Окислительное фосфорилирование (Russian Wikipedia)

Analysis of information sources in references of the Wikipedia article "Окислительное фосфорилирование" in Russian language version.

refsWebsite

Global rank Russian rank

97nih.gov

4^th place

6^th place

97wikipedia.org

low place

41doi.org

2^nd place

3^rd place

3web.archive.org

1^st place

1nature.com

234^th place

157^th place

1worldcat.org

5^th place

1nobelprize.org

301^st place

424^th place

doi.org

dx.doi.org

Schultz B. E., Chan S. I. Structures and proton-pumping strategies of mitochondrial respiratory enzymes. (англ.) // Annual review of biophysics and biomolecular structure. — 2001. — Vol. 30. — P. 23—65. — doi:10.1146/annurev.biophys.30.1.23. — PMID 11340051. [исправить]
Rich P. R. The molecular machinery of Keilin's respiratory chain. (англ.) // Biochemical Society transactions. — 2003. — Vol. 31, no. Pt 6. — P. 1095—1105. — doi:10.1042/. — PMID 14641005. [исправить]
Vander Heiden M. G., Cantley L. C., Thompson C. B. Understanding the Warburg effect: the metabolic requirements of cell proliferation. (англ.) // Science (New York, N.Y.). — 2009. — Vol. 324, no. 5930. — P. 1029—1033. — doi:10.1126/science.1160809. — PMID 19460998. [исправить]
Johnson D. C., Dean D. R., Smith A. D., Johnson M. K. Structure, function, and formation of biological iron-sulfur clusters. (англ.) // Annual review of biochemistry. — 2005. — Vol. 74. — P. 247—281. — doi:10.1146/annurev.biochem.74.082803.133518. — PMID 15952888. [исправить]
Leys D., Scrutton N. S. Electrical circuitry in biology: emerging principles from protein structure. (англ.) // Current opinion in structural biology. — 2004. — Vol. 14, no. 6. — P. 642—647. — doi:10.1016/j.sbi.2004.10.002. — PMID 15582386. [исправить]
Boxma B., de Graaf R. M., van der Staay G. W., van Alen T. A., Ricard G., Gabaldón T., van Hoek A. H., Moon-van der Staay S. Y., Koopman W. J., van Hellemond J. J., Tielens A. G., Friedrich T., Veenhuis M., Huynen M. A., Hackstein J. H. An anaerobic mitochondrion that produces hydrogen. (англ.) // Nature. — 2005. — Vol. 434, no. 7029. — P. 74—79. — doi:10.1038/nature03343. — PMID 15744302. [исправить]
Hirst J. Energy transduction by respiratory complex I--an evaluation of current knowledge. (англ.) // Biochemical Society transactions. — 2005. — Vol. 33, no. Pt 3. — P. 525—529. — doi:10.1042/BST0330525. — PMID 15916556. [исправить]
Lenaz G., Fato R., Genova M. L., Bergamini C., Bianchi C., Biondi A. Mitochondrial Complex I: structural and functional aspects. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 2006. — Vol. 1757, no. 9-10. — P. 1406—1420. — doi:10.1016/j.bbabio.2006.05.007. — PMID 16828051. [исправить]
Sazanov L. A., Hinchliffe P. Structure of the hydrophilic domain of respiratory complex I from Thermus thermophilus. (англ.) // Science (New York, N.Y.). — 2006. — Vol. 311, no. 5766. — P. 1430—1436. — doi:10.1126/science.1123809. — PMID 16469879. [исправить]
Efremov R. G., Baradaran R., Sazanov L. A. The architecture of respiratory complex I. (англ.) // Nature. — 2010. — Vol. 465, no. 7297. — P. 441—445. — doi:10.1038/nature09066. — PMID 20505720. [исправить]
Carroll J., Fearnley I. M., Skehel J. M., Shannon R. J., Hirst J., Walker J. E. Bovine complex I is a complex of 45 different subunits. (англ.) // The Journal Of Biological Chemistry. — 2006. — 27 October (vol. 281, no. 43). — P. 32724—32727. — doi:10.1074/jbc.M607135200. — PMID 16950771. [исправить]
Hirst J. Towards the molecular mechanism of respiratory complex I. (англ.) // The Biochemical journal. — 2009. — Vol. 425, no. 2. — P. 327—339. — doi:10.1042/BJ20091382. — PMID 20025615. [исправить]
Cecchini G. Function and structure of complex II of the respiratory chain. (англ.) // Annual review of biochemistry. — 2003. — Vol. 72. — P. 77—109. — doi:10.1146/annurev.biochem.72.121801.161700. — PMID 14527321. [исправить]
Yankovskaya V., Horsefield R., Törnroth S., Luna-Chavez C., Miyoshi H., Léger C., Byrne B., Cecchini G., Iwata S. Architecture of succinate dehydrogenase and reactive oxygen species generation. (англ.) // Science (New York, N.Y.). — 2003. — Vol. 299, no. 5607. — P. 700—704. — doi:10.1126/science.1079605. — PMID 12560550. [исправить]
Zhang J., Frerman F. E., Kim J. J. Structure of electron transfer flavoprotein-ubiquinone oxidoreductase and electron transfer to the mitochondrial ubiquinone pool. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2006. — Vol. 103, no. 44. — P. 16212—16217. — doi:10.1073/pnas.0604567103. — PMID 17050691. [исправить]
Ishizaki K., Larson T. R., Schauer N., Fernie A. R., Graham I. A., Leaver C. J. The critical role of Arabidopsis electron-transfer flavoprotein:ubiquinone oxidoreductase during dark-induced starvation. (англ.) // The Plant cell. — 2005. — Vol. 17, no. 9. — P. 2587—2600. — doi:10.1105/tpc.105.035162. — PMID 16055629. [исправить]
Berry E. A., Guergova-Kuras M., Huang L. S., Crofts A. R. Structure and function of cytochrome bc complexes. (англ.) // Annual review of biochemistry. — 2000. — Vol. 69. — P. 1005—1075. — doi:10.1146/annurev.biochem.69.1.1005. — PMID 10966481. [исправить]
Crofts A. R. The cytochrome bc1 complex: function in the context of structure. (англ.) // Annual review of physiology. — 2004. — Vol. 66. — P. 689—733. — doi:10.1146/annurev.physiol.66.032102.150251. — PMID 14977419. [исправить]
Yoshikawa S., Muramoto K., Shinzawa-Itoh K., Aoyama H., Tsukihara T., Shimokata K., Katayama Y., Shimada H. Proton pumping mechanism of bovine heart cytochrome c oxidase. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 2006. — Vol. 1757, no. 9-10. — P. 1110—1116. — doi:10.1016/j.bbabio.2006.06.004. — PMID 16904626. [исправить]
