANDEL P. Nicotinamide mononucleotide activation of new DNA-dependent polyadenylic acid synthesizing nuclear enzyme. (англ.) // Biochemical and biophysical research communications. — 1963. — Vol. 11. — P. 39—43. — PMID 14019961. [исправить]
Hassa P. O., Haenni S. S., Elser M., Hottiger M. O. Nuclear ADP-ribosylation reactions in mammalian cells: where are we today and where are we going? (англ.) // Microbiology And Molecular Biology Reviews : MMBR. — 2006. — September (vol. 70, no. 3). — P. 789—829. — doi:10.1128/MMBR.00040-05. — PMID 16959969. [исправить]
Frye R. A. Characterization of five human cDNAs with homology to the yeast SIR2 gene: Sir2-like proteins (sirtuins) metabolize NAD and may have protein ADP-ribosyltransferase activity. (англ.) // Biochemical And Biophysical Research Communications. — 1999. — 24 June (vol. 260, no. 1). — P. 273—279. — doi:10.1006/bbrc.1999.0897. — PMID 10381378. [исправить]
Rack J. G., Morra R., Barkauskaite E., Kraehenbuehl R., Ariza A., Qu Y., Ortmayer M., Leidecker O., Cameron D. R., Matic I., Peleg A. Y., Leys D., Traven A., Ahel I. Identification of a Class of Protein ADP-Ribosylating Sirtuins in Microbial Pathogens. (англ.) // Molecular Cell. — 2015. — 16 July (vol. 59, no. 2). — P. 309—320. — doi:10.1016/j.molcel.2015.06.013. — PMID 26166706. [исправить]
Laing Sabrina, Unger Mandy, Koch-Nolte Friedrich, Haag Friedrich. ADP-ribosylation of arginine (англ.) // Amino Acids. — 2010. — 21 July (vol. 41, no. 2). — P. 257—269. — ISSN 0939-4451. — doi:10.1007/s00726-010-0676-2. [исправить]
Žaja Roko, Mikoč Andreja, Barkauskaite Eva, Ahel Ivan. Molecular Insights into Poly(ADP-ribose) Recognition and Processing (англ.) // Biomolecules. — 2012. — 21 December (vol. 3, no. 4). — P. 1—17. — ISSN 2218-273X. — doi:10.3390/biom3010001. [исправить]
Liu Qiang, Florea Bogdan I., Filippov Dmitri V. ADP-Ribosylation Goes Normal: Serine as the Major Site of the Modification (англ.) // Cell Chemical Biology. — 2017. — April (vol. 24, no. 4). — P. 431—432. — ISSN 2451-9456. — doi:10.1016/j.chembiol.2017.04.003. [исправить]
Leidecker Orsolya, Bonfiglio Juan José, Colby Thomas, Zhang Qi, Atanassov Ilian, Zaja Roko, Palazzo Luca, Stockum Anna, Ahel Ivan, Matic Ivan. Serine is a new target residue for endogenous ADP-ribosylation on histones (англ.) // Nature Chemical Biology. — 2016. — 10 October (vol. 12, no. 12). — P. 998—1000. — ISSN 1552-4450. — doi:10.1038/nchembio.2180. [исправить]
Bonfiglio Juan José, Fontana Pietro, Zhang Qi, Colby Thomas, Gibbs-Seymour Ian, Atanassov Ilian, Bartlett Edward, Zaja Roko, Ahel Ivan, Matic Ivan. Serine ADP-Ribosylation Depends on HPF1 (англ.) // Molecular Cell. — 2017. — March (vol. 65, no. 5). — P. 932—940.e6. — ISSN 1097-2765. — doi:10.1016/j.molcel.2017.01.003. [исправить]
Laing S., Koch-Nolte F., Haag F., Buck F. Strategies for the identification of arginine ADP-ribosylation sites. (англ.) // Journal Of Proteomics. — 2011. — 10 December (vol. 75, no. 1). — P. 169—176. — doi:10.1016/j.jprot.2011.07.003. — PMID 21784185. [исправить]
McDonald L. J., Moss J. Enzymatic and nonenzymatic ADP-ribosylation of cysteine. (англ.) // Molecular And Cellular Biochemistry. — 1994. — September (vol. 138, no. 1-2). — P. 221—226. — PMID 7898467. [исправить]
Messner S., Altmeyer M., Zhao H., Pozivil A., Roschitzki B., Gehrig P., Rutishauser D., Huang D., Caflisch A., Hottiger M. O. PARP1 ADP-ribosylates lysine residues of the core histone tails. (англ.) // Nucleic Acids Research. — 2010. — October (vol. 38, no. 19). — P. 6350—6362. — doi:10.1093/nar/gkq463. — PMID 20525793. [исправить]
Oppenheimer N. J., Bodley J. W. Diphtheria toxin. Site and configuration of ADP-ribosylation of diphthamide in elongation factor 2. (англ.) // The Journal Of Biological Chemistry. — 1981. — 25 August (vol. 256, no. 16). — P. 8579—8581. — PMID 6267047. [исправить]
Smith J. A., Stocken L. A. Chemical and metabolic properties of adenosine diphosphate ribose derivatives of nuclear proteins. (англ.) // The Biochemical Journal. — 1975. — June (vol. 147, no. 3). — P. 523—529. — PMID 1167158. [исправить]
