Дыхательная цепь переноса электронов (Russian Wikipedia)

Analysis of information sources in references of the Wikipedia article "Дыхательная цепь переноса электронов" in Russian language version.

refsWebsite

Global rank Russian rank

27doi.org

2^nd place

3^rd place

16worldcat.org

5^th place

15web.archive.org

1^st place

12nih.gov

4^th place

6^th place

5wikipedia.org

low place

2annualreviews.org

3,867^th place

3,461^st place

2jbc.org

4,455^th place

4,527^th place

2pnas.org

1,293^rd place

571^st place

1rcsb.org

8,838^th place

low place

1sciencedirect.com

149^th place

195^th place

1helsinki.fi

1,670^th place

2,156^th place

1springer.com

274^th place

350^th place

1gendocs.ru

low place

2,164^th place

annualreviews.org (Global: 3,867^th place; Russian: 3,461^st place)

Ulrich Brandt. Energy Converting NADH: Quinone Oxidoreductase (Complex I) // Annual Review of Biochemistry. — 2006-06-01. — Т. 75, вып. 1. — С. 69—92. — ISSN 0066-4154. — doi:10.1146/annurev.biochem.75.103004.142539. Архивировано 2 мая 2021 года.
Antony R. Crofts. The Cytochrome bc1 Complex: Function in the Context of Structure // Annual Review of Physiology. — 2004-02-12. — Т. 66, вып. 1. — С. 689—733. — ISSN 0066-4278. — doi:10.1146/annurev.physiol.66.032102.150251. Архивировано 14 октября 2019 года.

doi.org (Global: 2^nd place; Russian: 3^rd place)