Rasmusson A. G., Soole K. L., Elthon T. E. Alternative NAD(P)H dehydrogenases of plant mitochondria. (англ.) // Annual review of plant biology. — 2004. — Vol. 55. — P. 23—39. — doi:10.1146/annurev.arplant.55.031903.141720. — PMID 15725055. [исправить]
McDonald A., Vanlerberghe G. Branched mitochondrial electron transport in the Animalia: presence of alternative oxidase in several animal phyla. (англ.) // IUBMB life. — 2004. — Vol. 56, no. 6. — P. 333—341. — doi:10.1080/1521-6540400000876. — PMID 15370881. [исправить]
Vanlerberghe G. C., McIntosh L. ALTERNATIVE OXIDASE: From Gene to Function. (англ.) // Annual review of plant physiology and plant molecular biology. — 1997. — Vol. 48. — P. 703—734. — doi:10.1146/annurev.arplant.48.1.703. — PMID 15012279. [исправить]
Heinemeyer J., Braun H. P., Boekema E. J., Kouril R. A structural model of the cytochrome C reductase/oxidase supercomplex from yeast mitochondria. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2007. — Vol. 282, no. 16. — P. 12240—12248. — doi:10.1074/jbc.M610545200. — PMID 17322303. [исправить]
Schägger H., Pfeiffer K. Supercomplexes in the respiratory chains of yeast and mammalian mitochondria. (англ.) // The EMBO journal. — 2000. — Vol. 19, no. 8. — P. 1777—1783. — doi:10.1093/emboj/19.8.1777. — PMID 10775262. [исправить]
Schägger H., Pfeiffer K. The ratio of oxidative phosphorylation complexes I-V in bovine heart mitochondria and the composition of respiratory chain supercomplexes. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2001. — Vol. 276, no. 41. — P. 37861—37867. — doi:10.1074/jbc.M106474200. — PMID 11483615. [исправить]
Freitag A., Bock E. Energy conservation in Nitrobacter (неопр.) // FEMS Microbiology Letters. — 1990. — Т. 66, № 1—3. — С. 157—162. — doi:10.1111/j.1574-6968.1990.tb03989.x.
Starkenburg S. R., Chain P. S., Sayavedra-Soto L. A., Hauser L., Land M. L., Larimer F. W., Malfatti S. A., Klotz M. G., Bottomley P. J., Arp D. J., Hickey W. J. Genome sequence of the chemolithoautotrophic nitrite-oxidizing bacterium Nitrobacter winogradskyi Nb-255. (англ.) // Applied and environmental microbiology. — 2006. — Vol. 72, no. 3. — P. 2050—2063. — doi:10.1128/AEM.72.3.2050-2063.2006. — PMID 16517654. [исправить]
Boyer P. D. The ATP synthase--a splendid molecular machine. (англ.) // Annual review of biochemistry. — 1997. — Vol. 66. — P. 717—749. — doi:10.1146/annurev.biochem.66.1.717. — PMID 9242922. [исправить]
Yoshida M., Muneyuki E., Hisabori T. ATP synthase--a marvellous rotary engine of the cell. (англ.) // Nature reviews. Molecular cell biology. — 2001. — Vol. 2, no. 9. — P. 669—677. — doi:10.1038/35089509. — PMID 11533724. [исправить]
Rubinstein J. L., Walker J. E., Henderson R. Structure of the mitochondrial ATP synthase by electron cryomicroscopy. (англ.) // The EMBO journal. — 2003. — Vol. 22, no. 23. — P. 6182—6192. — doi:10.1093/emboj/cdg608. — PMID 14633978. [исправить]
Leslie A. G., Walker J. E. Structural model of F1-ATPase and the implications for rotary catalysis. (англ.) // Philosophical transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological sciences. — 2000. — Vol. 355, no. 1396. — P. 465—471. — doi:10.1098/rstb.2000.0588. — PMID 10836500. [исправить]
Noji H., Yoshida M. The rotary machine in the cell, ATP synthase. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2001. — Vol. 276, no. 3. — P. 1665—1668. — doi:10.1074/jbc.R000021200. — PMID 11080505. [исправить]
Dimroth P., von Ballmoos C., Meier T. Catalytic and mechanical cycles in F-ATP synthases. Fourth in the Cycles Review Series. (англ.) // EMBO reports. — 2006. — Vol. 7, no. 3. — P. 276—282. — doi:10.1038/sj.embor.7400646. — PMID 16607397. [исправить]
Rattan S. I. Theories of biological aging: genes, proteins, and free radicals. (англ.) // Free radical research. — 2006. — Vol. 40, no. 12. — P. 1230—1238. — doi:10.1080/10715760600911303. — PMID 17090411. [исправить]
Valko M., Leibfritz D., Moncol J., Cronin M. T., Mazur M., Telser J. Free radicals and antioxidants in normal physiological functions and human disease. (англ.) // The international journal of biochemistry & cell biology. — 2007. — Vol. 39, no. 1. — P. 44—84. — doi:10.1016/j.biocel.2006.07.001. — PMID 16978905. [исправить]
Finkel T., Holbrook N. J. Oxidants, oxidative stress and the biology of ageing. (англ.) // Nature. — 2000. — Vol. 408, no. 6809. — P. 239—247. — doi:10.1038/35041687. — PMID 11089981. [исправить]
Kadenbach B., Ramzan R., Wen L., Vogt S. New extension of the Mitchell Theory for oxidative phosphorylation in mitochondria of living organisms. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 2010. — Vol. 1800, no. 3. — P. 205—212. — doi:10.1016/j.bbagen.2009.04.019. — PMID 19409964. [исправить]
Echtay K. S., Roussel D., St-Pierre J., Jekabsons M. B., Cadenas S., Stuart J. A., Harper J. A., Roebuck S. J., Morrison A., Pickering S., Clapham J. C., Brand M. D. Superoxide activates mitochondrial uncoupling proteins. (англ.) // Nature. — 2002. — Vol. 415, no. 6867. — P. 96—99. — doi:10.1038/415096a. — PMID 11780125. [исправить]
Lambert A. J., Brand M. D. Inhibitors of the quinone-binding site allow rapid superoxide production from mitochondrial NADH:ubiquinone oxidoreductase (complex I). (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2004. — Vol. 279, no. 38. — P. 39414—39420. — doi:10.1074/jbc.M406576200. — PMID 15262965. [исправить]
Borecký J., Vercesi A. E. Plant uncoupling mitochondrial protein and alternative oxidase: energy metabolism and stress. (англ.) // Bioscience reports. — 2005. — Vol. 25, no. 3-4. — P. 271—286. — doi:10.1007/s10540-005-2889-2. — PMID 16283557. [исправить]
Harden A., Young WJ. The alcoholic ferment of yeast-juice (англ.) // Proceedings of the Royal Society : journal. — 1906. — Vol. B, no. 77. — P. 405—420. — doi:10.1098/rspb.1906.0029.

