Sign In

Login

Password

Forgot Password ? Sign Up

Гистондеацетилаза 2 (Russian Wikipedia)

Analysis of information sources in references of the Wikipedia article "Гистондеацетилаза 2" in Russian language version.

refsWebsite
Global rank Russian rank
49nih.gov
4th place
6th place
45doi.org
2nd place
3rd place
7wikipedia.org
low place
low place
2ensembl.org
1,626th place
1,163rd place
1physorg.com
6,156th place
5,331st place
1web.archive.org
1st place
1st place

doi.org (Global: 2nd place; Russian: 3rd place)

dx.doi.org

  • Betz R., Gray S.G., Ekström C., Larsson C., Ekström T.J. Human histone deacetylase 2, HDAC2 (Human RPD3), is localized to 6q21 by radiation hybrid mapping (англ.) // Genomics : journal. — Academic Press, 1998. — December (vol. 52, no. 2). — P. 245—246. — doi:10.1006/geno.1998.5435. — PMID 9782097.
  • Schmidt D.R., Schreiber S.L. Molecular association between ATR and two components of the nucleosome remodeling and deacetylating complex, HDAC2 and CHD4 (англ.) // Biochemistry : journal. — Vol. 38, no. 44. — P. 14711—14717. — doi:10.1021/bi991614n. — PMID 10545197.
  • Yoon Y.M., Baek K.H., Jeong S.J., Shin H.J., Ha G.H., Jeon A.H., Hwang S.G., Chun J.S., Lee C.W. WD repeat-containing mitotic checkpoint proteins act as transcriptional repressors during interphase (англ.) // FEBS Lett.[англ.] : journal. — Vol. 575, no. 1—3. — P. 23—9. — doi:10.1016/j.febslet.2004.07.089. — PMID 15388328.
  • Hakimi M.A., Dong Y., Lane W.S., Speicher D.W., Shiekhattar R. A candidate X-linked mental retardation gene is a component of a new family of histone deacetylase-containing complexes (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 9. — P. 7234—7239. — doi:10.1074/jbc.M208992200. — PMID 12493763.
  • Tong J.K., Hassig C.A., Schnitzler G.R., Kingston R.E., Schreiber S.L. Chromatin deacetylation by an ATP-dependent nucleosome remodelling complex (англ.) // Nature : journal. — Vol. 395, no. 6705. — P. 917—921. — doi:10.1038/27699. — PMID 9804427.
  • Hakimi M.A., Bochar D.A., Schmiesing J.A., Dong Y., Barak O.G., Speicher D.W., Yokomori K., Shiekhattar R. A chromatin remodelling complex that loads cohesin onto human chromosomes (англ.) // Nature : journal. — Vol. 418, no. 6901. — P. 994—998. — doi:10.1038/nature01024. — PMID 12198550.
  • Rountree M.R., Bachman K.E., Baylin S.B. DNMT1 binds HDAC2 and a new co-repressor, DMAP1, to form a complex at replication foci (англ.) // Nat. Genet. : journal. — Vol. 25, no. 3. — P. 269—277. — doi:10.1038/77023. — PMID 10888872.
  • van der Vlag J., Otte A.P. Transcriptional repression mediated by the human polycomb-group protein EED involves histone deacetylation (англ.) // Nat. Genet. : journal. — Vol. 23, no. 4. — P. 474—478. — doi:10.1038/70602. — PMID 10581039.
  • Yang W.M., Yao Y.L., Seto E. The FK506-binding protein 25 functionally associates with histone deacetylases and with transcription factor YY1 (англ.) // EMBO J. : journal. — Vol. 20, no. 17. — P. 4814—4825. — doi:10.1093/emboj/20.17.4814. — PMID 11532945. — PMC 125595.
  • Wen Y.D., Cress W.D., Roy A.L., Seto E. Histone deacetylase 3 binds to and regulates the multifunctional transcription factor TFII-I (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 3. — P. 1841—1847. — doi:10.1074/jbc.M206528200. — PMID 12393887.
  • Fischer D.D., Cai R., Bhatia U., Asselbergs F.A., Song C., Terry R., Trogani N., Widmer R., Atadja P., Cohen D. Isolation and characterization of a novel class II histone deacetylase, HDAC10 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 8. — P. 6656—6666. — doi:10.1074/jbc.M108055200. — PMID 11739383.
