Nicotinamida adenina dinucleótido (Spanish Wikipedia)

Analysis of information sources in references of the Wikipedia article "Nicotinamida adenina dinucleótido" in Spanish language version.

refsWebsite

Global rank Spanish rank

77nih.gov

4^th place

67doi.org

2^nd place

15web.archive.org

1^st place

13jbc.org

4,455^th place

1,776^th place

5archive.org

6^th place

5^th place

4asm.org

3,555^th place

1,141^st place

2plantphysiol.org

low place

9,821^st place

1nist.gov

355^th place

83^rd place

1wiley.com

222^nd place

135^th place

1issn.org

57^th place

3^rd place

1lbl.gov

2,509^th place

2,382^nd place

1nobelprize.org

301^st place

157^th place

1biochemj.org

low place

1uiowa.edu

3,018^th place

4,287^th place

1plantcell.org

low place

1qmul.ac.uk

1,735^th place

1,867^th place

1expasy.org

7,021^st place

4,961^st place

1fasebj.org

low place

1biochemsoctrans.org

low place

1aspetjournals.org

6,663^rd place

4,366^th place

1jneurosci.org

low place

4,862^nd place

1blackwell-synergy.com

low place

2,036^th place

1pnas.org

1,293^rd place

471^st place

archive.org

Williamson DH, Lund P, Krebs HA (1967). «The redox state of free nicotinamide-adenine dinucleotide in the cytoplasm and mitochondria of rat liver». Biochem. J. 103 (2): 514-27. PMC 1270436. PMID 4291787.
Veech RL, Eggleston LV, Krebs HA (1969). «The redox state of free nicotinamide-adenine dinucleotide phosphate in the cytoplasm of rat liver». Biochem. J. 115 (4): 609-19. PMC 1185185. PMID 4391039.
Henderson LM (1983). «Niacin». Annu. Rev. Nutr. 3: 289-307. PMID 6357238. doi:10.1146/annurev.nu.03.070183.001445.
Nicholls DG; Ferguson SJ (2002). Bioenergetics 3 (1st edición). Academic Press. ISBN 0-125-18121-3.
Blander G, Guarente L (2004). «The Sir2 family of protein deacetylases». Annu. Rev. Biochem. 73: 417-35. PMID 15189148. doi:10.1146/annurev.biochem.73.011303.073651.

asm.org

aspetjournals.org

jpet.aspetjournals.org

Sauve AA (March de 2008). «NAD+ and vitamin B3: from metabolism to therapies». The Journal of pharmacology and experimental therapeutics 324 (3): 883-93. PMID 18165311. doi:10.1124/jpet.107.120758.

biochemj.org

Pollak, N; Dölle C, Ziegler M (2007). «The power to reduce: pyridine nucleotides—small molecules with a multitude of functions». Biochem. J. 402 (2): 205-18. PMC 1798440. PMID 17295611. doi:10.1042/BJ20061638.

biochemsoctrans.org

Rich PR (2003). «The molecular machinery of Keilin's respiratory chain». Biochem. Soc. Trans. 31 (Pt 6): 1095-105. PMID 14641005. doi:10.1042/BST0311095.

blackwell-synergy.com

Timmins GS, Deretic V (2006). «Mechanisms of action of isoniazid». Mol. Microbiol. 62 (5): 1220-7. PMID 17074073. doi:10.1111/j.1365-2958.2006.05467.x. Archivado desde el original el 22 de diciembre de 2007. Consultado el 21 de noviembre de 2010.