nature.com

The Warburg effect and cancer. (неопр.) Дата обращения: 8 декабря 2014. Архивировано 17 октября 2014 года.

nih.gov

ncbi.nlm.nih.gov

Mitchell P., Moyle J. Chemiosmotic hypothesis of oxidative phosphorylation. (англ.) // Nature. — 1967. — Vol. 213, no. 5072. — P. 137—139. — PMID 4291593. [исправить]
Dimroth P., Kaim G., Matthey U. Crucial role of the membrane potential for ATP synthesis by F(1)F(o) ATP synthases. (англ.) // The Journal of experimental biology. — 2000. — Vol. 203, no. Pt 1. — P. 51—59. — PMID 10600673. [исправить]
Schultz B. E., Chan S. I. Structures and proton-pumping strategies of mitochondrial respiratory enzymes. (англ.) // Annual review of biophysics and biomolecular structure. — 2001. — Vol. 30. — P. 23—65. — doi:10.1146/annurev.biophys.30.1.23. — PMID 11340051. [исправить]
Rich P. R. The molecular machinery of Keilin's respiratory chain. (англ.) // Biochemical Society transactions. — 2003. — Vol. 31, no. Pt 6. — P. 1095—1105. — doi:10.1042/. — PMID 14641005. [исправить]
Porter R. K., Brand M. D. Mitochondrial proton conductance and H+/O ratio are independent of electron transport rate in isolated hepatocytes. (англ.) // The Biochemical journal. — 1995. — Vol. 310 ( Pt 2). — P. 379—382. — PMID 7654171. [исправить]
Vander Heiden M. G., Cantley L. C., Thompson C. B. Understanding the Warburg effect: the metabolic requirements of cell proliferation. (англ.) // Science (New York, N.Y.). — 2009. — Vol. 324, no. 5930. — P. 1029—1033. — doi:10.1126/science.1160809. — PMID 19460998. [исправить]
[1]. — PMID 3881803. [исправить]
Wood P. M. Why do c-type cytochromes exist? (англ.) // FEBS letters. — 1983. — Vol. 164, no. 2. — P. 223—226. — PMID 6317447. [исправить]
Crane F. L. Biochemical functions of coenzyme Q10. (англ.) // Journal of the American College of Nutrition. — 2001. — Vol. 20, no. 6. — P. 591—598. — PMID 11771674. [исправить]
Mitchell P. Keilin's respiratory chain concept and its chemiosmotic consequences. (англ.) // Science (New York, N.Y.). — 1979. — Vol. 206, no. 4423. — P. 1148—1159. — PMID 388618. [исправить]
[2]. — PMID 10463148. [исправить]
Johnson D. C., Dean D. R., Smith A. D., Johnson M. K. Structure, function, and formation of biological iron-sulfur clusters. (англ.) // Annual review of biochemistry. — 2005. — Vol. 74. — P. 247—281. — doi:10.1146/annurev.biochem.74.082803.133518. — PMID 15952888. [исправить]
[3]. — PMID 10573417. [исправить]
Leys D., Scrutton N. S. Electrical circuitry in biology: emerging principles from protein structure. (англ.) // Current opinion in structural biology. — 2004. — Vol. 14, no. 6. — P. 642—647. — doi:10.1016/j.sbi.2004.10.002. — PMID 15582386. [исправить]
Boxma B., de Graaf R. M., van der Staay G. W., van Alen T. A., Ricard G., Gabaldón T., van Hoek A. H., Moon-van der Staay S. Y., Koopman W. J., van Hellemond J. J., Tielens A. G., Friedrich T., Veenhuis M., Huynen M. A., Hackstein J. H. An anaerobic mitochondrion that produces hydrogen. (англ.) // Nature. — 2005. — Vol. 434, no. 7029. — P. 74—79. — doi:10.1038/nature03343. — PMID 15744302. [исправить]
Hirst J. Energy transduction by respiratory complex I--an evaluation of current knowledge. (англ.) // Biochemical Society transactions. — 2005. — Vol. 33, no. Pt 3. — P. 525—529. — doi:10.1042/BST0330525. — PMID 15916556. [исправить]
Lenaz G., Fato R., Genova M. L., Bergamini C., Bianchi C., Biondi A. Mitochondrial Complex I: structural and functional aspects. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 2006. — Vol. 1757, no. 9-10. — P. 1406—1420. — doi:10.1016/j.bbabio.2006.05.007. — PMID 16828051. [исправить]
Sazanov L. A., Hinchliffe P. Structure of the hydrophilic domain of respiratory complex I from Thermus thermophilus. (англ.) // Science (New York, N.Y.). — 2006. — Vol. 311, no. 5766. — P. 1430—1436. — doi:10.1126/science.1123809. — PMID 16469879. [исправить]
Efremov R. G., Baradaran R., Sazanov L. A. The architecture of respiratory complex I. (англ.) // Nature. — 2010. — Vol. 465, no. 7297. — P. 441—445. — doi:10.1038/nature09066. — PMID 20505720. [исправить]
Friedrich T., Böttcher B. The gross structure of the respiratory complex I: a Lego System. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 2004. — Vol. 1608, no. 1. — P. 1—9. — PMID 14741580. [исправить]
Carroll J., Fearnley I. M., Skehel J. M., Shannon R. J., Hirst J., Walker J. E. Bovine complex I is a complex of 45 different subunits. (англ.) // The Journal Of Biological Chemistry. — 2006. — 27 October (vol. 281, no. 43). — P. 32724—32727. — doi:10.1074/jbc.M607135200. — PMID 16950771. [исправить]
Hirst J. Towards the molecular mechanism of respiratory complex I. (англ.) // The Biochemical journal. — 2009. — Vol. 425, no. 2. — P. 327—339. — doi:10.1042/BJ20091382. — PMID 20025615. [исправить]
Cecchini G. Function and structure of complex II of the respiratory chain. (англ.) // Annual review of biochemistry. — 2003. — Vol. 72. — P. 77—109. — doi:10.1146/annurev.biochem.72.121801.161700. — PMID 14527321. [исправить]
Yankovskaya V., Horsefield R., Törnroth S., Luna-Chavez C., Miyoshi H., Léger C., Byrne B., Cecchini G., Iwata S. Architecture of succinate dehydrogenase and reactive oxygen species generation. (англ.) // Science (New York, N.Y.). — 2003. — Vol. 299, no. 5607. — P. 700—704. — doi:10.1126/science.1079605. — PMID 12560550. [исправить]
Horsefield R., Iwata S., Byrne B. Complex II from a structural perspective. (англ.) // Current protein & peptide science. — 2004. — Vol. 5, no. 2. — P. 107—118. — PMID 15078221. [исправить]
Kita K., Hirawake H., Miyadera H., Amino H., Takeo S. Role of complex II in anaerobic respiration of the parasite mitochondria from Ascaris suum and Plasmodium falciparum. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 2002. — Vol. 1553, no. 1-2. — P. 123—139. — PMID 11803022. [исправить]
[4]. — PMID 17330044. [исправить]
Ramsay R. R., Steenkamp D. J., Husain M. Reactions of electron-transfer flavoprotein and electron-transfer flavoprotein: ubiquinone oxidoreductase. (англ.) // The Biochemical journal. — 1987. — Vol. 241, no. 3. — P. 883—892. — PMID 3593226. [исправить]
Zhang J., Frerman F. E., Kim J. J. Structure of electron transfer flavoprotein-ubiquinone oxidoreductase and electron transfer to the mitochondrial ubiquinone pool. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2006. — Vol. 103, no. 44. — P. 16212—16217. — doi:10.1073/pnas.0604567103. — PMID 17050691. [исправить]
Ikeda Y., Dabrowski C., Tanaka K. Separation and properties of five distinct acyl-CoA dehydrogenases from rat liver mitochondria. Identification of a new 2-methyl branched chain acyl-CoA dehydrogenase. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1983. — Vol. 258, no. 2. — P. 1066—1076. — PMID 6401712. [исправить]
Ruzicka F. J., Beinert H. A new iron-sulfur flavoprotein of the respiratory chain. A component of the fatty acid beta oxidation pathway. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1977. — Vol. 252, no. 23. — P. 8440—8445. — PMID 925004. [исправить]
Ishizaki K., Larson T. R., Schauer N., Fernie A. R., Graham I. A., Leaver C. J. The critical role of Arabidopsis electron-transfer flavoprotein:ubiquinone oxidoreductase during dark-induced starvation. (англ.) // The Plant cell. — 2005. — Vol. 17, no. 9. — P. 2587—2600. — doi:10.1105/tpc.105.035162. — PMID 16055629. [исправить]
Berry E. A., Guergova-Kuras M., Huang L. S., Crofts A. R. Structure and function of cytochrome bc complexes. (англ.) // Annual review of biochemistry. — 2000. — Vol. 69. — P. 1005—1075. — doi:10.1146/annurev.biochem.69.1.1005. — PMID 10966481. [исправить]
Crofts A. R. The cytochrome bc1 complex: function in the context of structure. (англ.) // Annual review of physiology. — 2004. — Vol. 66. — P. 689—733. — doi:10.1146/annurev.physiol.66.032102.150251. — PMID 14977419. [исправить]
Iwata S., Lee J. W., Okada K., Lee J. K., Iwata M., Rasmussen B., Link T. A., Ramaswamy S., Jap B. K. Complete structure of the 11-subunit bovine mitochondrial cytochrome bc1 complex. (англ.) // Science (New York, N.Y.). — 1998. — Vol. 281, no. 5373. — P. 64—71. — PMID 9651245. [исправить]