  • Yao Y.L., Yang W.M. The metastasis-associated proteins 1 and 2 form distinct protein complexes with histone deacetylase activity (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 43. — P. 42560—42568. — doi:10.1074/jbc.M302955200. — PMID 12920132.
  • Hakimi M.A., Bochar D.A., Chenoweth J., Lane W.S., Mandel G., Shiekhattar R. A core-BRAF35 complex containing histone deacetylase mediates repression of neuronal-specific genes (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — Vol. 99, no. 11. — P. 7420—7425. — doi:10.1073/pnas.112008599. — PMID 12032298. — PMC 124246.
  • Johnson C.A., White D.A., Lavender J.S., O'Neill L.P., Turner B.M. Human class I histone deacetylase complexes show enhanced catalytic activity in the presence of ATP and co-immunoprecipitate with the ATP-dependent chaperone protein Hsp70 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 11. — P. 9590—9597. — doi:10.1074/jbc.M107942200. — PMID 11777905.
  • Fischle W., Dequiedt F., Hendzel M.J., Guenther M.G., Lazar M.A., Voelter W., Verdin E. Enzymatic activity associated with class II HDACs is dependent on a multiprotein complex containing HDAC3 and SMRT/N-CoR (англ.) // Mol. Cell[англ.] : journal. — Vol. 9, no. 1. — P. 45—57. — doi:10.1016/s1097-2765(01)00429-4. — PMID 11804585.
  • Fischle W., Dequiedt F., Fillion M., Hendzel M.J., Voelter W., Verdin E. Human HDAC7 histone deacetylase activity is associated with HDAC3 in vivo (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 276, no. 38. — P. 35826—35835. — doi:10.1074/jbc.M104935200. — PMID 11466315.
  • Ashburner B.P., Westerheide S.D., Baldwin A.S. The p65 (RelA) subunit of NF-kappaB interacts with the histone deacetylase (HDAC) corepressors HDAC1 and HDAC2 to negatively regulate gene expression (англ.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — Vol. 21, no. 20. — P. 7065—7077. — doi:10.1128/MCB.21.20.7065-7077.2001. — PMID 11564889. — PMC 99882.
  • Zhang Y., Ng H.H., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Bird A., Reinberg D. Analysis of the NuRD subunits reveals a histone deacetylase core complex and a connection with DNA methylation (англ.) // Genes Dev. : journal. — Vol. 13, no. 15. — P. 1924—1935. — doi:10.1101/gad.13.15.1924. — PMID 10444591. — PMC 316920.
  • Hassig C.A., Tong J.K., Fleischer T.C., Owa T., Grable P.G., Ayer D.E., Schreiber S.L. A role for histone deacetylase activity in HDAC1-mediated transcriptional repression (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — Vol. 95, no. 7. — P. 3519—3524. — doi:10.1073/pnas.95.7.3519. — PMID 9520398. — PMC 19868.
  • Zhang Y., Iratni R., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Reinberg D. Histone deacetylases and SAP18, a novel polypeptide, are components of a human Sin3 complex (англ.) // Cell : journal. — Cell Press. — Vol. 89, no. 3. — P. 357—364. — doi:10.1016/s0092-8674(00)80216-0. — PMID 9150135.
  • Wysocka J., Myers M.P., Laherty C.D., Eisenman R.N., Herr W. Human Sin3 deacetylase and trithorax-related Set1/Ash2 histone H3-K4 methyltransferase are tethered together selectively by the cell-proliferation factor HCF-1 (англ.) // Genes Dev. : journal. — Vol. 17, no. 7. — P. 896—911. — doi:10.1101/gad.252103. — PMID 12670868. — PMC 196026.
  • Mazumdar A., Wang R.A., Mishra S.K., Adam L., Bagheri-Yarmand R., Mandal M., Vadlamudi R.K., Kumar R. Transcriptional repression of oestrogen receptor by metastasis-associated protein 1 corepressor (англ.) // Nat. Cell Biol. : journal. — Vol. 3, no. 1. — P. 30—7. — doi:10.1038/35050532. — PMID 11146623.
