Ацетил-КоА-карбоксилаза (Russian Wikipedia)

Analysis of information sources in references of the Wikipedia article "Ацетил-КоА-карбоксилаза" in Russian language version.

refsWebsite

Global rank Russian rank

25web.archive.org

1^st place

24doi.org

2^nd place

3^rd place

18worldcat.org

5^th place

5portlandpress.com

low place

5pnas.org

1,293^rd place

571^st place

5elsevier.com

610^th place

575^th place

3nih.gov

4^th place

6^th place

1springer.com

274^th place

350^th place

1oup.com

485^th place

464^th place

1wiley.com

222^nd place

204^th place

1sagepub.com

731^st place

847^th place

1science.org

1,160^th place

2,085^th place

1physiology.org

5,293^rd place

4,265^th place

1biochemsoctrans.org

low place

1eurekaselect.com

low place

1endpts.com

low place

1termedia.pl

low place

1ucanr.edu

9,141^st place

low place

1biomedcentral.com

2,747^th place

1,343^rd place

biochemsoctrans.org

R.W. Brownsey, A.N. Boone, J.E. Elliott, J.E. Kulpa, W.M. Lee. Regulation of acetyl-CoA carboxylase // Biochemical Society Transactions. — 2006-04-01. — Т. 34, вып. 2. — С. 223. — doi:10.1042/BST20060223.

biomedcentral.com

ojrd.biomedcentral.com

Sara Tucci. Brain metabolism and neurological symptoms in combined malonic and methylmalonic aciduria (англ.) // Orphanet Journal of Rare Diseases. — 2020-12. — Vol. 15, iss. 1. — ISSN 1750-1172. — doi:10.1186/s13023-020-1299-7. Архивировано 21 марта 2023 года.