Trumpower B. L. The protonmotive Q cycle. Energy transduction by coupling of proton translocation to electron transfer by the cytochrome bc1 complex. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1990. — Vol. 265, no. 20. — P. 11409—11412. — PMID 2164001. [исправить]
Hunte C., Palsdottir H., Trumpower B. L. Protonmotive pathways and mechanisms in the cytochrome bc1 complex. (англ.) // FEBS letters. — 2003. — Vol. 545, no. 1. — P. 39—46. — PMID 12788490. [исправить]
Calhoun M. W., Thomas J. W., Gennis R. B. The cytochrome oxidase superfamily of redox-driven proton pumps. (англ.) // Trends in biochemical sciences. — 1994. — Vol. 19, no. 8. — P. 325—330. — PMID 7940677. [исправить]
Tsukihara T., Aoyama H., Yamashita E., Tomizaki T., Yamaguchi H., Shinzawa-Itoh K., Nakashima R., Yaono R., Yoshikawa S. The whole structure of the 13-subunit oxidized cytochrome c oxidase at 2.8 A. (англ.) // Science (New York, N.Y.). — 1996. — Vol. 272, no. 5265. — P. 1136—1144. — PMID 8638158. [исправить]
Yoshikawa S., Muramoto K., Shinzawa-Itoh K., Aoyama H., Tsukihara T., Shimokata K., Katayama Y., Shimada H. Proton pumping mechanism of bovine heart cytochrome c oxidase. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 2006. — Vol. 1757, no. 9-10. — P. 1110—1116. — doi:10.1016/j.bbabio.2006.06.004. — PMID 16904626. [исправить]
Rasmusson A. G., Soole K. L., Elthon T. E. Alternative NAD(P)H dehydrogenases of plant mitochondria. (англ.) // Annual review of plant biology. — 2004. — Vol. 55. — P. 23—39. — doi:10.1146/annurev.arplant.55.031903.141720. — PMID 15725055. [исправить]
Menz R. I., Day D. A. Purification and characterization of a 43-kDa rotenone-insensitive NADH dehydrogenase from plant mitochondria. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1996. — Vol. 271, no. 38. — P. 23117—23120. — PMID 8798503. [исправить]
McDonald A., Vanlerberghe G. Branched mitochondrial electron transport in the Animalia: presence of alternative oxidase in several animal phyla. (англ.) // IUBMB life. — 2004. — Vol. 56, no. 6. — P. 333—341. — doi:10.1080/1521-6540400000876. — PMID 15370881. [исправить]
Sluse F. E., Jarmuszkiewicz W. Alternative oxidase in the branched mitochondrial respiratory network: an overview on structure, function, regulation, and role. (англ.) // Brazilian journal of medical and biological research = Revista brasileira de pesquisas medicas e biologicas / Sociedade Brasileira de Biofisica ... [et al.]. — 1998. — Vol. 31, no. 6. — P. 733—747. — PMID 9698817. [исправить]
Moore A. L., Siedow J. N. The regulation and nature of the cyanide-resistant alternative oxidase of plant mitochondria. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 1991. — Vol. 1059, no. 2. — P. 121—140. — PMID 1883834. [исправить]
Vanlerberghe G. C., McIntosh L. ALTERNATIVE OXIDASE: From Gene to Function. (англ.) // Annual review of plant physiology and plant molecular biology. — 1997. — Vol. 48. — P. 703—734. — doi:10.1146/annurev.arplant.48.1.703. — PMID 15012279. [исправить]
Ito Y., Saisho D., Nakazono M., Tsutsumi N., Hirai A. Transcript levels of tandem-arranged alternative oxidase genes in rice are increased by low temperature. (англ.) // Gene. — 1997. — Vol. 203, no. 2. — P. 121—129. — PMID 9426242. [исправить]
Maxwell D. P., Wang Y., McIntosh L. The alternative oxidase lowers mitochondrial reactive oxygen production in plant cells. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 1999. — Vol. 96, no. 14. — P. 8271—8276. — PMID 10393984. [исправить]
Lenaz G. A critical appraisal of the mitochondrial coenzyme Q pool. (англ.) // FEBS letters. — 2001. — Vol. 509, no. 2. — P. 151—155. — PMID 11741580. [исправить]
Heinemeyer J., Braun H. P., Boekema E. J., Kouril R. A structural model of the cytochrome C reductase/oxidase supercomplex from yeast mitochondria. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2007. — Vol. 282, no. 16. — P. 12240—12248. — doi:10.1074/jbc.M610545200. — PMID 17322303. [исправить]
Schägger H., Pfeiffer K. Supercomplexes in the respiratory chains of yeast and mammalian mitochondria. (англ.) // The EMBO journal. — 2000. — Vol. 19, no. 8. — P. 1777—1783. — doi:10.1093/emboj/19.8.1777. — PMID 10775262. [исправить]
Schägger H. Respiratory chain supercomplexes of mitochondria and bacteria. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 2002. — Vol. 1555, no. 1-3. — P. 154—159. — PMID 12206908. [исправить]
Schägger H., Pfeiffer K. The ratio of oxidative phosphorylation complexes I-V in bovine heart mitochondria and the composition of respiratory chain supercomplexes. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2001. — Vol. 276, no. 41. — P. 37861—37867. — doi:10.1074/jbc.M106474200. — PMID 11483615. [исправить]
Gupte S., Wu E. S., Hoechli L., Hoechli M., Jacobson K., Sowers A. E., Hackenbrock C. R. Relationship between lateral diffusion, collision frequency, and electron transfer of mitochondrial inner membrane oxidation-reduction components. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 1984. — Vol. 81, no. 9. — P. 2606—2610. — PMID 6326133. [исправить]
Nealson K. H. Post-Viking microbiology: new approaches, new data, new insights. (англ.) // Origins of life and evolution of the biosphere : the journal of the International Society for the Study of the Origin of Life. — 1999. — Vol. 29, no. 1. — P. 73—93. — PMID 11536899. [исправить]
Schäfer G., Engelhard M., Müller V. Bioenergetics of the Archaea. (англ.) // Microbiology and molecular biology reviews : MMBR. — 1999. — Vol. 63, no. 3. — P. 570—620. — PMID 10477309. [исправить]
Ingledew W. J., Poole R. K. The respiratory chains of Escherichia coli. (англ.) // Microbiological reviews. — 1984. — Vol. 48, no. 3. — P. 222—271. — PMID 6387427. [исправить]
Unden G., Bongaerts J. Alternative respiratory pathways of Escherichia coli: energetics and transcriptional regulation in response to electron acceptors. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 1997. — Vol. 1320, no. 3. — P. 217—234. — PMID 9230919. [исправить]
Cecchini G., Schröder I., Gunsalus R. P., Maklashina E. Succinate dehydrogenase and fumarate reductase from Escherichia coli. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 2002. — Vol. 1553, no. 1-2. — P. 140—157. — PMID 11803023. [исправить]
Starkenburg S. R., Chain P. S., Sayavedra-Soto L. A., Hauser L., Land M. L., Larimer F. W., Malfatti S. A., Klotz M. G., Bottomley P. J., Arp D. J., Hickey W. J. Genome sequence of the chemolithoautotrophic nitrite-oxidizing bacterium Nitrobacter winogradskyi Nb-255. (англ.) // Applied and environmental microbiology. — 2006. — Vol. 72, no. 3. — P. 2050—2063. — doi:10.1128/AEM.72.3.2050-2063.2006. — PMID 16517654. [исправить]
Yamanaka T., Fukumori Y. The nitrite oxidizing system of Nitrobacter winogradskyi. (англ.) // FEMS microbiology reviews. — 1988. — Vol. 4, no. 4. — P. 259—270. — PMID 2856189. [исправить]
Iuchi S., Lin E. C. Adaptation of Escherichia coli to redox environments by gene expression. (англ.) // Molecular microbiology. — 1993. — Vol. 9, no. 1. — P. 9—15. — PMID 8412675. [исправить]
Calhoun M. W., Oden K. L., Gennis R. B., de Mattos M. J., Neijssel O. M. Energetic efficiency of Escherichia coli: effects of mutations in components of the aerobic respiratory chain. (англ.) // Journal of bacteriology. — 1993. — Vol. 175, no. 10. — P. 3020—3025. — PMID 8491720. [исправить]
Boyer P. D. The ATP synthase--a splendid molecular machine. (англ.) // Annual review of biochemistry. — 1997. — Vol. 66. — P. 717—749. — doi:10.1146/annurev.biochem.66.1.717. — PMID 9242922. [исправить]
Van Walraven H. S., Strotmann H., Schwarz O., Rumberg B. The H+/ATP coupling ratio of the ATP synthase from thiol-modulated chloroplasts and two cyanobacterial strains is four. (англ.) // FEBS letters. — 1996. — Vol. 379, no. 3. — P. 309—313. — PMID 8603713. [исправить]
