Гистондеацетилаза 4 (Russian Wikipedia)

Analysis of information sources in references of the Wikipedia article "Гистондеацетилаза 4" in Russian language version.

refsWebsite

Global rank Russian rank

18nih.gov

4^th place

6^th place

16wikipedia.org

low place

12doi.org

2^nd place

3^rd place

2web.archive.org

1^st place

1genecards.org

low place

doi.org

dx.doi.org

Wang Z., Qin G., Zhao T. C. HDAC4: mechanism of regulation and biological functions. (англ.) // Epigenomics. — 2014. — Vol. 6, no. 1. — P. 139—150. — doi:10.2217/epi.13.73. — PMID 24579951. [исправить]
Guo L., Han A., Bates D. L., Cao J., Chen L. Crystal structure of a conserved N-terminal domain of histone deacetylase 4 reveals functional insights into glutamine-rich domains. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2007. — Vol. 104, no. 11. — P. 4297—4302. — doi:10.1073/pnas.0608041104. — PMID 17360518. [исправить]
Dokmanovic M., Clarke C., Marks P. A. Histone deacetylase inhibitors: overview and perspectives. (англ.) // Molecular cancer research : MCR. — 2007. — Vol. 5, no. 10. — P. 981—989. — doi:10.1158/1541-7786.MCR-07-0324. — PMID 17951399. [исправить]
Abdel-Magid A. F. Histone Deacetylase 4 (HDAC4) Inhibitors: A Promising Treatment for Huntington's Disease. (англ.) // ACS medicinal chemistry letters. — 2013. — Vol. 4, no. 8. — P. 692—693. — doi:10.1021/ml4002216. — PMID 24900734. [исправить]
Lemercier C., Brocard M. P., Puvion-Dutilleul F., Kao H. Y., Albagli O., Khochbin S. Class II histone deacetylases are directly recruited by BCL6 transcriptional repressor. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2002. — Vol. 277, no. 24. — P. 22045—22052. — doi:10.1074/jbc.M201736200. — PMID 11929873. [исправить]
Farioli-Vecchioli S., Tanori M., Micheli L., Mancuso M., Leonardi L., Saran A., Ciotti M. T., Ferretti E., Gulino A., Pazzaglia S., Tirone F. Inhibition of medulloblastoma tumorigenesis by the antiproliferative and pro-differentiative gene PC3. (англ.) // FASEB journal : official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology. — 2007. — Vol. 21, no. 9. — P. 2215—2225. — doi:10.1096/fj.06-7548com. — PMID 17371797. [исправить]
Watamoto K., Towatari M., Ozawa Y., Miyata Y., Okamoto M., Abe A., Naoe T., Saito H. Altered interaction of HDAC5 with GATA-1 during MEL cell differentiation. (англ.) // Oncogene. — 2003. — Vol. 22, no. 57. — P. 9176—9184. — doi:10.1038/sj.onc.1206902. — PMID 14668799. [исправить]
Grozinger C. M., Schreiber S. L. Regulation of histone deacetylase 4 and 5 and transcriptional activity by 14-3-3-dependent cellular localization. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2000. — Vol. 97, no. 14. — P. 7835—7840. — doi:10.1073/pnas.140199597. — PMID 10869435. [исправить]
Fischle W., Dequiedt F., Fillion M., Hendzel M. J., Voelter W., Verdin E. Human HDAC7 histone deacetylase activity is associated with HDAC3 in vivo. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2001. — Vol. 276, no. 38. — P. 35826—35835. — doi:10.1074/jbc.M104935200. — PMID 11466315. [исправить]
Zhou X., Richon V. M., Wang A. H., Yang X. J., Rifkind R. A., Marks P. A. Histone deacetylase 4 associates with extracellular signal-regulated kinases 1 and 2, and its cellular localization is regulated by oncogenic Ras. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2000. — Vol. 97, no. 26. — P. 14329—14333. — doi:10.1073/pnas.250494697. — PMID 11114188. [исправить]
Miska E. A., Karlsson C., Langley E., Nielsen S. J., Pines J., Kouzarides T. HDAC4 deacetylase associates with and represses the MEF2 transcription factor. (англ.) // The EMBO journal. — 1999. — Vol. 18, no. 18. — P. 5099—5107. — doi:10.1093/emboj/18.18.5099. — PMID 10487761. [исправить]
Lemercier C., Verdel A., Galloo B., Curtet S., Brocard M. P., Khochbin S. mHDA1/HDAC5 histone deacetylase interacts with and represses MEF2A transcriptional activity. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2000. — Vol. 275, no. 20. — P. 15594—15599. — doi:10.1074/jbc.M908437199. — PMID 10748098. [исправить]

