Гемоглобін (Ukrainian Wikipedia)

Analysis of information sources in references of the Wikipedia article "Гемоглобін" in Ukrainian language version.

refsWebsite

Global rank Ukrainian rank

41nih.gov

4^th place

5^th place

36web.archive.org

1^st place

27doi.org

2^nd place

4^th place

12harvard.edu

18^th place

74^th place

8archive.org

6^th place

7worldcat.org

5^th place

9^th place

5books.google.com

3^rd place

11^th place

2uniprot.org

5,673^rd place

770^th place

2labtestsonline.org

low place

1semanticscholar.org

11^th place

964^th place

1nytimes.com

7^th place

43^rd place

1bsb-muenchen.de

low place

1digitale-sammlungen.de

958^th place

3,027^th place

1okcareertech.org

low place

1knowablemagazine.org

low place

1ucpress.edu

4,246^th place

low place

1psu.edu

207^th place

811^th place

1airmail.net

low place

1bbc.co.uk

8^th place

28^th place

1europepmc.org

8,929^th place

low place

1umass.edu

3,341^st place

5,185^th place

1bris.ac.uk

4,848^th place

3,534^th place

1wikipremed.com

low place

1basicbiology.net

low place

1worthington-biochem.com

low place

1medicinenet.com

3,840^th place

2,333^rd place

1davidson.edu

low place

1altitude.org

low place

1themedicalbiochemistrypage.org

low place

1britannica.com

40^th place

82^nd place

1biology-online.org

low place

1ngsp.org

low place

1medterms.com

8,430^th place

9,733^rd place

airmail.net

web2.airmail.net

Uthman, MD, Ed. Hemoglobinopathies and Thalassemias. Архів оригіналу за 15 грудня 2007. Процитовано 3 лютого 2022.

altitude.org

Hemoglobin saturation graph. altitude.org. Архів оригіналу за 31 серпня 2010. Процитовано 3 лютого 2022.

archive.org

Maton, Anthea; Jean Hopkins; Charles William McLaughlin; Susan Johnson; Maryanna Quon Warner; David LaHart; Jill D. Wright (1993). Human Biology and Health. Englewood Cliffs, New Jersey, US: Prentice Hall. ISBN 978-0-13-981176-0.
Weed, Robert I.; Reed, Claude F.; Berg, George (1963). Is hemoglobin an essential structural component of human erythrocyte membranes?. J Clin Invest. 42 (4): 581—88. doi:10.1172/JCI104747. PMC 289318. PMID 13999462.
Dominguez de Villota ED, Ruiz Carmona MT, Rubio JJ, de Andrés S (1981). Equality of the in vivo and in vitro oxygen-binding capacity of hemoglobin in patients with severe respiratory disease. Br J Anaesth. 53 (12): 1325—28. doi:10.1093/bja/53.12.1325. PMID 7317251.
Costanzo, Linda S. (2007). Physiology. Hagerstwon, MD: Lippincott Williams & Wilkins. ISBN 978-0-7817-7311-9.
Van Kessel, Hans (2002). Proteins – Natural Polyamides. Nelson Chemistry 12. Toronto: Thomson. с. 122. ISBN 978-0-17-625986-0.
Van Beekvelt MC, Colier WN, Wevers RA, Van Engelen BG (2001). Performance of near-infrared spectroscopy in measuring local O2 consumption and blood flow in skeletal muscle. J Appl Physiol. 90 (2): 511—19. doi:10.1152/jappl.2001.90.2.511. PMID 11160049.
Ogawa, S; Menon, R. S.; Tank, D. W.; Kim, S. G.; Merkle, H; Ellermann, J. M.; Ugurbil, K (1993). Functional brain mapping by blood oxygenation level-dependent contrast magnetic resonance imaging. A comparison of signal characteristics with a biophysical model. Biophysical Journal. 64 (3): 803—12. Bibcode:1993BpJ....64..803O. doi:10.1016/S0006-3495(93)81441-3. PMC 1262394. PMID 8386018.
Madsen, H; Ditzel, J (1984). Blood-oxygen transport in first trimester of diabetic pregnancy. Acta Obstetricia et Gynecologica Scandinavica. 63 (4): 317—20. doi:10.3109/00016348409155523. PMID 6741458.

basicbiology.net

Basic Biology (2015). Blood cells. Архів оригіналу за 18 липня 2021. Процитовано 3 лютого 2022.

bbc.co.uk

news.bbc.co.uk

Mammoths had ′anti-freeze′ blood. BBC. 2 травня 2010. Архів оригіналу за 4 травня 2010. Процитовано 3 лютого 2022.

biology-online.org

Biology-Online.org --> Dictionary " H " Hypoxemia [Архівовано 2009-11-21 у Wayback Machine.] востаннє змінено 29 грудня 2008

books.google.com

Patton, Kevin T. (10 лютого 2015). Anatomy and Physiology. Elsevier Health Sciences. ISBN 978-0-323-31687-3. Архів оригіналу за 26 квітня 2016. Процитовано 1 лютого 2022.
Parry, CH (1794). Letters from Dr. Withering, ... Dr. Ewart, ... Dr. Thorton ... and Dr. Biggs ... together with some other papers, supplementary to two publications on asthma, consumption, fever, and other diseases, by T. Beddoes (англ.). Google Books. с. 43. Архів оригіналу за 31 січня 2022. Процитовано 3 лютого 2022.
Beddoes, T (1796). Considerations on the Medicinal Use, and on the Production of Factitious Airs: Part I. By Thomas Beddoes, M.D. Part II. By James Watt, Engineer; "Part 1, section 2, "Of the breathing of man and familiar animals" (англ.). Bulgin and Rosser. с. Part 1, p. 9–13. Архів оригіналу за 31 січня 2022. Процитовано 3 лютого 2022.
Steinberg, MH (2001). Disorders of Hemoglobin: Genetics, Pathophysiology, and Clinical Management. Cambridge University Press. с. 95. ISBN 978-0-521-63266-9. Архів оригіналу за 17 листопада 2016. Процитовано 3 лютого 2022.
William, C. Wilson; Grande, Christopher M.; Hoyt, David B. (2007). Pathophysiology of acute respiratory failure. Trauma, Volume II: Critical Care. Taylor & Francis. с. 430. ISBN 978-1-4200-1684-0. Архів оригіналу за 17 листопада 2016. Процитовано 6 лютого 2022.