doi.org

dx.doi.org

Nowak, Claudia; Pick, André; Csepei, Lénárd‐István; Sieber, Volker (5 de octubre de 2017). «Characterization of Biomimetic Cofactors According to Stability, Redox Potentials, and Enzymatic Conversion by NADH Oxidase from Lactobacillus pentosus». ChemBioChem (en inglés) 18 (19): 1944-1949. ISSN 1439-4227. doi:10.1002/cbic.201700258. Consultado el 22 de junio de 2024.
Pollak, N; Dölle C, Ziegler M (2007). «The power to reduce: pyridine nucleotides—small molecules with a multitude of functions». Biochem. J. 402 (2): 205-18. PMC 1798440. PMID 17295611. doi:10.1042/BJ20061638.
Chambon P, Weill JD, Mandel P (1963). «Nicotinamide mononucleotide activation of new DNA-dependent polyadenylic acid synthesizing nuclear enzyme». Biochem. Biophys. Res. Commun. 11: 39-43. PMID 14019961. doi:10.1016/0006-291X(63)90024-X.
Imai S, Armstrong CM, Kaeberlein M, Guarente L (2000). «Transcriptional silencing and longevity protein Sir2 is an NAD-dependent histone deacetylase». Nature 403 (6771): 795-800. PMID 10693811. doi:10.1038/35001622.
Belenky P; Bogan KL; Brenner C (2007). «NAD+ metabolism in health and disease» (PDF). Trends Biochem. Sci. 32 (1): 12-9. PMID 17161604. doi:10.1016/j.tibs.2006.11.006. Archivado desde el original el 4 de julio de 2009. Consultado el 23 de diciembre de 2007.
Unden G; Bongaerts J (1997). «Alternative respiratory pathways of Escherichia coli: energetics and transcriptional regulation in response to electron acceptors». Biochim. Biophys. Acta 1320 (3): 217-34. PMID 9230919. doi:10.1016/S0005-2728(97)00034-0.
Biellmann JF, Lapinte C, Haid E, Weimann G (1979). «Structure of lactate dehydrogenase inhibitor generated from coenzyme». Biochemistry 18 (7): 1212-7. PMID 218616. doi:10.1021/bi00574a015.
Lakowicz JR, Szmacinski H, Nowaczyk K, Johnson ML (1992). «Fluorescence lifetime imaging of free and protein-bound NADH». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 89 (4): 1271-5. PMC 48431. PMID 1741380. doi:10.1073/pnas.89.4.1271.
Kasimova MR, Grigiene J, Krab K, et al. (2006). «The free NADH concentration is kept constant in plant mitochondria under different metabolic conditions». Plant Cell 18 (3): 688-98. PMC 1383643. PMID 16461578. doi:10.1105/tpc.105.039354.
Reiss PD, Zuurendonk PF, Veech RL (1984). «Measurement of tissue purine, pyrimidine, and other nucleotides by radial compression high-performance liquid chromatography». Anal. Biochem. 140 (1): 162-71. PMID 6486402. doi:10.1016/0003-2697(84)90148-9.
Yamada K, Hara N, Shibata T, Osago H, Tsuchiya M (2006). «The simultaneous measurement of nicotinamide adenine dinucleotide and related compounds by liquid chromatography/electrospray ionization tandem mass spectrometry». Anal. Biochem. 352 (2): 282-5. PMID 16574057. doi:10.1016/j.ab.2006.02.017.
Yang H, Yang T, Baur JA, Perez E, Matsui T, Carmona JJ, Lamming DW, Souza-Pinto NC, Bohr VA, Rosenzweig A, de Cabo R, Sauve AA, Sinclair DA. (2007). «Nutrient-Sensitive Mitochondrial NAD+ Levels Dictate Cell Survival». Cell 130 (6): 1095-107. PMID 17889652. doi:10.1016/j.cell.2007.07.035.
Blinova K, Carroll S, Bose S, et al. (2005). «Distribution of mitochondrial NADH fluorescence lifetimes: steady-state kinetics of matrix NADH interactions». Biochemistry 44 (7): 2585-94. PMID 15709771. doi:10.1021/bi0485124.
Todisco S, Agrimi G, Castegna A, Palmieri F (2006). «Identification of the mitochondrial NAD+ transporter in Saccharomyces cerevisiae». J. Biol. Chem. 281 (3): 1524-31. PMID 16291748. doi:10.1074/jbc.M510425200. Archivado desde el original el 13 de abril de 2020. Consultado el 18 de octubre de 2010.
Schafer F, Buettner G (2001). «Redox environment of the cell as viewed through the redox state of the glutathione disulfide/glutathione couple». Free Radic Biol Med 30 (11): 1191-212. PMID 11368918. doi:10.1016/S0891-5849(01)00480-4.
Zhang Q, Piston DW, Goodman RH (2002). «Regulation of corepressor function by nuclear NADH». Science 295 (5561): 1895-7. PMID 11847309. doi:10.1126/science.1069300.
Lin SJ, Guarente L (abril de 2003). «Nicotinamide adenine dinucleotide, a metabolic regulator of transcription, longevity and disease». Curr. Opin. Cell Biol. 15 (2): 241-6. PMID 12648681. doi:10.1016/S0955-0674(03)00006-1.
Katoh A, Uenohara K, Akita M, Hashimoto T (2006). «Early steps in the biosynthesis of NAD in Arabidopsis start with aspartate and occur in the plastid». Plant Physiol. 141 (3): 851-7. PMC 1489895. PMID 16698895. doi:10.1104/pp.106.081091.
Magni G, Orsomando G, Raffaelli N (2006). «Structural and functional properties of NAD kinase, a key enzyme in NADP biosynthesis». Mini reviews in medicinal chemistry 6 (7): 739-46. PMID 16842123. doi:10.2174/138955706777698688.
Sakuraba H, Kawakami R, Ohshima T (2005). «First archaeal inorganic polyphosphate/ATP-dependent NAD kinase, from hyperthermophilic archaeon Pyrococcus horikoshii: cloning, expression, and characterization». Appl. Environ. Microbiol. 71 (8): 4352-8. PMC 1183369. PMID 16085824. doi:10.1128/AEM.71.8.4352-4358.2005.
Raffaelli N, Finaurini L, Mazzola F, et al. (2004). «Characterization of Mycobacterium tuberculosis NAD kinase: functional analysis of the full-length enzyme by site-directed mutagenesis». Biochemistry 43 (23): 7610-7. PMID 15182203. doi:10.1021/bi049650w.
Tempel W, Rabeh WM, Bogan KL, et al. (2007). «Nicotinamide riboside kinase structures reveal new pathways to NAD+». PLoS Biol. 5 (10): e263. PMC 1994991. PMID 17914902. doi:10.1371/journal.pbio.0050263.
Anderson RM, Bitterman KJ, Wood JG, et al. (2002). «Manipulation of a nuclear NAD+ salvage pathway delays aging without altering steady-state NAD+ levels». J. Biol. Chem. 277 (21): 18881-90. PMID 11884393. doi:10.1074/jbc.M111773200. Archivado desde el original el 13 de abril de 2020. Consultado el 20 de octubre de 2010.
Billington RA, Travelli C, Ercolano E, et al. (2008). «Characterization of NAD Uptake in Mammalian Cells». J. Biol. Chem. 283 (10): 6367-74. PMID 18180302. doi:10.1074/jbc.M706204200. Archivado desde el original el 28 de mayo de 2020. Consultado el 20 de octubre de 2010.
Henderson LM (1983). «Niacin». Annu. Rev. Nutr. 3: 289-307. PMID 6357238. doi:10.1146/annurev.nu.03.070183.001445.
Rongvaux A, Andris F, Van Gool F, Leo O (2003). «Reconstructing eukaryotic NAD metabolism». Bioessays 25 (7): 683-90. PMID 12815723. doi:10.1002/bies.10297.
Ma B, Pan SJ, Zupancic ML, Cormack BP (2007). «Assimilation of NAD(+) precursors in Candida glabrata». Mol. Microbiol. 66 (1): 14-25. PMID 17725566. doi:10.1111/j.1365-2958.2007.05886.x.
Reidl J, Schlör S, Kraiss A, Schmidt-Brauns J, Kemmer G, Soleva E (2000). «NADP and NAD utilization in Haemophilus influenzae». Mol. Microbiol. 35 (6): 1573-81. PMID 10760156. doi:10.1046/j.1365-2958.2000.01829.x.
Gerdes SY, Scholle MD, D'Souza M, et al. (2002). «From genetic footprinting to antimicrobial drug targets: examples in cofactor biosynthetic pathways». J. Bacteriol. 184 (16): 4555-72. PMC 135229. PMID 12142426. doi:10.1128/JB.184.16.4555-4572.2002.
Senkovich O, Speed H, Grigorian A, et al. (2005). «Crystallization of three key glycolytic enzymes of the opportunistic pathogen Cryptosporidium parvum». Biochim. Biophys. Acta 1750 (2): 166-72. PMID 15953771. doi:10.1016/j.bbapap.2005.04.009.
Lesk AM (1995). «NAD-binding domains of dehydrogenases». Curr. Opin. Struct. Biol. 5 (6): 775-83. PMID 8749365. doi:10.1016/0959-440X(95)80010-7.
Rao S, Rossmann M (1973). «Comparison of super-secondary structures in proteins». J Mol Biol 76 (2): 241-56. PMID 4737475. doi:10.1016/0022-2836(73)90388-4.