doi.org

dx.doi.org

L. Tong. Acetyl-coenzyme A carboxylase: crucial metabolic enzyme and attractive target for drug discovery (англ.) // Cellular and Molecular Life Sciences. — 2005-08. — Vol. 62, iss. 16. — P. 1784–1803. — ISSN 1420-9071 1420-682X, 1420-9071. — doi:10.1007/s00018-005-5121-4.
R. W. Brownsey, R. Zhande, A. N. Boone. Isoforms of acetyl-CoA carboxylase: structures, regulatory properties and metabolic functions (англ.) // Biochemical Society Transactions. — 1997-11-01. — Vol. 25, iss. 4. — P. 1232–1238. — ISSN 1470-8752 0300-5127, 1470-8752. — doi:10.1042/bst0251232. Архивировано 3 сентября 2022 года.
L Abu-Elheiga, A Jayakumar, A Baldini, S S Chirala, S J Wakil. Human acetyl-CoA carboxylase: characterization, molecular cloning, and evidence for two isoforms. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences. — 1995-04-25. — Vol. 92, iss. 9. — P. 4011–4015. — ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490. — doi:10.1073/pnas.92.9.4011.
Jane Widmer, Katherine S. Fassihi, Susannah C. Schlichter, Kate S. Wheeler, Barbara E. Crute. Identification of a second human acetyl-CoA carboxylase gene (англ.) // Biochemical Journal. — 1996-06-15. — Vol. 316, iss. 3. — P. 915–922. — ISSN 1470-8728 0264-6021, 1470-8728. — doi:10.1042/bj3160915. Архивировано 3 сентября 2022 года.
Yukiko Sasaki, Yukio Nagano. Plant Acetyl-CoA Carboxylase: Structure, Biosynthesis, Regulation, and Gene Manipulation for Plant Breeding (англ.) // Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry. — 2004-01. — Vol. 68, iss. 6. — P. 1175–1184. — ISSN 1347-6947 0916-8451, 1347-6947. — doi:10.1271/bbb.68.1175. Архивировано 2 августа 2022 года.
Chung-Kyung Lee, Hae-Kap Cheong, Kyoung-Seok Ryu, Jae Il Lee, Weontae Lee. Biotinoyl domain of human acetyl-CoA carboxylase: Structural insights into the carboxyl transfer mechanism (англ.) // Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics. — 2008-02-04. — Vol. 72, iss. 2. — P. 613–624. — doi:10.1002/prot.21952. Архивировано 3 сентября 2022 года.
Chi-Yuan Chou, Linda P.C. Yu, Liang Tong. Crystal Structure of Biotin Carboxylase in Complex with Substrates and Implications for Its Catalytic Mechanism (англ.) // Journal of Biological Chemistry. — 2009-04. — Vol. 284, iss. 17. — P. 11690–11697. — doi:10.1074/jbc.M805783200. Архивировано 2 ноября 2022 года.
Tae-Suk Kim, Patrick Leahy, Hedley C. Freake. Promoter Usage Determines Tissue Specific Responsiveness of the Rat Acetyl-CoA Carboxylase Gene (англ.) // Biochemical and Biophysical Research Communications. — 1996-08. — Vol. 225, iss. 2. — P. 647–653. — doi:10.1006/bbrc.1996.1224. Архивировано 7 октября 2022 года.
Michael C. Barber, Nigel T. Price, Maureen T. Travers. Structure and regulation of acetyl-CoA carboxylase genes of metazoa (англ.) // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular and Cell Biology of Lipids. — 2005-03. — Vol. 1733, iss. 1. — P. 1–28. — doi:10.1016/j.bbalip.2004.12.001. Архивировано 30 июня 2022 года.
Geoffray Monteuuis, Fumi Suomi, Juha M. Kerätär, Ali J. Masud, Alexander J. Kastaniotis. A conserved mammalian mitochondrial isoform of acetyl-CoA carboxylase ACC1 provides the malonyl-CoA essential for mitochondrial biogenesis in tandem with ACSF3 (англ.) // Biochemical Journal. — 2017-11-15. — Vol. 474, iss. 22. — P. 3783–3797. — ISSN 0264-6021. — doi:10.1042/BCJ20170416. Архивировано 22 июня 2023 года.
Alexander J. Kastaniotis, Kaija J. Autio, Remya R. Nair. Mitochondrial Fatty Acids and Neurodegenerative Disorders (англ.) // The Neuroscientist. — 2021-04. — Vol. 27, iss. 2. — P. 143–158. — ISSN 1073-8584. — doi:10.1177/1073858420936162. Архивировано 28 июня 2023 года.
Lutfi Abu-Elheiga, Martin M. Matzuk, Khaled A. H. Abo-Hashema, Salih J. Wakil. Continuous Fatty Acid Oxidation and Reduced Fat Storage in Mice Lacking Acetyl-CoA Carboxylase 2 (англ.) // Science. — 2001-03-30. — Vol. 291, iss. 5513. — P. 2613–2616. — ISSN 1095-9203 0036-8075, 1095-9203. — doi:10.1126/science.1056843. Архивировано 3 сентября 2022 года.