dx.doi.org

Rouslan G. Efremov, Rozbeh Baradaran, Leonid A. Sazanov. The architecture of respiratory complex I (англ.) // Nature. — 2010/05. — Т. 465, вып. 7297. — С. 441—445. — ISSN 1476-4687. — doi:10.1038/nature09066.
Leonid A. Sazanov. A giant molecular proton pump: structure and mechanism of respiratory complex I (англ.) // Nature Reviews Molecular Cell Biology. — 2015/06. — Т. 16, вып. 6. — С. 375—388. — ISSN 1471-0080. — doi:10.1038/nrm3997.
Rouslan G. Efremov, Leonid A. Sazanov. The coupling mechanism of respiratory complex I — A structural and evolutionary perspective // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics. — Т. 1817, вып. 10. — С. 1785—1795. — doi:10.1016/j.bbabio.2012.02.015.
Ulrich Brandt. Energy Converting NADH: Quinone Oxidoreductase (Complex I) // Annual Review of Biochemistry. — 2006-06-01. — Т. 75, вып. 1. — С. 69—92. — ISSN 0066-4154. — doi:10.1146/annurev.biochem.75.103004.142539. Архивировано 2 мая 2021 года.
Vera G. Grivennikova, Alexander B. Kotlyar, Joel S. Karliner, Gary Cecchini, Andrei D. Vinogradov. Redox-dependent change of nucleotide affinity to the active site of the mammalian complex I // Biochemistry. — 2007-09-25. — Т. 46, вып. 38. — С. 10971—10978. — ISSN 0006-2960. — doi:10.1021/bi7009822. Архивировано 20 марта 2018 года.
Rozbeh Baradaran, John M. Berrisford, Gurdeep S. Minhas, Leonid A. Sazanov. Crystal structure of the entire respiratory complex I (англ.) // Nature. — 2013/02. — Т. 494, вып. 7438. — С. 443—448. — ISSN 1476-4687. — doi:10.1038/nature11871.
Moretti C., Grenand P. [The "nivrées", or ichthyotoxic plants of French Guyana] (неопр.) // J Ethnopharmacol^[англ.]. — 1988. — Сентябрь (т. 6, № 2). — С. 139—160. — doi:10.1016/0378-8741(82)90002-2. — PMID 7132401.
Watabe M., Nakaki T. Mitochondrial complex I inhibitor rotenone inhibits and redistributes vesicular monoamine transporter 2 via nitration in human dopaminergic SH-SY5Y cells (англ.) // Molecular Pharmocology : journal. — 2008. — July (vol. 74, no. 4). — P. 933—940. — doi:10.1124/mol.108.048546. — PMID 18599602.
Zharova T.V., Vinogradov AD. A competitive inhibition of the mitochondrial NADH-ubiquinone oxidoreductase (complex I) by ADP-ribose (англ.) // Biochimica et Biophysica Acta^[англ.] : journal. — 1997. — July (vol. 1320, no. 3). — P. 256—264. — doi:10.1016/S0005-2728(97)00029-7. — PMID 9230920.
Nakamaru-Ogiso E., Han H., Matsuno-Yagi A., Keinan E., Sinha S.C., Yagi T., Ohnishi T. The ND2 subunit is labeled by a photoaffinity analogue of asimicin, a potent complex I inhibitor. (англ.) // FEBS Letters^[англ.] : journal. — 2010. — January (vol. 584, no. 5). — P. 883—888. — doi:10.1016/j.febslet.2010.01.004. — PMID 20074573. — PMC 2836797.
Viollet B., Guigas B., Sanz Garcia N., Leclerc J., Foretz M., Andreelli F. Cellular and molecular mechanisms of metformin: an overview (англ.) // Clinical Science (London)^[англ.] : journal. — 2012. — March (vol. 122, no. 6). — P. 253—270. — doi:10.1042/CS20110386. — PMID 22117616. Архивировано 23 июля 2018 года.
T.M. Iverson. Catalytic mechanisms of complex II enzymes: A structural perspective // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics. — Т. 1827, вып. 5. — С. 648—657. — doi:10.1016/j.bbabio.2012.09.008.
Quang M. Tran, Richard A. Rothery, Elena Maklashina, Gary Cecchini, Joel H. Weiner. The Quinone Binding Site in Escherichia coli Succinate Dehydrogenase Is Required for Electron Transfer to the Heme b (англ.) // Journal of Biological Chemistry. — 2006-10-27. — Vol. 281, iss. 43. — P. 32310—32317. — ISSN 1083-351X 0021-9258, 1083-351X. — doi:10.1074/jbc.M607476200. Архивировано 3 июня 2018 года.
Florian L. Muller, Yuhong Liu, Muhammad A. Abdul-Ghani, Michael S. Lustgarten, Arunabh Bhattacharya. High rates of superoxide production in skeletal-muscle mitochondria respiring on both complex I- and complex II-linked substrates // The Biochemical Journal. — 2008-01-15. — Т. 409, вып. 2. — С. 491—499. — ISSN 1470-8728. — doi:10.1042/BJ20071162. Архивировано 20 марта 2018 года.
Hervé F. Avenot, Themis J. Michailides. Progress in understanding molecular mechanisms and evolution of resistance to succinate dehydrogenase inhibiting (SDHI) fungicides in phytopathogenic fungi // Crop Protection. — Т. 29, вып. 7. — С. 643—651. — doi:10.1016/j.cropro.2010.02.019.
Tiphaine Dubos, Matias Pasquali, Friederike Pogoda, Angèle Casanova, Lucien Hoffmann. Differences between the succinate dehydrogenase sequences of isopyrazam sensitive Zymoseptoria tritici and insensitive Fusarium graminearum strains // Pesticide Biochemistry and Physiology. — Т. 105, вып. 1. — С. 28—35. — doi:10.1016/j.pestbp.2012.11.004.
PDB 1ntz; Gao X., Wen X., Esser L., Quinn B., Yu L., Yu C.A., Xia D. Structural basis for the quinone reduction in the bc1 complex: a comparative analysis of crystal structures of mitochondrial cytochrome bc1 with bound substrate and inhibitors at the Qi site (англ.) // Biochemistry : journal. — 2003. — August (vol. 42, no. 30). — P. 9067—9080. — doi:10.1021/bi0341814. — PMID 12885240.
David M. Kramer, Arthur G. Roberts, Florian Muller, Jonathan Cape, Michael K. Bowman. Q-cycle bypass reactions at the Qo site of the cytochrome bc1 (and related) complexes // Methods in Enzymology. — 2004. — Т. 382. — С. 21—45. — ISSN 0076-6879. — doi:10.1016/S0076-6879(04)82002-0. Архивировано 23 июня 2018 года.
Antony R. Crofts. The Cytochrome bc1 Complex: Function in the Context of Structure // Annual Review of Physiology. — 2004-02-12. — Т. 66, вып. 1. — С. 689—733. — ISSN 0066-4278. — doi:10.1146/annurev.physiol.66.032102.150251. Архивировано 14 октября 2019 года.
Florian L. Muller, Michael S. Lustgarten, Youngmok Jang, Arlan Richardson, Holly Van Remmen. Trends in oxidative aging theories // Free Radical Biology and Medicine. — Т. 43, вып. 4. — С. 477—503. — doi:10.1016/j.freeradbiomed.2007.03.034.
Florian L. Muller, Yuhong Liu, Holly Van Remmen. Complex III Releases Superoxide to Both Sides of the Inner Mitochondrial Membrane (англ.) // Journal of Biological Chemistry. — 2004-11-19. — Vol. 279, iss. 47. — P. 49064—49073. — ISSN 1083-351X 0021-9258, 1083-351X. — doi:10.1074/jbc.M407715200. Архивировано 3 июня 2018 года.
Elena A. Gorbikova, Ilya Belevich, Mårten Wikström, Michael I. Verkhovsky. The proton donor for O O bond scission by cytochrome c oxidase (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences. — National Academy of Sciences, 2008-08-05. — Vol. 105, iss. 31. — P. 10733—10737. — ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490. — doi:10.1073/pnas.0802512105. Архивировано 20 марта 2018 года.
Denis Pierron, Derek E. Wildman, Maik Hüttemann, Gopi Chand Markondapatnaikuni, Siddhesh Aras. Cytochrome c oxidase: Evolution of control via nuclear subunit addition // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics. — Т. 1817, вып. 4. — С. 590—597. — doi:10.1016/j.bbabio.2011.07.007.
Cytochrome c oxidase: Intermediates of the catalytic cycle and their energy-coupled interconversion (англ.) // FEBS Letters. — 2012-03-09. — Vol. 586, iss. 5. — P. 630—639. — ISSN 0014-5793. — doi:10.1016/j.febslet.2011.08.037.
Vivek Sharma, Giray Enkavi, Ilpo Vattulainen, Tomasz Róg, Mårten Wikström. Proton-coupled electron transfer and the role of water molecules in proton pumping by cytochrome c oxidase (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences. — National Academy of Sciences, 2015-02-17. — Vol. 112, iss. 7. — P. 2040—2045. — ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490. — doi:10.1073/pnas.1409543112. Архивировано 20 марта 2018 года.
Elisa Fadda, Ching-Hsing Yu, Régis Pomès. Electrostatic control of proton pumping in cytochrome c oxidase // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics. — Т. 1777, вып. 3. — С. 277—284. — doi:10.1016/j.bbabio.2007.11.010.
Chris E. Cooper, Guy C. Brown. The inhibition of mitochondrial cytochrome oxidase by the gases carbon monoxide, nitric oxide, hydrogen cyanide and hydrogen sulfide: chemical mechanism and physiological significance (англ.) // Journal of Bioenergetics and Biomembranes. — 2008-10-01. — Vol. 40, iss. 5. — P. 533. — ISSN 1573-6881 0145-479X, 1573-6881. — doi:10.1007/s10863-008-9166-6. Архивировано 26 февраля 2018 года.