genecards.org

GeneCards: HDAC4 (неопр.). Дата обращения: 6 июня 2015. Архивировано 11 января 2018 года.

nih.gov

ncbi.nlm.nih.gov

Grozinger C. M., Hassig C. A., Schreiber S. L. Three proteins define a class of human histone deacetylases related to yeast Hda1p. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 1999. — Vol. 96, no. 9. — P. 4868—4873. — PMID 10220385. [исправить]
Fischle W., Emiliani S., Hendzel M. J., Nagase T., Nomura N., Voelter W., Verdin E. A new family of human histone deacetylases related to Saccharomyces cerevisiae HDA1p. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1999. — Vol. 274, no. 17. — P. 11713—11720. — PMID 10206986. [исправить]
Wang Z., Qin G., Zhao T. C. HDAC4: mechanism of regulation and biological functions. (англ.) // Epigenomics. — 2014. — Vol. 6, no. 1. — P. 139—150. — doi:10.2217/epi.13.73. — PMID 24579951. [исправить]
HDAC4 histone deacetylase 4 [ Homo sapiens (human) ] (неопр.). Дата обращения: 3 октября 2017. Архивировано 9 июня 2019 года.
Guo L., Han A., Bates D. L., Cao J., Chen L. Crystal structure of a conserved N-terminal domain of histone deacetylase 4 reveals functional insights into glutamine-rich domains. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2007. — Vol. 104, no. 11. — P. 4297—4302. — doi:10.1073/pnas.0608041104. — PMID 17360518. [исправить]
Entrez Gene: HDAC4 histone deacetylase 4 (неопр.).
Dokmanovic M., Clarke C., Marks P. A. Histone deacetylase inhibitors: overview and perspectives. (англ.) // Molecular cancer research : MCR. — 2007. — Vol. 5, no. 10. — P. 981—989. — doi:10.1158/1541-7786.MCR-07-0324. — PMID 17951399. [исправить]
Abdel-Magid A. F. Histone Deacetylase 4 (HDAC4) Inhibitors: A Promising Treatment for Huntington's Disease. (англ.) // ACS medicinal chemistry letters. — 2013. — Vol. 4, no. 8. — P. 692—693. — doi:10.1021/ml4002216. — PMID 24900734. [исправить]
Lemercier C., Brocard M. P., Puvion-Dutilleul F., Kao H. Y., Albagli O., Khochbin S. Class II histone deacetylases are directly recruited by BCL6 transcriptional repressor. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2002. — Vol. 277, no. 24. — P. 22045—22052. — doi:10.1074/jbc.M201736200. — PMID 11929873. [исправить]
Farioli-Vecchioli S., Tanori M., Micheli L., Mancuso M., Leonardi L., Saran A., Ciotti M. T., Ferretti E., Gulino A., Pazzaglia S., Tirone F. Inhibition of medulloblastoma tumorigenesis by the antiproliferative and pro-differentiative gene PC3. (англ.) // FASEB journal : official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology. — 2007. — Vol. 21, no. 9. — P. 2215—2225. — doi:10.1096/fj.06-7548com. — PMID 17371797. [исправить]