  • Laherty C.D., Yang W.M., Sun J.M., Davie J.R., Seto E., Eisenman R.N. Histone deacetylases associated with the mSin3 corepressor mediate mad transcriptional repression (англ.) // Cell : journal. — Cell Press. — Vol. 89, no. 3. — P. 349—356. — doi:10.1016/s0092-8674(00)80215-9. — PMID 9150134.
  • Spronk C.A., Tessari M., Kaan A.M., Jansen J.F., Vermeulen M., Stunnenberg H.G., Vuister G.W. The Mad1-Sin3B interaction involves a novel helical fold (англ.) // Nat. Struct. Biol. : journal. — Vol. 7, no. 12. — P. 1100—1104. — doi:10.1038/81944. — PMID 11101889.
  • Brackertz M., Boeke J., Zhang R., Renkawitz R. Two highly related p66 proteins comprise a new family of potent transcriptional repressors interacting with MBD2 and MBD3 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 43. — P. 40958—40966. — doi:10.1074/jbc.M207467200. — PMID 12183469.
  • Ng H.H., Zhang Y., Hendrich B., Johnson C.A., Turner B.M., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Reinberg D., Bird A. MBD2 is a transcriptional repressor belonging to the MeCP1 histone deacetylase complex (англ.) // Nat. Genet. : journal. — Vol. 23, no. 1. — P. 58—61. — doi:10.1038/12659. — PMID 10471499.
  • Iwase S., Januma A., Miyamoto K., Shono N., Honda A., Yanagisawa J., Baba T. Characterization of BHC80 in BRAF-HDAC complex, involved in neuron-specific gene repression (англ.) // Biochem. Biophys. Res. Commun. : journal. — Vol. 322, no. 2. — P. 601—608. — doi:10.1016/j.bbrc.2004.07.163. — PMID 15325272.
  • Jin Q., van Eynde A., Beullens M., Roy N., Thiel G., Stalmans W., Bollen M. The protein phosphatase-1 (PP1) regulator, nuclear inhibitor of PP1 (NIPP1), interacts with the polycomb group protein, embryonic ectoderm development (EED), and functions as a transcriptional repressor (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 33. — P. 30677—30685. — doi:10.1074/jbc.M302273200. — PMID 12788942.
  • Zhang Y., Dufau M.L. Dual mechanisms of regulation of transcription of luteinizing hormone receptor gene by nuclear orphan receptors and histone deacetylase complexes (англ.) // J. Steroid Biochem. Mol. Biol.[англ.] : journal. — Vol. 85, no. 2—5. — P. 401—414. — doi:10.1016/s0960-0760(03)00230-9. — PMID 12943729.
  • Zhang Y., Dufau M.L. Silencing of transcription of the human luteinizing hormone receptor gene by histone deacetylase-mSin3A complex (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 36. — P. 33431—33438. — doi:10.1074/jbc.M204417200. — PMID 12091390.
  • You A., Tong J.K., Grozinger C.M., Schreiber S.L. CoREST is an integral component of the CoREST- human histone deacetylase complex (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — Vol. 98, no. 4. — P. 1454—1458. — doi:10.1073/pnas.98.4.1454. — PMID 11171972. — PMC 29278.
  • Kiernan R., Brès V., Ng R.W., Coudart M.P., El Messaoudi S., Sardet C., Jin D.Y., Emiliani S., Benkirane M. Post-activation turn-off of NF-kappa B-dependent transcription is regulated by acetylation of p65 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 4. — P. 2758—2766. — doi:10.1074/jbc.M209572200. — PMID 12419806.
  • Yu Z., Zhang W., Kone B.C. Histone deacetylases augment cytokine induction of the iNOS gene (англ.) // J. Am. Soc. Nephrol.[англ.] : journal. — Vol. 13, no. 8. — P. 2009—2017. — doi:10.1097/01.asn.0000024253.59665.f1. — PMID 12138131.