Goto M, Muramatsu H, Mihara H, et al. (2005). «Crystal structures of Delta1-piperideine-2-carboxylate/Delta1-pyrroline-2-carboxylate reductase belonging to a new family of NAD(P)H-dependent oxidoreductases: conformational change, substrate recognition, and stereochemistry of the reaction». J. Biol. Chem. 280 (49): 40875-84. PMID 16192274. doi:10.1074/jbc.M507399200. Archivado desde el original el 11 de junio de 2008. Consultado el 28 de octubre de 2010.
Carugo O, Argos P (1997). «NADP-dependent enzymes. I: Conserved stereochemistry of cofactor binding». Proteins 28 (1): 10-28. PMID 9144787. doi:10.1002/(SICI)1097-0134(199705)28:1<10::AID-PROT2>3.0.CO;2-N.
Vickers TJ, Orsomando G, de la Garza RD, et al. (2006). «Biochemical and genetic analysis of methylenetetrahydrofolate reductase in Leishmania metabolism and virulence». J. Biol. Chem. 281 (50): 38150-8. PMID 17032644. doi:10.1074/jbc.M608387200. Archivado desde el original el 13 de octubre de 2008. Consultado el 28 de octubre de 2010.
Bakker BM, Overkamp KM, van Maris AJ, et al. (2001). «Stoichiometry and compartmentation of NADH metabolism in Saccharomyces cerevisiae». FEMS Microbiol. Rev. 25 (1): 15-37. PMID 11152939. doi:10.1111/j.1574-6976.2001.tb00570.x.
Rich PR (2003). «The molecular machinery of Keilin's respiratory chain». Biochem. Soc. Trans. 31 (Pt 6): 1095-105. PMID 14641005. doi:10.1042/BST0311095.
Heineke D, Riens B, Grosse H, et al. (1991). «Redox Transfer across the Inner Chloroplast Envelope Membrane». Plant Physiol 95 (4): 1131-1137. PMC 1077662. PMID 16668101. doi:10.1104/pp.95.4.1131.
Freitag A, Bock E (1990). «Energy conservation in Nitrobacter». FEMS Microbiology Letters 66 (1–3): 157-62. doi:10.1111/j.1574-6968.1990.tb03989.x.
Starkenburg SR, Chain PS, Sayavedra-Soto LA, et al. (2006). «Genome sequence of the chemolithoautotrophic nitrite-oxidizing bacterium Nitrobacter winogradskyi Nb-255». Appl. Environ. Microbiol. 72 (3): 2050-63. PMC 1393235. PMID 16517654. doi:10.1128/AEM.72.3.2050-2063.2006.
Ziegler M (2000). «New functions of a long-known molecule. Emerging roles of NAD in cellular signaling». Eur. J. Biochem. 267 (6): 1550-64. PMID 10712584. doi:10.1046/j.1432-1327.2000.01187.x.
Chen, Y Grace; Walter E Kowtoniuk, Isha Agarwal, Yinghua Shen, David R Liu (diciembre de 2009). «LC/MS analysis of cellular RNA reveals NAD-linked RNA». Nat Chem Biol 5 (12): 879-881. PMC 2842606. PMID 19820715. doi:10.1038/nchembio.235.
Diefenbach J, Bürkle A (2005). «Introduction to poly(ADP-ribose) metabolism». Cell. Mol. Life Sci. 62 (7–8): 721-30. PMID 15868397. doi:10.1007/s00018-004-4503-3.
Berger F, Ramírez-Hernández MH, Ziegler M (2004). «The new life of a centenarian: signaling functions of NAD(P)». Trends Biochem. Sci. 29 (3): 111-8. PMID 15003268. doi:10.1016/j.tibs.2004.01.007.
Corda D, Di Girolamo M (2003). «Functional aspects of protein mono-ADP-ribosylation». EMBO J. 22 (9): 1953-8. PMC 156081. PMID 12727863. doi:10.1093/emboj/cdg209.
Burkle A (2005). «Poly(ADP-ribose). The most elaborate metabolite of NAD+
». FEBS J. 272 (18): 4576-89. PMID 16156780. doi:10.1111/j.1742-4658.2005.04864.x.
Seman M, Adriouch S, Haag F, Koch-Nolte F (2004). «Ecto-ADP-ribosyltransferases (ARTs): emerging actors in cell communication and signaling». Curr. Med. Chem. 11 (7): 857-72. PMID 15078170. doi:10.2174/0929867043455611.
Guse AH (2004). «Biochemistry, biology, and pharmacology of cyclic adenosine diphosphoribose (cADPR)». Curr. Med. Chem. 11 (7): 847-55. PMID 15078169. doi:10.2174/0929867043455602.
Guse AH (2004). «Regulation of calcium signaling by the second messenger cyclic adenosine diphosphoribose (cADPR)». Curr. Mol. Med. 4 (3): 239-48. PMID 15101682. doi:10.2174/1566524043360771.
Guse AH (2005). «Second messenger function and the structure-activity relationship of cyclic adenosine diphosphoribose (cADPR)». FEBS J. 272 (18): 4590-7. PMID 16156781. doi:10.1111/j.1742-4658.2005.04863.x.
North B, Verdin E (2004). «Sirtuins: Sir2-related NAD-dependent protein deacetylases». Genome Biol 5 (5): 224. PMC 416462. PMID 15128440. doi:10.1186/gb-2004-5-5-224.
Blander G, Guarente L (2004). «The Sir2 family of protein deacetylases». Annu. Rev. Biochem. 73: 417-35. PMID 15189148. doi:10.1146/annurev.biochem.73.011303.073651.
Wilkinson A, Day J, Bowater R (2001). «Bacterial DNA ligases». Mol. Microbiol. 40 (6): 1241-8. PMID 11442824. doi:10.1046/j.1365-2958.2001.02479.x.
Schär P, Herrmann G, Daly G, Lindahl T (1997). «A newly identified DNA ligase of Saccharomyces cerevisiae involved in RAD52-independent repair of DNA double-strand breaks». Genes and Development 11 (15): 1912-24. PMC 316416. PMID 9271115. doi:10.1101/gad.11.15.1912.
Sauve AA (March de 2008). «NAD+ and vitamin B3: from metabolism to therapies». The Journal of pharmacology and experimental therapeutics 324 (3): 883-93. PMID 18165311. doi:10.1124/jpet.107.120758.
Khan JA, Forouhar F, Tao X, Tong L (2007). «Nicotinamide adenine dinucleotide metabolism as an attractive target for drug discovery». Expert Opin. Ther. Targets 11 (5): 695-705. PMID 17465726. doi:10.1517/14728222.11.5.695.
Kaneko S, Wang J, Kaneko M, et al. (2006). «Protecting axonal degeneration by increasing nicotinamide adenine dinucleotide levels in experimental autoimmune encephalomyelitis models». J. Neurosci. 26 (38): 9794-804. PMID 16988050. doi:10.1523/JNEUROSCI.2116-06.2006.
Swerdlow RH (1998). «Is NADH effective in the treatment of Parkinson's disease?». Drugs Aging 13 (4): 263-8. PMID 9805207. doi:10.2165/00002512-199813040-00002.
Timmins GS, Deretic V (2006). «Mechanisms of action of isoniazid». Mol. Microbiol. 62 (5): 1220-7. PMID 17074073. doi:10.1111/j.1365-2958.2006.05467.x. Archivado desde el original el 22 de diciembre de 2007. Consultado el 21 de noviembre de 2010.
Rawat R, Whitty A, Tonge PJ (2003). «The isoniazid-NAD adduct is a slow, tight-binding inhibitor of InhA, the Mycobacterium tuberculosis enoyl reductase: adduct affinity and drug resistance». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 100 (24): 13881-6. PMC 283515. PMID 14623976. doi:10.1073/pnas.2235848100.
Argyrou A, Vetting MW, Aladegbami B, Blanchard JS (2006). «Mycobacterium tuberculosis dihydrofolate reductase is a target for isoniazid». Nat. Struct. Mol. Biol. 13 (5): 408-13. PMID 16648861. doi:10.1038/nsmb1089.
Pankiewicz KW, Patterson SE, Black PL, et al. (2004). «Cofactor mimics as selective inhibitors of NAD-dependent inosine monophosphate dehydrogenase (IMPDH)—the major therapeutic target». Curr. Med. Chem. 11 (7): 887-900. PMID 15083807. doi:10.2174/0929867043455648.
Valenzano DR, Terzibasi E, Genade T, Cattaneo A, Domenici L, Cellerino A (2006). «Resveratrol prolongs lifespan and retards the onset of age-related markers in a short-lived vertebrate». Curr. Biol. 16 (3): 296-300. PMID 16461283. doi:10.1016/j.cub.2005.12.038.
Howitz KT, Bitterman KJ, Cohen HY, et al. (2003). «Small molecule activators of sirtuins extend Saccharomyces cerevisiae lifespan». Nature 425 (6954): 191-6. PMID 12939617. doi:10.1038/nature01960.
Wood JG, Rogina B, Lavu S, et al. (2004). «Sirtuin activators mimic caloric restriction and delay ageing in metazoans». Nature 430 (7000): 686-9. PMID 15254550. doi:10.1038/nature02789.
Rizzi M, Schindelin H (2002). «Structural biology of enzymes involved in NAD and molybdenum cofactor biosynthesis». Curr. Opin. Struct. Biol. 12 (6): 709-20. PMID 12504674. doi:10.1016/S0959-440X(02)00385-8.
Begley TP, Kinsland C, Mehl RA, Osterman A, Dorrestein P (2001). «The biosynthesis of nicotinamide adenine dinucleotides in bacteria». Vitam. Horm. 61: 103-19. PMID 11153263. doi:10.1016/S0083-6729(01)61003-3.