Watamoto K., Towatari M., Ozawa Y., Miyata Y., Okamoto M., Abe A., Naoe T., Saito H. Altered interaction of HDAC5 with GATA-1 during MEL cell differentiation. (англ.) // Oncogene. — 2003. — Vol. 22, no. 57. — P. 9176—9184. — doi:10.1038/sj.onc.1206902. — PMID 14668799. [исправить]
Fischle W., Dequiedt F., Hendzel M. J., Guenther M. G., Lazar M. A., Voelter W., Verdin E. Enzymatic activity associated with class II HDACs is dependent on a multiprotein complex containing HDAC3 and SMRT/N-CoR. (англ.) // Molecular cell. — 2002. — Vol. 9, no. 1. — P. 45—57. — PMID 11804585. [исправить]
Grozinger C. M., Schreiber S. L. Regulation of histone deacetylase 4 and 5 and transcriptional activity by 14-3-3-dependent cellular localization. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2000. — Vol. 97, no. 14. — P. 7835—7840. — doi:10.1073/pnas.140199597. — PMID 10869435. [исправить]
Fischle W., Dequiedt F., Fillion M., Hendzel M. J., Voelter W., Verdin E. Human HDAC7 histone deacetylase activity is associated with HDAC3 in vivo. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2001. — Vol. 276, no. 38. — P. 35826—35835. — doi:10.1074/jbc.M104935200. — PMID 11466315. [исправить]
Zhou X., Richon V. M., Wang A. H., Yang X. J., Rifkind R. A., Marks P. A. Histone deacetylase 4 associates with extracellular signal-regulated kinases 1 and 2, and its cellular localization is regulated by oncogenic Ras. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2000. — Vol. 97, no. 26. — P. 14329—14333. — doi:10.1073/pnas.250494697. — PMID 11114188. [исправить]
Miska E. A., Karlsson C., Langley E., Nielsen S. J., Pines J., Kouzarides T. HDAC4 deacetylase associates with and represses the MEF2 transcription factor. (англ.) // The EMBO journal. — 1999. — Vol. 18, no. 18. — P. 5099—5107. — doi:10.1093/emboj/18.18.5099. — PMID 10487761. [исправить]
Lemercier C., Verdel A., Galloo B., Curtet S., Brocard M. P., Khochbin S. mHDA1/HDAC5 histone deacetylase interacts with and represses MEF2A transcriptional activity. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2000. — Vol. 275, no. 20. — P. 15594—15599. — doi:10.1074/jbc.M908437199. — PMID 10748098. [исправить]
Huang E. Y., Zhang J., Miska E. A., Guenther M. G., Kouzarides T., Lazar M. A. Nuclear receptor corepressors partner with class II histone deacetylases in a Sin3-independent repression pathway. (англ.) // Genes & development. — 2000. — Vol. 14, no. 1. — P. 45—54. — PMID 10640275. [исправить]