gendocs.ru (Global: low place; Russian: 2,164^th place)

do.gendocs.ru

Королёв А. П., Гридина С. Б., Зинкевич Е. П. «Основы биохимии, часть 4: учебное пособие Кемеровского технологического института пищевой промышленности» Кемерово, 2004. Архивная копия от 5 марта 2016 на Wayback Machine- 92с

helsinki.fi (Global: 1,670^th place; Russian: 2,156^th place)

biocenter.helsinki.fi

Home Page of the Molecular Biophysics Group . www.biocenter.helsinki.fi. Дата обращения: 20 марта 2018. Архивировано 6 марта 2016 года.

jbc.org (Global: 4,455^th place; Russian: 4,527^th place)

Quang M. Tran, Richard A. Rothery, Elena Maklashina, Gary Cecchini, Joel H. Weiner. The Quinone Binding Site in Escherichia coli Succinate Dehydrogenase Is Required for Electron Transfer to the Heme b (англ.) // Journal of Biological Chemistry. — 2006-10-27. — Vol. 281, iss. 43. — P. 32310—32317. — ISSN 1083-351X 0021-9258, 1083-351X. — doi:10.1074/jbc.M607476200. Архивировано 3 июня 2018 года.
Florian L. Muller, Yuhong Liu, Holly Van Remmen. Complex III Releases Superoxide to Both Sides of the Inner Mitochondrial Membrane (англ.) // Journal of Biological Chemistry. — 2004-11-19. — Vol. 279, iss. 47. — P. 49064—49073. — ISSN 1083-351X 0021-9258, 1083-351X. — doi:10.1074/jbc.M407715200. Архивировано 3 июня 2018 года.