Yoshida M., Muneyuki E., Hisabori T. ATP synthase--a marvellous rotary engine of the cell. (англ.) // Nature reviews. Molecular cell biology. — 2001. — Vol. 2, no. 9. — P. 669—677. — doi:10.1038/35089509. — PMID 11533724. [исправить]
Schemidt R. A., Qu J., Williams J. R., Brusilow W. S. Effects of carbon source on expression of F0 genes and on the stoichiometry of the c subunit in the F1F0 ATPase of Escherichia coli. (англ.) // Journal of bacteriology. — 1998. — Vol. 180, no. 12. — P. 3205—3208. — PMID 9620972. [исправить]
Nelson N., Perzov N., Cohen A., Hagai K., Padler V., Nelson H. The cellular biology of proton-motive force generation by V-ATPases. (англ.) // The Journal of experimental biology. — 2000. — Vol. 203, no. Pt 1. — P. 89—95. — PMID 10600677. [исправить]
Rubinstein J. L., Walker J. E., Henderson R. Structure of the mitochondrial ATP synthase by electron cryomicroscopy. (англ.) // The EMBO journal. — 2003. — Vol. 22, no. 23. — P. 6182—6192. — doi:10.1093/emboj/cdg608. — PMID 14633978. [исправить]
Leslie A. G., Walker J. E. Structural model of F1-ATPase and the implications for rotary catalysis. (англ.) // Philosophical transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological sciences. — 2000. — Vol. 355, no. 1396. — P. 465—471. — doi:10.1098/rstb.2000.0588. — PMID 10836500. [исправить]
Noji H., Yoshida M. The rotary machine in the cell, ATP synthase. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2001. — Vol. 276, no. 3. — P. 1665—1668. — doi:10.1074/jbc.R000021200. — PMID 11080505. [исправить]
Capaldi R. A., Aggeler R. Mechanism of the F(1)F(0)-type ATP synthase, a biological rotary motor. (англ.) // Trends in biochemical sciences. — 2002. — Vol. 27, no. 3. — P. 154—160. — PMID 11893513. [исправить]
Dimroth P., von Ballmoos C., Meier T. Catalytic and mechanical cycles in F-ATP synthases. Fourth in the Cycles Review Series. (англ.) // EMBO reports. — 2006. — Vol. 7, no. 3. — P. 276—282. — doi:10.1038/sj.embor.7400646. — PMID 16607397. [исправить]
Gresser M. J., Myers J. A., Boyer P. D. Catalytic site cooperativity of beef heart mitochondrial F1 adenosine triphosphatase. Correlations of initial velocity, bound intermediate, and oxygen exchange measurements with an alternating three-site model. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1982. — Vol. 257, no. 20. — P. 12030—12038. — PMID 6214554. [исправить]
Dimroth P. Bacterial sodium ion-coupled energetics. (англ.) // Antonie van Leeuwenhoek. — 1994. — Vol. 65, no. 4. — P. 381—395. — PMID 7832594. [исправить]
Becher B., Müller V. Delta mu Na+ drives the synthesis of ATP via an delta mu Na(+)-translocating F1F0-ATP synthase in membrane vesicles of the archaeon Methanosarcina mazei Gö1. (англ.) // Journal of bacteriology. — 1994. — Vol. 176, no. 9. — P. 2543—2550. — PMID 8169202. [исправить]
Müller V. An exceptional variability in the motor of archael A1A0 ATPases: from multimeric to monomeric rotors comprising 6-13 ion binding sites. (англ.) // Journal of bioenergetics and biomembranes. — 2004. — Vol. 36, no. 1. — P. 115—125. — PMID 15168615. [исправить]
Davies K. J. Oxidative stress: the paradox of aerobic life. (англ.) // Biochemical Society symposium. — 1995. — Vol. 61. — P. 1—31. — PMID 8660387. [исправить]
Rattan S. I. Theories of biological aging: genes, proteins, and free radicals. (англ.) // Free radical research. — 2006. — Vol. 40, no. 12. — P. 1230—1238. — doi:10.1080/10715760600911303. — PMID 17090411. [исправить]
Valko M., Leibfritz D., Moncol J., Cronin M. T., Mazur M., Telser J. Free radicals and antioxidants in normal physiological functions and human disease. (англ.) // The international journal of biochemistry & cell biology. — 2007. — Vol. 39, no. 1. — P. 44—84. — doi:10.1016/j.biocel.2006.07.001. — PMID 16978905. [исправить]
Raha S., Robinson B. H. Mitochondria, oxygen free radicals, disease and ageing. (англ.) // Trends in biochemical sciences. — 2000. — Vol. 25, no. 10. — P. 502—508. — PMID 11050436. [исправить]
Finkel T., Holbrook N. J. Oxidants, oxidative stress and the biology of ageing. (англ.) // Nature. — 2000. — Vol. 408, no. 6809. — P. 239—247. — doi:10.1038/35041687. — PMID 11089981. [исправить]
Kadenbach B., Ramzan R., Wen L., Vogt S. New extension of the Mitchell Theory for oxidative phosphorylation in mitochondria of living organisms. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 2010. — Vol. 1800, no. 3. — P. 205—212. — doi:10.1016/j.bbagen.2009.04.019. — PMID 19409964. [исправить]
Echtay K. S., Roussel D., St-Pierre J., Jekabsons M. B., Cadenas S., Stuart J. A., Harper J. A., Roebuck S. J., Morrison A., Pickering S., Clapham J. C., Brand M. D. Superoxide activates mitochondrial uncoupling proteins. (англ.) // Nature. — 2002. — Vol. 415, no. 6867. — P. 96—99. — doi:10.1038/415096a. — PMID 11780125. [исправить]
Joshi S., Huang Y. G. ATP synthase complex from bovine heart mitochondria: the oligomycin sensitivity conferring protein is essential for dicyclohexyl carbodiimide-sensitive ATPase. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 1991. — Vol. 1067, no. 2. — P. 255—258. — PMID 1831660. [исправить]
Tsubaki M. Fourier-transform infrared study of cyanide binding to the Fea3-CuB binuclear site of bovine heart cytochrome c oxidase: implication of the redox-linked conformational change at the binuclear site. (англ.) // Biochemistry. — 1993. — Vol. 32, no. 1. — P. 164—173. — PMID 8380331. [исправить]
Heytler P. G. Uncouplers of oxidative phosphorylation. (англ.) // Methods in enzymology. — 1979. — Vol. 55. — P. 462—442. — PMID 156853. [исправить]
Lambert A. J., Brand M. D. Inhibitors of the quinone-binding site allow rapid superoxide production from mitochondrial NADH:ubiquinone oxidoreductase (complex I). (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2004. — Vol. 279, no. 38. — P. 39414—39420. — doi:10.1074/jbc.M406576200. — PMID 15262965. [исправить]
Dervartanian D. V., Veeger C. Studies on succinate dehydrogenase. I. Spectral properties of the purified enzyme and formation of enzyme-competitive inhibitor complexes. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 1964. — Vol. 92. — P. 233—247. — PMID 14249115. [исправить]
Ricquier D., Bouillaud F. The uncoupling protein homologues: UCP1, UCP2, UCP3, StUCP and AtUCP. (англ.) // The Biochemical journal. — 2000. — Vol. 345 Pt 2. — P. 161—179. — PMID 10620491. [исправить]
Borecký J., Vercesi A. E. Plant uncoupling mitochondrial protein and alternative oxidase: energy metabolism and stress. (англ.) // Bioscience reports. — 2005. — Vol. 25, no. 3-4. — P. 271—286. — doi:10.1007/s10540-005-2889-2. — PMID 16283557. [исправить]
Kalckar H. M. Origins of the concept oxidative phosphorylation. (англ.) // Molecular and cellular biochemistry. — 1974. — Vol. 5, no. 1-2. — P. 55—63. — PMID 4279328. [исправить]
Friedkin M., Lehninger A. L. Esterification of inorganic phosphate coupled to electron transport between dihydrodiphosphopyridine nucleotide and oxygen. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1949. — Vol. 178, no. 2. — P. 611—644. — PMID 18116985. [исправить]
Slater E. C. Mechanism of phosphorylation in the respiratory chain. (англ.) // Nature. — 1953. — Vol. 172, no. 4387. — P. 975—978. — PMID 13111237. [исправить]
Mitchell P. Coupling of phosphorylation to electron and hydrogen transfer by a chemi-osmotic type of mechanism. (англ.) // Nature. — 1961. — Vol. 191. — P. 144—148. — PMID 13771349. [исправить]
Pullman M. E., Penefsky H. S., Datta A., Racker E. Partial resolution of the enzymes catalyzing oxidative phosphorylation. I. Purification and properties of soluble dinitrophenol-stimulated adenosine triphosphatase. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1960. — Vol. 235. — P. 3322—3329. — PMID 13738472. [исправить]
Boyer P. D., Cross R. L., Momsen W. A new concept for energy coupling in oxidative phosphorylation based on a molecular explanation of the oxygen exchange reactions. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 1973. — Vol. 70, no. 10. — P. 2837—2839. — PMID 4517936. [исправить]