expasy.org

«NiceZyme View of ENZYME: EC 1.6.5.3». Expasy. Consultado el 16 de diciembre de 2007.

fasebj.org

Bellamacina CR (1 de septiembre de 1996). «The nicotinamide dinucleotide binding motif: a comparison of nucleotide binding proteins». FASEB J. 10 (11): 1257-69. PMID 8836039.

issn.org

portal.issn.org

Nowak, Claudia; Pick, André; Csepei, Lénárd‐István; Sieber, Volker (5 de octubre de 2017). «Characterization of Biomimetic Cofactors According to Stability, Redox Potentials, and Enzymatic Conversion by NADH Oxidase from Lactobacillus pentosus». ChemBioChem (en inglés) 18 (19): 1944-1949. ISSN 1439-4227. doi:10.1002/cbic.201700258. Consultado el 22 de junio de 2024.

jbc.org

Elvehjem CA, Madden RJ, Strong FM, Woolley DW. (1938). «The isolation and identification of the anti-black tongue factor» (PDF). J. Biol. Chem. 123 (1): 137-49. Archivado desde el original el 26 de marzo de 2009. Consultado el 31 de octubre de 2010.
Axelrod AE, Madden RJ, Elvehjem CA (1939). «The effect of a nicotinic acid deficiency upon the coenzyme I content of animal tissues» (PDF). J. Biol. Chem. 131 (1): 85-93. Archivado desde el original el 26 de marzo de 2009. Consultado el 31 de octubre de 2010.
Kornberg, A. (1948). «The participation of inorganic pyrophosphate in the reversible enzymatic synthesis of diphosphopyridine nucleotide» (PDF). J. Biol. Chem. 176 (3): 1475-76. Archivado desde el original el 26 de marzo de 2009. Consultado el 31 de octubre de 2010.
Friedkin M, Lehninger AL. (1 de abril de 1949). «Esterification of inorganic phosphate coupled to electron transport between dihydrodiphosphopyridine nucleotide and oxygen». J. Biol. Chem. 178 (2): 611-23.
Preiss J, Handler P. (1 de agosto de 1958). «Biosynthesis of diphosphopyridine nucleotide. I. Identification of intermediates». J. Biol. Chem. 233 (2): 488-92. PMID 13563526. Archivado desde el original el 14 de diciembre de 2007. Consultado el 31 de octubre de 2010.
Preiss J, Handler P. (1 de agosto de 1958). «Biosynthesis of diphosphopyridine nucleotide. II. Enzymatic aspects». J. Biol. Chem. 233 (2): 493-500. PMID 13563527. Archivado desde el original el 13 de abril de 2020. Consultado el 31 de octubre de 2010.
Clapper DL, Walseth TF, Dargie PJ, Lee HC (15 de julio de 1987). «Pyridine nucleotide metabolites stimulate calcium release from sea urchin egg microsomes desensitized to inositol trisphosphate». J. Biol. Chem. 262 (20): 9561-8. PMID 3496336. Archivado desde el original el 14 de diciembre de 2007. Consultado el 31 de octubre de 2010.
Todisco S, Agrimi G, Castegna A, Palmieri F (2006). «Identification of the mitochondrial NAD+ transporter in Saccharomyces cerevisiae». J. Biol. Chem. 281 (3): 1524-31. PMID 16291748. doi:10.1074/jbc.M510425200. Archivado desde el original el 13 de abril de 2020. Consultado el 18 de octubre de 2010.
Anderson RM, Bitterman KJ, Wood JG, et al. (2002). «Manipulation of a nuclear NAD+ salvage pathway delays aging without altering steady-state NAD+ levels». J. Biol. Chem. 277 (21): 18881-90. PMID 11884393. doi:10.1074/jbc.M111773200. Archivado desde el original el 13 de abril de 2020. Consultado el 20 de octubre de 2010.
Billington RA, Travelli C, Ercolano E, et al. (2008). «Characterization of NAD Uptake in Mammalian Cells». J. Biol. Chem. 283 (10): 6367-74. PMID 18180302. doi:10.1074/jbc.M706204200. Archivado desde el original el 28 de mayo de 2020. Consultado el 20 de octubre de 2010.
Goto M, Muramatsu H, Mihara H, et al. (2005). «Crystal structures of Delta1-piperideine-2-carboxylate/Delta1-pyrroline-2-carboxylate reductase belonging to a new family of NAD(P)H-dependent oxidoreductases: conformational change, substrate recognition, and stereochemistry of the reaction». J. Biol. Chem. 280 (49): 40875-84. PMID 16192274. doi:10.1074/jbc.M507399200. Archivado desde el original el 11 de junio de 2008. Consultado el 28 de octubre de 2010.
Vickers TJ, Orsomando G, de la Garza RD, et al. (2006). «Biochemical and genetic analysis of methylenetetrahydrofolate reductase in Leishmania metabolism and virulence». J. Biol. Chem. 281 (50): 38150-8. PMID 17032644. doi:10.1074/jbc.M608387200. Archivado desde el original el 13 de octubre de 2008. Consultado el 28 de octubre de 2010.
Sistare FD, Haynes RC (15 de octubre de 1985). «The interaction between the cytosolic pyridine nucleotide redox potential and gluconeogenesis from lactate/pyruvate in isolated rat hepatocytes. Implications for investigations of hormone action». J. Biol. Chem. 260 (23): 12748-53. PMID 4044607. Archivado desde el original el 12 de abril de 2008. Consultado el 28 de octubre de 2010.

jneurosci.org

Kaneko S, Wang J, Kaneko M, et al. (2006). «Protecting axonal degeneration by increasing nicotinamide adenine dinucleotide levels in experimental autoimmune encephalomyelitis models». J. Neurosci. 26 (38): 9794-804. PMID 16988050. doi:10.1523/JNEUROSCI.2116-06.2006.

lbl.gov

www2.lbl.gov

«A Biomimetic Cofactor May Lead to Less Expensive Drug Manufacture». www2.lbl.gov. Consultado el 22 de junio de 2024.