nih.gov (Global: 4^th place; Russian: 6^th place)

ncbi.nlm.nih.gov

J. H. Holmes, N. Sapeika, H. Zwarenstein. Inhibitory effect of anti-obesity drugs on NADH dehydrogenase of mouse heart homogenates // Research Communications in Chemical Pathology and Pharmacology. — August 1975. — Т. 11, вып. 4. — С. 645—646. — ISSN 0034-5164. Архивировано 23 июня 2018 года.
Vera G. Grivennikova, Alexander B. Kotlyar, Joel S. Karliner, Gary Cecchini, Andrei D. Vinogradov. Redox-dependent change of nucleotide affinity to the active site of the mammalian complex I // Biochemistry. — 2007-09-25. — Т. 46, вып. 38. — С. 10971—10978. — ISSN 0006-2960. — doi:10.1021/bi7009822. Архивировано 20 марта 2018 года.
Moretti C., Grenand P. [The "nivrées", or ichthyotoxic plants of French Guyana] (неопр.) // J Ethnopharmacol^[англ.]. — 1988. — Сентябрь (т. 6, № 2). — С. 139—160. — doi:10.1016/0378-8741(82)90002-2. — PMID 7132401.
Watabe M., Nakaki T. Mitochondrial complex I inhibitor rotenone inhibits and redistributes vesicular monoamine transporter 2 via nitration in human dopaminergic SH-SY5Y cells (англ.) // Molecular Pharmocology : journal. — 2008. — July (vol. 74, no. 4). — P. 933—940. — doi:10.1124/mol.108.048546. — PMID 18599602.
Zharova T.V., Vinogradov AD. A competitive inhibition of the mitochondrial NADH-ubiquinone oxidoreductase (complex I) by ADP-ribose (англ.) // Biochimica et Biophysica Acta^[англ.] : journal. — 1997. — July (vol. 1320, no. 3). — P. 256—264. — doi:10.1016/S0005-2728(97)00029-7. — PMID 9230920.
Nakamaru-Ogiso E., Han H., Matsuno-Yagi A., Keinan E., Sinha S.C., Yagi T., Ohnishi T. The ND2 subunit is labeled by a photoaffinity analogue of asimicin, a potent complex I inhibitor. (англ.) // FEBS Letters^[англ.] : journal. — 2010. — January (vol. 584, no. 5). — P. 883—888. — doi:10.1016/j.febslet.2010.01.004. — PMID 20074573. — PMC 2836797.
Degli Esposti M., Ghelli A., Ratta M., Cortes D., Estornell E. Natural substances (acetogenins) from the family Annonaceae are powerful inhibitors of mitochondrial NADH dehydrogenase (complex I) (англ.) // The Biochemical Journal^[англ.] : journal. — 1994. — July (vol. 301). — P. 161—167. — PMID 8037664. — PMC 1137156.
Viollet B., Guigas B., Sanz Garcia N., Leclerc J., Foretz M., Andreelli F. Cellular and molecular mechanisms of metformin: an overview (англ.) // Clinical Science (London)^[англ.] : journal. — 2012. — March (vol. 122, no. 6). — P. 253—270. — doi:10.1042/CS20110386. — PMID 22117616. Архивировано 23 июля 2018 года.
Florian L. Muller, Yuhong Liu, Muhammad A. Abdul-Ghani, Michael S. Lustgarten, Arunabh Bhattacharya. High rates of superoxide production in skeletal-muscle mitochondria respiring on both complex I- and complex II-linked substrates // The Biochemical Journal. — 2008-01-15. — Т. 409, вып. 2. — С. 491—499. — ISSN 1470-8728. — doi:10.1042/BJ20071162. Архивировано 20 марта 2018 года.
PDB 1ntz; Gao X., Wen X., Esser L., Quinn B., Yu L., Yu C.A., Xia D. Structural basis for the quinone reduction in the bc1 complex: a comparative analysis of crystal structures of mitochondrial cytochrome bc1 with bound substrate and inhibitors at the Qi site (англ.) // Biochemistry : journal. — 2003. — August (vol. 42, no. 30). — P. 9067—9080. — doi:10.1021/bi0341814. — PMID 12885240.
David M. Kramer, Arthur G. Roberts, Florian Muller, Jonathan Cape, Michael K. Bowman. Q-cycle bypass reactions at the Qo site of the cytochrome bc1 (and related) complexes // Methods in Enzymology. — 2004. — Т. 382. — С. 21—45. — ISSN 0076-6879. — doi:10.1016/S0076-6879(04)82002-0. Архивировано 23 июня 2018 года.
Jose-Ramon Alonso, Francesc Cardellach, Sònia López, Jordi Casademont, Oscar Miró. Carbon monoxide specifically inhibits cytochrome c oxidase of human mitochondrial respiratory chain // Pharmacology & Toxicology. — September 2003. — Т. 93, вып. 3. — С. 142—146. — ISSN 0901-9928. Архивировано 23 июля 2018 года.

pnas.org (Global: 1,293^rd place; Russian: 571^st place)