nobelprize.org

The Nobel Prize in Chemistry 1997 (неопр.). Nobel Foundation. Дата обращения: 22 января 2015. Архивировано 8 июля 2007 года.

web.archive.org

The Warburg effect and cancer. (неопр.) Дата обращения: 8 декабря 2014. Архивировано 17 октября 2014 года.
Milton H. Saier Jr. Peter Mitchell and the Vital Force (неопр.). Дата обращения: 22 января 2015. Архивировано 14 июля 2014 года.
The Nobel Prize in Chemistry 1997 (неопр.). Nobel Foundation. Дата обращения: 22 января 2015. Архивировано 8 июля 2007 года.

wikipedia.org

ru.wikipedia.org

Mitchell P., Moyle J. Chemiosmotic hypothesis of oxidative phosphorylation. (англ.) // Nature. — 1967. — Vol. 213, no. 5072. — P. 137—139. — PMID 4291593. [исправить]
Dimroth P., Kaim G., Matthey U. Crucial role of the membrane potential for ATP synthesis by F(1)F(o) ATP synthases. (англ.) // The Journal of experimental biology. — 2000. — Vol. 203, no. Pt 1. — P. 51—59. — PMID 10600673. [исправить]
Schultz B. E., Chan S. I. Structures and proton-pumping strategies of mitochondrial respiratory enzymes. (англ.) // Annual review of biophysics and biomolecular structure. — 2001. — Vol. 30. — P. 23—65. — doi:10.1146/annurev.biophys.30.1.23. — PMID 11340051. [исправить]
Rich P. R. The molecular machinery of Keilin's respiratory chain. (англ.) // Biochemical Society transactions. — 2003. — Vol. 31, no. Pt 6. — P. 1095—1105. — doi:10.1042/. — PMID 14641005. [исправить]
Porter R. K., Brand M. D. Mitochondrial proton conductance and H+/O ratio are independent of electron transport rate in isolated hepatocytes. (англ.) // The Biochemical journal. — 1995. — Vol. 310 ( Pt 2). — P. 379—382. — PMID 7654171. [исправить]
Vander Heiden M. G., Cantley L. C., Thompson C. B. Understanding the Warburg effect: the metabolic requirements of cell proliferation. (англ.) // Science (New York, N.Y.). — 2009. — Vol. 324, no. 5930. — P. 1029—1033. — doi:10.1126/science.1160809. — PMID 19460998. [исправить]
[1]. — PMID 3881803. [исправить]
Wood P. M. Why do c-type cytochromes exist? (англ.) // FEBS letters. — 1983. — Vol. 164, no. 2. — P. 223—226. — PMID 6317447. [исправить]
Crane F. L. Biochemical functions of coenzyme Q10. (англ.) // Journal of the American College of Nutrition. — 2001. — Vol. 20, no. 6. — P. 591—598. — PMID 11771674. [исправить]
Mitchell P. Keilin's respiratory chain concept and its chemiosmotic consequences. (англ.) // Science (New York, N.Y.). — 1979. — Vol. 206, no. 4423. — P. 1148—1159. — PMID 388618. [исправить]
[2]. — PMID 10463148. [исправить]
Johnson D. C., Dean D. R., Smith A. D., Johnson M. K. Structure, function, and formation of biological iron-sulfur clusters. (англ.) // Annual review of biochemistry. — 2005. — Vol. 74. — P. 247—281. — doi:10.1146/annurev.biochem.74.082803.133518. — PMID 15952888. [исправить]
[3]. — PMID 10573417. [исправить]
Leys D., Scrutton N. S. Electrical circuitry in biology: emerging principles from protein structure. (англ.) // Current opinion in structural biology. — 2004. — Vol. 14, no. 6. — P. 642—647. — doi:10.1016/j.sbi.2004.10.002. — PMID 15582386. [исправить]
Boxma B., de Graaf R. M., van der Staay G. W., van Alen T. A., Ricard G., Gabaldón T., van Hoek A. H., Moon-van der Staay S. Y., Koopman W. J., van Hellemond J. J., Tielens A. G., Friedrich T., Veenhuis M., Huynen M. A., Hackstein J. H. An anaerobic mitochondrion that produces hydrogen. (англ.) // Nature. — 2005. — Vol. 434, no. 7029. — P. 74—79. — doi:10.1038/nature03343. — PMID 15744302. [исправить]
Hirst J. Energy transduction by respiratory complex I--an evaluation of current knowledge. (англ.) // Biochemical Society transactions. — 2005. — Vol. 33, no. Pt 3. — P. 525—529. — doi:10.1042/BST0330525. — PMID 15916556. [исправить]
Lenaz G., Fato R., Genova M. L., Bergamini C., Bianchi C., Biondi A. Mitochondrial Complex I: structural and functional aspects. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 2006. — Vol. 1757, no. 9-10. — P. 1406—1420. — doi:10.1016/j.bbabio.2006.05.007. — PMID 16828051. [исправить]
Sazanov L. A., Hinchliffe P. Structure of the hydrophilic domain of respiratory complex I from Thermus thermophilus. (англ.) // Science (New York, N.Y.). — 2006. — Vol. 311, no. 5766. — P. 1430—1436. — doi:10.1126/science.1123809. — PMID 16469879. [исправить]
Efremov R. G., Baradaran R., Sazanov L. A. The architecture of respiratory complex I. (англ.) // Nature. — 2010. — Vol. 465, no. 7297. — P. 441—445. — doi:10.1038/nature09066. — PMID 20505720. [исправить]
Friedrich T., Böttcher B. The gross structure of the respiratory complex I: a Lego System. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 2004. — Vol. 1608, no. 1. — P. 1—9. — PMID 14741580. [исправить]
Carroll J., Fearnley I. M., Skehel J. M., Shannon R. J., Hirst J., Walker J. E. Bovine complex I is a complex of 45 different subunits. (англ.) // The Journal Of Biological Chemistry. — 2006. — 27 October (vol. 281, no. 43). — P. 32724—32727. — doi:10.1074/jbc.M607135200. — PMID 16950771. [исправить]
Hirst J. Towards the molecular mechanism of respiratory complex I. (англ.) // The Biochemical journal. — 2009. — Vol. 425, no. 2. — P. 327—339. — doi:10.1042/BJ20091382. — PMID 20025615. [исправить]
Cecchini G. Function and structure of complex II of the respiratory chain. (англ.) // Annual review of biochemistry. — 2003. — Vol. 72. — P. 77—109. — doi:10.1146/annurev.biochem.72.121801.161700. — PMID 14527321. [исправить]
Yankovskaya V., Horsefield R., Törnroth S., Luna-Chavez C., Miyoshi H., Léger C., Byrne B., Cecchini G., Iwata S. Architecture of succinate dehydrogenase and reactive oxygen species generation. (англ.) // Science (New York, N.Y.). — 2003. — Vol. 299, no. 5607. — P. 700—704. — doi:10.1126/science.1079605. — PMID 12560550. [исправить]
Horsefield R., Iwata S., Byrne B. Complex II from a structural perspective. (англ.) // Current protein & peptide science. — 2004. — Vol. 5, no. 2. — P. 107—118. — PMID 15078221. [исправить]
Kita K., Hirawake H., Miyadera H., Amino H., Takeo S. Role of complex II in anaerobic respiration of the parasite mitochondria from Ascaris suum and Plasmodium falciparum. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 2002. — Vol. 1553, no. 1-2. — P. 123—139. — PMID 11803022. [исправить]
[4]. — PMID 17330044. [исправить]
Ramsay R. R., Steenkamp D. J., Husain M. Reactions of electron-transfer flavoprotein and electron-transfer flavoprotein: ubiquinone oxidoreductase. (англ.) // The Biochemical journal. — 1987. — Vol. 241, no. 3. — P. 883—892. — PMID 3593226. [исправить]
Zhang J., Frerman F. E., Kim J. J. Structure of electron transfer flavoprotein-ubiquinone oxidoreductase and electron transfer to the mitochondrial ubiquinone pool. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2006. — Vol. 103, no. 44. — P. 16212—16217. — doi:10.1073/pnas.0604567103. — PMID 17050691. [исправить]
Ikeda Y., Dabrowski C., Tanaka K. Separation and properties of five distinct acyl-CoA dehydrogenases from rat liver mitochondria. Identification of a new 2-methyl branched chain acyl-CoA dehydrogenase. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1983. — Vol. 258, no. 2. — P. 1066—1076. — PMID 6401712. [исправить]
Ruzicka F. J., Beinert H. A new iron-sulfur flavoprotein of the respiratory chain. A component of the fatty acid beta oxidation pathway. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1977. — Vol. 252, no. 23. — P. 8440—8445. — PMID 925004. [исправить]
Ishizaki K., Larson T. R., Schauer N., Fernie A. R., Graham I. A., Leaver C. J. The critical role of Arabidopsis electron-transfer flavoprotein:ubiquinone oxidoreductase during dark-induced starvation. (англ.) // The Plant cell. — 2005. — Vol. 17, no. 9. — P. 2587—2600. — doi:10.1105/tpc.105.035162. — PMID 16055629. [исправить]
Berry E. A., Guergova-Kuras M., Huang L. S., Crofts A. R. Structure and function of cytochrome bc complexes. (англ.) // Annual review of biochemistry. — 2000. — Vol. 69. — P. 1005—1075. — doi:10.1146/annurev.biochem.69.1.1005. — PMID 10966481. [исправить]
Crofts A. R. The cytochrome bc1 complex: function in the context of structure. (англ.) // Annual review of physiology. — 2004. — Vol. 66. — P. 689—733. — doi:10.1146/annurev.physiol.66.032102.150251. — PMID 14977419. [исправить]