F. Jeffrey Field, Ella Born, Shubha Murthy, Satya N. Mathur. Polyunsaturated fatty acids decrease the expression of sterol regulatory element-binding protein-1 in CaCo-2 cells: effect on fatty acid synthesis and triacylglycerol transport (англ.) // Biochemical Journal. — 2002-12-15. — Vol. 368, iss. 3. — P. 855–864. — ISSN 1470-8728 0264-6021, 1470-8728. — doi:10.1042/bj20020731. Архивировано 3 сентября 2022 года.
Seiji Ishii, Katsumi IIzuka, Bonnie C. Miller, Kosaku Uyeda. Carbohydrate response element binding protein directly promotes lipogenic enzyme gene transcription (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences. — 2004-11-02. — Vol. 101, iss. 44. — P. 15597–15602. — ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490. — doi:10.1073/pnas.0405238101. Архивировано 3 сентября 2022 года.
Adrienne N. Boone, Andy Chan, Jerzy E. Kulpa, Roger W. Brownsey. Bimodal Activation of Acetyl-CoA Carboxylase by Glutamate (англ.) // Journal of Biological Chemistry. — 2000-04. — Vol. 275, iss. 15. — P. 10819–10825. — doi:10.1074/jbc.275.15.10819. Архивировано 7 ноября 2022 года.
Nils Joakim Færgeman, Jens Knudsen. Role of long-chain fatty acyl-CoA esters in the regulation of metabolism and in cell signalling (англ.) // Biochemical Journal. — 1997-04-01. — Vol. 323, iss. 1. — P. 1–12. — ISSN 1470-8728 0264-6021, 1470-8728. — doi:10.1042/bj3230001. Архивировано 3 сентября 2022 года.
S. H. Park, S. R. Gammon, J. D. Knippers, S. R. Paulsen, D. S. Rubink. Phosphorylation-activity relationships of AMPK and acetyl-CoA carboxylase in muscle (англ.) // Journal of Applied Physiology. — 2002-06-01. — Vol. 92, iss. 6. — P. 2475–2482. — ISSN 1522-1601 8750-7587, 1522-1601. — doi:10.1152/japplphysiol.00071.2002.
R.W. Brownsey, A.N. Boone, J.E. Elliott, J.E. Kulpa, W.M. Lee. Regulation of acetyl-CoA carboxylase // Biochemical Society Transactions. — 2006-04-01. — Т. 34, вып. 2. — С. 223. — doi:10.1042/BST20060223.
Trevor Selwood, Eileen K. Jaffe. Dynamic dissociating homo-oligomers and the control of protein function (англ.) // Archives of Biochemistry and Biophysics. — 2012-03. — Vol. 519, iss. 2. — P. 131–143. — doi:10.1016/j.abb.2011.11.020. Архивировано 11 октября 2022 года.
Lutfi Abu-Elheiga, Martin M. Matzuk, Parichher Kordari, WonKeun Oh, Tattym Shaikenov. Mutant mice lacking acetyl-CoA carboxylase 1 are embryonically lethal (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences. — 2005-08-23. — Vol. 102, iss. 34. — P. 12011–12016. — ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490. — doi:10.1073/pnas.0505714102. Архивировано 3 сентября 2022 года.
Geraldine Harriman, Jeremy Greenwood, Sathesh Bhat, Xinyi Huang, Ruiying Wang. Acetyl-CoA carboxylase inhibition by ND-630 reduces hepatic steatosis, improves insulin sensitivity, and modulates dyslipidemia in rats (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences. — 2016-03-29. — Vol. 113, iss. 13. — ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490. — doi:10.1073/pnas.1520686113. Архивировано 3 сентября 2022 года.
Christiana Lucas, Georgia Lucas, Nicholas Lucas, Joanna Krzowska-Firych, Krzysztof Tomasiewicz. A systematic review of the present and future of non-alcoholic fatty liver disease // Clinical and Experimental Hepatology. — 2018. — Т. 4, вып. 3. — С. 165–174. — ISSN 2392-1099. — doi:10.5114/ceh.2018.78120.
E. Zuther, J. J. Johnson, R. Haselkorn, R. McLeod, P. Gornicki. Growth of Toxoplasma gondii is inhibited by aryloxyphenoxypropionate herbicides targeting acetyl-CoA carboxylase (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences. — 1999-11-09. — Vol. 96, iss. 23. — P. 13387–13392. — ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490. — doi:10.1073/pnas.96.23.13387. Архивировано 3 сентября 2022 года.
Sara Tucci. Brain metabolism and neurological symptoms in combined malonic and methylmalonic aciduria (англ.) // Orphanet Journal of Rare Diseases. — 2020-12. — Vol. 15, iss. 1. — ISSN 1750-1172. — doi:10.1186/s13023-020-1299-7. Архивировано 21 марта 2023 года.