  • Zhang Y., Sun Z.W., Iratni R., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Hampsey M., Reinberg D. SAP30, a novel protein conserved between human and yeast, is a component of a histone deacetylase complex (англ.) // Mol. Cell[англ.] : journal. — Vol. 1, no. 7. — P. 1021—1031. — doi:10.1016/s1097-2765(00)80102-1. — PMID 9651585.
  • Kuzmichev A., Zhang Y., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Reinberg D. Role of the Sin3-histone deacetylase complex in growth regulation by the candidate tumor suppressor p33(ING1) (англ.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — Vol. 22, no. 3. — P. 835—848. — doi:10.1128/mcb.22.3.835-848.2002. — PMID 11784859. — PMC 133546.
  • Fleischer T.C., Yun U.J., Ayer D.E. Identification and characterization of three new components of the mSin3A corepressor complex (англ.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — Vol. 23, no. 10. — P. 3456—3467. — doi:10.1128/mcb.23.10.3456-3467.2003. — PMID 12724404. — PMC 164750.
  • Yang L., Mei Q., Zielinska-Kwiatkowska A., Matsui Y., Blackburn M.L., Benedetti D., Krumm A.A., Taborsky G.J., Chansky H.A. An ERG (ets-related gene)-associated histone methyltransferase interacts with histone deacetylases 1/2 and transcription co-repressors mSin3A/B (англ.) // Biochem. J.[англ.] : journal. — Vol. 369, no. Pt 3. — P. 651—657. — doi:10.1042/BJ20020854. — PMID 12398767. — PMC 1223118.
  • Zhou S., Fujimuro M., Hsieh J.J., Chen L., Hayward S.D. A role for SKIP in EBNA2 activation of CBF1-repressed promoters (англ.) // J. Virol.[англ.] : journal. — Vol. 74, no. 4. — P. 1939—1947. — doi:10.1128/jvi.74.4.1939-1947.2000. — PMID 10644367. — PMC 111672.
  • Vaute O., Nicolas E., Vandel L., Trouche D. Functional and physical interaction between the histone methyl transferase Suv39H1 and histone deacetylases (англ.) // Nucleic Acids Res. : journal. — Vol. 30, no. 2. — P. 475—481. — doi:10.1093/nar/30.2.475. — PMID 11788710. — PMC 99834.
  • Won J., Yim J., Kim T.K. Sp1 and Sp3 recruit histone deacetylase to repress transcription of human telomerase reverse transcriptase (hTERT) promoter in normal human somatic cells (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 41. — P. 38230—38238. — doi:10.1074/jbc.M206064200. — PMID 12151407.
  • Sun J.M., Chen H.Y., Moniwa M., Litchfield D.W., Seto E., Davie J.R. The transcriptional repressor Sp3 is associated with CK2-phosphorylated histone deacetylase 2 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 39. — P. 35783—35786. — doi:10.1074/jbc.C200378200. — PMID 12176973.
  • Tsai S.C., Valkov N., Yang W.M., Gump J., Sullivan D., Seto E. Histone deacetylase interacts directly with DNA topoisomerase II (англ.) // Nat. Genet. : journal. — Vol. 26, no. 3. — P. 349—353. — doi:10.1038/81671. — PMID 11062478.
  • Yang W.M., Yao Y.L., Sun J.M., Davie J.R., Seto E. Isolation and characterization of cDNAs corresponding to an additional member of the human histone deacetylase gene family (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 272, no. 44. — P. 28001—28007. — doi:10.1074/jbc.272.44.28001. — PMID 9346952.
  • Yao Y.L., Yang W.M., Seto E. Regulation of transcription factor YY1 by acetylation and deacetylation (англ.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — Vol. 21, no. 17. — P. 5979—5991. — doi:10.1128/mcb.21.17.5979-5991.2001. — PMID 11486036. — PMC 87316.
  • Kalenik J.L., Chen D., Bradley M.E., Chen S.J., Lee T.C. Yeast two-hybrid cloning of a novel zinc finger protein that interacts with the multifunctional transcription factor YY1 (англ.) // Nucleic Acids Res. : journal. — Vol. 25, no. 4. — P. 843—849. — doi:10.1093/nar/25.4.843. — PMID 9016636. — PMC 146511.