Elena A. Gorbikova, Ilya Belevich, Mårten Wikström, Michael I. Verkhovsky. The proton donor for O O bond scission by cytochrome c oxidase (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences. — National Academy of Sciences, 2008-08-05. — Vol. 105, iss. 31. — P. 10733—10737. — ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490. — doi:10.1073/pnas.0802512105. Архивировано 20 марта 2018 года.
Vivek Sharma, Giray Enkavi, Ilpo Vattulainen, Tomasz Róg, Mårten Wikström. Proton-coupled electron transfer and the role of water molecules in proton pumping by cytochrome c oxidase (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences. — National Academy of Sciences, 2015-02-17. — Vol. 112, iss. 7. — P. 2040—2045. — ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490. — doi:10.1073/pnas.1409543112. Архивировано 20 марта 2018 года.

rcsb.org (Global: 8,838^th place; Russian: low place)

PDB 1ntz; Gao X., Wen X., Esser L., Quinn B., Yu L., Yu C.A., Xia D. Structural basis for the quinone reduction in the bc1 complex: a comparative analysis of crystal structures of mitochondrial cytochrome bc1 with bound substrate and inhibitors at the Qi site (англ.) // Biochemistry : journal. — 2003. — August (vol. 42, no. 30). — P. 9067—9080. — doi:10.1021/bi0341814. — PMID 12885240.

sciencedirect.com (Global: 149^th place; Russian: 195^th place)

Cytochrome c oxidase: Intermediates of the catalytic cycle and their energy-coupled interconversion (англ.) // FEBS Letters. — 2012-03-09. — Vol. 586, iss. 5. — P. 630—639. — ISSN 0014-5793. — doi:10.1016/j.febslet.2011.08.037.

springer.com (Global: 274^th place; Russian: 350^th place)

link.springer.com

Chris E. Cooper, Guy C. Brown. The inhibition of mitochondrial cytochrome oxidase by the gases carbon monoxide, nitric oxide, hydrogen cyanide and hydrogen sulfide: chemical mechanism and physiological significance (англ.) // Journal of Bioenergetics and Biomembranes. — 2008-10-01. — Vol. 40, iss. 5. — P. 533. — ISSN 1573-6881 0145-479X, 1573-6881. — doi:10.1007/s10863-008-9166-6. Архивировано 26 февраля 2018 года.

web.archive.org (Global: 1^st place; Russian: 1^st place)