elsevier.com

linkinghub.elsevier.com

Chi-Yuan Chou, Linda P.C. Yu, Liang Tong. Crystal Structure of Biotin Carboxylase in Complex with Substrates and Implications for Its Catalytic Mechanism (англ.) // Journal of Biological Chemistry. — 2009-04. — Vol. 284, iss. 17. — P. 11690–11697. — doi:10.1074/jbc.M805783200. Архивировано 2 ноября 2022 года.
Tae-Suk Kim, Patrick Leahy, Hedley C. Freake. Promoter Usage Determines Tissue Specific Responsiveness of the Rat Acetyl-CoA Carboxylase Gene (англ.) // Biochemical and Biophysical Research Communications. — 1996-08. — Vol. 225, iss. 2. — P. 647–653. — doi:10.1006/bbrc.1996.1224. Архивировано 7 октября 2022 года.
Michael C. Barber, Nigel T. Price, Maureen T. Travers. Structure and regulation of acetyl-CoA carboxylase genes of metazoa (англ.) // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular and Cell Biology of Lipids. — 2005-03. — Vol. 1733, iss. 1. — P. 1–28. — doi:10.1016/j.bbalip.2004.12.001. Архивировано 30 июня 2022 года.
Adrienne N. Boone, Andy Chan, Jerzy E. Kulpa, Roger W. Brownsey. Bimodal Activation of Acetyl-CoA Carboxylase by Glutamate (англ.) // Journal of Biological Chemistry. — 2000-04. — Vol. 275, iss. 15. — P. 10819–10825. — doi:10.1074/jbc.275.15.10819. Архивировано 7 ноября 2022 года.
Trevor Selwood, Eileen K. Jaffe. Dynamic dissociating homo-oligomers and the control of protein function (англ.) // Archives of Biochemistry and Biophysics. — 2012-03. — Vol. 519, iss. 2. — P. 131–143. — doi:10.1016/j.abb.2011.11.020. Архивировано 11 октября 2022 года.

endpts.com

Gilead shores up hope for NASH cocktail with a glimpse at positive proof-of-concept data (неопр.). Endpoints News (11 апреля 2019). Дата обращения: 8 июля 2021. Архивировано 9 июля 2021 года.

eurekaselect.com

Current Immunology Reviews (англ.). http://www.eurekaselect.com. Дата обращения: 3 сентября 2022. Архивировано 8 мая 2021 года.

nih.gov

ncbi.nlm.nih.gov

accA, acetyl-CoA carboxylase alpha subunit (Escherichia coli str. K-12 substr. MG1655) (неопр.). NCBI gene. National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine. Дата обращения: 8 июля 2021. Архивировано 26 апреля 2021 года.
accD, acetyl-CoA carboxylase beta subunit (Escherichia coli str. K-12 substr. MG1655) (неопр.). NCBI gene. National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine. Дата обращения: 8 июля 2021. Архивировано 26 апреля 2021 года.

pubmed.ncbi.nlm.nih.gov

D. B. Martin, P. R. Vagelos. The mechanism of tricarboxylic acid cycle regulation of fatty acid synthesis // The Journal of Biological Chemistry. — 1962-06. — Т. 237. — С. 1787–1792. — ISSN 0021-9258. Архивировано 4 декабря 2021 года.