ensembl.org (Global: 1,626th place; Russian: 1,163rd place)

May2017.archive.ensembl.org

nih.gov (Global: 4th place; Russian: 6th place)

ncbi.nlm.nih.gov

  • Ссылка на публикацию человека на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  • Ссылка на публикацию мыши на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  • Betz R., Gray S.G., Ekström C., Larsson C., Ekström T.J. Human histone deacetylase 2, HDAC2 (Human RPD3), is localized to 6q21 by radiation hybrid mapping (англ.) // Genomics : journal. — Academic Press, 1998. — December (vol. 52, no. 2). — P. 245—246. — doi:10.1006/geno.1998.5435. — PMID 9782097.
  • Entrez Gene: HDAC2 histone deacetylase 2.
  • Schmidt D.R., Schreiber S.L. Molecular association between ATR and two components of the nucleosome remodeling and deacetylating complex, HDAC2 and CHD4 (англ.) // Biochemistry : journal. — Vol. 38, no. 44. — P. 14711—14717. — doi:10.1021/bi991614n. — PMID 10545197.
  • Yoon Y.M., Baek K.H., Jeong S.J., Shin H.J., Ha G.H., Jeon A.H., Hwang S.G., Chun J.S., Lee C.W. WD repeat-containing mitotic checkpoint proteins act as transcriptional repressors during interphase (англ.) // FEBS Lett.[англ.] : journal. — Vol. 575, no. 1—3. — P. 23—9. — doi:10.1016/j.febslet.2004.07.089. — PMID 15388328.
  • Hakimi M.A., Dong Y., Lane W.S., Speicher D.W., Shiekhattar R. A candidate X-linked mental retardation gene is a component of a new family of histone deacetylase-containing complexes (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 9. — P. 7234—7239. — doi:10.1074/jbc.M208992200. — PMID 12493763.
  • Tong J.K., Hassig C.A., Schnitzler G.R., Kingston R.E., Schreiber S.L. Chromatin deacetylation by an ATP-dependent nucleosome remodelling complex (англ.) // Nature : journal. — Vol. 395, no. 6705. — P. 917—921. — doi:10.1038/27699. — PMID 9804427.
  • Hakimi M.A., Bochar D.A., Schmiesing J.A., Dong Y., Barak O.G., Speicher D.W., Yokomori K., Shiekhattar R. A chromatin remodelling complex that loads cohesin onto human chromosomes (англ.) // Nature : journal. — Vol. 418, no. 6901. — P. 994—998. — doi:10.1038/nature01024. — PMID 12198550.
  • Rountree M.R., Bachman K.E., Baylin S.B. DNMT1 binds HDAC2 and a new co-repressor, DMAP1, to form a complex at replication foci (англ.) // Nat. Genet. : journal. — Vol. 25, no. 3. — P. 269—277. — doi:10.1038/77023. — PMID 10888872.
  • van der Vlag J., Otte A.P. Transcriptional repression mediated by the human polycomb-group protein EED involves histone deacetylation (англ.) // Nat. Genet. : journal. — Vol. 23, no. 4. — P. 474—478. — doi:10.1038/70602. — PMID 10581039.
  • Yang W.M., Yao Y.L., Seto E. The FK506-binding protein 25 functionally associates with histone deacetylases and with transcription factor YY1 (англ.) // EMBO J. : journal. — Vol. 20, no. 17. — P. 4814—4825. — doi:10.1093/emboj/20.17.4814. — PMID 11532945. — PMC 125595.
  • Wen Y.D., Cress W.D., Roy A.L., Seto E. Histone deacetylase 3 binds to and regulates the multifunctional transcription factor TFII-I (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 3. — P. 1841—1847. — doi:10.1074/jbc.M206528200. — PMID 12393887.
  • Fischer D.D., Cai R., Bhatia U., Asselbergs F.A., Song C., Terry R., Trogani N., Widmer R., Atadja P., Cohen D. Isolation and characterization of a novel class II histone deacetylase, HDAC10 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 8. — P. 6656—6666. — doi:10.1074/jbc.M108055200. — PMID 11739383.
  • Yao Y.L., Yang W.M. The metastasis-associated proteins 1 and 2 form distinct protein complexes with histone deacetylase activity (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 43. — P. 42560—42568. — doi:10.1074/jbc.M302955200. — PMID 12920132.