nih.gov

ncbi.nlm.nih.gov

Preiss J, Handler P. (1 de agosto de 1958). «Biosynthesis of diphosphopyridine nucleotide. I. Identification of intermediates». J. Biol. Chem. 233 (2): 488-92. PMID 13563526. Archivado desde el original el 14 de diciembre de 2007. Consultado el 31 de octubre de 2010.
Preiss J, Handler P. (1 de agosto de 1958). «Biosynthesis of diphosphopyridine nucleotide. II. Enzymatic aspects». J. Biol. Chem. 233 (2): 493-500. PMID 13563527. Archivado desde el original el 13 de abril de 2020. Consultado el 31 de octubre de 2010.
Pollak, N; Dölle C, Ziegler M (2007). «The power to reduce: pyridine nucleotides—small molecules with a multitude of functions». Biochem. J. 402 (2): 205-18. PMC 1798440. PMID 17295611. doi:10.1042/BJ20061638.
Chambon P, Weill JD, Mandel P (1963). «Nicotinamide mononucleotide activation of new DNA-dependent polyadenylic acid synthesizing nuclear enzyme». Biochem. Biophys. Res. Commun. 11: 39-43. PMID 14019961. doi:10.1016/0006-291X(63)90024-X.
Clapper DL, Walseth TF, Dargie PJ, Lee HC (15 de julio de 1987). «Pyridine nucleotide metabolites stimulate calcium release from sea urchin egg microsomes desensitized to inositol trisphosphate». J. Biol. Chem. 262 (20): 9561-8. PMID 3496336. Archivado desde el original el 14 de diciembre de 2007. Consultado el 31 de octubre de 2010.
Imai S, Armstrong CM, Kaeberlein M, Guarente L (2000). «Transcriptional silencing and longevity protein Sir2 is an NAD-dependent histone deacetylase». Nature 403 (6771): 795-800. PMID 10693811. doi:10.1038/35001622.
Belenky P; Bogan KL; Brenner C (2007). «NAD+ metabolism in health and disease» (PDF). Trends Biochem. Sci. 32 (1): 12-9. PMID 17161604. doi:10.1016/j.tibs.2006.11.006. Archivado desde el original el 4 de julio de 2009. Consultado el 23 de diciembre de 2007.
Unden G; Bongaerts J (1997). «Alternative respiratory pathways of Escherichia coli: energetics and transcriptional regulation in response to electron acceptors». Biochim. Biophys. Acta 1320 (3): 217-34. PMID 9230919. doi:10.1016/S0005-2728(97)00034-0.
Biellmann JF, Lapinte C, Haid E, Weimann G (1979). «Structure of lactate dehydrogenase inhibitor generated from coenzyme». Biochemistry 18 (7): 1212-7. PMID 218616. doi:10.1021/bi00574a015.
Lakowicz JR, Szmacinski H, Nowaczyk K, Johnson ML (1992). «Fluorescence lifetime imaging of free and protein-bound NADH». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 89 (4): 1271-5. PMC 48431. PMID 1741380. doi:10.1073/pnas.89.4.1271.
Jameson DM, Thomas V, Zhou DM (1989). «Time-resolved fluorescence studies on NADH bound to mitochondrial malate dehydrogenase». Biochim. Biophys. Acta 994 (2): 187-90. PMID 2910350.
Kasimova MR, Grigiene J, Krab K, et al. (2006). «The free NADH concentration is kept constant in plant mitochondria under different metabolic conditions». Plant Cell 18 (3): 688-98. PMC 1383643. PMID 16461578. doi:10.1105/tpc.105.039354.
Reiss PD, Zuurendonk PF, Veech RL (1984). «Measurement of tissue purine, pyrimidine, and other nucleotides by radial compression high-performance liquid chromatography». Anal. Biochem. 140 (1): 162-71. PMID 6486402. doi:10.1016/0003-2697(84)90148-9.
Yamada K, Hara N, Shibata T, Osago H, Tsuchiya M (2006). «The simultaneous measurement of nicotinamide adenine dinucleotide and related compounds by liquid chromatography/electrospray ionization tandem mass spectrometry». Anal. Biochem. 352 (2): 282-5. PMID 16574057. doi:10.1016/j.ab.2006.02.017.
Yang H, Yang T, Baur JA, Perez E, Matsui T, Carmona JJ, Lamming DW, Souza-Pinto NC, Bohr VA, Rosenzweig A, de Cabo R, Sauve AA, Sinclair DA. (2007). «Nutrient-Sensitive Mitochondrial NAD+ Levels Dictate Cell Survival». Cell 130 (6): 1095-107. PMID 17889652. doi:10.1016/j.cell.2007.07.035.
Blinova K, Carroll S, Bose S, et al. (2005). «Distribution of mitochondrial NADH fluorescence lifetimes: steady-state kinetics of matrix NADH interactions». Biochemistry 44 (7): 2585-94. PMID 15709771. doi:10.1021/bi0485124.
Todisco S, Agrimi G, Castegna A, Palmieri F (2006). «Identification of the mitochondrial NAD+ transporter in Saccharomyces cerevisiae». J. Biol. Chem. 281 (3): 1524-31. PMID 16291748. doi:10.1074/jbc.M510425200. Archivado desde el original el 13 de abril de 2020. Consultado el 18 de octubre de 2010.
Schafer F, Buettner G (2001). «Redox environment of the cell as viewed through the redox state of the glutathione disulfide/glutathione couple». Free Radic Biol Med 30 (11): 1191-212. PMID 11368918. doi:10.1016/S0891-5849(01)00480-4.
Williamson DH, Lund P, Krebs HA (1967). «The redox state of free nicotinamide-adenine dinucleotide in the cytoplasm and mitochondria of rat liver». Biochem. J. 103 (2): 514-27. PMC 1270436. PMID 4291787.
Zhang Q, Piston DW, Goodman RH (2002). «Regulation of corepressor function by nuclear NADH». Science 295 (5561): 1895-7. PMID 11847309. doi:10.1126/science.1069300.
Lin SJ, Guarente L (abril de 2003). «Nicotinamide adenine dinucleotide, a metabolic regulator of transcription, longevity and disease». Curr. Opin. Cell Biol. 15 (2): 241-6. PMID 12648681. doi:10.1016/S0955-0674(03)00006-1.
Veech RL, Eggleston LV, Krebs HA (1969). «The redox state of free nicotinamide-adenine dinucleotide phosphate in the cytoplasm of rat liver». Biochem. J. 115 (4): 609-19. PMC 1185185. PMID 4391039.
Katoh A, Uenohara K, Akita M, Hashimoto T (2006). «Early steps in the biosynthesis of NAD in Arabidopsis start with aspartate and occur in the plastid». Plant Physiol. 141 (3): 851-7. PMC 1489895. PMID 16698895. doi:10.1104/pp.106.081091.
Foster JW, Moat AG (1 de marzo de 1980). «Nicotinamide adenine dinucleotide biosynthesis and pyridine nucleotide cycle metabolism in microbial systems». Microbiol. Rev. 44 (1): 83-105. PMC 373235. PMID 6997723.