oup.com

academic.oup.com

Yukiko Sasaki, Yukio Nagano. Plant Acetyl-CoA Carboxylase: Structure, Biosynthesis, Regulation, and Gene Manipulation for Plant Breeding (англ.) // Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry. — 2004-01. — Vol. 68, iss. 6. — P. 1175–1184. — ISSN 1347-6947 0916-8451, 1347-6947. — doi:10.1271/bbb.68.1175. Архивировано 2 августа 2022 года.

physiology.org

S. H. Park, S. R. Gammon, J. D. Knippers, S. R. Paulsen, D. S. Rubink. Phosphorylation-activity relationships of AMPK and acetyl-CoA carboxylase in muscle (англ.) // Journal of Applied Physiology. — 2002-06-01. — Vol. 92, iss. 6. — P. 2475–2482. — ISSN 1522-1601 8750-7587, 1522-1601. — doi:10.1152/japplphysiol.00071.2002.

pnas.org

L Abu-Elheiga, A Jayakumar, A Baldini, S S Chirala, S J Wakil. Human acetyl-CoA carboxylase: characterization, molecular cloning, and evidence for two isoforms. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences. — 1995-04-25. — Vol. 92, iss. 9. — P. 4011–4015. — ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490. — doi:10.1073/pnas.92.9.4011.
Seiji Ishii, Katsumi IIzuka, Bonnie C. Miller, Kosaku Uyeda. Carbohydrate response element binding protein directly promotes lipogenic enzyme gene transcription (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences. — 2004-11-02. — Vol. 101, iss. 44. — P. 15597–15602. — ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490. — doi:10.1073/pnas.0405238101. Архивировано 3 сентября 2022 года.
Lutfi Abu-Elheiga, Martin M. Matzuk, Parichher Kordari, WonKeun Oh, Tattym Shaikenov. Mutant mice lacking acetyl-CoA carboxylase 1 are embryonically lethal (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences. — 2005-08-23. — Vol. 102, iss. 34. — P. 12011–12016. — ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490. — doi:10.1073/pnas.0505714102. Архивировано 3 сентября 2022 года.
Geraldine Harriman, Jeremy Greenwood, Sathesh Bhat, Xinyi Huang, Ruiying Wang. Acetyl-CoA carboxylase inhibition by ND-630 reduces hepatic steatosis, improves insulin sensitivity, and modulates dyslipidemia in rats (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences. — 2016-03-29. — Vol. 113, iss. 13. — ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490. — doi:10.1073/pnas.1520686113. Архивировано 3 сентября 2022 года.
E. Zuther, J. J. Johnson, R. Haselkorn, R. McLeod, P. Gornicki. Growth of Toxoplasma gondii is inhibited by aryloxyphenoxypropionate herbicides targeting acetyl-CoA carboxylase (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences. — 1999-11-09. — Vol. 96, iss. 23. — P. 13387–13392. — ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490. — doi:10.1073/pnas.96.23.13387. Архивировано 3 сентября 2022 года.

portlandpress.com

R. W. Brownsey, R. Zhande, A. N. Boone. Isoforms of acetyl-CoA carboxylase: structures, regulatory properties and metabolic functions (англ.) // Biochemical Society Transactions. — 1997-11-01. — Vol. 25, iss. 4. — P. 1232–1238. — ISSN 1470-8752 0300-5127, 1470-8752. — doi:10.1042/bst0251232. Архивировано 3 сентября 2022 года.
Jane Widmer, Katherine S. Fassihi, Susannah C. Schlichter, Kate S. Wheeler, Barbara E. Crute. Identification of a second human acetyl-CoA carboxylase gene (англ.) // Biochemical Journal. — 1996-06-15. — Vol. 316, iss. 3. — P. 915–922. — ISSN 1470-8728 0264-6021, 1470-8728. — doi:10.1042/bj3160915. Архивировано 3 сентября 2022 года.
Geoffray Monteuuis, Fumi Suomi, Juha M. Kerätär, Ali J. Masud, Alexander J. Kastaniotis. A conserved mammalian mitochondrial isoform of acetyl-CoA carboxylase ACC1 provides the malonyl-CoA essential for mitochondrial biogenesis in tandem with ACSF3 (англ.) // Biochemical Journal. — 2017-11-15. — Vol. 474, iss. 22. — P. 3783–3797. — ISSN 0264-6021. — doi:10.1042/BCJ20170416. Архивировано 22 июня 2023 года.
F. Jeffrey Field, Ella Born, Shubha Murthy, Satya N. Mathur. Polyunsaturated fatty acids decrease the expression of sterol regulatory element-binding protein-1 in CaCo-2 cells: effect on fatty acid synthesis and triacylglycerol transport (англ.) // Biochemical Journal. — 2002-12-15. — Vol. 368, iss. 3. — P. 855–864. — ISSN 1470-8728 0264-6021, 1470-8728. — doi:10.1042/bj20020731. Архивировано 3 сентября 2022 года.
Nils Joakim Færgeman, Jens Knudsen. Role of long-chain fatty acyl-CoA esters in the regulation of metabolism and in cell signalling (англ.) // Biochemical Journal. — 1997-04-01. — Vol. 323, iss. 1. — P. 1–12. — ISSN 1470-8728 0264-6021, 1470-8728. — doi:10.1042/bj3230001. Архивировано 3 сентября 2022 года.

