Anderson W. F., Ohlendorf D. H., Takeda Y., Matthews B. W. Structure of the cro repressor from bacteriophage lambda and its interaction with DNA. (англ.) // Nature : journal. — 1981. — Vol. 290, no. 5809. — P. 754—758. — doi:10.1038/290754a0. — PMID6452580.
McKay D. B., Steitz T. A. Structure of catabolite gene activator protein at 2.9 A resolution suggests binding to left-handed B-DNA. (англ.) // Nature : journal. — 1981. — Vol. 290, no. 5809. — P. 744—749. — doi:10.1038/290744a0. — PMID6261152.
Pabo C. O., Lewis M. The operator-binding domain of lambda repressor: structure and DNA recognition. (англ.) // Nature : journal. — 1982. — Vol. 298, no. 5873. — P. 443—447. — doi:10.1038/298443a0. — PMID7088190.
Suzuki M., Brenner S. E. Classification of multi-helical DNA-binding domains and application to predict the DBD structures of sigma factor, LysR, OmpR/PhoB, CENP-B, Rapl, and Xy1S/Ada/AraC. (англ.) // FEBS Lett[англ.] : journal. — 1995. — Vol. 372, no. 2—3. — P. 215—221. — doi:10.1016/0014-5793(95)00988-L. — PMID7556672.
Hinrichs W., Kisker C., Düvel M., Müller A., Tovar K., Hillen W., etal. Structure of the Tet repressor-tetracycline complex and regulation of antibiotic resistance. (англ.) // Science : journal. — 1994. — Vol. 264, no. 5157. — P. 418—420. — doi:10.1126/science.8153629. — PMID8153629.
Iwahara J., Clubb R. T. Solution structure of the DNA binding domain from Dead ringer, a sequence-specific AT-rich interaction domain (ARID). (англ.) // EMBO J : journal. — 1999. — Vol. 18, no. 21. — P. 6084—6094. — doi:10.1093/emboj/18.21.6084. — PMID10545119. — PMC1171673.
Donaldson L. W., Petersen J. M., Graves B. J., McIntosh L. P. Solution structure of the ETS domain from murine Ets-1: a winged helix-turn-helix DNA binding motif (англ.) // EMBO J. : journal. — 1996. — Vol. 15, no. 1. — P. 125—134. — doi:10.2210/pdb1etc/pdb. — PMID8598195. — PMC449924.
Brennan R. G., Matthews B. W. The helix-turn-helix DNA binding motif. (англ.) // J Biol Chem : journal. — 1989. — Vol. 264, no. 4. — P. 1903—1906. — PMID2644244.
Anderson W. F., Ohlendorf D. H., Takeda Y., Matthews B. W. Structure of the cro repressor from bacteriophage lambda and its interaction with DNA. (англ.) // Nature : journal. — 1981. — Vol. 290, no. 5809. — P. 754—758. — doi:10.1038/290754a0. — PMID6452580.
McKay D. B., Steitz T. A. Structure of catabolite gene activator protein at 2.9 A resolution suggests binding to left-handed B-DNA. (англ.) // Nature : journal. — 1981. — Vol. 290, no. 5809. — P. 744—749. — doi:10.1038/290744a0. — PMID6261152.
Pabo C. O., Lewis M. The operator-binding domain of lambda repressor: structure and DNA recognition. (англ.) // Nature : journal. — 1982. — Vol. 298, no. 5873. — P. 443—447. — doi:10.1038/298443a0. — PMID7088190.
Suzuki M., Brenner S. E. Classification of multi-helical DNA-binding domains and application to predict the DBD structures of sigma factor, LysR, OmpR/PhoB, CENP-B, Rapl, and Xy1S/Ada/AraC. (англ.) // FEBS Lett[англ.] : journal. — 1995. — Vol. 372, no. 2—3. — P. 215—221. — doi:10.1016/0014-5793(95)00988-L. — PMID7556672.
Hinrichs W., Kisker C., Düvel M., Müller A., Tovar K., Hillen W., etal. Structure of the Tet repressor-tetracycline complex and regulation of antibiotic resistance. (англ.) // Science : journal. — 1994. — Vol. 264, no. 5157. — P. 418—420. — doi:10.1126/science.8153629. — PMID8153629.
Iwahara J., Clubb R. T. Solution structure of the DNA binding domain from Dead ringer, a sequence-specific AT-rich interaction domain (ARID). (англ.) // EMBO J : journal. — 1999. — Vol. 18, no. 21. — P. 6084—6094. — doi:10.1093/emboj/18.21.6084. — PMID10545119. — PMC1171673.
Donaldson L. W., Petersen J. M., Graves B. J., McIntosh L. P. Solution structure of the ETS domain from murine Ets-1: a winged helix-turn-helix DNA binding motif (англ.) // EMBO J. : journal. — 1996. — Vol. 15, no. 1. — P. 125—134. — doi:10.2210/pdb1etc/pdb. — PMID8598195. — PMC449924.
Suzuki M., Brenner S. E. Classification of multi-helical DNA-binding domains and application to predict the DBD structures of sigma factor, LysR, OmpR/PhoB, CENP-B, Rapl, and Xy1S/Ada/AraC. (англ.) // FEBS Lett[англ.] : journal. — 1995. — Vol. 372, no. 2—3. — P. 215—221. — doi:10.1016/0014-5793(95)00988-L. — PMID7556672.