bris.ac.uk

chm.bris.ac.uk

«Hemoglobin.» [Архівовано 2009-11-13 у Wayback Machine.] School of Chemistry — Bristol University — UK. Web. 12 Oct. 2009.

britannica.com

hypoxemia [Архівовано 2009-02-02 у Wayback Machine.]. Encyclopædia Britannica, stating hypoxemia (reduced oxygen tension in the blood).

bsb-muenchen.de

opacplus.bsb-muenchen.de

Engelhart, Johann Friedrich (1825). Commentatio de vera materia sanguini purpureum colorem impertientis natura (лат.). Göttingen: Dietrich. Архів оригіналу за 16 червня 2020. Процитовано 3 лютого 2022.

davidson.edu

bio.davidson.edu

«Hemoglobin Home.» [Архівовано 2009-12-01 у Wayback Machine.] Biology @ Davidson. Web. 12 Oct. 2009.

digitale-sammlungen.de

reader.digitale-sammlungen.de

Hünefeld, Friedrich Ludwig (1840). Der Chemismus in der thierischen Organisation (нім.). Leipzig: F. A. Brockhaus. Архів оригіналу за 14 квітня 2021. Процитовано 1 лютого 2022.

doi.org

Sidell, Bruce; Kristin O'Brien (2006). When bad things happen to good fish: the loss of hemoglobin and myoglobin expression in Antarctic icefishes. The Journal of Experimental Biology. 209 (Pt 10): 1791—802. doi:10.1242/jeb.02091. PMID 16651546.
Weed, Robert I.; Reed, Claude F.; Berg, George (1963). Is hemoglobin an essential structural component of human erythrocyte membranes?. J Clin Invest. 42 (4): 581—88. doi:10.1172/JCI104747. PMC 289318. PMID 13999462.
Dominguez de Villota ED, Ruiz Carmona MT, Rubio JJ, de Andrés S (1981). Equality of the in vivo and in vitro oxygen-binding capacity of hemoglobin in patients with severe respiratory disease. Br J Anaesth. 53 (12): 1325—28. doi:10.1093/bja/53.12.1325. PMID 7317251.
Epstein, F. H.; Hsia, C. C. W. (1998). Respiratory Function of Hemoglobin. New England Journal of Medicine. 338 (4): 239—47. doi:10.1056/NEJM199801223380407. PMID 9435331.
Saha, D.; Reddy, K. V. R.; Patgaonkar, M.; Ayyar, K.; Bashir, T.; Shroff, A. (2014). Hemoglobin Expression in Nonerythroid Cells: Novel or Ubiquitous?. International Journal of Inflammation. 2014 (803237): 1—8. doi:10.1155/2014/803237. PMC 4241286. PMID 25431740.{{cite journal}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання)
Biagioli M, Pinto M, Cesselli D та ін. (2009). Unexpected expression of alpha- and beta-globin in mesencephalic dopaminergic neurons and glial cells. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 106 (36): 15454—59. Bibcode:2009PNAS..10615454B. doi:10.1073/pnas.0813216106. PMC 2732704. PMID 19717439.
Weber RE, Vinogradov SN (2001). Nonvertebrate hemoglobins: functions and molecular adaptations. Physiol. Rev. 81 (2): 569—628. doi:10.1152/physrev.2001.81.2.569. PMID 11274340. Архів оригіналу за 4 березня 2022. Процитовано 3 лютого 2022.
Adair, Gilbert Smithson (1925). A critical study of the direct method of measuring the osmotic pressure of hǣmoglobin. Proc. R. Soc. Lond. A 108 (750): 292—300. Bibcode:1925RSPSA.109..292A. doi:10.1098/rspa.1925.0126.
Stoddart, Charlotte (1 березня 2022). Structural biology: How proteins got their close-up. Knowable Magazine. doi:10.1146/knowable-022822-1. Процитовано 25 травня 2022.
Perutz, M.F.; Rossmann, M.G.; Cullis, A.F.; Muirhead, H.; Will, G.; North, A.C.T. (1960). Structure of haemoglobin: a three-dimensional Fourier synthesis at 5.5-A. resolution, obtained by X-ray analysis. Nature. 185 (4711): 416—22. Bibcode:1960Natur.185..416P. doi:10.1038/185416a0. PMID 18990801.
Hardison, Ross C. (1 грудня 2012). Evolution of hemoglobin and its genes. Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12): a011627. doi:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN 2157-1422. PMC 3543078. PMID 23209182.
Offner, Susan (1 квітня 2010). Using the NCBI Genome Databases to Compare the Genes for Human & Chimpanzee Beta Hemoglobin. The American Biology Teacher (англ.). 72 (4): 252—56. doi:10.1525/abt.2010.72.4.10. ISSN 0002-7685. Архів оригіналу за 26 грудня 2019. Процитовано 3 лютого 2022.