web.archive.org

GeneCards: HDAC4 (неопр.). Дата обращения: 6 июня 2015. Архивировано 11 января 2018 года.
HDAC4 histone deacetylase 4 [ Homo sapiens (human) ] (неопр.). Дата обращения: 3 октября 2017. Архивировано 9 июня 2019 года.

wikipedia.org

ru.wikipedia.org

Grozinger C. M., Hassig C. A., Schreiber S. L. Three proteins define a class of human histone deacetylases related to yeast Hda1p. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 1999. — Vol. 96, no. 9. — P. 4868—4873. — PMID 10220385. [исправить]
Fischle W., Emiliani S., Hendzel M. J., Nagase T., Nomura N., Voelter W., Verdin E. A new family of human histone deacetylases related to Saccharomyces cerevisiae HDA1p. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1999. — Vol. 274, no. 17. — P. 11713—11720. — PMID 10206986. [исправить]
Wang Z., Qin G., Zhao T. C. HDAC4: mechanism of regulation and biological functions. (англ.) // Epigenomics. — 2014. — Vol. 6, no. 1. — P. 139—150. — doi:10.2217/epi.13.73. — PMID 24579951. [исправить]
Guo L., Han A., Bates D. L., Cao J., Chen L. Crystal structure of a conserved N-terminal domain of histone deacetylase 4 reveals functional insights into glutamine-rich domains. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2007. — Vol. 104, no. 11. — P. 4297—4302. — doi:10.1073/pnas.0608041104. — PMID 17360518. [исправить]
Dokmanovic M., Clarke C., Marks P. A. Histone deacetylase inhibitors: overview and perspectives. (англ.) // Molecular cancer research : MCR. — 2007. — Vol. 5, no. 10. — P. 981—989. — doi:10.1158/1541-7786.MCR-07-0324. — PMID 17951399. [исправить]
Abdel-Magid A. F. Histone Deacetylase 4 (HDAC4) Inhibitors: A Promising Treatment for Huntington's Disease. (англ.) // ACS medicinal chemistry letters. — 2013. — Vol. 4, no. 8. — P. 692—693. — doi:10.1021/ml4002216. — PMID 24900734. [исправить]
Lemercier C., Brocard M. P., Puvion-Dutilleul F., Kao H. Y., Albagli O., Khochbin S. Class II histone deacetylases are directly recruited by BCL6 transcriptional repressor. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2002. — Vol. 277, no. 24. — P. 22045—22052. — doi:10.1074/jbc.M201736200. — PMID 11929873. [исправить]
Farioli-Vecchioli S., Tanori M., Micheli L., Mancuso M., Leonardi L., Saran A., Ciotti M. T., Ferretti E., Gulino A., Pazzaglia S., Tirone F. Inhibition of medulloblastoma tumorigenesis by the antiproliferative and pro-differentiative gene PC3. (англ.) // FASEB journal : official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology. — 2007. — Vol. 21, no. 9. — P. 2215—2225. — doi:10.1096/fj.06-7548com. — PMID 17371797. [исправить]
Watamoto K., Towatari M., Ozawa Y., Miyata Y., Okamoto M., Abe A., Naoe T., Saito H. Altered interaction of HDAC5 with GATA-1 during MEL cell differentiation. (англ.) // Oncogene. — 2003. — Vol. 22, no. 57. — P. 9176—9184. — doi:10.1038/sj.onc.1206902. — PMID 14668799. [исправить]
Fischle W., Dequiedt F., Hendzel M. J., Guenther M. G., Lazar M. A., Voelter W., Verdin E. Enzymatic activity associated with class II HDACs is dependent on a multiprotein complex containing HDAC3 and SMRT/N-CoR. (англ.) // Molecular cell. — 2002. — Vol. 9, no. 1. — P. 45—57. — PMID 11804585. [исправить]
Grozinger C. M., Schreiber S. L. Regulation of histone deacetylase 4 and 5 and transcriptional activity by 14-3-3-dependent cellular localization. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2000. — Vol. 97, no. 14. — P. 7835—7840. — doi:10.1073/pnas.140199597. — PMID 10869435. [исправить]
Fischle W., Dequiedt F., Fillion M., Hendzel M. J., Voelter W., Verdin E. Human HDAC7 histone deacetylase activity is associated with HDAC3 in vivo. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2001. — Vol. 276, no. 38. — P. 35826—35835. — doi:10.1074/jbc.M104935200. — PMID 11466315. [исправить]
Zhou X., Richon V. M., Wang A. H., Yang X. J., Rifkind R. A., Marks P. A. Histone deacetylase 4 associates with extracellular signal-regulated kinases 1 and 2, and its cellular localization is regulated by oncogenic Ras. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2000. — Vol. 97, no. 26. — P. 14329—14333. — doi:10.1073/pnas.250494697. — PMID 11114188. [исправить]
Miska E. A., Karlsson C., Langley E., Nielsen S. J., Pines J., Kouzarides T. HDAC4 deacetylase associates with and represses the MEF2 transcription factor. (англ.) // The EMBO journal. — 1999. — Vol. 18, no. 18. — P. 5099—5107. — doi:10.1093/emboj/18.18.5099. — PMID 10487761. [исправить]
Lemercier C., Verdel A., Galloo B., Curtet S., Brocard M. P., Khochbin S. mHDA1/HDAC5 histone deacetylase interacts with and represses MEF2A transcriptional activity. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2000. — Vol. 275, no. 20. — P. 15594—15599. — doi:10.1074/jbc.M908437199. — PMID 10748098. [исправить]
Huang E. Y., Zhang J., Miska E. A., Guenther M. G., Kouzarides T., Lazar M. A. Nuclear receptor corepressors partner with class II histone deacetylases in a Sin3-independent repression pathway. (англ.) // Genes & development. — 2000. — Vol. 14, no. 1. — P. 45—54. — PMID 10640275. [исправить]