J. H. Holmes, N. Sapeika, H. Zwarenstein. Inhibitory effect of anti-obesity drugs on NADH dehydrogenase of mouse heart homogenates // Research Communications in Chemical Pathology and Pharmacology. — August 1975. — Т. 11, вып. 4. — С. 645—646. — ISSN 0034-5164. Архивировано 23 июня 2018 года.
Ulrich Brandt. Energy Converting NADH: Quinone Oxidoreductase (Complex I) // Annual Review of Biochemistry. — 2006-06-01. — Т. 75, вып. 1. — С. 69—92. — ISSN 0066-4154. — doi:10.1146/annurev.biochem.75.103004.142539. Архивировано 2 мая 2021 года.
Vera G. Grivennikova, Alexander B. Kotlyar, Joel S. Karliner, Gary Cecchini, Andrei D. Vinogradov. Redox-dependent change of nucleotide affinity to the active site of the mammalian complex I // Biochemistry. — 2007-09-25. — Т. 46, вып. 38. — С. 10971—10978. — ISSN 0006-2960. — doi:10.1021/bi7009822. Архивировано 20 марта 2018 года.
Viollet B., Guigas B., Sanz Garcia N., Leclerc J., Foretz M., Andreelli F. Cellular and molecular mechanisms of metformin: an overview (англ.) // Clinical Science (London)^[англ.] : journal. — 2012. — March (vol. 122, no. 6). — P. 253—270. — doi:10.1042/CS20110386. — PMID 22117616. Архивировано 23 июля 2018 года.
Quang M. Tran, Richard A. Rothery, Elena Maklashina, Gary Cecchini, Joel H. Weiner. The Quinone Binding Site in Escherichia coli Succinate Dehydrogenase Is Required for Electron Transfer to the Heme b (англ.) // Journal of Biological Chemistry. — 2006-10-27. — Vol. 281, iss. 43. — P. 32310—32317. — ISSN 1083-351X 0021-9258, 1083-351X. — doi:10.1074/jbc.M607476200. Архивировано 3 июня 2018 года.
Florian L. Muller, Yuhong Liu, Muhammad A. Abdul-Ghani, Michael S. Lustgarten, Arunabh Bhattacharya. High rates of superoxide production in skeletal-muscle mitochondria respiring on both complex I- and complex II-linked substrates // The Biochemical Journal. — 2008-01-15. — Т. 409, вып. 2. — С. 491—499. — ISSN 1470-8728. — doi:10.1042/BJ20071162. Архивировано 20 марта 2018 года.
David M. Kramer, Arthur G. Roberts, Florian Muller, Jonathan Cape, Michael K. Bowman. Q-cycle bypass reactions at the Qo site of the cytochrome bc1 (and related) complexes // Methods in Enzymology. — 2004. — Т. 382. — С. 21—45. — ISSN 0076-6879. — doi:10.1016/S0076-6879(04)82002-0. Архивировано 23 июня 2018 года.
Antony R. Crofts. The Cytochrome bc1 Complex: Function in the Context of Structure // Annual Review of Physiology. — 2004-02-12. — Т. 66, вып. 1. — С. 689—733. — ISSN 0066-4278. — doi:10.1146/annurev.physiol.66.032102.150251. Архивировано 14 октября 2019 года.
Florian L. Muller, Yuhong Liu, Holly Van Remmen. Complex III Releases Superoxide to Both Sides of the Inner Mitochondrial Membrane (англ.) // Journal of Biological Chemistry. — 2004-11-19. — Vol. 279, iss. 47. — P. 49064—49073. — ISSN 1083-351X 0021-9258, 1083-351X. — doi:10.1074/jbc.M407715200. Архивировано 3 июня 2018 года.
Elena A. Gorbikova, Ilya Belevich, Mårten Wikström, Michael I. Verkhovsky. The proton donor for O O bond scission by cytochrome c oxidase (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences. — National Academy of Sciences, 2008-08-05. — Vol. 105, iss. 31. — P. 10733—10737. — ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490. — doi:10.1073/pnas.0802512105. Архивировано 20 марта 2018 года.
Home Page of the Molecular Biophysics Group . www.biocenter.helsinki.fi. Дата обращения: 20 марта 2018. Архивировано 6 марта 2016 года.
Vivek Sharma, Giray Enkavi, Ilpo Vattulainen, Tomasz Róg, Mårten Wikström. Proton-coupled electron transfer and the role of water molecules in proton pumping by cytochrome c oxidase (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences. — National Academy of Sciences, 2015-02-17. — Vol. 112, iss. 7. — P. 2040—2045. — ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490. — doi:10.1073/pnas.1409543112. Архивировано 20 марта 2018 года.
Jose-Ramon Alonso, Francesc Cardellach, Sònia López, Jordi Casademont, Oscar Miró. Carbon monoxide specifically inhibits cytochrome c oxidase of human mitochondrial respiratory chain // Pharmacology & Toxicology. — September 2003. — Т. 93, вып. 3. — С. 142—146. — ISSN 0901-9928. Архивировано 23 июля 2018 года.
Chris E. Cooper, Guy C. Brown. The inhibition of mitochondrial cytochrome oxidase by the gases carbon monoxide, nitric oxide, hydrogen cyanide and hydrogen sulfide: chemical mechanism and physiological significance (англ.) // Journal of Bioenergetics and Biomembranes. — 2008-10-01. — Vol. 40, iss. 5. — P. 533. — ISSN 1573-6881 0145-479X, 1573-6881. — doi:10.1007/s10863-008-9166-6. Архивировано 26 февраля 2018 года.
Королёв А. П., Гридина С. Б., Зинкевич Е. П. «Основы биохимии, часть 4: учебное пособие Кемеровского технологического института пищевой промышленности» Кемерово, 2004. Архивная копия от 5 марта 2016 на Wayback Machine- 92с

wikipedia.org (Global: low place; Russian: low place)