Projecto-Garcia, Joana; Natarajan, Chandrasekhar; Moriyama, Hideaki; Weber, Roy E.; Fago, Angela; Cheviron, Zachary A.; Dudley, Robert; McGuire, Jimmy A.; Witt, Christopher C. (17 грудня 2013). Repeated elevational transitions in hemoglobin function during the evolution of Andean hummingbirds. Proceedings of the National Academy of Sciences. 110 (51): 20669—74. Bibcode:2013PNAS..11020669P. doi:10.1073/pnas.1315456110. ISSN 0027-8424. PMC 3870697. PMID 24297909.
Beall, Cynthia M.; Song, Kijoung; Elston, Robert C.; Goldstein, Melvyn C. (28 вересня 2004). Higher offspring survival among Tibetan women with high oxygen saturation genotypes residing at 4,000 m. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 101 (39): 14300—04. Bibcode:2004PNAS..10114300B. doi:10.1073/pnas.0405949101. ISSN 0027-8424. PMC 521103. PMID 15353580.
Burka, Edward (1969). Characteristics of RNA degradation in the erythroid cell. The Journal of Clinical Investigation. 48 (7): 1266—72. doi:10.1172/jci106092. PMC 322349. PMID 5794250. Архів оригіналу за 9 серпня 2018. Процитовано 2 лютого 2022.
Hardison, RC (1996). A brief history of hemoglobins: plant, animal, protist, and bacteria. Proc Natl Acad Sci USA. 93 (12): 5675—79. Bibcode:1996PNAS...93.5675H. doi:10.1073/pnas.93.12.5675. PMC 39118. PMID 8650150.
Linberg R, Conover CD, Shum KL, Shorr RG (1998). Hemoglobin based oxygen carriers: how much methemoglobin is too much?. Artif Cells Blood Substit Immobil Biotechnol. 26 (2): 133—48. doi:10.3109/10731199809119772. PMID 9564432.
Van Beekvelt MC, Colier WN, Wevers RA, Van Engelen BG (2001). Performance of near-infrared spectroscopy in measuring local O2 consumption and blood flow in skeletal muscle. J Appl Physiol. 90 (2): 511—19. doi:10.1152/jappl.2001.90.2.511. PMID 11160049.
Ogawa, S; Menon, R. S.; Tank, D. W.; Kim, S. G.; Merkle, H; Ellermann, J. M.; Ugurbil, K (1993). Functional brain mapping by blood oxygenation level-dependent contrast magnetic resonance imaging. A comparison of signal characteristics with a biophysical model. Biophysical Journal. 64 (3): 803—12. Bibcode:1993BpJ....64..803O. doi:10.1016/S0006-3495(93)81441-3. PMC 1262394. PMID 8386018.
Bren KL, Eisenberg R, Gray HB (2015). Discovery of the magnetic behavior of hemoglobin: A beginning of bioinorganic chemistry. Proc Natl Acad Sci U S A. 112 (43): 13123—27. Bibcode:2015PNAS..11213123B. doi:10.1073/pnas.1515704112. PMC 4629386. PMID 26508205.
Goodman, Morris; Moore, G. William; Matsuda, Genji (20 лютого 1975). Darwinian evolution in the genealogy of haemoglobin. Nature. 253 (5493): 603—08. Bibcode:1975Natur.253..603G. doi:10.1038/253603a0. PMID 1089897.
Storz, Jay F.; Opazo, Juan C.; Hoffmann, Federico G. (1 лютого 2013). Gene duplication, genome duplication, and the functional diversification of vertebrate globins. Molecular Phylogenetics and Evolution. 66 (2): 469—78. doi:10.1016/j.ympev.2012.07.013. ISSN 1095-9513. PMC 4306229. PMID 22846683.
Pillai, Arvind S.; Chandler, Shane A.; Liu, Yang; Signore, Anthony V.; Cortez-Romero, Carlos R.; Benesch, Justin L. P.; Laganowsky, Arthur; Storz, Jay F.; Hochberg, Georg K. A.; Thornton, Joseph W. (Травень 2020). Origin of complexity in haemoglobin evolution. Nature (англ.). 581 (7809): 480—85. Bibcode:2020Natur.581..480P. doi:10.1038/s41586-020-2292-y. ISSN 1476-4687. PMC 8259614. PMID 32461643.
Zimmer, E. A.; Martin, S. L.; Beverley, S. M.; Kan, Y. W.; Wilson, A. C. (1 квітня 1980). Rapid duplication and loss of genes coding for the alpha chains of hemoglobin. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 77 (4): 2158—62. Bibcode:1980PNAS...77.2158Z. doi:10.1073/pnas.77.4.2158. ISSN 0027-8424. PMC 348671. PMID 6929543.
McGaffigan, P. A. (1996). Hazards of hypoxemia: How to protect your patient from low oxygen levels. Nursing. 26 (5): 41—46, quiz 46. doi:10.1097/00152193-199626050-00013. PMID 8710285.
Madsen, H; Ditzel, J (1984). Blood-oxygen transport in first trimester of diabetic pregnancy. Acta Obstetricia et Gynecologica Scandinavica. 63 (4): 317—20. doi:10.3109/00016348409155523. PMID 6741458.
Padmanaban, P.; Toora, B. (2011). Hemoglobin: Emerging marker in stable coronary artery disease. Chronicles of Young Scientists. 2 (2): 109. doi:10.4103/2229-5186.82971.{{cite journal}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання)