sagepub.com

journals.sagepub.com

Alexander J. Kastaniotis, Kaija J. Autio, Remya R. Nair. Mitochondrial Fatty Acids and Neurodegenerative Disorders (англ.) // The Neuroscientist. — 2021-04. — Vol. 27, iss. 2. — P. 143–158. — ISSN 1073-8584. — doi:10.1177/1073858420936162. Архивировано 28 июня 2023 года.

science.org

Lutfi Abu-Elheiga, Martin M. Matzuk, Khaled A. H. Abo-Hashema, Salih J. Wakil. Continuous Fatty Acid Oxidation and Reduced Fat Storage in Mice Lacking Acetyl-CoA Carboxylase 2 (англ.) // Science. — 2001-03-30. — Vol. 291, iss. 5513. — P. 2613–2616. — ISSN 1095-9203 0036-8075, 1095-9203. — doi:10.1126/science.1056843. Архивировано 3 сентября 2022 года.

springer.com

link.springer.com

L. Tong. Acetyl-coenzyme A carboxylase: crucial metabolic enzyme and attractive target for drug discovery (англ.) // Cellular and Molecular Life Sciences. — 2005-08. — Vol. 62, iss. 16. — P. 1784–1803. — ISSN 1420-9071 1420-682X, 1420-9071. — doi:10.1007/s00018-005-5121-4.

termedia.pl

Christiana Lucas, Georgia Lucas, Nicholas Lucas, Joanna Krzowska-Firych, Krzysztof Tomasiewicz. A systematic review of the present and future of non-alcoholic fatty liver disease // Clinical and Experimental Hepatology. — 2018. — Т. 4, вып. 3. — С. 165–174. — ISSN 2392-1099. — doi:10.5114/ceh.2018.78120.

ucanr.edu

herbicidesymptoms.ipm.ucanr.edu

Al-Khatib. Acetyl CoA Carboxylase (ACCase) Inhibitors (неопр.). Herbicide Symptoms. Division of Agriculture and Natural Resources, University of California, Davis. Дата обращения: 8 июля 2021. Архивировано 12 июля 2021 года.