en.wikipedia.org

Moretti C., Grenand P. [The "nivrées", or ichthyotoxic plants of French Guyana] (неопр.) // J Ethnopharmacol^[англ.]. — 1988. — Сентябрь (т. 6, № 2). — С. 139—160. — doi:10.1016/0378-8741(82)90002-2. — PMID 7132401.
Zharova T.V., Vinogradov AD. A competitive inhibition of the mitochondrial NADH-ubiquinone oxidoreductase (complex I) by ADP-ribose (англ.) // Biochimica et Biophysica Acta^[англ.] : journal. — 1997. — July (vol. 1320, no. 3). — P. 256—264. — doi:10.1016/S0005-2728(97)00029-7. — PMID 9230920.
Nakamaru-Ogiso E., Han H., Matsuno-Yagi A., Keinan E., Sinha S.C., Yagi T., Ohnishi T. The ND2 subunit is labeled by a photoaffinity analogue of asimicin, a potent complex I inhibitor. (англ.) // FEBS Letters^[англ.] : journal. — 2010. — January (vol. 584, no. 5). — P. 883—888. — doi:10.1016/j.febslet.2010.01.004. — PMID 20074573. — PMC 2836797.
Degli Esposti M., Ghelli A., Ratta M., Cortes D., Estornell E. Natural substances (acetogenins) from the family Annonaceae are powerful inhibitors of mitochondrial NADH dehydrogenase (complex I) (англ.) // The Biochemical Journal^[англ.] : journal. — 1994. — July (vol. 301). — P. 161—167. — PMID 8037664. — PMC 1137156.
Viollet B., Guigas B., Sanz Garcia N., Leclerc J., Foretz M., Andreelli F. Cellular and molecular mechanisms of metformin: an overview (англ.) // Clinical Science (London)^[англ.] : journal. — 2012. — March (vol. 122, no. 6). — P. 253—270. — doi:10.1042/CS20110386. — PMID 22117616. Архивировано 23 июля 2018 года.

worldcat.org (Global: 5^th place; Russian: 5^th place)

J. H. Holmes, N. Sapeika, H. Zwarenstein. Inhibitory effect of anti-obesity drugs on NADH dehydrogenase of mouse heart homogenates // Research Communications in Chemical Pathology and Pharmacology. — August 1975. — Т. 11, вып. 4. — С. 645—646. — ISSN 0034-5164. Архивировано 23 июня 2018 года.
Rouslan G. Efremov, Rozbeh Baradaran, Leonid A. Sazanov. The architecture of respiratory complex I (англ.) // Nature. — 2010/05. — Т. 465, вып. 7297. — С. 441—445. — ISSN 1476-4687. — doi:10.1038/nature09066.
Leonid A. Sazanov. A giant molecular proton pump: structure and mechanism of respiratory complex I (англ.) // Nature Reviews Molecular Cell Biology. — 2015/06. — Т. 16, вып. 6. — С. 375—388. — ISSN 1471-0080. — doi:10.1038/nrm3997.
Ulrich Brandt. Energy Converting NADH: Quinone Oxidoreductase (Complex I) // Annual Review of Biochemistry. — 2006-06-01. — Т. 75, вып. 1. — С. 69—92. — ISSN 0066-4154. — doi:10.1146/annurev.biochem.75.103004.142539. Архивировано 2 мая 2021 года.
Vera G. Grivennikova, Alexander B. Kotlyar, Joel S. Karliner, Gary Cecchini, Andrei D. Vinogradov. Redox-dependent change of nucleotide affinity to the active site of the mammalian complex I // Biochemistry. — 2007-09-25. — Т. 46, вып. 38. — С. 10971—10978. — ISSN 0006-2960. — doi:10.1021/bi7009822. Архивировано 20 марта 2018 года.
Rozbeh Baradaran, John M. Berrisford, Gurdeep S. Minhas, Leonid A. Sazanov. Crystal structure of the entire respiratory complex I (англ.) // Nature. — 2013/02. — Т. 494, вып. 7438. — С. 443—448. — ISSN 1476-4687. — doi:10.1038/nature11871.
Quang M. Tran, Richard A. Rothery, Elena Maklashina, Gary Cecchini, Joel H. Weiner. The Quinone Binding Site in Escherichia coli Succinate Dehydrogenase Is Required for Electron Transfer to the Heme b (англ.) // Journal of Biological Chemistry. — 2006-10-27. — Vol. 281, iss. 43. — P. 32310—32317. — ISSN 1083-351X 0021-9258, 1083-351X. — doi:10.1074/jbc.M607476200. Архивировано 3 июня 2018 года.
Florian L. Muller, Yuhong Liu, Muhammad A. Abdul-Ghani, Michael S. Lustgarten, Arunabh Bhattacharya. High rates of superoxide production in skeletal-muscle mitochondria respiring on both complex I- and complex II-linked substrates // The Biochemical Journal. — 2008-01-15. — Т. 409, вып. 2. — С. 491—499. — ISSN 1470-8728. — doi:10.1042/BJ20071162. Архивировано 20 марта 2018 года.
David M. Kramer, Arthur G. Roberts, Florian Muller, Jonathan Cape, Michael K. Bowman. Q-cycle bypass reactions at the Qo site of the cytochrome bc1 (and related) complexes // Methods in Enzymology. — 2004. — Т. 382. — С. 21—45. — ISSN 0076-6879. — doi:10.1016/S0076-6879(04)82002-0. Архивировано 23 июня 2018 года.
Antony R. Crofts. The Cytochrome bc1 Complex: Function in the Context of Structure // Annual Review of Physiology. — 2004-02-12. — Т. 66, вып. 1. — С. 689—733. — ISSN 0066-4278. — doi:10.1146/annurev.physiol.66.032102.150251. Архивировано 14 октября 2019 года.
Florian L. Muller, Yuhong Liu, Holly Van Remmen. Complex III Releases Superoxide to Both Sides of the Inner Mitochondrial Membrane (англ.) // Journal of Biological Chemistry. — 2004-11-19. — Vol. 279, iss. 47. — P. 49064—49073. — ISSN 1083-351X 0021-9258, 1083-351X. — doi:10.1074/jbc.M407715200. Архивировано 3 июня 2018 года.
Elena A. Gorbikova, Ilya Belevich, Mårten Wikström, Michael I. Verkhovsky. The proton donor for O O bond scission by cytochrome c oxidase (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences. — National Academy of Sciences, 2008-08-05. — Vol. 105, iss. 31. — P. 10733—10737. — ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490. — doi:10.1073/pnas.0802512105. Архивировано 20 марта 2018 года.
Cytochrome c oxidase: Intermediates of the catalytic cycle and their energy-coupled interconversion (англ.) // FEBS Letters. — 2012-03-09. — Vol. 586, iss. 5. — P. 630—639. — ISSN 0014-5793. — doi:10.1016/j.febslet.2011.08.037.
Vivek Sharma, Giray Enkavi, Ilpo Vattulainen, Tomasz Róg, Mårten Wikström. Proton-coupled electron transfer and the role of water molecules in proton pumping by cytochrome c oxidase (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences. — National Academy of Sciences, 2015-02-17. — Vol. 112, iss. 7. — P. 2040—2045. — ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490. — doi:10.1073/pnas.1409543112. Архивировано 20 марта 2018 года.
Jose-Ramon Alonso, Francesc Cardellach, Sònia López, Jordi Casademont, Oscar Miró. Carbon monoxide specifically inhibits cytochrome c oxidase of human mitochondrial respiratory chain // Pharmacology & Toxicology. — September 2003. — Т. 93, вып. 3. — С. 142—146. — ISSN 0901-9928. Архивировано 23 июля 2018 года.
Chris E. Cooper, Guy C. Brown. The inhibition of mitochondrial cytochrome oxidase by the gases carbon monoxide, nitric oxide, hydrogen cyanide and hydrogen sulfide: chemical mechanism and physiological significance (англ.) // Journal of Bioenergetics and Biomembranes. — 2008-10-01. — Vol. 40, iss. 5. — P. 533. — ISSN 1573-6881 0145-479X, 1573-6881. — doi:10.1007/s10863-008-9166-6. Архивировано 26 февраля 2018 года.