europepmc.org

Burka, Edward (1969). Characteristics of RNA degradation in the erythroid cell. The Journal of Clinical Investigation. 48 (7): 1266—72. doi:10.1172/jci106092. PMC 322349. PMID 5794250. Архів оригіналу за 9 серпня 2018. Процитовано 2 лютого 2022.

harvard.edu

ui.adsabs.harvard.edu

Biagioli M, Pinto M, Cesselli D та ін. (2009). Unexpected expression of alpha- and beta-globin in mesencephalic dopaminergic neurons and glial cells. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 106 (36): 15454—59. Bibcode:2009PNAS..10615454B. doi:10.1073/pnas.0813216106. PMC 2732704. PMID 19717439.
Adair, Gilbert Smithson (1925). A critical study of the direct method of measuring the osmotic pressure of hǣmoglobin. Proc. R. Soc. Lond. A 108 (750): 292—300. Bibcode:1925RSPSA.109..292A. doi:10.1098/rspa.1925.0126.
Perutz, M.F.; Rossmann, M.G.; Cullis, A.F.; Muirhead, H.; Will, G.; North, A.C.T. (1960). Structure of haemoglobin: a three-dimensional Fourier synthesis at 5.5-A. resolution, obtained by X-ray analysis. Nature. 185 (4711): 416—22. Bibcode:1960Natur.185..416P. doi:10.1038/185416a0. PMID 18990801.
Projecto-Garcia, Joana; Natarajan, Chandrasekhar; Moriyama, Hideaki; Weber, Roy E.; Fago, Angela; Cheviron, Zachary A.; Dudley, Robert; McGuire, Jimmy A.; Witt, Christopher C. (17 грудня 2013). Repeated elevational transitions in hemoglobin function during the evolution of Andean hummingbirds. Proceedings of the National Academy of Sciences. 110 (51): 20669—74. Bibcode:2013PNAS..11020669P. doi:10.1073/pnas.1315456110. ISSN 0027-8424. PMC 3870697. PMID 24297909.
Beall, Cynthia M.; Song, Kijoung; Elston, Robert C.; Goldstein, Melvyn C. (28 вересня 2004). Higher offspring survival among Tibetan women with high oxygen saturation genotypes residing at 4,000 m. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 101 (39): 14300—04. Bibcode:2004PNAS..10114300B. doi:10.1073/pnas.0405949101. ISSN 0027-8424. PMC 521103. PMID 15353580.
Hardison, RC (1996). A brief history of hemoglobins: plant, animal, protist, and bacteria. Proc Natl Acad Sci USA. 93 (12): 5675—79. Bibcode:1996PNAS...93.5675H. doi:10.1073/pnas.93.12.5675. PMC 39118. PMID 8650150.
Ogawa, S; Menon, R. S.; Tank, D. W.; Kim, S. G.; Merkle, H; Ellermann, J. M.; Ugurbil, K (1993). Functional brain mapping by blood oxygenation level-dependent contrast magnetic resonance imaging. A comparison of signal characteristics with a biophysical model. Biophysical Journal. 64 (3): 803—12. Bibcode:1993BpJ....64..803O. doi:10.1016/S0006-3495(93)81441-3. PMC 1262394. PMID 8386018.
Bren KL, Eisenberg R, Gray HB (2015). Discovery of the magnetic behavior of hemoglobin: A beginning of bioinorganic chemistry. Proc Natl Acad Sci U S A. 112 (43): 13123—27. Bibcode:2015PNAS..11213123B. doi:10.1073/pnas.1515704112. PMC 4629386. PMID 26508205.
Goodman, Morris; Moore, G. William; Matsuda, Genji (20 лютого 1975). Darwinian evolution in the genealogy of haemoglobin. Nature. 253 (5493): 603—08. Bibcode:1975Natur.253..603G. doi:10.1038/253603a0. PMID 1089897.
Pillai, Arvind S.; Chandler, Shane A.; Liu, Yang; Signore, Anthony V.; Cortez-Romero, Carlos R.; Benesch, Justin L. P.; Laganowsky, Arthur; Storz, Jay F.; Hochberg, Georg K. A.; Thornton, Joseph W. (Травень 2020). Origin of complexity in haemoglobin evolution. Nature (англ.). 581 (7809): 480—85. Bibcode:2020Natur.581..480P. doi:10.1038/s41586-020-2292-y. ISSN 1476-4687. PMC 8259614. PMID 32461643.
Zimmer, E. A.; Martin, S. L.; Beverley, S. M.; Kan, Y. W.; Wilson, A. C. (1 квітня 1980). Rapid duplication and loss of genes coding for the alpha chains of hemoglobin. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 77 (4): 2158—62. Bibcode:1980PNAS...77.2158Z. doi:10.1073/pnas.77.4.2158. ISSN 0027-8424. PMC 348671. PMID 6929543.

sickle.bwh.harvard.edu

Hemoglobin Synthesis. 14 квітня 2002. Архів оригіналу за 26 грудня 2007. Процитовано 2 лютого 2022.

knowablemagazine.org

Stoddart, Charlotte (1 березня 2022). Structural biology: How proteins got their close-up. Knowable Magazine. doi:10.1146/knowable-022822-1. Процитовано 25 травня 2022.

labtestsonline.org

Hemoglobin Variants [Архівовано 2006-11-05 у Wayback Machine.]. Labtestsonline.org. Retrieved 2013-09-05.
Hemoglobin Variants. Lab Tests Online. American Association for Clinical Chemistry. 10 листопада 2007. Архів оригіналу за 20 вересня 2008. Процитовано 12 жовтня 2008.

medicinenet.com

«Hemoglobin.» [Архівовано 2012-01-24 у Wayback Machine.] MedicineNet. Web. 12 Oct. 2009.

medterms.com

«Definition of Glycosylated Hemoglobin.» [Архівовано 2014-01-23 у Wayback Machine.] Medicine Net. Web. 12 Oct. 2009.

ngsp.org

NGSP: HbA1c and eAG. www.ngsp.org. Архів оригіналу за 15 жовтня 2015. Процитовано 6 лютого 2022.