Manning D. R., Fraser B. A., Kahn R. A., Gilman A. G. ADP-ribosylation of transducin by islet-activation protein. Identification of asparagine as the site of ADP-ribosylation. (англ.) // The Journal Of Biological Chemistry. — 1984. — 25 January (vol. 259, no. 2). — P. 749—756. — PMID 6582063. [исправить]
Scovassi A. I., Denegri M., Donzelli M., Rossi L., Bernardi R., Mandarino A., Frouin I., Negri C. Poly(ADP-ribose) synthesis in cells undergoing apoptosis: an attempt to face death before PARP degradation. (англ.) // European Journal Of Histochemistry : EJH. — 1998. — Vol. 42, no. 4. — P. 251—258. — PMID 10068897. [исправить]
Aredia F., Scovassi A. I. Involvement of PARPs in cell death. (англ.) // Frontiers In Bioscience (Elite Edition). — 2014. — 1 June (vol. 6). — P. 308—317. — PMID 24896207. [исправить]
Ryu K. W., Kim D. S., Kraus W. L. New facets in the regulation of gene expression by ADP-ribosylation and poly(ADP-ribose) polymerases. (англ.) // Chemical Reviews. — 2015. — 25 March (vol. 115, no. 6). — P. 2453—2481. — doi:10.1021/cr5004248. — PMID 25575290. [исправить]
London R. E. The structural basis of XRCC1-mediated DNA repair. (англ.) // DNA Repair. — 2015. — June (vol. 30). — P. 90—103. — doi:10.1016/j.dnarep.2015.02.005. — PMID 25795425. [исправить]
Pears Catherine J., Couto C. Anne-Marie, Wang Hong-Yu, Borer Christine, Kiely Rhian, Lakin Nicholas D. The role of ADP-ribosylation in regulating DNA double-strand break repair (англ.) // Cell Cycle. — 2012. — January (vol. 11, no. 1). — P. 48—56. — ISSN 1538-4101. — doi:10.4161/cc.11.1.18793. [исправить]
Cho-Park Park F., Steller Hermann. Proteasome Regulation by ADP-Ribosylation (англ.) // Cell. — 2013. — April (vol. 153, no. 3). — P. 614—627. — ISSN 0092-8674. — doi:10.1016/j.cell.2013.03.040. [исправить]
Deng Q., Barbieri J. T. Molecular mechanisms of the cytotoxicity of ADP-ribosylating toxins. (англ.) // Annual Review Of Microbiology. — 2008. — Vol. 62. — P. 271—288. — doi:10.1146/annurev.micro.62.081307.162848. — PMID 18785839. [исправить]

worldcat.org

Scarpa Emanuele S., Fabrizio Gaia, Di Girolamo Maria. A role of intracellular mono-ADP-ribosylation in cancer biology (англ.) // FEBS Journal. — 2013. — 10 May (vol. 280, no. 15). — P. 3551—3562. — ISSN 1742-464X. — doi:10.1111/febs.12290. [исправить]
Laing Sabrina, Unger Mandy, Koch-Nolte Friedrich, Haag Friedrich. ADP-ribosylation of arginine (англ.) // Amino Acids. — 2010. — 21 July (vol. 41, no. 2). — P. 257—269. — ISSN 0939-4451. — doi:10.1007/s00726-010-0676-2. [исправить]
Žaja Roko, Mikoč Andreja, Barkauskaite Eva, Ahel Ivan. Molecular Insights into Poly(ADP-ribose) Recognition and Processing (англ.) // Biomolecules. — 2012. — 21 December (vol. 3, no. 4). — P. 1—17. — ISSN 2218-273X. — doi:10.3390/biom3010001. [исправить]
Liu Qiang, Florea Bogdan I., Filippov Dmitri V. ADP-Ribosylation Goes Normal: Serine as the Major Site of the Modification (англ.) // Cell Chemical Biology. — 2017. — April (vol. 24, no. 4). — P. 431—432. — ISSN 2451-9456. — doi:10.1016/j.chembiol.2017.04.003. [исправить]
Leidecker Orsolya, Bonfiglio Juan José, Colby Thomas, Zhang Qi, Atanassov Ilian, Zaja Roko, Palazzo Luca, Stockum Anna, Ahel Ivan, Matic Ivan. Serine is a new target residue for endogenous ADP-ribosylation on histones (англ.) // Nature Chemical Biology. — 2016. — 10 October (vol. 12, no. 12). — P. 998—1000. — ISSN 1552-4450. — doi:10.1038/nchembio.2180. [исправить]
Bonfiglio Juan José, Fontana Pietro, Zhang Qi, Colby Thomas, Gibbs-Seymour Ian, Atanassov Ilian, Bartlett Edward, Zaja Roko, Ahel Ivan, Matic Ivan. Serine ADP-Ribosylation Depends on HPF1 (англ.) // Molecular Cell. — 2017. — March (vol. 65, no. 5). — P. 932—940.e6. — ISSN 1097-2765. — doi:10.1016/j.molcel.2017.01.003. [исправить]
Pears Catherine J., Couto C. Anne-Marie, Wang Hong-Yu, Borer Christine, Kiely Rhian, Lakin Nicholas D. The role of ADP-ribosylation in regulating DNA double-strand break repair (англ.) // Cell Cycle. — 2012. — January (vol. 11, no. 1). — P. 48—56. — ISSN 1538-4101. — doi:10.4161/cc.11.1.18793. [исправить]
Cho-Park Park F., Steller Hermann. Proteasome Regulation by ADP-Ribosylation (англ.) // Cell. — 2013. — April (vol. 153, no. 3). — P. 614—627. — ISSN 0092-8674. — doi:10.1016/j.cell.2013.03.040. [исправить]