web.archive.org

R. W. Brownsey, R. Zhande, A. N. Boone. Isoforms of acetyl-CoA carboxylase: structures, regulatory properties and metabolic functions (англ.) // Biochemical Society Transactions. — 1997-11-01. — Vol. 25, iss. 4. — P. 1232–1238. — ISSN 1470-8752 0300-5127, 1470-8752. — doi:10.1042/bst0251232. Архивировано 3 сентября 2022 года.
Jane Widmer, Katherine S. Fassihi, Susannah C. Schlichter, Kate S. Wheeler, Barbara E. Crute. Identification of a second human acetyl-CoA carboxylase gene (англ.) // Biochemical Journal. — 1996-06-15. — Vol. 316, iss. 3. — P. 915–922. — ISSN 1470-8728 0264-6021, 1470-8728. — doi:10.1042/bj3160915. Архивировано 3 сентября 2022 года.
Yukiko Sasaki, Yukio Nagano. Plant Acetyl-CoA Carboxylase: Structure, Biosynthesis, Regulation, and Gene Manipulation for Plant Breeding (англ.) // Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry. — 2004-01. — Vol. 68, iss. 6. — P. 1175–1184. — ISSN 1347-6947 0916-8451, 1347-6947. — doi:10.1271/bbb.68.1175. Архивировано 2 августа 2022 года.
accA, acetyl-CoA carboxylase alpha subunit (Escherichia coli str. K-12 substr. MG1655) (неопр.). NCBI gene. National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine. Дата обращения: 8 июля 2021. Архивировано 26 апреля 2021 года.
accD, acetyl-CoA carboxylase beta subunit (Escherichia coli str. K-12 substr. MG1655) (неопр.). NCBI gene. National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine. Дата обращения: 8 июля 2021. Архивировано 26 апреля 2021 года.
Chung-Kyung Lee, Hae-Kap Cheong, Kyoung-Seok Ryu, Jae Il Lee, Weontae Lee. Biotinoyl domain of human acetyl-CoA carboxylase: Structural insights into the carboxyl transfer mechanism (англ.) // Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics. — 2008-02-04. — Vol. 72, iss. 2. — P. 613–624. — doi:10.1002/prot.21952. Архивировано 3 сентября 2022 года.
Chi-Yuan Chou, Linda P.C. Yu, Liang Tong. Crystal Structure of Biotin Carboxylase in Complex with Substrates and Implications for Its Catalytic Mechanism (англ.) // Journal of Biological Chemistry. — 2009-04. — Vol. 284, iss. 17. — P. 11690–11697. — doi:10.1074/jbc.M805783200. Архивировано 2 ноября 2022 года.
Tae-Suk Kim, Patrick Leahy, Hedley C. Freake. Promoter Usage Determines Tissue Specific Responsiveness of the Rat Acetyl-CoA Carboxylase Gene (англ.) // Biochemical and Biophysical Research Communications. — 1996-08. — Vol. 225, iss. 2. — P. 647–653. — doi:10.1006/bbrc.1996.1224. Архивировано 7 октября 2022 года.
Michael C. Barber, Nigel T. Price, Maureen T. Travers. Structure and regulation of acetyl-CoA carboxylase genes of metazoa (англ.) // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular and Cell Biology of Lipids. — 2005-03. — Vol. 1733, iss. 1. — P. 1–28. — doi:10.1016/j.bbalip.2004.12.001. Архивировано 30 июня 2022 года.
Geoffray Monteuuis, Fumi Suomi, Juha M. Kerätär, Ali J. Masud, Alexander J. Kastaniotis. A conserved mammalian mitochondrial isoform of acetyl-CoA carboxylase ACC1 provides the malonyl-CoA essential for mitochondrial biogenesis in tandem with ACSF3 (англ.) // Biochemical Journal. — 2017-11-15. — Vol. 474, iss. 22. — P. 3783–3797. — ISSN 0264-6021. — doi:10.1042/BCJ20170416. Архивировано 22 июня 2023 года.
Alexander J. Kastaniotis, Kaija J. Autio, Remya R. Nair. Mitochondrial Fatty Acids and Neurodegenerative Disorders (англ.) // The Neuroscientist. — 2021-04. — Vol. 27, iss. 2. — P. 143–158. — ISSN 1073-8584. — doi:10.1177/1073858420936162. Архивировано 28 июня 2023 года.
Lutfi Abu-Elheiga, Martin M. Matzuk, Khaled A. H. Abo-Hashema, Salih J. Wakil. Continuous Fatty Acid Oxidation and Reduced Fat Storage in Mice Lacking Acetyl-CoA Carboxylase 2 (англ.) // Science. — 2001-03-30. — Vol. 291, iss. 5513. — P. 2613–2616. — ISSN 1095-9203 0036-8075, 1095-9203. — doi:10.1126/science.1056843. Архивировано 3 сентября 2022 года.
F. Jeffrey Field, Ella Born, Shubha Murthy, Satya N. Mathur. Polyunsaturated fatty acids decrease the expression of sterol regulatory element-binding protein-1 in CaCo-2 cells: effect on fatty acid synthesis and triacylglycerol transport (англ.) // Biochemical Journal. — 2002-12-15. — Vol. 368, iss. 3. — P. 855–864. — ISSN 1470-8728 0264-6021, 1470-8728. — doi:10.1042/bj20020731. Архивировано 3 сентября 2022 года.
Seiji Ishii, Katsumi IIzuka, Bonnie C. Miller, Kosaku Uyeda. Carbohydrate response element binding protein directly promotes lipogenic enzyme gene transcription (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences. — 2004-11-02. — Vol. 101, iss. 44. — P. 15597–15602. — ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490. — doi:10.1073/pnas.0405238101. Архивировано 3 сентября 2022 года.
D. B. Martin, P. R. Vagelos. The mechanism of tricarboxylic acid cycle regulation of fatty acid synthesis // The Journal of Biological Chemistry. — 1962-06. — Т. 237. — С. 1787–1792. — ISSN 0021-9258. Архивировано 4 декабря 2021 года.
Adrienne N. Boone, Andy Chan, Jerzy E. Kulpa, Roger W. Brownsey. Bimodal Activation of Acetyl-CoA Carboxylase by Glutamate (англ.) // Journal of Biological Chemistry. — 2000-04. — Vol. 275, iss. 15. — P. 10819–10825. — doi:10.1074/jbc.275.15.10819. Архивировано 7 ноября 2022 года.
Nils Joakim Færgeman, Jens Knudsen. Role of long-chain fatty acyl-CoA esters in the regulation of metabolism and in cell signalling (англ.) // Biochemical Journal. — 1997-04-01. — Vol. 323, iss. 1. — P. 1–12. — ISSN 1470-8728 0264-6021, 1470-8728. — doi:10.1042/bj3230001. Архивировано 3 сентября 2022 года.
Trevor Selwood, Eileen K. Jaffe. Dynamic dissociating homo-oligomers and the control of protein function (англ.) // Archives of Biochemistry and Biophysics. — 2012-03. — Vol. 519, iss. 2. — P. 131–143. — doi:10.1016/j.abb.2011.11.020. Архивировано 11 октября 2022 года.
Current Immunology Reviews (англ.). http://www.eurekaselect.com. Дата обращения: 3 сентября 2022. Архивировано 8 мая 2021 года.
Lutfi Abu-Elheiga, Martin M. Matzuk, Parichher Kordari, WonKeun Oh, Tattym Shaikenov. Mutant mice lacking acetyl-CoA carboxylase 1 are embryonically lethal (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences. — 2005-08-23. — Vol. 102, iss. 34. — P. 12011–12016. — ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490. — doi:10.1073/pnas.0505714102. Архивировано 3 сентября 2022 года.
Geraldine Harriman, Jeremy Greenwood, Sathesh Bhat, Xinyi Huang, Ruiying Wang. Acetyl-CoA carboxylase inhibition by ND-630 reduces hepatic steatosis, improves insulin sensitivity, and modulates dyslipidemia in rats (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences. — 2016-03-29. — Vol. 113, iss. 13. — ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490. — doi:10.1073/pnas.1520686113. Архивировано 3 сентября 2022 года.
Gilead shores up hope for NASH cocktail with a glimpse at positive proof-of-concept data (неопр.). Endpoints News (11 апреля 2019). Дата обращения: 8 июля 2021. Архивировано 9 июля 2021 года.
Al-Khatib. Acetyl CoA Carboxylase (ACCase) Inhibitors (неопр.). Herbicide Symptoms. Division of Agriculture and Natural Resources, University of California, Davis. Дата обращения: 8 июля 2021. Архивировано 12 июля 2021 года.
E. Zuther, J. J. Johnson, R. Haselkorn, R. McLeod, P. Gornicki. Growth of Toxoplasma gondii is inhibited by aryloxyphenoxypropionate herbicides targeting acetyl-CoA carboxylase (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences. — 1999-11-09. — Vol. 96, iss. 23. — P. 13387–13392. — ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490. — doi:10.1073/pnas.96.23.13387. Архивировано 3 сентября 2022 года.
Sara Tucci. Brain metabolism and neurological symptoms in combined malonic and methylmalonic aciduria (англ.) // Orphanet Journal of Rare Diseases. — 2020-12. — Vol. 15, iss. 1. — ISSN 1750-1172. — doi:10.1186/s13023-020-1299-7. Архивировано 21 марта 2023 года.