nih.gov

pubmed.ncbi.nlm.nih.gov

Sidell, Bruce; Kristin O'Brien (2006). When bad things happen to good fish: the loss of hemoglobin and myoglobin expression in Antarctic icefishes. The Journal of Experimental Biology. 209 (Pt 10): 1791—802. doi:10.1242/jeb.02091. PMID 16651546.
Weed, Robert I.; Reed, Claude F.; Berg, George (1963). Is hemoglobin an essential structural component of human erythrocyte membranes?. J Clin Invest. 42 (4): 581—88. doi:10.1172/JCI104747. PMC 289318. PMID 13999462.
Dominguez de Villota ED, Ruiz Carmona MT, Rubio JJ, de Andrés S (1981). Equality of the in vivo and in vitro oxygen-binding capacity of hemoglobin in patients with severe respiratory disease. Br J Anaesth. 53 (12): 1325—28. doi:10.1093/bja/53.12.1325. PMID 7317251.
Epstein, F. H.; Hsia, C. C. W. (1998). Respiratory Function of Hemoglobin. New England Journal of Medicine. 338 (4): 239—47. doi:10.1056/NEJM199801223380407. PMID 9435331.
Saha, D.; Reddy, K. V. R.; Patgaonkar, M.; Ayyar, K.; Bashir, T.; Shroff, A. (2014). Hemoglobin Expression in Nonerythroid Cells: Novel or Ubiquitous?. International Journal of Inflammation. 2014 (803237): 1—8. doi:10.1155/2014/803237. PMC 4241286. PMID 25431740.{{cite journal}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання)
Biagioli M, Pinto M, Cesselli D та ін. (2009). Unexpected expression of alpha- and beta-globin in mesencephalic dopaminergic neurons and glial cells. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 106 (36): 15454—59. Bibcode:2009PNAS..10615454B. doi:10.1073/pnas.0813216106. PMC 2732704. PMID 19717439.
Weber RE, Vinogradov SN (2001). Nonvertebrate hemoglobins: functions and molecular adaptations. Physiol. Rev. 81 (2): 569—628. doi:10.1152/physrev.2001.81.2.569. PMID 11274340. Архів оригіналу за 4 березня 2022. Процитовано 3 лютого 2022.
Engelhard & Rose on the Colouring Matter of the Blood. Edinburgh Medical and Surgical Journal. 27 (90): 95—102. 1827. PMC 5763191. PMID 30330061.
Perutz, M.F.; Rossmann, M.G.; Cullis, A.F.; Muirhead, H.; Will, G.; North, A.C.T. (1960). Structure of haemoglobin: a three-dimensional Fourier synthesis at 5.5-A. resolution, obtained by X-ray analysis. Nature. 185 (4711): 416—22. Bibcode:1960Natur.185..416P. doi:10.1038/185416a0. PMID 18990801.
Perutz MF (1960). Structure of haemoglobin. Brookhaven Symposia in Biology. 13: 165—83. PMID 13734651.
Hardison, Ross C. (1 грудня 2012). Evolution of hemoglobin and its genes. Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12): a011627. doi:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN 2157-1422. PMC 3543078. PMID 23209182.
Projecto-Garcia, Joana; Natarajan, Chandrasekhar; Moriyama, Hideaki; Weber, Roy E.; Fago, Angela; Cheviron, Zachary A.; Dudley, Robert; McGuire, Jimmy A.; Witt, Christopher C. (17 грудня 2013). Repeated elevational transitions in hemoglobin function during the evolution of Andean hummingbirds. Proceedings of the National Academy of Sciences. 110 (51): 20669—74. Bibcode:2013PNAS..11020669P. doi:10.1073/pnas.1315456110. ISSN 0027-8424. PMC 3870697. PMID 24297909.
Beall, Cynthia M.; Song, Kijoung; Elston, Robert C.; Goldstein, Melvyn C. (28 вересня 2004). Higher offspring survival among Tibetan women with high oxygen saturation genotypes residing at 4,000 m. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 101 (39): 14300—04. Bibcode:2004PNAS..10114300B. doi:10.1073/pnas.0405949101. ISSN 0027-8424. PMC 521103. PMID 15353580.
Burka, Edward (1969). Characteristics of RNA degradation in the erythroid cell. The Journal of Clinical Investigation. 48 (7): 1266—72. doi:10.1172/jci106092. PMC 322349. PMID 5794250. Архів оригіналу за 9 серпня 2018. Процитовано 2 лютого 2022.
Hardison, RC (1996). A brief history of hemoglobins: plant, animal, protist, and bacteria. Proc Natl Acad Sci USA. 93 (12): 5675—79. Bibcode:1996PNAS...93.5675H. doi:10.1073/pnas.93.12.5675. PMC 39118. PMID 8650150.
Linberg R, Conover CD, Shum KL, Shorr RG (1998). Hemoglobin based oxygen carriers: how much methemoglobin is too much?. Artif Cells Blood Substit Immobil Biotechnol. 26 (2): 133—48. doi:10.3109/10731199809119772. PMID 9564432.
Van Beekvelt MC, Colier WN, Wevers RA, Van Engelen BG (2001). Performance of near-infrared spectroscopy in measuring local O2 consumption and blood flow in skeletal muscle. J Appl Physiol. 90 (2): 511—19. doi:10.1152/jappl.2001.90.2.511. PMID 11160049.
Ogawa, S; Menon, R. S.; Tank, D. W.; Kim, S. G.; Merkle, H; Ellermann, J. M.; Ugurbil, K (1993). Functional brain mapping by blood oxygenation level-dependent contrast magnetic resonance imaging. A comparison of signal characteristics with a biophysical model. Biophysical Journal. 64 (3): 803—12. Bibcode:1993BpJ....64..803O. doi:10.1016/S0006-3495(93)81441-3. PMC 1262394. PMID 8386018.
Bren KL, Eisenberg R, Gray HB (2015). Discovery of the magnetic behavior of hemoglobin: A beginning of bioinorganic chemistry. Proc Natl Acad Sci U S A. 112 (43): 13123—27. Bibcode:2015PNAS..11213123B. doi:10.1073/pnas.1515704112. PMC 4629386. PMID 26508205.
Goodman, Morris; Moore, G. William; Matsuda, Genji (20 лютого 1975). Darwinian evolution in the genealogy of haemoglobin. Nature. 253 (5493): 603—08. Bibcode:1975Natur.253..603G. doi:10.1038/253603a0. PMID 1089897.
Storz, Jay F.; Opazo, Juan C.; Hoffmann, Federico G. (1 лютого 2013). Gene duplication, genome duplication, and the functional diversification of vertebrate globins. Molecular Phylogenetics and Evolution. 66 (2): 469—78. doi:10.1016/j.ympev.2012.07.013. ISSN 1095-9513. PMC 4306229. PMID 22846683.
Pillai, Arvind S.; Chandler, Shane A.; Liu, Yang; Signore, Anthony V.; Cortez-Romero, Carlos R.; Benesch, Justin L. P.; Laganowsky, Arthur; Storz, Jay F.; Hochberg, Georg K. A.; Thornton, Joseph W. (Травень 2020). Origin of complexity in haemoglobin evolution. Nature (англ.). 581 (7809): 480—85. Bibcode:2020Natur.581..480P. doi:10.1038/s41586-020-2292-y. ISSN 1476-4687. PMC 8259614. PMID 32461643.
Zimmer, E. A.; Martin, S. L.; Beverley, S. M.; Kan, Y. W.; Wilson, A. C. (1 квітня 1980). Rapid duplication and loss of genes coding for the alpha chains of hemoglobin. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 77 (4): 2158—62. Bibcode:1980PNAS...77.2158Z. doi:10.1073/pnas.77.4.2158. ISSN 0027-8424. PMC 348671. PMID 6929543.
McGaffigan, P. A. (1996). Hazards of hypoxemia: How to protect your patient from low oxygen levels. Nursing. 26 (5): 41—46, quiz 46. doi:10.1097/00152193-199626050-00013. PMID 8710285.
Madsen, H; Ditzel, J (1984). Blood-oxygen transport in first trimester of diabetic pregnancy. Acta Obstetricia et Gynecologica Scandinavica. 63 (4): 317—20. doi:10.3109/00016348409155523. PMID 6741458.