  • Hakimi M.A., Bochar D.A., Chenoweth J., Lane W.S., Mandel G., Shiekhattar R. A core-BRAF35 complex containing histone deacetylase mediates repression of neuronal-specific genes (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — Vol. 99, no. 11. — P. 7420—7425. — doi:10.1073/pnas.112008599. — PMID 12032298. — PMC 124246.
  • Johnson C.A., White D.A., Lavender J.S., O'Neill L.P., Turner B.M. Human class I histone deacetylase complexes show enhanced catalytic activity in the presence of ATP and co-immunoprecipitate with the ATP-dependent chaperone protein Hsp70 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 11. — P. 9590—9597. — doi:10.1074/jbc.M107942200. — PMID 11777905.
  • Fischle W., Dequiedt F., Hendzel M.J., Guenther M.G., Lazar M.A., Voelter W., Verdin E. Enzymatic activity associated with class II HDACs is dependent on a multiprotein complex containing HDAC3 and SMRT/N-CoR (англ.) // Mol. Cell[англ.] : journal. — Vol. 9, no. 1. — P. 45—57. — doi:10.1016/s1097-2765(01)00429-4. — PMID 11804585.
  • Fischle W., Dequiedt F., Fillion M., Hendzel M.J., Voelter W., Verdin E. Human HDAC7 histone deacetylase activity is associated with HDAC3 in vivo (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 276, no. 38. — P. 35826—35835. — doi:10.1074/jbc.M104935200. — PMID 11466315.
  • Ashburner B.P., Westerheide S.D., Baldwin A.S. The p65 (RelA) subunit of NF-kappaB interacts with the histone deacetylase (HDAC) corepressors HDAC1 and HDAC2 to negatively regulate gene expression (англ.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — Vol. 21, no. 20. — P. 7065—7077. — doi:10.1128/MCB.21.20.7065-7077.2001. — PMID 11564889. — PMC 99882.
  • Zhang Y., Ng H.H., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Bird A., Reinberg D. Analysis of the NuRD subunits reveals a histone deacetylase core complex and a connection with DNA methylation (англ.) // Genes Dev. : journal. — Vol. 13, no. 15. — P. 1924—1935. — doi:10.1101/gad.13.15.1924. — PMID 10444591. — PMC 316920.
  • Hassig C.A., Tong J.K., Fleischer T.C., Owa T., Grable P.G., Ayer D.E., Schreiber S.L. A role for histone deacetylase activity in HDAC1-mediated transcriptional repression (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — Vol. 95, no. 7. — P. 3519—3524. — doi:10.1073/pnas.95.7.3519. — PMID 9520398. — PMC 19868.
  • Zhang Y., Iratni R., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Reinberg D. Histone deacetylases and SAP18, a novel polypeptide, are components of a human Sin3 complex (англ.) // Cell : journal. — Cell Press. — Vol. 89, no. 3. — P. 357—364. — doi:10.1016/s0092-8674(00)80216-0. — PMID 9150135.
  • Wysocka J., Myers M.P., Laherty C.D., Eisenman R.N., Herr W. Human Sin3 deacetylase and trithorax-related Set1/Ash2 histone H3-K4 methyltransferase are tethered together selectively by the cell-proliferation factor HCF-1 (англ.) // Genes Dev. : journal. — Vol. 17, no. 7. — P. 896—911. — doi:10.1101/gad.252103. — PMID 12670868. — PMC 196026.
  • Mazumdar A., Wang R.A., Mishra S.K., Adam L., Bagheri-Yarmand R., Mandal M., Vadlamudi R.K., Kumar R. Transcriptional repression of oestrogen receptor by metastasis-associated protein 1 corepressor (англ.) // Nat. Cell Biol. : journal. — Vol. 3, no. 1. — P. 30—7. — doi:10.1038/35050532. — PMID 11146623.
  • Laherty C.D., Yang W.M., Sun J.M., Davie J.R., Seto E., Eisenman R.N. Histone deacetylases associated with the mSin3 corepressor mediate mad transcriptional repression (англ.) // Cell : journal. — Cell Press. — Vol. 89, no. 3. — P. 349—356. — doi:10.1016/s0092-8674(00)80215-9. — PMID 9150134.