Дыхательная цепь переноса электронов (Russian Wikipedia)

annualreviews.org (Global: 3,867th place; Russian: 3,461st place)

doi.org (Global: 2nd place; Russian: 3rd place)

dx.doi.org

gendocs.ru (Global: low place; Russian: 2,164th place)

do.gendocs.ru

helsinki.fi (Global: 1,670th place; Russian: 2,156th place)

biocenter.helsinki.fi

jbc.org (Global: 4,455th place; Russian: 4,527th place)

nih.gov (Global: 4th place; Russian: 6th place)

ncbi.nlm.nih.gov

pnas.org (Global: 1,293rd place; Russian: 571st place)

rcsb.org (Global: 8,838th place; Russian: low place)

sciencedirect.com (Global: 149th place; Russian: 195th place)

springer.com (Global: 274th place; Russian: 350th place)

link.springer.com

web.archive.org (Global: 1st place; Russian: 1st place)

wikipedia.org (Global: low place; Russian: low place)

en.wikipedia.org

worldcat.org (Global: 5th place; Russian: 5th place)

annualreviews.org (Global: 3,867^th place; Russian: 3,461^st place)

doi.org (Global: 2^nd place; Russian: 3^rd place)

gendocs.ru (Global: low place; Russian: 2,164^th place)

helsinki.fi (Global: 1,670^th place; Russian: 2,156^th place)

jbc.org (Global: 4,455^th place; Russian: 4,527^th place)

nih.gov (Global: 4^th place; Russian: 6^th place)

pnas.org (Global: 1,293^rd place; Russian: 571^st place)

rcsb.org (Global: 8,838^th place; Russian: low place)

sciencedirect.com (Global: 149^th place; Russian: 195^th place)

springer.com (Global: 274^th place; Russian: 350^th place)

web.archive.org (Global: 1^st place; Russian: 1^st place)

worldcat.org (Global: 5^th place; Russian: 5^th place)