ncbi.nlm.nih.gov

Weed, Robert I.; Reed, Claude F.; Berg, George (1963). Is hemoglobin an essential structural component of human erythrocyte membranes?. J Clin Invest. 42 (4): 581—88. doi:10.1172/JCI104747. PMC 289318. PMID 13999462.
Saha, D.; Reddy, K. V. R.; Patgaonkar, M.; Ayyar, K.; Bashir, T.; Shroff, A. (2014). Hemoglobin Expression in Nonerythroid Cells: Novel or Ubiquitous?. International Journal of Inflammation. 2014 (803237): 1—8. doi:10.1155/2014/803237. PMC 4241286. PMID 25431740.{{cite journal}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання)
Biagioli M, Pinto M, Cesselli D та ін. (2009). Unexpected expression of alpha- and beta-globin in mesencephalic dopaminergic neurons and glial cells. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 106 (36): 15454—59. Bibcode:2009PNAS..10615454B. doi:10.1073/pnas.0813216106. PMC 2732704. PMID 19717439.
Engelhard & Rose on the Colouring Matter of the Blood. Edinburgh Medical and Surgical Journal. 27 (90): 95—102. 1827. PMC 5763191. PMID 30330061.
Hardison, Ross C. (1 грудня 2012). Evolution of hemoglobin and its genes. Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12): a011627. doi:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN 2157-1422. PMC 3543078. PMID 23209182.
Projecto-Garcia, Joana; Natarajan, Chandrasekhar; Moriyama, Hideaki; Weber, Roy E.; Fago, Angela; Cheviron, Zachary A.; Dudley, Robert; McGuire, Jimmy A.; Witt, Christopher C. (17 грудня 2013). Repeated elevational transitions in hemoglobin function during the evolution of Andean hummingbirds. Proceedings of the National Academy of Sciences. 110 (51): 20669—74. Bibcode:2013PNAS..11020669P. doi:10.1073/pnas.1315456110. ISSN 0027-8424. PMC 3870697. PMID 24297909.
Beall, Cynthia M.; Song, Kijoung; Elston, Robert C.; Goldstein, Melvyn C. (28 вересня 2004). Higher offspring survival among Tibetan women with high oxygen saturation genotypes residing at 4,000 m. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 101 (39): 14300—04. Bibcode:2004PNAS..10114300B. doi:10.1073/pnas.0405949101. ISSN 0027-8424. PMC 521103. PMID 15353580.
Burka, Edward (1969). Characteristics of RNA degradation in the erythroid cell. The Journal of Clinical Investigation. 48 (7): 1266—72. doi:10.1172/jci106092. PMC 322349. PMID 5794250. Архів оригіналу за 9 серпня 2018. Процитовано 2 лютого 2022.
Hardison, RC (1996). A brief history of hemoglobins: plant, animal, protist, and bacteria. Proc Natl Acad Sci USA. 93 (12): 5675—79. Bibcode:1996PNAS...93.5675H. doi:10.1073/pnas.93.12.5675. PMC 39118. PMID 8650150.
Ogawa, S; Menon, R. S.; Tank, D. W.; Kim, S. G.; Merkle, H; Ellermann, J. M.; Ugurbil, K (1993). Functional brain mapping by blood oxygenation level-dependent contrast magnetic resonance imaging. A comparison of signal characteristics with a biophysical model. Biophysical Journal. 64 (3): 803—12. Bibcode:1993BpJ....64..803O. doi:10.1016/S0006-3495(93)81441-3. PMC 1262394. PMID 8386018.
Bren KL, Eisenberg R, Gray HB (2015). Discovery of the magnetic behavior of hemoglobin: A beginning of bioinorganic chemistry. Proc Natl Acad Sci U S A. 112 (43): 13123—27. Bibcode:2015PNAS..11213123B. doi:10.1073/pnas.1515704112. PMC 4629386. PMID 26508205.
Storz, Jay F.; Opazo, Juan C.; Hoffmann, Federico G. (1 лютого 2013). Gene duplication, genome duplication, and the functional diversification of vertebrate globins. Molecular Phylogenetics and Evolution. 66 (2): 469—78. doi:10.1016/j.ympev.2012.07.013. ISSN 1095-9513. PMC 4306229. PMID 22846683.
Pillai, Arvind S.; Chandler, Shane A.; Liu, Yang; Signore, Anthony V.; Cortez-Romero, Carlos R.; Benesch, Justin L. P.; Laganowsky, Arthur; Storz, Jay F.; Hochberg, Georg K. A.; Thornton, Joseph W. (Травень 2020). Origin of complexity in haemoglobin evolution. Nature (англ.). 581 (7809): 480—85. Bibcode:2020Natur.581..480P. doi:10.1038/s41586-020-2292-y. ISSN 1476-4687. PMC 8259614. PMID 32461643.
Zimmer, E. A.; Martin, S. L.; Beverley, S. M.; Kan, Y. W.; Wilson, A. C. (1 квітня 1980). Rapid duplication and loss of genes coding for the alpha chains of hemoglobin. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 77 (4): 2158—62. Bibcode:1980PNAS...77.2158Z. doi:10.1073/pnas.77.4.2158. ISSN 0027-8424. PMC 348671. PMID 6929543.

nhlbi.nih.gov

Blood Tests. National Heart, Lung, and Blood Institute (NHLBI). Архів оригіналу за 9 квітня 2019. Процитовано 1 лютого 2022.

nlm.nih.gov

Hemoglobin [Архівовано 2016-06-10 у Wayback Machine.] at Medline Plus

nytimes.com

«Max Perutz, Father of Molecular Biology, Dies at 87 [Архівовано 2016-04-23 у Wayback Machine.]». The New York Times. 8 лютого 2022

okcareertech.org

A NASA Recipe For Protein Crystallography (PDF). Educational Brief. National Aeronautics and Space Administration. Архів оригіналу (PDF) за 10 квітня 2008. Процитовано 1 лютого 2022.