Magni G, Orsomando G, Raffaelli N (2006). «Structural and functional properties of NAD kinase, a key enzyme in NADP biosynthesis». Mini reviews in medicinal chemistry 6 (7): 739-46. PMID 16842123. doi:10.2174/138955706777698688.
Sakuraba H, Kawakami R, Ohshima T (2005). «First archaeal inorganic polyphosphate/ATP-dependent NAD kinase, from hyperthermophilic archaeon Pyrococcus horikoshii: cloning, expression, and characterization». Appl. Environ. Microbiol. 71 (8): 4352-8. PMC 1183369. PMID 16085824. doi:10.1128/AEM.71.8.4352-4358.2005.
Raffaelli N, Finaurini L, Mazzola F, et al. (2004). «Characterization of Mycobacterium tuberculosis NAD kinase: functional analysis of the full-length enzyme by site-directed mutagenesis». Biochemistry 43 (23): 7610-7. PMID 15182203. doi:10.1021/bi049650w.
Tempel W, Rabeh WM, Bogan KL, et al. (2007). «Nicotinamide riboside kinase structures reveal new pathways to NAD+». PLoS Biol. 5 (10): e263. PMC 1994991. PMID 17914902. doi:10.1371/journal.pbio.0050263.
Anderson RM, Bitterman KJ, Wood JG, et al. (2002). «Manipulation of a nuclear NAD+ salvage pathway delays aging without altering steady-state NAD+ levels». J. Biol. Chem. 277 (21): 18881-90. PMID 11884393. doi:10.1074/jbc.M111773200. Archivado desde el original el 13 de abril de 2020. Consultado el 20 de octubre de 2010.
Billington RA, Travelli C, Ercolano E, et al. (2008). «Characterization of NAD Uptake in Mammalian Cells». J. Biol. Chem. 283 (10): 6367-74. PMID 18180302. doi:10.1074/jbc.M706204200. Archivado desde el original el 28 de mayo de 2020. Consultado el 20 de octubre de 2010.
Henderson LM (1983). «Niacin». Annu. Rev. Nutr. 3: 289-307. PMID 6357238. doi:10.1146/annurev.nu.03.070183.001445.
Rongvaux A, Andris F, Van Gool F, Leo O (2003). «Reconstructing eukaryotic NAD metabolism». Bioessays 25 (7): 683-90. PMID 12815723. doi:10.1002/bies.10297.
Ma B, Pan SJ, Zupancic ML, Cormack BP (2007). «Assimilation of NAD(+) precursors in Candida glabrata». Mol. Microbiol. 66 (1): 14-25. PMID 17725566. doi:10.1111/j.1365-2958.2007.05886.x.
Reidl J, Schlör S, Kraiss A, Schmidt-Brauns J, Kemmer G, Soleva E (2000). «NADP and NAD utilization in Haemophilus influenzae». Mol. Microbiol. 35 (6): 1573-81. PMID 10760156. doi:10.1046/j.1365-2958.2000.01829.x.
Gerdes SY, Scholle MD, D'Souza M, et al. (2002). «From genetic footprinting to antimicrobial drug targets: examples in cofactor biosynthetic pathways». J. Bacteriol. 184 (16): 4555-72. PMC 135229. PMID 12142426. doi:10.1128/JB.184.16.4555-4572.2002.
Senkovich O, Speed H, Grigorian A, et al. (2005). «Crystallization of three key glycolytic enzymes of the opportunistic pathogen Cryptosporidium parvum». Biochim. Biophys. Acta 1750 (2): 166-72. PMID 15953771. doi:10.1016/j.bbapap.2005.04.009.
Lesk AM (1995). «NAD-binding domains of dehydrogenases». Curr. Opin. Struct. Biol. 5 (6): 775-83. PMID 8749365. doi:10.1016/0959-440X(95)80010-7.
Rao S, Rossmann M (1973). «Comparison of super-secondary structures in proteins». J Mol Biol 76 (2): 241-56. PMID 4737475. doi:10.1016/0022-2836(73)90388-4.
Goto M, Muramatsu H, Mihara H, et al. (2005). «Crystal structures of Delta1-piperideine-2-carboxylate/Delta1-pyrroline-2-carboxylate reductase belonging to a new family of NAD(P)H-dependent oxidoreductases: conformational change, substrate recognition, and stereochemistry of the reaction». J. Biol. Chem. 280 (49): 40875-84. PMID 16192274. doi:10.1074/jbc.M507399200. Archivado desde el original el 11 de junio de 2008. Consultado el 28 de octubre de 2010.
Bellamacina CR (1 de septiembre de 1996). «The nicotinamide dinucleotide binding motif: a comparison of nucleotide binding proteins». FASEB J. 10 (11): 1257-69. PMID 8836039.
Carugo O, Argos P (1997). «NADP-dependent enzymes. I: Conserved stereochemistry of cofactor binding». Proteins 28 (1): 10-28. PMID 9144787. doi:10.1002/(SICI)1097-0134(199705)28:1<10::AID-PROT2>3.0.CO;2-N.
Vickers TJ, Orsomando G, de la Garza RD, et al. (2006). «Biochemical and genetic analysis of methylenetetrahydrofolate reductase in Leishmania metabolism and virulence». J. Biol. Chem. 281 (50): 38150-8. PMID 17032644. doi:10.1074/jbc.M608387200. Archivado desde el original el 13 de octubre de 2008. Consultado el 28 de octubre de 2010.
Bakker BM, Overkamp KM, van Maris AJ, et al. (2001). «Stoichiometry and compartmentation of NADH metabolism in Saccharomyces cerevisiae». FEMS Microbiol. Rev. 25 (1): 15-37. PMID 11152939. doi:10.1111/j.1574-6976.2001.tb00570.x.
Rich PR (2003). «The molecular machinery of Keilin's respiratory chain». Biochem. Soc. Trans. 31 (Pt 6): 1095-105. PMID 14641005. doi:10.1042/BST0311095.
Heineke D, Riens B, Grosse H, et al. (1991). «Redox Transfer across the Inner Chloroplast Envelope Membrane». Plant Physiol 95 (4): 1131-1137. PMC 1077662. PMID 16668101. doi:10.1104/pp.95.4.1131.
Sistare FD, Haynes RC (15 de octubre de 1985). «The interaction between the cytosolic pyridine nucleotide redox potential and gluconeogenesis from lactate/pyruvate in isolated rat hepatocytes. Implications for investigations of hormone action». J. Biol. Chem. 260 (23): 12748-53. PMID 4044607. Archivado desde el original el 12 de abril de 2008. Consultado el 28 de octubre de 2010.
Starkenburg SR, Chain PS, Sayavedra-Soto LA, et al. (2006). «Genome sequence of the chemolithoautotrophic nitrite-oxidizing bacterium Nitrobacter winogradskyi Nb-255». Appl. Environ. Microbiol. 72 (3): 2050-63. PMC 1393235. PMID 16517654. doi:10.1128/AEM.72.3.2050-2063.2006.
Ziegler M (2000). «New functions of a long-known molecule. Emerging roles of NAD in cellular signaling». Eur. J. Biochem. 267 (6): 1550-64. PMID 10712584. doi:10.1046/j.1432-1327.2000.01187.x.