  • Spronk C.A., Tessari M., Kaan A.M., Jansen J.F., Vermeulen M., Stunnenberg H.G., Vuister G.W. The Mad1-Sin3B interaction involves a novel helical fold (англ.) // Nat. Struct. Biol. : journal. — Vol. 7, no. 12. — P. 1100—1104. — doi:10.1038/81944. — PMID 11101889.
  • Brackertz M., Boeke J., Zhang R., Renkawitz R. Two highly related p66 proteins comprise a new family of potent transcriptional repressors interacting with MBD2 and MBD3 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 43. — P. 40958—40966. — doi:10.1074/jbc.M207467200. — PMID 12183469.
  • Ng H.H., Zhang Y., Hendrich B., Johnson C.A., Turner B.M., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Reinberg D., Bird A. MBD2 is a transcriptional repressor belonging to the MeCP1 histone deacetylase complex (англ.) // Nat. Genet. : journal. — Vol. 23, no. 1. — P. 58—61. — doi:10.1038/12659. — PMID 10471499.
  • Iwase S., Januma A., Miyamoto K., Shono N., Honda A., Yanagisawa J., Baba T. Characterization of BHC80 in BRAF-HDAC complex, involved in neuron-specific gene repression (англ.) // Biochem. Biophys. Res. Commun. : journal. — Vol. 322, no. 2. — P. 601—608. — doi:10.1016/j.bbrc.2004.07.163. — PMID 15325272.
  • Jin Q., van Eynde A., Beullens M., Roy N., Thiel G., Stalmans W., Bollen M. The protein phosphatase-1 (PP1) regulator, nuclear inhibitor of PP1 (NIPP1), interacts with the polycomb group protein, embryonic ectoderm development (EED), and functions as a transcriptional repressor (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 33. — P. 30677—30685. — doi:10.1074/jbc.M302273200. — PMID 12788942.
  • Zhang Y., Dufau M.L. Dual mechanisms of regulation of transcription of luteinizing hormone receptor gene by nuclear orphan receptors and histone deacetylase complexes (англ.) // J. Steroid Biochem. Mol. Biol.[англ.] : journal. — Vol. 85, no. 2—5. — P. 401—414. — doi:10.1016/s0960-0760(03)00230-9. — PMID 12943729.
  • Zhang Y., Dufau M.L. Silencing of transcription of the human luteinizing hormone receptor gene by histone deacetylase-mSin3A complex (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 36. — P. 33431—33438. — doi:10.1074/jbc.M204417200. — PMID 12091390.
  • You A., Tong J.K., Grozinger C.M., Schreiber S.L. CoREST is an integral component of the CoREST- human histone deacetylase complex (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — Vol. 98, no. 4. — P. 1454—1458. — doi:10.1073/pnas.98.4.1454. — PMID 11171972. — PMC 29278.
  • Kiernan R., Brès V., Ng R.W., Coudart M.P., El Messaoudi S., Sardet C., Jin D.Y., Emiliani S., Benkirane M. Post-activation turn-off of NF-kappa B-dependent transcription is regulated by acetylation of p65 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 4. — P. 2758—2766. — doi:10.1074/jbc.M209572200. — PMID 12419806.
  • Yu Z., Zhang W., Kone B.C. Histone deacetylases augment cytokine induction of the iNOS gene (англ.) // J. Am. Soc. Nephrol.[англ.] : journal. — Vol. 13, no. 8. — P. 2009—2017. — doi:10.1097/01.asn.0000024253.59665.f1. — PMID 12138131.
  • Lai A., Lee J.M., Yang W.M., DeCaprio J.A., Kaelin W.G., Seto E., Branton P.E. RBP1 recruits both histone deacetylase-dependent and -independent repression activities to retinoblastoma family proteins (англ.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — Vol. 19, no. 10. — P. 6632—6641. — PMID 10490602. — PMC 84642.
  • Zhang Y., Sun Z.W., Iratni R., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Hampsey M., Reinberg D. SAP30, a novel protein conserved between human and yeast, is a component of a histone deacetylase complex (англ.) // Mol. Cell[англ.] : journal. — Vol. 1, no. 7. — P. 1021—1031. — doi:10.1016/s1097-2765(00)80102-1. — PMID 9651585.