psu.edu

globin.cse.psu.edu

Huisman THJ (1996). A Syllabus of Human Hemoglobin Variants. Globin Gene Server. Pennsylvania State University. Архів оригіналу за 11 грудня 2008. Процитовано 3 лютого 2022.

semanticscholar.org

Weber RE, Vinogradov SN (2001). Nonvertebrate hemoglobins: functions and molecular adaptations. Physiol. Rev. 81 (2): 569—628. doi:10.1152/physrev.2001.81.2.569. PMID 11274340. Архів оригіналу за 4 березня 2022. Процитовано 3 лютого 2022.

themedicalbiochemistrypage.org

King, Michael W. The Medical Biochemistry Page – Hemoglobin. Архів оригіналу за 4 березня 2012. Процитовано 3 лютого 2022.

ucpress.edu

abt.ucpress.edu

Offner, Susan (1 квітня 2010). Using the NCBI Genome Databases to Compare the Genes for Human & Chimpanzee Beta Hemoglobin. The American Biology Teacher (англ.). 72 (4): 252—56. doi:10.1525/abt.2010.72.4.10. ISSN 0002-7685. Архів оригіналу за 26 грудня 2019. Процитовано 3 лютого 2022.

umass.edu

«Hemoglobin Tutorial.» [Архівовано 2009-11-26 у Wayback Machine.] University of Massachusetts Amherst. Web. 23 Oct. 2009.

uniprot.org

HBB – Hemoglobin subunit beta – Pan paniscus (Pygmy chimpanzee) – HBB gene & protein. www.uniprot.org. Архів оригіналу за 1 серпня 2020. Процитовано 2 лютого 2022.
HBA1 – Hemoglobin subunit alpha – Pan troglodytes (Chimpanzee) – HBA1 gene & protein. www.uniprot.org. Архів оригіналу за 1 серпня 2020. Процитовано 2 лютого 2022.

web.archive.org

Patton, Kevin T. (10 лютого 2015). Anatomy and Physiology. Elsevier Health Sciences. ISBN 978-0-323-31687-3. Архів оригіналу за 26 квітня 2016. Процитовано 1 лютого 2022.
Blood Tests. National Heart, Lung, and Blood Institute (NHLBI). Архів оригіналу за 9 квітня 2019. Процитовано 1 лютого 2022.
Weber RE, Vinogradov SN (2001). Nonvertebrate hemoglobins: functions and molecular adaptations. Physiol. Rev. 81 (2): 569—628. doi:10.1152/physrev.2001.81.2.569. PMID 11274340. Архів оригіналу за 4 березня 2022. Процитовано 3 лютого 2022.
«Max Perutz, Father of Molecular Biology, Dies at 87 [Архівовано 2016-04-23 у Wayback Machine.]». The New York Times. 8 лютого 2022
Engelhart, Johann Friedrich (1825). Commentatio de vera materia sanguini purpureum colorem impertientis natura (лат.). Göttingen: Dietrich. Архів оригіналу за 16 червня 2020. Процитовано 3 лютого 2022.
Parry, CH (1794). Letters from Dr. Withering, ... Dr. Ewart, ... Dr. Thorton ... and Dr. Biggs ... together with some other papers, supplementary to two publications on asthma, consumption, fever, and other diseases, by T. Beddoes (англ.). Google Books. с. 43. Архів оригіналу за 31 січня 2022. Процитовано 3 лютого 2022.
Beddoes, T (1796). Considerations on the Medicinal Use, and on the Production of Factitious Airs: Part I. By Thomas Beddoes, M.D. Part II. By James Watt, Engineer; "Part 1, section 2, "Of the breathing of man and familiar animals" (англ.). Bulgin and Rosser. с. Part 1, p. 9–13. Архів оригіналу за 31 січня 2022. Процитовано 3 лютого 2022.
Hünefeld, Friedrich Ludwig (1840). Der Chemismus in der thierischen Organisation (нім.). Leipzig: F. A. Brockhaus. Архів оригіналу за 14 квітня 2021. Процитовано 1 лютого 2022.
A NASA Recipe For Protein Crystallography (PDF). Educational Brief. National Aeronautics and Space Administration. Архів оригіналу (PDF) за 10 квітня 2008. Процитовано 1 лютого 2022.
Offner, Susan (1 квітня 2010). Using the NCBI Genome Databases to Compare the Genes for Human & Chimpanzee Beta Hemoglobin. The American Biology Teacher (англ.). 72 (4): 252—56. doi:10.1525/abt.2010.72.4.10. ISSN 0002-7685. Архів оригіналу за 26 грудня 2019. Процитовано 3 лютого 2022.
HBB – Hemoglobin subunit beta – Pan paniscus (Pygmy chimpanzee) – HBB gene & protein. www.uniprot.org. Архів оригіналу за 1 серпня 2020. Процитовано 2 лютого 2022.
HBA1 – Hemoglobin subunit alpha – Pan troglodytes (Chimpanzee) – HBA1 gene & protein. www.uniprot.org. Архів оригіналу за 1 серпня 2020. Процитовано 2 лютого 2022.
Huisman THJ (1996). A Syllabus of Human Hemoglobin Variants. Globin Gene Server. Pennsylvania State University. Архів оригіналу за 11 грудня 2008. Процитовано 3 лютого 2022.
Hemoglobin Variants [Архівовано 2006-11-05 у Wayback Machine.]. Labtestsonline.org. Retrieved 2013-09-05.
Uthman, MD, Ed. Hemoglobinopathies and Thalassemias. Архів оригіналу за 15 грудня 2007. Процитовано 3 лютого 2022.
Mammoths had ′anti-freeze′ blood. BBC. 2 травня 2010. Архів оригіналу за 4 травня 2010. Процитовано 3 лютого 2022.
Hemoglobin Synthesis. 14 квітня 2002. Архів оригіналу за 26 грудня 2007. Процитовано 2 лютого 2022.
Burka, Edward (1969). Characteristics of RNA degradation in the erythroid cell. The Journal of Clinical Investigation. 48 (7): 1266—72. doi:10.1172/jci106092. PMC 322349. PMID 5794250. Архів оригіналу за 9 серпня 2018. Процитовано 2 лютого 2022.
«Hemoglobin Tutorial.» [Архівовано 2009-11-26 у Wayback Machine.] University of Massachusetts Amherst. Web. 23 Oct. 2009.
Steinberg, MH (2001). Disorders of Hemoglobin: Genetics, Pathophysiology, and Clinical Management. Cambridge University Press. с. 95. ISBN 978-0-521-63266-9. Архів оригіналу за 17 листопада 2016. Процитовано 3 лютого 2022.
«Hemoglobin.» [Архівовано 2009-11-13 у Wayback Machine.] School of Chemistry — Bristol University — UK. Web. 12 Oct. 2009.
WikiPremed > Coordination Chemistry [Архівовано 2009-08-23 у Wayback Machine.]. Відновлено 2 липня 2009
Basic Biology (2015). Blood cells. Архів оригіналу за 18 липня 2021. Процитовано 3 лютого 2022.
Hemoglobin [Архівовано 2017-03-15 у Wayback Machine.]. Worthington-biochem.com. Retrieved 2013-09-05.
«Hemoglobin.» [Архівовано 2012-01-24 у Wayback Machine.] MedicineNet. Web. 12 Oct. 2009.
«Hemoglobin Home.» [Архівовано 2009-12-01 у Wayback Machine.] Biology @ Davidson. Web. 12 Oct. 2009.
Hemoglobin saturation graph. altitude.org. Архів оригіналу за 31 серпня 2010. Процитовано 3 лютого 2022.
King, Michael W. The Medical Biochemistry Page – Hemoglobin. Архів оригіналу за 4 березня 2012. Процитовано 3 лютого 2022.
Hemoglobin Variants. Lab Tests Online. American Association for Clinical Chemistry. 10 листопада 2007. Архів оригіналу за 20 вересня 2008. Процитовано 12 жовтня 2008.
"hemoglobinopathy" на вебсайті Dorland's Medical Dictionary
hypoxemia [Архівовано 2009-02-02 у Wayback Machine.]. Encyclopædia Britannica, stating hypoxemia (reduced oxygen tension in the blood).
Biology-Online.org --> Dictionary " H " Hypoxemia [Архівовано 2009-11-21 у Wayback Machine.] востаннє змінено 29 грудня 2008
William, C. Wilson; Grande, Christopher M.; Hoyt, David B. (2007). Pathophysiology of acute respiratory failure. Trauma, Volume II: Critical Care. Taylor & Francis. с. 430. ISBN 978-1-4200-1684-0. Архів оригіналу за 17 листопада 2016. Процитовано 6 лютого 2022.
NGSP: HbA1c and eAG. www.ngsp.org. Архів оригіналу за 15 жовтня 2015. Процитовано 6 лютого 2022.
«Definition of Glycosylated Hemoglobin.» [Архівовано 2014-01-23 у Wayback Machine.] Medicine Net. Web. 12 Oct. 2009.
Hemoglobin [Архівовано 2016-06-10 у Wayback Machine.] at Medline Plus