Chen, Y Grace; Walter E Kowtoniuk, Isha Agarwal, Yinghua Shen, David R Liu (diciembre de 2009). «LC/MS analysis of cellular RNA reveals NAD-linked RNA». Nat Chem Biol 5 (12): 879-881. PMC 2842606. PMID 19820715. doi:10.1038/nchembio.235.
Diefenbach J, Bürkle A (2005). «Introduction to poly(ADP-ribose) metabolism». Cell. Mol. Life Sci. 62 (7–8): 721-30. PMID 15868397. doi:10.1007/s00018-004-4503-3.
Berger F, Ramírez-Hernández MH, Ziegler M (2004). «The new life of a centenarian: signaling functions of NAD(P)». Trends Biochem. Sci. 29 (3): 111-8. PMID 15003268. doi:10.1016/j.tibs.2004.01.007.
Corda D, Di Girolamo M (2003). «Functional aspects of protein mono-ADP-ribosylation». EMBO J. 22 (9): 1953-8. PMC 156081. PMID 12727863. doi:10.1093/emboj/cdg209.
Burkle A (2005). «Poly(ADP-ribose). The most elaborate metabolite of NAD+
». FEBS J. 272 (18): 4576-89. PMID 16156780. doi:10.1111/j.1742-4658.2005.04864.x.
Seman M, Adriouch S, Haag F, Koch-Nolte F (2004). «Ecto-ADP-ribosyltransferases (ARTs): emerging actors in cell communication and signaling». Curr. Med. Chem. 11 (7): 857-72. PMID 15078170. doi:10.2174/0929867043455611.
Guse AH (2004). «Biochemistry, biology, and pharmacology of cyclic adenosine diphosphoribose (cADPR)». Curr. Med. Chem. 11 (7): 847-55. PMID 15078169. doi:10.2174/0929867043455602.
Guse AH (2004). «Regulation of calcium signaling by the second messenger cyclic adenosine diphosphoribose (cADPR)». Curr. Mol. Med. 4 (3): 239-48. PMID 15101682. doi:10.2174/1566524043360771.
Guse AH (2005). «Second messenger function and the structure-activity relationship of cyclic adenosine diphosphoribose (cADPR)». FEBS J. 272 (18): 4590-7. PMID 16156781. doi:10.1111/j.1742-4658.2005.04863.x.
North B, Verdin E (2004). «Sirtuins: Sir2-related NAD-dependent protein deacetylases». Genome Biol 5 (5): 224. PMC 416462. PMID 15128440. doi:10.1186/gb-2004-5-5-224.
Blander G, Guarente L (2004). «The Sir2 family of protein deacetylases». Annu. Rev. Biochem. 73: 417-35. PMID 15189148. doi:10.1146/annurev.biochem.73.011303.073651.
Trapp J, Jung M (2006). «The role of NAD+ dependent histone deacetylases (sirtuins) in ageing». Curr Drug Targets 7 (11): 1553-60. PMID 17100594.
Wilkinson A, Day J, Bowater R (2001). «Bacterial DNA ligases». Mol. Microbiol. 40 (6): 1241-8. PMID 11442824. doi:10.1046/j.1365-2958.2001.02479.x.
Schär P, Herrmann G, Daly G, Lindahl T (1997). «A newly identified DNA ligase of Saccharomyces cerevisiae involved in RAD52-independent repair of DNA double-strand breaks». Genes and Development 11 (15): 1912-24. PMC 316416. PMID 9271115. doi:10.1101/gad.11.15.1912.
Sauve AA (March de 2008). «NAD+ and vitamin B3: from metabolism to therapies». The Journal of pharmacology and experimental therapeutics 324 (3): 883-93. PMID 18165311. doi:10.1124/jpet.107.120758.
Khan JA, Forouhar F, Tao X, Tong L (2007). «Nicotinamide adenine dinucleotide metabolism as an attractive target for drug discovery». Expert Opin. Ther. Targets 11 (5): 695-705. PMID 17465726. doi:10.1517/14728222.11.5.695.
Kaneko S, Wang J, Kaneko M, et al. (2006). «Protecting axonal degeneration by increasing nicotinamide adenine dinucleotide levels in experimental autoimmune encephalomyelitis models». J. Neurosci. 26 (38): 9794-804. PMID 16988050. doi:10.1523/JNEUROSCI.2116-06.2006.
Swerdlow RH (1998). «Is NADH effective in the treatment of Parkinson's disease?». Drugs Aging 13 (4): 263-8. PMID 9805207. doi:10.2165/00002512-199813040-00002.
Timmins GS, Deretic V (2006). «Mechanisms of action of isoniazid». Mol. Microbiol. 62 (5): 1220-7. PMID 17074073. doi:10.1111/j.1365-2958.2006.05467.x. Archivado desde el original el 22 de diciembre de 2007. Consultado el 21 de noviembre de 2010.
Rawat R, Whitty A, Tonge PJ (2003). «The isoniazid-NAD adduct is a slow, tight-binding inhibitor of InhA, the Mycobacterium tuberculosis enoyl reductase: adduct affinity and drug resistance». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 100 (24): 13881-6. PMC 283515. PMID 14623976. doi:10.1073/pnas.2235848100.
Argyrou A, Vetting MW, Aladegbami B, Blanchard JS (2006). «Mycobacterium tuberculosis dihydrofolate reductase is a target for isoniazid». Nat. Struct. Mol. Biol. 13 (5): 408-13. PMID 16648861. doi:10.1038/nsmb1089.
Pankiewicz KW, Patterson SE, Black PL, et al. (2004). «Cofactor mimics as selective inhibitors of NAD-dependent inosine monophosphate dehydrogenase (IMPDH)—the major therapeutic target». Curr. Med. Chem. 11 (7): 887-900. PMID 15083807. doi:10.2174/0929867043455648.
Franchetti P, Grifantini M (1999). «Nucleoside and non-nucleoside IMP dehydrogenase inhibitors as antitumor and antiviral agents». Curr. Med. Chem. 6 (7): 599-614. PMID 10390603.
Kim EJ, Um SJ (2008). «SIRT1: roles in aging and cancer». BMB Rep 41 (11): 751-6. PMID 19017485.
Valenzano DR, Terzibasi E, Genade T, Cattaneo A, Domenici L, Cellerino A (2006). «Resveratrol prolongs lifespan and retards the onset of age-related markers in a short-lived vertebrate». Curr. Biol. 16 (3): 296-300. PMID 16461283. doi:10.1016/j.cub.2005.12.038.
Howitz KT, Bitterman KJ, Cohen HY, et al. (2003). «Small molecule activators of sirtuins extend Saccharomyces cerevisiae lifespan». Nature 425 (6954): 191-6. PMID 12939617. doi:10.1038/nature01960.
Wood JG, Rogina B, Lavu S, et al. (2004). «Sirtuin activators mimic caloric restriction and delay ageing in metazoans». Nature 430 (7000): 686-9. PMID 15254550. doi:10.1038/nature02789.
Rizzi M, Schindelin H (2002). «Structural biology of enzymes involved in NAD and molybdenum cofactor biosynthesis». Curr. Opin. Struct. Biol. 12 (6): 709-20. PMID 12504674. doi:10.1016/S0959-440X(02)00385-8.
Begley TP, Kinsland C, Mehl RA, Osterman A, Dorrestein P (2001). «The biosynthesis of nicotinamide adenine dinucleotides in bacteria». Vitam. Horm. 61: 103-19. PMID 11153263. doi:10.1016/S0083-6729(01)61003-3.