Iwata S., Lee J. W., Okada K., Lee J. K., Iwata M., Rasmussen B., Link T. A., Ramaswamy S., Jap B. K. Complete structure of the 11-subunit bovine mitochondrial cytochrome bc1 complex. (англ.) // Science (New York, N.Y.). — 1998. — Vol. 281, no. 5373. — P. 64—71. — PMID 9651245. [исправить]
Trumpower B. L. The protonmotive Q cycle. Energy transduction by coupling of proton translocation to electron transfer by the cytochrome bc1 complex. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1990. — Vol. 265, no. 20. — P. 11409—11412. — PMID 2164001. [исправить]
Hunte C., Palsdottir H., Trumpower B. L. Protonmotive pathways and mechanisms in the cytochrome bc1 complex. (англ.) // FEBS letters. — 2003. — Vol. 545, no. 1. — P. 39—46. — PMID 12788490. [исправить]
Calhoun M. W., Thomas J. W., Gennis R. B. The cytochrome oxidase superfamily of redox-driven proton pumps. (англ.) // Trends in biochemical sciences. — 1994. — Vol. 19, no. 8. — P. 325—330. — PMID 7940677. [исправить]
Tsukihara T., Aoyama H., Yamashita E., Tomizaki T., Yamaguchi H., Shinzawa-Itoh K., Nakashima R., Yaono R., Yoshikawa S. The whole structure of the 13-subunit oxidized cytochrome c oxidase at 2.8 A. (англ.) // Science (New York, N.Y.). — 1996. — Vol. 272, no. 5265. — P. 1136—1144. — PMID 8638158. [исправить]
Yoshikawa S., Muramoto K., Shinzawa-Itoh K., Aoyama H., Tsukihara T., Shimokata K., Katayama Y., Shimada H. Proton pumping mechanism of bovine heart cytochrome c oxidase. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 2006. — Vol. 1757, no. 9-10. — P. 1110—1116. — doi:10.1016/j.bbabio.2006.06.004. — PMID 16904626. [исправить]
Rasmusson A. G., Soole K. L., Elthon T. E. Alternative NAD(P)H dehydrogenases of plant mitochondria. (англ.) // Annual review of plant biology. — 2004. — Vol. 55. — P. 23—39. — doi:10.1146/annurev.arplant.55.031903.141720. — PMID 15725055. [исправить]
Menz R. I., Day D. A. Purification and characterization of a 43-kDa rotenone-insensitive NADH dehydrogenase from plant mitochondria. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1996. — Vol. 271, no. 38. — P. 23117—23120. — PMID 8798503. [исправить]
McDonald A., Vanlerberghe G. Branched mitochondrial electron transport in the Animalia: presence of alternative oxidase in several animal phyla. (англ.) // IUBMB life. — 2004. — Vol. 56, no. 6. — P. 333—341. — doi:10.1080/1521-6540400000876. — PMID 15370881. [исправить]
Sluse F. E., Jarmuszkiewicz W. Alternative oxidase in the branched mitochondrial respiratory network: an overview on structure, function, regulation, and role. (англ.) // Brazilian journal of medical and biological research = Revista brasileira de pesquisas medicas e biologicas / Sociedade Brasileira de Biofisica ... [et al.]. — 1998. — Vol. 31, no. 6. — P. 733—747. — PMID 9698817. [исправить]
Moore A. L., Siedow J. N. The regulation and nature of the cyanide-resistant alternative oxidase of plant mitochondria. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 1991. — Vol. 1059, no. 2. — P. 121—140. — PMID 1883834. [исправить]
Vanlerberghe G. C., McIntosh L. ALTERNATIVE OXIDASE: From Gene to Function. (англ.) // Annual review of plant physiology and plant molecular biology. — 1997. — Vol. 48. — P. 703—734. — doi:10.1146/annurev.arplant.48.1.703. — PMID 15012279. [исправить]
Ito Y., Saisho D., Nakazono M., Tsutsumi N., Hirai A. Transcript levels of tandem-arranged alternative oxidase genes in rice are increased by low temperature. (англ.) // Gene. — 1997. — Vol. 203, no. 2. — P. 121—129. — PMID 9426242. [исправить]
Maxwell D. P., Wang Y., McIntosh L. The alternative oxidase lowers mitochondrial reactive oxygen production in plant cells. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 1999. — Vol. 96, no. 14. — P. 8271—8276. — PMID 10393984. [исправить]
Lenaz G. A critical appraisal of the mitochondrial coenzyme Q pool. (англ.) // FEBS letters. — 2001. — Vol. 509, no. 2. — P. 151—155. — PMID 11741580. [исправить]
Heinemeyer J., Braun H. P., Boekema E. J., Kouril R. A structural model of the cytochrome C reductase/oxidase supercomplex from yeast mitochondria. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2007. — Vol. 282, no. 16. — P. 12240—12248. — doi:10.1074/jbc.M610545200. — PMID 17322303. [исправить]
Schägger H., Pfeiffer K. Supercomplexes in the respiratory chains of yeast and mammalian mitochondria. (англ.) // The EMBO journal. — 2000. — Vol. 19, no. 8. — P. 1777—1783. — doi:10.1093/emboj/19.8.1777. — PMID 10775262. [исправить]
Schägger H. Respiratory chain supercomplexes of mitochondria and bacteria. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 2002. — Vol. 1555, no. 1-3. — P. 154—159. — PMID 12206908. [исправить]
Schägger H., Pfeiffer K. The ratio of oxidative phosphorylation complexes I-V in bovine heart mitochondria and the composition of respiratory chain supercomplexes. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2001. — Vol. 276, no. 41. — P. 37861—37867. — doi:10.1074/jbc.M106474200. — PMID 11483615. [исправить]
Gupte S., Wu E. S., Hoechli L., Hoechli M., Jacobson K., Sowers A. E., Hackenbrock C. R. Relationship between lateral diffusion, collision frequency, and electron transfer of mitochondrial inner membrane oxidation-reduction components. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 1984. — Vol. 81, no. 9. — P. 2606—2610. — PMID 6326133. [исправить]
Nealson K. H. Post-Viking microbiology: new approaches, new data, new insights. (англ.) // Origins of life and evolution of the biosphere : the journal of the International Society for the Study of the Origin of Life. — 1999. — Vol. 29, no. 1. — P. 73—93. — PMID 11536899. [исправить]
Schäfer G., Engelhard M., Müller V. Bioenergetics of the Archaea. (англ.) // Microbiology and molecular biology reviews : MMBR. — 1999. — Vol. 63, no. 3. — P. 570—620. — PMID 10477309. [исправить]
Ingledew W. J., Poole R. K. The respiratory chains of Escherichia coli. (англ.) // Microbiological reviews. — 1984. — Vol. 48, no. 3. — P. 222—271. — PMID 6387427. [исправить]
Unden G., Bongaerts J. Alternative respiratory pathways of Escherichia coli: energetics and transcriptional regulation in response to electron acceptors. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 1997. — Vol. 1320, no. 3. — P. 217—234. — PMID 9230919. [исправить]
Cecchini G., Schröder I., Gunsalus R. P., Maklashina E. Succinate dehydrogenase and fumarate reductase from Escherichia coli. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 2002. — Vol. 1553, no. 1-2. — P. 140—157. — PMID 11803023. [исправить]
Starkenburg S. R., Chain P. S., Sayavedra-Soto L. A., Hauser L., Land M. L., Larimer F. W., Malfatti S. A., Klotz M. G., Bottomley P. J., Arp D. J., Hickey W. J. Genome sequence of the chemolithoautotrophic nitrite-oxidizing bacterium Nitrobacter winogradskyi Nb-255. (англ.) // Applied and environmental microbiology. — 2006. — Vol. 72, no. 3. — P. 2050—2063. — doi:10.1128/AEM.72.3.2050-2063.2006. — PMID 16517654. [исправить]
Yamanaka T., Fukumori Y. The nitrite oxidizing system of Nitrobacter winogradskyi. (англ.) // FEMS microbiology reviews. — 1988. — Vol. 4, no. 4. — P. 259—270. — PMID 2856189. [исправить]
Iuchi S., Lin E. C. Adaptation of Escherichia coli to redox environments by gene expression. (англ.) // Molecular microbiology. — 1993. — Vol. 9, no. 1. — P. 9—15. — PMID 8412675. [исправить]
Calhoun M. W., Oden K. L., Gennis R. B., de Mattos M. J., Neijssel O. M. Energetic efficiency of Escherichia coli: effects of mutations in components of the aerobic respiratory chain. (англ.) // Journal of bacteriology. — 1993. — Vol. 175, no. 10. — P. 3020—3025. — PMID 8491720. [исправить]
Boyer P. D. The ATP synthase--a splendid molecular machine. (англ.) // Annual review of biochemistry. — 1997. — Vol. 66. — P. 717—749. — doi:10.1146/annurev.biochem.66.1.717. — PMID 9242922. [исправить]
Van Walraven H. S., Strotmann H., Schwarz O., Rumberg B. The H+/ATP coupling ratio of the ATP synthase from thiol-modulated chloroplasts and two cyanobacterial strains is four. (англ.) // FEBS letters. — 1996. — Vol. 379, no. 3. — P. 309—313. — PMID 8603713. [исправить]