wikipremed.com

WikiPremed > Coordination Chemistry [Архівовано 2009-08-23 у Wayback Machine.]. Відновлено 2 липня 2009

worldcat.org

search.worldcat.org

Hardison, Ross C. (1 грудня 2012). Evolution of hemoglobin and its genes. Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12): a011627. doi:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN 2157-1422. PMC 3543078. PMID 23209182.
Offner, Susan (1 квітня 2010). Using the NCBI Genome Databases to Compare the Genes for Human & Chimpanzee Beta Hemoglobin. The American Biology Teacher (англ.). 72 (4): 252—56. doi:10.1525/abt.2010.72.4.10. ISSN 0002-7685. Архів оригіналу за 26 грудня 2019. Процитовано 3 лютого 2022.
Projecto-Garcia, Joana; Natarajan, Chandrasekhar; Moriyama, Hideaki; Weber, Roy E.; Fago, Angela; Cheviron, Zachary A.; Dudley, Robert; McGuire, Jimmy A.; Witt, Christopher C. (17 грудня 2013). Repeated elevational transitions in hemoglobin function during the evolution of Andean hummingbirds. Proceedings of the National Academy of Sciences. 110 (51): 20669—74. Bibcode:2013PNAS..11020669P. doi:10.1073/pnas.1315456110. ISSN 0027-8424. PMC 3870697. PMID 24297909.
Beall, Cynthia M.; Song, Kijoung; Elston, Robert C.; Goldstein, Melvyn C. (28 вересня 2004). Higher offspring survival among Tibetan women with high oxygen saturation genotypes residing at 4,000 m. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 101 (39): 14300—04. Bibcode:2004PNAS..10114300B. doi:10.1073/pnas.0405949101. ISSN 0027-8424. PMC 521103. PMID 15353580.
Storz, Jay F.; Opazo, Juan C.; Hoffmann, Federico G. (1 лютого 2013). Gene duplication, genome duplication, and the functional diversification of vertebrate globins. Molecular Phylogenetics and Evolution. 66 (2): 469—78. doi:10.1016/j.ympev.2012.07.013. ISSN 1095-9513. PMC 4306229. PMID 22846683.
Pillai, Arvind S.; Chandler, Shane A.; Liu, Yang; Signore, Anthony V.; Cortez-Romero, Carlos R.; Benesch, Justin L. P.; Laganowsky, Arthur; Storz, Jay F.; Hochberg, Georg K. A.; Thornton, Joseph W. (Травень 2020). Origin of complexity in haemoglobin evolution. Nature (англ.). 581 (7809): 480—85. Bibcode:2020Natur.581..480P. doi:10.1038/s41586-020-2292-y. ISSN 1476-4687. PMC 8259614. PMID 32461643.
Zimmer, E. A.; Martin, S. L.; Beverley, S. M.; Kan, Y. W.; Wilson, A. C. (1 квітня 1980). Rapid duplication and loss of genes coding for the alpha chains of hemoglobin. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 77 (4): 2158—62. Bibcode:1980PNAS...77.2158Z. doi:10.1073/pnas.77.4.2158. ISSN 0027-8424. PMC 348671. PMID 6929543.

worthington-biochem.com

Hemoglobin [Архівовано 2017-03-15 у Wayback Machine.]. Worthington-biochem.com. Retrieved 2013-09-05.