  • Kuzmichev A., Zhang Y., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Reinberg D. Role of the Sin3-histone deacetylase complex in growth regulation by the candidate tumor suppressor p33(ING1) (англ.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — Vol. 22, no. 3. — P. 835—848. — doi:10.1128/mcb.22.3.835-848.2002. — PMID 11784859. — PMC 133546.
  • Fleischer T.C., Yun U.J., Ayer D.E. Identification and characterization of three new components of the mSin3A corepressor complex (англ.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — Vol. 23, no. 10. — P. 3456—3467. — doi:10.1128/mcb.23.10.3456-3467.2003. — PMID 12724404. — PMC 164750.
  • Yang L., Mei Q., Zielinska-Kwiatkowska A., Matsui Y., Blackburn M.L., Benedetti D., Krumm A.A., Taborsky G.J., Chansky H.A. An ERG (ets-related gene)-associated histone methyltransferase interacts with histone deacetylases 1/2 and transcription co-repressors mSin3A/B (англ.) // Biochem. J.[англ.] : journal. — Vol. 369, no. Pt 3. — P. 651—657. — doi:10.1042/BJ20020854. — PMID 12398767. — PMC 1223118.
  • Zhou S., Fujimuro M., Hsieh J.J., Chen L., Hayward S.D. A role for SKIP in EBNA2 activation of CBF1-repressed promoters (англ.) // J. Virol.[англ.] : journal. — Vol. 74, no. 4. — P. 1939—1947. — doi:10.1128/jvi.74.4.1939-1947.2000. — PMID 10644367. — PMC 111672.
  • Vaute O., Nicolas E., Vandel L., Trouche D. Functional and physical interaction between the histone methyl transferase Suv39H1 and histone deacetylases (англ.) // Nucleic Acids Res. : journal. — Vol. 30, no. 2. — P. 475—481. — doi:10.1093/nar/30.2.475. — PMID 11788710. — PMC 99834.
  • Won J., Yim J., Kim T.K. Sp1 and Sp3 recruit histone deacetylase to repress transcription of human telomerase reverse transcriptase (hTERT) promoter in normal human somatic cells (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 41. — P. 38230—38238. — doi:10.1074/jbc.M206064200. — PMID 12151407.
  • Sun J.M., Chen H.Y., Moniwa M., Litchfield D.W., Seto E., Davie J.R. The transcriptional repressor Sp3 is associated with CK2-phosphorylated histone deacetylase 2 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 39. — P. 35783—35786. — doi:10.1074/jbc.C200378200. — PMID 12176973.
  • Tsai S.C., Valkov N., Yang W.M., Gump J., Sullivan D., Seto E. Histone deacetylase interacts directly with DNA topoisomerase II (англ.) // Nat. Genet. : journal. — Vol. 26, no. 3. — P. 349—353. — doi:10.1038/81671. — PMID 11062478.
  • Yang W.M., Yao Y.L., Sun J.M., Davie J.R., Seto E. Isolation and characterization of cDNAs corresponding to an additional member of the human histone deacetylase gene family (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 272, no. 44. — P. 28001—28007. — doi:10.1074/jbc.272.44.28001. — PMID 9346952.
  • Yao Y.L., Yang W.M., Seto E. Regulation of transcription factor YY1 by acetylation and deacetylation (англ.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — Vol. 21, no. 17. — P. 5979—5991. — doi:10.1128/mcb.21.17.5979-5991.2001. — PMID 11486036. — PMC 87316.
  • Kalenik J.L., Chen D., Bradley M.E., Chen S.J., Lee T.C. Yeast two-hybrid cloning of a novel zinc finger protein that interacts with the multifunctional transcription factor YY1 (англ.) // Nucleic Acids Res. : journal. — Vol. 25, no. 4. — P. 843—849. — doi:10.1093/nar/25.4.843. — PMID 9016636. — PMC 146511.

physorg.com (Global: 6,156th place; Russian: 5,331st place)

web.archive.org (Global: 1st place; Russian: 1st place)

wikipedia.org (Global: low place; Russian: low place)

en.wikipedia.org