nist.gov

webbook.nist.gov

58-68-4 (NADH) Número CAS

nobelprize.org

«Fermentation of sugars and fermentative enzymes» (PDF). Nobel Lecture, 23 de mayo de 1930. Nobel Foundation. Consultado el 30 de septiembre de 2007.

plantcell.org

Kasimova MR, Grigiene J, Krab K, et al. (2006). «The free NADH concentration is kept constant in plant mitochondria under different metabolic conditions». Plant Cell 18 (3): 688-98. PMC 1383643. PMID 16461578. doi:10.1105/tpc.105.039354.

plantphysiol.org

Katoh A, Uenohara K, Akita M, Hashimoto T (2006). «Early steps in the biosynthesis of NAD in Arabidopsis start with aspartate and occur in the plastid». Plant Physiol. 141 (3): 851-7. PMC 1489895. PMID 16698895. doi:10.1104/pp.106.081091.
Heineke D, Riens B, Grosse H, et al. (1991). «Redox Transfer across the Inner Chloroplast Envelope Membrane». Plant Physiol 95 (4): 1131-1137. PMC 1077662. PMID 16668101. doi:10.1104/pp.95.4.1131.

pnas.org

Rawat R, Whitty A, Tonge PJ (2003). «The isoniazid-NAD adduct is a slow, tight-binding inhibitor of InhA, the Mycobacterium tuberculosis enoyl reductase: adduct affinity and drug resistance». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 100 (24): 13881-6. PMC 283515. PMID 14623976. doi:10.1073/pnas.2235848100.

qmul.ac.uk

chem.qmul.ac.uk

«Enzyme Nomenclature, Recommendations for enzyme names from the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology». Archivado desde el original el 5 de diciembre de 2007. Consultado el 6 de diciembre de 2007.

uiowa.edu

biochem.uiowa.edu

Belenky P; Bogan KL; Brenner C (2007). «NAD+ metabolism in health and disease» (PDF). Trends Biochem. Sci. 32 (1): 12-9. PMID 17161604. doi:10.1016/j.tibs.2006.11.006. Archivado desde el original el 4 de julio de 2009. Consultado el 23 de diciembre de 2007.

web.archive.org

Elvehjem CA, Madden RJ, Strong FM, Woolley DW. (1938). «The isolation and identification of the anti-black tongue factor» (PDF). J. Biol. Chem. 123 (1): 137-49. Archivado desde el original el 26 de marzo de 2009. Consultado el 31 de octubre de 2010.
Axelrod AE, Madden RJ, Elvehjem CA (1939). «The effect of a nicotinic acid deficiency upon the coenzyme I content of animal tissues» (PDF). J. Biol. Chem. 131 (1): 85-93. Archivado desde el original el 26 de marzo de 2009. Consultado el 31 de octubre de 2010.
Kornberg, A. (1948). «The participation of inorganic pyrophosphate in the reversible enzymatic synthesis of diphosphopyridine nucleotide» (PDF). J. Biol. Chem. 176 (3): 1475-76. Archivado desde el original el 26 de marzo de 2009. Consultado el 31 de octubre de 2010.
Preiss J, Handler P. (1 de agosto de 1958). «Biosynthesis of diphosphopyridine nucleotide. I. Identification of intermediates». J. Biol. Chem. 233 (2): 488-92. PMID 13563526. Archivado desde el original el 14 de diciembre de 2007. Consultado el 31 de octubre de 2010.
Preiss J, Handler P. (1 de agosto de 1958). «Biosynthesis of diphosphopyridine nucleotide. II. Enzymatic aspects». J. Biol. Chem. 233 (2): 493-500. PMID 13563527. Archivado desde el original el 13 de abril de 2020. Consultado el 31 de octubre de 2010.
Clapper DL, Walseth TF, Dargie PJ, Lee HC (15 de julio de 1987). «Pyridine nucleotide metabolites stimulate calcium release from sea urchin egg microsomes desensitized to inositol trisphosphate». J. Biol. Chem. 262 (20): 9561-8. PMID 3496336. Archivado desde el original el 14 de diciembre de 2007. Consultado el 31 de octubre de 2010.
Belenky P; Bogan KL; Brenner C (2007). «NAD+ metabolism in health and disease» (PDF). Trends Biochem. Sci. 32 (1): 12-9. PMID 17161604. doi:10.1016/j.tibs.2006.11.006. Archivado desde el original el 4 de julio de 2009. Consultado el 23 de diciembre de 2007.
Todisco S, Agrimi G, Castegna A, Palmieri F (2006). «Identification of the mitochondrial NAD+ transporter in Saccharomyces cerevisiae». J. Biol. Chem. 281 (3): 1524-31. PMID 16291748. doi:10.1074/jbc.M510425200. Archivado desde el original el 13 de abril de 2020. Consultado el 18 de octubre de 2010.
Anderson RM, Bitterman KJ, Wood JG, et al. (2002). «Manipulation of a nuclear NAD+ salvage pathway delays aging without altering steady-state NAD+ levels». J. Biol. Chem. 277 (21): 18881-90. PMID 11884393. doi:10.1074/jbc.M111773200. Archivado desde el original el 13 de abril de 2020. Consultado el 20 de octubre de 2010.
Billington RA, Travelli C, Ercolano E, et al. (2008). «Characterization of NAD Uptake in Mammalian Cells». J. Biol. Chem. 283 (10): 6367-74. PMID 18180302. doi:10.1074/jbc.M706204200. Archivado desde el original el 28 de mayo de 2020. Consultado el 20 de octubre de 2010.
«Enzyme Nomenclature, Recommendations for enzyme names from the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology». Archivado desde el original el 5 de diciembre de 2007. Consultado el 6 de diciembre de 2007.
Goto M, Muramatsu H, Mihara H, et al. (2005). «Crystal structures of Delta1-piperideine-2-carboxylate/Delta1-pyrroline-2-carboxylate reductase belonging to a new family of NAD(P)H-dependent oxidoreductases: conformational change, substrate recognition, and stereochemistry of the reaction». J. Biol. Chem. 280 (49): 40875-84. PMID 16192274. doi:10.1074/jbc.M507399200. Archivado desde el original el 11 de junio de 2008. Consultado el 28 de octubre de 2010.
Vickers TJ, Orsomando G, de la Garza RD, et al. (2006). «Biochemical and genetic analysis of methylenetetrahydrofolate reductase in Leishmania metabolism and virulence». J. Biol. Chem. 281 (50): 38150-8. PMID 17032644. doi:10.1074/jbc.M608387200. Archivado desde el original el 13 de octubre de 2008. Consultado el 28 de octubre de 2010.
Sistare FD, Haynes RC (15 de octubre de 1985). «The interaction between the cytosolic pyridine nucleotide redox potential and gluconeogenesis from lactate/pyruvate in isolated rat hepatocytes. Implications for investigations of hormone action». J. Biol. Chem. 260 (23): 12748-53. PMID 4044607. Archivado desde el original el 12 de abril de 2008. Consultado el 28 de octubre de 2010.
Timmins GS, Deretic V (2006). «Mechanisms of action of isoniazid». Mol. Microbiol. 62 (5): 1220-7. PMID 17074073. doi:10.1111/j.1365-2958.2006.05467.x. Archivado desde el original el 22 de diciembre de 2007. Consultado el 21 de noviembre de 2010.

wiley.com

chemistry-europe.onlinelibrary.wiley.com

Nowak, Claudia; Pick, André; Csepei, Lénárd‐István; Sieber, Volker (5 de octubre de 2017). «Characterization of Biomimetic Cofactors According to Stability, Redox Potentials, and Enzymatic Conversion by NADH Oxidase from Lactobacillus pentosus». ChemBioChem (en inglés) 18 (19): 1944-1949. ISSN 1439-4227. doi:10.1002/cbic.201700258. Consultado el 22 de junio de 2024.

Nicotinamida adenina dinucleótido (Spanish Wikipedia)

archive.org

asm.org

aem.asm.org

mmbr.asm.org

jb.asm.org

aspetjournals.org

jpet.aspetjournals.org

biochemj.org

biochemsoctrans.org

blackwell-synergy.com

doi.org

dx.doi.org

expasy.org

fasebj.org

issn.org

portal.issn.org

jbc.org

jneurosci.org

lbl.gov

www2.lbl.gov

nih.gov

ncbi.nlm.nih.gov

nist.gov

webbook.nist.gov

nobelprize.org

plantcell.org

plantphysiol.org

pnas.org

qmul.ac.uk

chem.qmul.ac.uk

uiowa.edu

biochem.uiowa.edu

web.archive.org

wiley.com

chemistry-europe.onlinelibrary.wiley.com