wiley.com

onlinelibrary.wiley.com

Chung-Kyung Lee, Hae-Kap Cheong, Kyoung-Seok Ryu, Jae Il Lee, Weontae Lee. Biotinoyl domain of human acetyl-CoA carboxylase: Structural insights into the carboxyl transfer mechanism (англ.) // Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics. — 2008-02-04. — Vol. 72, iss. 2. — P. 613–624. — doi:10.1002/prot.21952. Архивировано 3 сентября 2022 года.

worldcat.org

L. Tong. Acetyl-coenzyme A carboxylase: crucial metabolic enzyme and attractive target for drug discovery (англ.) // Cellular and Molecular Life Sciences. — 2005-08. — Vol. 62, iss. 16. — P. 1784–1803. — ISSN 1420-9071 1420-682X, 1420-9071. — doi:10.1007/s00018-005-5121-4.
R. W. Brownsey, R. Zhande, A. N. Boone. Isoforms of acetyl-CoA carboxylase: structures, regulatory properties and metabolic functions (англ.) // Biochemical Society Transactions. — 1997-11-01. — Vol. 25, iss. 4. — P. 1232–1238. — ISSN 1470-8752 0300-5127, 1470-8752. — doi:10.1042/bst0251232. Архивировано 3 сентября 2022 года.
L Abu-Elheiga, A Jayakumar, A Baldini, S S Chirala, S J Wakil. Human acetyl-CoA carboxylase: characterization, molecular cloning, and evidence for two isoforms. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences. — 1995-04-25. — Vol. 92, iss. 9. — P. 4011–4015. — ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490. — doi:10.1073/pnas.92.9.4011.
Jane Widmer, Katherine S. Fassihi, Susannah C. Schlichter, Kate S. Wheeler, Barbara E. Crute. Identification of a second human acetyl-CoA carboxylase gene (англ.) // Biochemical Journal. — 1996-06-15. — Vol. 316, iss. 3. — P. 915–922. — ISSN 1470-8728 0264-6021, 1470-8728. — doi:10.1042/bj3160915. Архивировано 3 сентября 2022 года.
Yukiko Sasaki, Yukio Nagano. Plant Acetyl-CoA Carboxylase: Structure, Biosynthesis, Regulation, and Gene Manipulation for Plant Breeding (англ.) // Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry. — 2004-01. — Vol. 68, iss. 6. — P. 1175–1184. — ISSN 1347-6947 0916-8451, 1347-6947. — doi:10.1271/bbb.68.1175. Архивировано 2 августа 2022 года.
Geoffray Monteuuis, Fumi Suomi, Juha M. Kerätär, Ali J. Masud, Alexander J. Kastaniotis. A conserved mammalian mitochondrial isoform of acetyl-CoA carboxylase ACC1 provides the malonyl-CoA essential for mitochondrial biogenesis in tandem with ACSF3 (англ.) // Biochemical Journal. — 2017-11-15. — Vol. 474, iss. 22. — P. 3783–3797. — ISSN 0264-6021. — doi:10.1042/BCJ20170416. Архивировано 22 июня 2023 года.
Alexander J. Kastaniotis, Kaija J. Autio, Remya R. Nair. Mitochondrial Fatty Acids and Neurodegenerative Disorders (англ.) // The Neuroscientist. — 2021-04. — Vol. 27, iss. 2. — P. 143–158. — ISSN 1073-8584. — doi:10.1177/1073858420936162. Архивировано 28 июня 2023 года.
Lutfi Abu-Elheiga, Martin M. Matzuk, Khaled A. H. Abo-Hashema, Salih J. Wakil. Continuous Fatty Acid Oxidation and Reduced Fat Storage in Mice Lacking Acetyl-CoA Carboxylase 2 (англ.) // Science. — 2001-03-30. — Vol. 291, iss. 5513. — P. 2613–2616. — ISSN 1095-9203 0036-8075, 1095-9203. — doi:10.1126/science.1056843. Архивировано 3 сентября 2022 года.
F. Jeffrey Field, Ella Born, Shubha Murthy, Satya N. Mathur. Polyunsaturated fatty acids decrease the expression of sterol regulatory element-binding protein-1 in CaCo-2 cells: effect on fatty acid synthesis and triacylglycerol transport (англ.) // Biochemical Journal. — 2002-12-15. — Vol. 368, iss. 3. — P. 855–864. — ISSN 1470-8728 0264-6021, 1470-8728. — doi:10.1042/bj20020731. Архивировано 3 сентября 2022 года.
Seiji Ishii, Katsumi IIzuka, Bonnie C. Miller, Kosaku Uyeda. Carbohydrate response element binding protein directly promotes lipogenic enzyme gene transcription (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences. — 2004-11-02. — Vol. 101, iss. 44. — P. 15597–15602. — ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490. — doi:10.1073/pnas.0405238101. Архивировано 3 сентября 2022 года.
D. B. Martin, P. R. Vagelos. The mechanism of tricarboxylic acid cycle regulation of fatty acid synthesis // The Journal of Biological Chemistry. — 1962-06. — Т. 237. — С. 1787–1792. — ISSN 0021-9258. Архивировано 4 декабря 2021 года.
Nils Joakim Færgeman, Jens Knudsen. Role of long-chain fatty acyl-CoA esters in the regulation of metabolism and in cell signalling (англ.) // Biochemical Journal. — 1997-04-01. — Vol. 323, iss. 1. — P. 1–12. — ISSN 1470-8728 0264-6021, 1470-8728. — doi:10.1042/bj3230001. Архивировано 3 сентября 2022 года.
S. H. Park, S. R. Gammon, J. D. Knippers, S. R. Paulsen, D. S. Rubink. Phosphorylation-activity relationships of AMPK and acetyl-CoA carboxylase in muscle (англ.) // Journal of Applied Physiology. — 2002-06-01. — Vol. 92, iss. 6. — P. 2475–2482. — ISSN 1522-1601 8750-7587, 1522-1601. — doi:10.1152/japplphysiol.00071.2002.
Lutfi Abu-Elheiga, Martin M. Matzuk, Parichher Kordari, WonKeun Oh, Tattym Shaikenov. Mutant mice lacking acetyl-CoA carboxylase 1 are embryonically lethal (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences. — 2005-08-23. — Vol. 102, iss. 34. — P. 12011–12016. — ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490. — doi:10.1073/pnas.0505714102. Архивировано 3 сентября 2022 года.
Geraldine Harriman, Jeremy Greenwood, Sathesh Bhat, Xinyi Huang, Ruiying Wang. Acetyl-CoA carboxylase inhibition by ND-630 reduces hepatic steatosis, improves insulin sensitivity, and modulates dyslipidemia in rats (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences. — 2016-03-29. — Vol. 113, iss. 13. — ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490. — doi:10.1073/pnas.1520686113. Архивировано 3 сентября 2022 года.
Christiana Lucas, Georgia Lucas, Nicholas Lucas, Joanna Krzowska-Firych, Krzysztof Tomasiewicz. A systematic review of the present and future of non-alcoholic fatty liver disease // Clinical and Experimental Hepatology. — 2018. — Т. 4, вып. 3. — С. 165–174. — ISSN 2392-1099. — doi:10.5114/ceh.2018.78120.
E. Zuther, J. J. Johnson, R. Haselkorn, R. McLeod, P. Gornicki. Growth of Toxoplasma gondii is inhibited by aryloxyphenoxypropionate herbicides targeting acetyl-CoA carboxylase (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences. — 1999-11-09. — Vol. 96, iss. 23. — P. 13387–13392. — ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490. — doi:10.1073/pnas.96.23.13387. Архивировано 3 сентября 2022 года.
Sara Tucci. Brain metabolism and neurological symptoms in combined malonic and methylmalonic aciduria (англ.) // Orphanet Journal of Rare Diseases. — 2020-12. — Vol. 15, iss. 1. — ISSN 1750-1172. — doi:10.1186/s13023-020-1299-7. Архивировано 21 марта 2023 года.