Yoshida M., Muneyuki E., Hisabori T. ATP synthase--a marvellous rotary engine of the cell. (англ.) // Nature reviews. Molecular cell biology. — 2001. — Vol. 2, no. 9. — P. 669—677. — doi:10.1038/35089509. — PMID 11533724. [исправить]
Schemidt R. A., Qu J., Williams J. R., Brusilow W. S. Effects of carbon source on expression of F0 genes and on the stoichiometry of the c subunit in the F1F0 ATPase of Escherichia coli. (англ.) // Journal of bacteriology. — 1998. — Vol. 180, no. 12. — P. 3205—3208. — PMID 9620972. [исправить]
Nelson N., Perzov N., Cohen A., Hagai K., Padler V., Nelson H. The cellular biology of proton-motive force generation by V-ATPases. (англ.) // The Journal of experimental biology. — 2000. — Vol. 203, no. Pt 1. — P. 89—95. — PMID 10600677. [исправить]
Rubinstein J. L., Walker J. E., Henderson R. Structure of the mitochondrial ATP synthase by electron cryomicroscopy. (англ.) // The EMBO journal. — 2003. — Vol. 22, no. 23. — P. 6182—6192. — doi:10.1093/emboj/cdg608. — PMID 14633978. [исправить]
Leslie A. G., Walker J. E. Structural model of F1-ATPase and the implications for rotary catalysis. (англ.) // Philosophical transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological sciences. — 2000. — Vol. 355, no. 1396. — P. 465—471. — doi:10.1098/rstb.2000.0588. — PMID 10836500. [исправить]
Noji H., Yoshida M. The rotary machine in the cell, ATP synthase. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2001. — Vol. 276, no. 3. — P. 1665—1668. — doi:10.1074/jbc.R000021200. — PMID 11080505. [исправить]
Capaldi R. A., Aggeler R. Mechanism of the F(1)F(0)-type ATP synthase, a biological rotary motor. (англ.) // Trends in biochemical sciences. — 2002. — Vol. 27, no. 3. — P. 154—160. — PMID 11893513. [исправить]
Dimroth P., von Ballmoos C., Meier T. Catalytic and mechanical cycles in F-ATP synthases. Fourth in the Cycles Review Series. (англ.) // EMBO reports. — 2006. — Vol. 7, no. 3. — P. 276—282. — doi:10.1038/sj.embor.7400646. — PMID 16607397. [исправить]
Gresser M. J., Myers J. A., Boyer P. D. Catalytic site cooperativity of beef heart mitochondrial F1 adenosine triphosphatase. Correlations of initial velocity, bound intermediate, and oxygen exchange measurements with an alternating three-site model. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1982. — Vol. 257, no. 20. — P. 12030—12038. — PMID 6214554. [исправить]
Dimroth P. Bacterial sodium ion-coupled energetics. (англ.) // Antonie van Leeuwenhoek. — 1994. — Vol. 65, no. 4. — P. 381—395. — PMID 7832594. [исправить]
Becher B., Müller V. Delta mu Na+ drives the synthesis of ATP via an delta mu Na(+)-translocating F1F0-ATP synthase in membrane vesicles of the archaeon Methanosarcina mazei Gö1. (англ.) // Journal of bacteriology. — 1994. — Vol. 176, no. 9. — P. 2543—2550. — PMID 8169202. [исправить]
Müller V. An exceptional variability in the motor of archael A1A0 ATPases: from multimeric to monomeric rotors comprising 6-13 ion binding sites. (англ.) // Journal of bioenergetics and biomembranes. — 2004. — Vol. 36, no. 1. — P. 115—125. — PMID 15168615. [исправить]
Davies K. J. Oxidative stress: the paradox of aerobic life. (англ.) // Biochemical Society symposium. — 1995. — Vol. 61. — P. 1—31. — PMID 8660387. [исправить]
Rattan S. I. Theories of biological aging: genes, proteins, and free radicals. (англ.) // Free radical research. — 2006. — Vol. 40, no. 12. — P. 1230—1238. — doi:10.1080/10715760600911303. — PMID 17090411. [исправить]
Valko M., Leibfritz D., Moncol J., Cronin M. T., Mazur M., Telser J. Free radicals and antioxidants in normal physiological functions and human disease. (англ.) // The international journal of biochemistry & cell biology. — 2007. — Vol. 39, no. 1. — P. 44—84. — doi:10.1016/j.biocel.2006.07.001. — PMID 16978905. [исправить]
Raha S., Robinson B. H. Mitochondria, oxygen free radicals, disease and ageing. (англ.) // Trends in biochemical sciences. — 2000. — Vol. 25, no. 10. — P. 502—508. — PMID 11050436. [исправить]
Finkel T., Holbrook N. J. Oxidants, oxidative stress and the biology of ageing. (англ.) // Nature. — 2000. — Vol. 408, no. 6809. — P. 239—247. — doi:10.1038/35041687. — PMID 11089981. [исправить]
Kadenbach B., Ramzan R., Wen L., Vogt S. New extension of the Mitchell Theory for oxidative phosphorylation in mitochondria of living organisms. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 2010. — Vol. 1800, no. 3. — P. 205—212. — doi:10.1016/j.bbagen.2009.04.019. — PMID 19409964. [исправить]
Echtay K. S., Roussel D., St-Pierre J., Jekabsons M. B., Cadenas S., Stuart J. A., Harper J. A., Roebuck S. J., Morrison A., Pickering S., Clapham J. C., Brand M. D. Superoxide activates mitochondrial uncoupling proteins. (англ.) // Nature. — 2002. — Vol. 415, no. 6867. — P. 96—99. — doi:10.1038/415096a. — PMID 11780125. [исправить]
Joshi S., Huang Y. G. ATP synthase complex from bovine heart mitochondria: the oligomycin sensitivity conferring protein is essential for dicyclohexyl carbodiimide-sensitive ATPase. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 1991. — Vol. 1067, no. 2. — P. 255—258. — PMID 1831660. [исправить]
Tsubaki M. Fourier-transform infrared study of cyanide binding to the Fea3-CuB binuclear site of bovine heart cytochrome c oxidase: implication of the redox-linked conformational change at the binuclear site. (англ.) // Biochemistry. — 1993. — Vol. 32, no. 1. — P. 164—173. — PMID 8380331. [исправить]
Heytler P. G. Uncouplers of oxidative phosphorylation. (англ.) // Methods in enzymology. — 1979. — Vol. 55. — P. 462—442. — PMID 156853. [исправить]
Lambert A. J., Brand M. D. Inhibitors of the quinone-binding site allow rapid superoxide production from mitochondrial NADH:ubiquinone oxidoreductase (complex I). (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2004. — Vol. 279, no. 38. — P. 39414—39420. — doi:10.1074/jbc.M406576200. — PMID 15262965. [исправить]
Dervartanian D. V., Veeger C. Studies on succinate dehydrogenase. I. Spectral properties of the purified enzyme and formation of enzyme-competitive inhibitor complexes. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 1964. — Vol. 92. — P. 233—247. — PMID 14249115. [исправить]
Ricquier D., Bouillaud F. The uncoupling protein homologues: UCP1, UCP2, UCP3, StUCP and AtUCP. (англ.) // The Biochemical journal. — 2000. — Vol. 345 Pt 2. — P. 161—179. — PMID 10620491. [исправить]
Borecký J., Vercesi A. E. Plant uncoupling mitochondrial protein and alternative oxidase: energy metabolism and stress. (англ.) // Bioscience reports. — 2005. — Vol. 25, no. 3-4. — P. 271—286. — doi:10.1007/s10540-005-2889-2. — PMID 16283557. [исправить]
Kalckar H. M. Origins of the concept oxidative phosphorylation. (англ.) // Molecular and cellular biochemistry. — 1974. — Vol. 5, no. 1-2. — P. 55—63. — PMID 4279328. [исправить]
Friedkin M., Lehninger A. L. Esterification of inorganic phosphate coupled to electron transport between dihydrodiphosphopyridine nucleotide and oxygen. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1949. — Vol. 178, no. 2. — P. 611—644. — PMID 18116985. [исправить]
Slater E. C. Mechanism of phosphorylation in the respiratory chain. (англ.) // Nature. — 1953. — Vol. 172, no. 4387. — P. 975—978. — PMID 13111237. [исправить]
Mitchell P. Coupling of phosphorylation to electron and hydrogen transfer by a chemi-osmotic type of mechanism. (англ.) // Nature. — 1961. — Vol. 191. — P. 144—148. — PMID 13771349. [исправить]
Pullman M. E., Penefsky H. S., Datta A., Racker E. Partial resolution of the enzymes catalyzing oxidative phosphorylation. I. Purification and properties of soluble dinitrophenol-stimulated adenosine triphosphatase. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1960. — Vol. 235. — P. 3322—3329. — PMID 13738472. [исправить]
Boyer P. D., Cross R. L., Momsen W. A new concept for energy coupling in oxidative phosphorylation based on a molecular explanation of the oxygen exchange reactions. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 1973. — Vol. 70, no. 10. — P. 2837—2839. — PMID 4517936. [исправить]

worldcat.org

Milton H. Saier Jr. Peter Mitchell and the Vital Force (неопр.). Дата обращения: 22 января 2015. Архивировано 14 июля 2014 года.